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Proteinas > Como Funcionan > Flashcards

Como Funcionan Flashcards

1
Q

¿Entre las cadenas laterales de qué aminoácido se forman los enlaces Disulfuro?

A

CISTEÍNA

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Q

¿ Cómo es un Enlace Disulfuro Intercadena?

A

Entre 2 cadenas diferentes

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Q

¿Cómo es un enlace disulfuro intracadena?

A

Entre 1 misma cadena

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4
Q

d A qué se unen los Anticuerpos para funcionar?

A

Virus o Bacterias

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5
Q

¿ Qué une la Hexocinasa al cumplir su función?

A

Una Glucosa y ATP

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6
Q

¿A qué estructura se une la Actina para cumplir su función?

A

Se une entre sí para formar otros filamentos más largos

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7
Q

nombre de sustancia que se une a una Proteína

A

Ligando

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8
Q

¿ Qué tipo de enlaces hay pocos cuando una molécula tiene superficies muy poco compatibles?

A

Enlaces NO covalentes

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9
Q

¿ De qué sirve que las moleculas se disocien rápido con pocos enlaces ?

A

Evita formación de asociaciones Incorrectas

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10
Q

v o f. Un ribosoma utiliza muchas interacciones covalentes para formar su estructura?

A

FALSO. Un ribosoma utiliza muchas interacciones NO covalentes para formar su estructura

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11
Q

v o f. Un ribosoma utiliza muchas interacciones NO covalentes para formar su estructura |

A

VERDADERO

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12
Q

Región de una proteína que se asocia a un LIGANDO

A

Sitio de unión

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13
Q

Cavidad en la superficie de una Proteína formada por una disposición particular de las cadenas de los aminoácidos

A

Sitio de unión

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14
Q

V O F. Cuando una proteína se pliega, las cadenas laterales se reúnen, de manera que se forman enlaces No covalentes con ciertos ligandos

A

Verdadero

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15
Q

V O F. Cuando una proteína se pliega, las cadenas laterales se reúnen, de manera que se forman enlaces covalentes con ciertos ligandos

A

Falso. Cuando una proteína se pliega, las cadenas laterales se reúnen, de manera que se forman enlaces NO covalentes con ciertos ligandos

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16
Q

¿ Qué hélice hidrófoba de una proteína le permite insertarse en la bicapa lipídica?

A

Hélice alfa hidrófoba

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17
Q

V o F. Los cambios en los aminoácidos que no están en contacto con el sitio de unión, no afectan la conformación o función de la Proteína

A

FAL SO. pequeños cambios de los aminoácidos del interior de una molécula proteica pueden alterar su forma tridimensional y anular su función

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18
Q

Función de Anticuerpos

A

Inactiva de forma directa o marca para su destrucción una molécula diana

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19
Q

Sitios de unión que se forman a partir de bucles hipervariables

A

Sitios de unión al antígeno

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20
Q

Cantidad de cadenas polipeptidicas de un Anticuerpo

A

4 cadenas (2 cadenas pesadas, 2 cadenas livianas)

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21
Q

Tipo de enlace presente en los Anticuerpos

A

Enlace Disulfuro

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22
Q

V O F. Un Anticuerpo tiene 4 cadenas polipeptídicas, 2 constantes y 2 variables

A

FALSO. Un Anticuerpo tiene 4 cadenas polipeptídicas, 2 livianas y 2 pesadas

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23
Q

Dominios que componen las cadenas de un Anticuerpo

A

Dominios Constantes y Variables

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24
Q

En el lugar de la unión del dominio variable de una cadena liviana y un dominio variable de la cadena pesada se forma:

A

Sitio de Unión

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25
Q

¿En qué parte del Anticuerpo se forman los Sitios de Unión?

A

En el lugar de la unión del dominio variable de una cadena liviana y un dominio variable de la cadena pesada

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26
Q

¿Qué se modifica de los bucles hipervariables para formar la gran variedad de Anticuerpos?

