Como Funcionan Flashcards
¿Entre las cadenas laterales de qué aminoácido se forman los enlaces Disulfuro?
CISTEÍNA
¿ Cómo es un Enlace Disulfuro Intercadena?
Entre 2 cadenas diferentes
¿Cómo es un enlace disulfuro intracadena?
Entre 1 misma cadena
d A qué se unen los Anticuerpos para funcionar?
Virus o Bacterias
¿ Qué une la Hexocinasa al cumplir su función?
Una Glucosa y ATP
¿A qué estructura se une la Actina para cumplir su función?
Se une entre sí para formar otros filamentos más largos
nombre de sustancia que se une a una Proteína
Ligando
¿ Qué tipo de enlaces hay pocos cuando una molécula tiene superficies muy poco compatibles?
Enlaces NO covalentes
¿ De qué sirve que las moleculas se disocien rápido con pocos enlaces ?
Evita formación de asociaciones Incorrectas
v o f. Un ribosoma utiliza muchas interacciones covalentes para formar su estructura?
FALSO. Un ribosoma utiliza muchas interacciones NO covalentes para formar su estructura
v o f. Un ribosoma utiliza muchas interacciones NO covalentes para formar su estructura |
VERDADERO
Región de una proteína que se asocia a un LIGANDO
Sitio de unión
Cavidad en la superficie de una Proteína formada por una disposición particular de las cadenas de los aminoácidos
Sitio de unión
V O F. Cuando una proteína se pliega, las cadenas laterales se reúnen, de manera que se forman enlaces No covalentes con ciertos ligandos
Verdadero
V O F. Cuando una proteína se pliega, las cadenas laterales se reúnen, de manera que se forman enlaces covalentes con ciertos ligandos
Falso. Cuando una proteína se pliega, las cadenas laterales se reúnen, de manera que se forman enlaces NO covalentes con ciertos ligandos
¿ Qué hélice hidrófoba de una proteína le permite insertarse en la bicapa lipídica?
Hélice alfa hidrófoba
V o F. Los cambios en los aminoácidos que no están en contacto con el sitio de unión, no afectan la conformación o función de la Proteína
FAL SO. pequeños cambios de los aminoácidos del interior de una molécula proteica pueden alterar su forma tridimensional y anular su función
Función de Anticuerpos
Inactiva de forma directa o marca para su destrucción una molécula diana
Sitios de unión que se forman a partir de bucles hipervariables
Sitios de unión al antígeno
Cantidad de cadenas polipeptidicas de un Anticuerpo
4 cadenas (2 cadenas pesadas, 2 cadenas livianas)
Tipo de enlace presente en los Anticuerpos
Enlace Disulfuro
V O F. Un Anticuerpo tiene 4 cadenas polipeptídicas, 2 constantes y 2 variables
FALSO. Un Anticuerpo tiene 4 cadenas polipeptídicas, 2 livianas y 2 pesadas
Dominios que componen las cadenas de un Anticuerpo
Dominios Constantes y Variables
En el lugar de la unión del dominio variable de una cadena liviana y un dominio variable de la cadena pesada se forma:
Sitio de Unión
¿En qué parte del Anticuerpo se forman los Sitios de Unión?
En el lugar de la unión del dominio variable de una cadena liviana y un dominio variable de la cadena pesada
¿Qué se modifica de los bucles hipervariables para formar la gran variedad de Anticuerpos?
Longitud y Secuencia de aminoácidos
Tipo de enlaces que forman o rompen las enzimas
Enlaces COVALENTES
V O F. Las enzimas actúan como catalizadores al formar o romper enlaces NO covalentes
Falso. las enzimas forman o rompen enlaces COVALENTES
¿Cuántas reacciones suelen catalizar las enzimas?
Solo 1
Función Hexocinasa
Fosforila a D -Glucosa, pero ignora a L-Glucosa
Función Trombina
corta Proteína de Coagulación entre ARGININA- GLICINA
¿En qué consiste una vía metabólica?
El producto de una enzima se convierte en el sustrato de la siguiente.
¿ Porqué los sitios de unión al Antígeno son Idénticos ?
Porque se forma de 2 cadenas livianas idénticas y 2 cadenas pesadas idénticas
¿ Cuántos Anticuerpos diferentes se pueden crear a partir de un si tio de unión al Antígeno?
miles de millones
V o f las proteínas especiales destruyen bacterias o virus cubiertos de Anticuerpos
Verdadero
V o F. las células fagociticas destruyen bacterias o virus cubiertos de Anticuerpos
Falso. las proteínas especiales destruyen bacterias o virus cubiertos de Anticuerpos
V o f. Las células fagocíticas ingieren agregados Antígeno -Anticuerpo
verdadero
V o f. Las Proteínas especiales de la Sangre ingieren agregados Antígeno -Anticuerpo\
FALSO Las células fagocíticas ingieren agregados Antígeno -Anticuerpo
¿Cómo se forman los Anticuerpos monoclonales?