A

Longitud y Secuencia de aminoácidos

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27
Q

Tipo de enlaces que forman o rompen las enzimas

A

Enlaces COVALENTES

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28
Q

V O F. Las enzimas actúan como catalizadores al formar o romper enlaces NO covalentes

A

Falso. las enzimas forman o rompen enlaces COVALENTES

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29
Q

¿Cuántas reacciones suelen catalizar las enzimas?

A

Solo 1

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30
Q

Función Hexocinasa

A

Fosforila a D -Glucosa, pero ignora a L-Glucosa

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31
Q

Función Trombina

A

corta Proteína de Coagulación entre ARGININA- GLICINA

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32
Q

¿En qué consiste una vía metabólica?

A

El producto de una enzima se convierte en el sustrato de la siguiente.

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33
Q

¿ Porqué los sitios de unión al Antígeno son Idénticos ?

A

Porque se forma de 2 cadenas livianas idénticas y 2 cadenas pesadas idénticas

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34
Q

¿ Cuántos Anticuerpos diferentes se pueden crear a partir de un si tio de unión al Antígeno?

A

miles de millones

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35
Q

V o f las proteínas especiales destruyen bacterias o virus cubiertos de Anticuerpos

A

Verdadero

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36
Q

V o F. las células fagociticas destruyen bacterias o virus cubiertos de Anticuerpos

A

Falso. las proteínas especiales destruyen bacterias o virus cubiertos de Anticuerpos

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37
Q

V o f. Las células fagocíticas ingieren agregados Antígeno -Anticuerpo

A

verdadero

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38
Q

V o f. Las Proteínas especiales de la Sangre ingieren agregados Antígeno -Anticuerpo\

A

FALSO Las células fagocíticas ingieren agregados Antígeno -Anticuerpo

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39
Q

¿Cómo se forman los Anticuerpos monoclonales?

A

Se fusiona una Célula B con una Célula tumoral

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40
Q

V o F. La Célula B elabora Anticuerpos, pero no se divide de manera indefinida

A

VERDADERO

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41
Q

V o F. La Célula B elabora anticuerpos y se divide de manera indefinida

A

FALSO. Las células B NO se dividen de manera indefinida

42
Q

V o F. Las Células tumorales elaboran anticuerpos, pero no se dividen de manera indefinida

A

FALSO. Las células tumorales NO elaboran Anticuerpos y sí se dividen indefinidamente

43
Q

V o F. Las Células tumorales NO elaboran anticuerpos, y se dividen de manera indefinida

A

VERDADERO.

44
Q

¿Cuál es el resultado de fusionar una Célula tumoral con una Célula B?

A

Célula híbrida que produce Anticuerpos y se divide indefinidamente

45
Q

¿En qué parte de la célula vegetal se encuentra la PECTINA?

A

Pared Celular

46
Q

En relación a la utilización de anticuerpos como marcas moleculares ¿En qué consiste el método del emparedado?

A

Un anticuerpo se une al antígeno de interés, y luego otro anticuerpo, marcado con algún tipo de etiqueta (como una enzima o una molécula fluorescente), se une al primer anticuerpo, creando así un “sándwich” con el antígeno en el medio.

47
Q

¿De qué depende la velocidad de formación del producto en las reacciones químicas?

A

Concentración del sustrato

48
Q

¿A fines de qué siglo se descubren las enzimas: Pepsina, Tripsina, Trombina, Lisozima?

A

XIX

49
Q

Función de la Citrato Sintasa

A

síntesis de Citrato, mediante una reacción entre acetil-CoA y oxalacetato

50
Q

¿Qué reacciona para formar Citrato con ayuda de la citrato sintasa?

A

Acetil-CoA y Oxaloacetato

51
Q

Cuando la concentración del soluto es muy alta, ¿cómo es la velocidad de formación del producto?

A

Más rápida

52
Q

Si hay escasez de soluto, la velocidad es mayor o menor

A

Menor

53
Q

Qué es Constante de Michaelis?

A

Mitad de la Vmax (velocidad máxima) del trabajo de una enzima

54
Q

Si la Constante de Michaelis es pequeña, la UNIÓN es estrecha o débil, VELOCIDAD, es alta o baja, SUSTRATO es alto o bajo

A

Km PEQUEÑO
- Unión ESTRECHA
- LENTO
- POCO sustrato

55
Q

Si la Constante de Michaelis es grande, la UNIÓN es estrecha o débil, VELOCIDAD, es alta o baja, SUSTRATO es alto o bajo

A

Km GRANDE
- Unión DÉBIL
- RÁPIDO
- MUCHO sustrato

56
Q

¿Cuántas moléculas de sustrato en un segundo son convertidas en producto cuando una enzima trabaja a Vmax?

A

1000 por segundo

57
Q

A pesar de que una enzima trabaje a Vmax produciendo 1000 moléculas por segundo, existen NÚMEROS DE RECAMBIO con el valor de:

A

1 a 100 000 moléculas por segundo

58
Q

¿Cuánto más podría una enzima acelerar una reacción química?

A

1 millón o más

59
Q

V o F. Cuando una enzima está en Vmax, TODOS los sitios de unión al sustrato están ocupados

A

VERDADERO

60
Q

Es una medida directa de cuán estrecha es su unión al sustrato

A

Constante de Michaelis

61
Q

Tipo de interacciones presentes en una Km pequeña

A

interacciones NO COVALENTES

62
Q

¿Dónde puede encontrarse la LISOZIMA?

A

Clara de huevo, Lágrimas, Saliva y otras secreciones

63
Q

Acción de la LISOZIMA

A

Corta cadenas de polisacáridos de las paredes celulares de las Bacterias, mediante HIDRÓLISIS

64
Q

V o F. Lisozima es una proteína relativamente PEQUEÑA y ESTABLE

A

VERDADERO

65
Q

V o F. Lisozima es una proteína relativamente GRANDE y ESTABLE

A

FALSO Lisozima es una proteína relativamente PEQUEÑA y ESTABLE

66
Q

V o F. Lisozima es una proteína relativamente PEQUEÑA e INESTABLE

A

FALSO Lisozima es una proteína relativamente PEQUEÑA y ESTABLE

67
Q

V o F. Lisozima es una proteína relativamente GRANDE e INESTABLE

A

FALSO Lisozima es una proteína relativamente PEQUEÑA y ESTABLE

68
Q

Primera enzima cuya estructura se resolvió en nivel ATÓMICO mediante CRISTALOGRAFÍA DE RAYOS X

A

LISOZIMA

69
Q

V o F. La LISOZIMA fue la primera enzima cuya estructura se resolvió en nivel ATÓMICO mediante CRISTALOGRAFÍA DE RAYOS X

A

VERDADERO

70
Q

V o F La LISOZIMA fue la primera enzima cuya estructura se resolvió en nivel MOLECULAR mediante CROMATOGRAFÍA EN COLUMNA

A

FALSO. La LISOZIMA fue la primera enzima cuya estructura se resolvió en nivel ATÓMICO mediante CRISTALOGRAFÍA DE RAYOS X

71
Q

¿Cómo realiza su función la LISOZIMA?

A

Agrega una molécula de agua a un enlace simple entre 2 grupos de azúcar adyacentes, lo que causa su ruptura

72
Q

¿Qué es la energía de activación?

A

Se refiere a la energía adicional necesaria para superar una barrera y permitir que ocurra una reacción química específica

73
Q

V o F. Si la energía libre de las cadenas polisacáridas seccionadas es más baja que la energía libre de la cadena intacta, la reacción es termodinámicamente favorable, lo que significa que liberará energía en el proceso.

A

VERDADERO

74
Q

¿Qué es el estado de transición en el contexto de la acción de la Lisozima?

A

La conformación específica y distorsionada que debe alcanzar el polisacárido antes de que la molécula de agua pueda romper el enlace y la reacción continúe.

75
Q

¿Cuántos azúcares aloja el sitio activo de la Lisozima?

A

6 azúcares

76
Q

V o F. En el sitio activo de la lisozima, uno de los azúcares involucrados en el enlace que se romperá se distorsiona de su forma estable.