Se fusiona una Célula B con una Célula tumoral
V o F. La Célula B elabora Anticuerpos, pero no se divide de manera indefinida
VERDADERO
V o F. La Célula B elabora anticuerpos y se divide de manera indefinida
FALSO. Las células B NO se dividen de manera indefinida
V o F. Las Células tumorales elaboran anticuerpos, pero no se dividen de manera indefinida
FALSO. Las células tumorales NO elaboran Anticuerpos y sí se dividen indefinidamente
V o F. Las Células tumorales NO elaboran anticuerpos, y se dividen de manera indefinida
VERDADERO.
¿Cuál es el resultado de fusionar una Célula tumoral con una Célula B?
Célula híbrida que produce Anticuerpos y se divide indefinidamente
¿En qué parte de la célula vegetal se encuentra la PECTINA?
Pared Celular
En relación a la utilización de anticuerpos como marcas moleculares ¿En qué consiste el método del emparedado?
Un anticuerpo se une al antígeno de interés, y luego otro anticuerpo, marcado con algún tipo de etiqueta (como una enzima o una molécula fluorescente), se une al primer anticuerpo, creando así un “sándwich” con el antígeno en el medio.
¿De qué depende la velocidad de formación del producto en las reacciones químicas?
Concentración del sustrato
¿A fines de qué siglo se descubren las enzimas: Pepsina, Tripsina, Trombina, Lisozima?
XIX
Función de la Citrato Sintasa
síntesis de Citrato, mediante una reacción entre acetil-CoA y oxalacetato
¿Qué reacciona para formar Citrato con ayuda de la citrato sintasa?
Acetil-CoA y Oxaloacetato
Cuando la concentración del soluto es muy alta, ¿cómo es la velocidad de formación del producto?
Más rápida
Si hay escasez de soluto, la velocidad es mayor o menor
Menor
Qué es Constante de Michaelis?
Mitad de la Vmax (velocidad máxima) del trabajo de una enzima
Si la Constante de Michaelis es pequeña, la UNIÓN es estrecha o débil, VELOCIDAD, es alta o baja, SUSTRATO es alto o bajo
Km PEQUEÑO
- Unión ESTRECHA
- LENTO
- POCO sustrato
Si la Constante de Michaelis es grande, la UNIÓN es estrecha o débil, VELOCIDAD, es alta o baja, SUSTRATO es alto o bajo
Km GRANDE
- Unión DÉBIL
- RÁPIDO
- MUCHO sustrato
¿Cuántas moléculas de sustrato en un segundo son convertidas en producto cuando una enzima trabaja a Vmax?
1000 por segundo
A pesar de que una enzima trabaje a Vmax produciendo 1000 moléculas por segundo, existen NÚMEROS DE RECAMBIO con el valor de:
1 a 100 000 moléculas por segundo
¿Cuánto más podría una enzima acelerar una reacción química?
1 millón o más
V o F. Cuando una enzima está en Vmax, TODOS los sitios de unión al sustrato están ocupados
VERDADERO
Es una medida directa de cuán estrecha es su unión al sustrato
Constante de Michaelis
Tipo de interacciones presentes en una Km pequeña
interacciones NO COVALENTES
¿Dónde puede encontrarse la LISOZIMA?
Clara de huevo, Lágrimas, Saliva y otras secreciones
Acción de la LISOZIMA
Corta cadenas de polisacáridos de las paredes celulares de las Bacterias, mediante HIDRÓLISIS
V o F. Lisozima es una proteína relativamente PEQUEÑA y ESTABLE
VERDADERO
V o F. Lisozima es una proteína relativamente GRANDE y ESTABLE
FALSO Lisozima es una proteína relativamente PEQUEÑA y ESTABLE
V o F. Lisozima es una proteína relativamente PEQUEÑA e INESTABLE
FALSO Lisozima es una proteína relativamente PEQUEÑA y ESTABLE
V o F. Lisozima es una proteína relativamente GRANDE e INESTABLE
FALSO Lisozima es una proteína relativamente PEQUEÑA y ESTABLE
Primera enzima cuya estructura se resolvió en nivel ATÓMICO mediante CRISTALOGRAFÍA DE RAYOS X
LISOZIMA
V o F. La LISOZIMA fue la primera enzima cuya estructura se resolvió en nivel ATÓMICO mediante CRISTALOGRAFÍA DE RAYOS X
VERDADERO
V o F La LISOZIMA fue la primera enzima cuya estructura se resolvió en nivel MOLECULAR mediante CROMATOGRAFÍA EN COLUMNA
FALSO. La LISOZIMA fue la primera enzima cuya estructura se resolvió en nivel ATÓMICO mediante CRISTALOGRAFÍA DE RAYOS X
¿Cómo realiza su función la LISOZIMA?