A

VERDADERO

77
Q

V o F. Debido a una baja energía de activación, la reacción química ocurre mucho más rápido en presencia de la lisozima que en su ausencia.

A

VERDADERO

78
Q

Explica modificaciones químicas que realiza la LISOZIMA

A
  1. Glu 35 dona H+ a O2
  2. Asp 52 saca H+ a C1 y se forma un enlace covalente
  3. H+ de H2O se une al Oxígeno de Glu 35
  4. OH de H2O se une a C1
  5. Retorna H+ que Asp52 sacó a C1 en paso 2
79
Q

3 maneras que tienen las enzimas de estimular una reacción

A
  1. Une 2 sustratos para llevar a cabo 1 reacción
  2. Reordena electrones para crear cargas parciales +/-
  3. Cambio en el estado de transición
80
Q

Son fármacos que inhiben enzimas:

A
  1. Estatinas hipocolesterolemiantes
  2. Metrotexato
  3. Gleevec
81
Q

Qué inhiben las Estatinas hipocolesterolemiantes?

A

Inhiben HMG-CoA reductasa (enzima involucrada en síntesis hepática del colesterol)

82
Q

¿Qué inhibe el Metrotexato?

A

Inhibe la Dihidrofolato reductasa (enzima para síntesis de ADN)

83
Q

¿Qué inhibe el Gleevec?

A

Enzima causante de LEUCEMIA MIELOIDE CRÓNICA

84
Q

¿Qué estructuras sintetiza a la Rodopsina?

A

Bastones de la Retina

85
Q

Función de la Rodopsina

A

Detecta la luz por medio del Retinal unida con una cadena lateral de LISINA por medio de un enlace COVALENTE

86
Q

Tipo de unión presente entre el RETINAL y la cadena lateral de LISINA

A

COVALENTE

87
Q

Tipo de unión entre los 4 grupos hemo de la Hemoglobina

A

NO COVALENTE

88
Q

¿Qué le da el color rojo a las hemoglobina y a la sangre?

A

Grupo hemo

89
Q

Enzima que transporta ion cinc

A

Carboxipeptidasa

90
Q

Función Carboxipeptidasa

A

Corta cadenas polipeptídicas, transporta un ion cinc estrechamente unido a su sitio activo.

91
Q

¿Cómo trabaja la Carboxipeptidasa?

A

ion cinc forma un enlace transitorio con uno de los átomos del sustrato, lo que contribuye a la reacción de hidrólisis para la escisión de un enlace polipeptídico

92
Q

Función BIOTINA

A

Forma enlaces COVALENTES transitorios con el grupo CARBOXILO -COO

93
Q

V o F. El organismo humano NO puede sintetizar a la biotina

A

VERDADERO

94
Q

Enzima clasificada como vitamina

A

Biotina

95
Q

V o F. Las propiedades biológicas de una proteína dependen de su interacción química con otras moléculas

A

FALSO. Las propiedades biológicas de una proteína dependen de su interacción FÍSICA con otras moléculas

96
Q

V o F. Las propiedades biológicas de una proteína dependen de su interacción física con otras moléculas

A

VERDADERO

97
Q

Qué estructura proteica forma los dominios tanto constantes como variables de un anticuerpo?

A

2 hojas beta antiparalelas conectadas por un enlace disulfuro

98
Q

Qué dominios de un anticuerpo están formados por 2 hojas beta antiparalelas conectadas por un enlace disulfuro?

A

Dominios constantes y variables

99
Q

V o F. Los dominios tanto constantes como variables de un anticuerpo están formados por 2 hojas beta antiparalelas conectadas por un enlace disulfuro

A

VERDADERO

100
Q

V o F. Los dominios tanto constantes como variables de un anticuerpo están formados por 2 hojas beta paralelas conectadas por un enlace disulfuro

A

FALSO. V o F. Los dominios tanto constantes como variables de un anticuerpo están formados por 2 hojas beta ANTIPARALELAS conectadas por un enlace disulfuro

Proteinas (6 decks)

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