Agrega una molécula de agua a un enlace simple entre 2 grupos de azúcar adyacentes, lo que causa su ruptura
¿Qué es la energía de activación?
Se refiere a la energía adicional necesaria para superar una barrera y permitir que ocurra una reacción química específica
V o F. Si la energía libre de las cadenas polisacáridas seccionadas es más baja que la energía libre de la cadena intacta, la reacción es termodinámicamente favorable, lo que significa que liberará energía en el proceso.
VERDADERO
¿Qué es el estado de transición en el contexto de la acción de la Lisozima?
La conformación específica y distorsionada que debe alcanzar el polisacárido antes de que la molécula de agua pueda romper el enlace y la reacción continúe.
¿Cuántos azúcares aloja el sitio activo de la Lisozima?
6 azúcares
V o F. En el sitio activo de la lisozima, uno de los azúcares involucrados en el enlace que se romperá se distorsiona de su forma estable.
VERDADERO
V o F. Debido a una baja energía de activación, la reacción química ocurre mucho más rápido en presencia de la lisozima que en su ausencia.
VERDADERO
Explica modificaciones químicas que realiza la LISOZIMA
- Glu 35 dona H+ a O2
- Asp 52 saca H+ a C1 y se forma un enlace covalente
- H+ de H2O se une al Oxígeno de Glu 35
- OH de H2O se une a C1
- Retorna H+ que Asp52 sacó a C1 en paso 2
3 maneras que tienen las enzimas de estimular una reacción
- Une 2 sustratos para llevar a cabo 1 reacción
- Reordena electrones para crear cargas parciales +/-
- Cambio en el estado de transición
Son fármacos que inhiben enzimas:
- Estatinas hipocolesterolemiantes
- Metrotexato
- Gleevec
Qué inhiben las Estatinas hipocolesterolemiantes?
Inhiben HMG-CoA reductasa (enzima involucrada en síntesis hepática del colesterol)
¿Qué inhibe el Metrotexato?
Inhibe la Dihidrofolato reductasa (enzima para síntesis de ADN)
¿Qué inhibe el Gleevec?
Enzima causante de LEUCEMIA MIELOIDE CRÓNICA
¿Qué estructuras sintetiza a la Rodopsina?
Bastones de la Retina
Función de la Rodopsina
Detecta la luz por medio del Retinal unida con una cadena lateral de LISINA por medio de un enlace COVALENTE
Tipo de unión presente entre el RETINAL y la cadena lateral de LISINA
COVALENTE
Tipo de unión entre los 4 grupos hemo de la Hemoglobina
NO COVALENTE
¿Qué le da el color rojo a las hemoglobina y a la sangre?
Grupo hemo
Enzima que transporta ion cinc
Carboxipeptidasa
Función Carboxipeptidasa
Corta cadenas polipeptídicas, transporta un ion cinc estrechamente unido a su sitio activo.
¿Cómo trabaja la Carboxipeptidasa?
ion cinc forma un enlace transitorio con uno de los átomos del sustrato, lo que contribuye a la reacción de hidrólisis para la escisión de un enlace polipeptídico
Función BIOTINA
Forma enlaces COVALENTES transitorios con el grupo CARBOXILO -COO
V o F. El organismo humano NO puede sintetizar a la biotina
VERDADERO
Enzima clasificada como vitamina
Biotina
V o F. Las propiedades biológicas de una proteína dependen de su interacción química con otras moléculas
FALSO. Las propiedades biológicas de una proteína dependen de su interacción FÍSICA con otras moléculas
V o F. Las propiedades biológicas de una proteína dependen de su interacción física con otras moléculas
VERDADERO
Qué estructura proteica forma los dominios tanto constantes como variables de un anticuerpo?
2 hojas beta antiparalelas conectadas por un enlace disulfuro
Qué dominios de un anticuerpo están formados por 2 hojas beta antiparalelas conectadas por un enlace disulfuro?
Dominios constantes y variables
V o F. Los dominios tanto constantes como variables de un anticuerpo están formados por 2 hojas beta antiparalelas conectadas por un enlace disulfuro
VERDADERO
V o F. Los dominios tanto constantes como variables de un anticuerpo están formados por 2 hojas beta paralelas conectadas por un enlace disulfuro
FALSO. V o F. Los dominios tanto constantes como variables de un anticuerpo están formados por 2 hojas beta ANTIPARALELAS conectadas por un enlace disulfuro
