CLASE 3 - ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Flashcards
¿QUÉ ES UNA ENZIMA?
ES UNA PROTEÍNA QUE ACELERA (CATALIZA) LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN QUÍMICA ESPECÍFICA EN LA CÉLULA.
¿LAS ENZIMAS DISMINUYEN LA ENERGÍA DE ACTIVACION? (VERDADERO O FALSO)
VERDADERO
MODELO LLAVE- CERRADURA
· INTERACCIÓN ALTAMENTE ESPECÍFICA
· NO CAMBIA ESTRUCTURA DE LA MOLÉCULA
MODELO DE AJUSTE INDUCIDO
· MÁS FLEXIBLE, PERMITE INTERACCIÓN SIN QUE LA MOLECULA ENCAJE PERFECTAMENTE
· PUEDEN HABER CAMBIOS CONFORMACIONALES EN LA MOLÉCULA .
PARTES DE UNA ENZIMA
SITIO ACTIVO
PARTE DE LA ENZIMA QUE SE UNE EL SUSTRATO (ACCIÓN CATALITICA)
COMPUESTO QUÍMICO NO PROTEICO O IONICO METALICO QUE ES NECESARIO PARA LA ACTIVIDAD DE UNA ENZIMA COMO CATALIZADOR
COFACTOR
ENZIMA QUE ESTA FORMADA POR UNA PARTE PROTEICA LLAMADA APOENZIMA COMBINADA CON UNA MOLECULA NO PROTEICA LLAMADA COFACTOR
HOLOENZIMA
PARTE PROTÉICA DE UNA ENZIMA, QUE REQUIERE ESTAR UNIDA A LA CORRESPONDIENTE COENZIMA PARA SER ACTIVA.
APOENZIMA O APOPROTEÍNA
¿CÓMO AYUDA EL COFACTOR A LA CATÁLISIS?
- ESTABILIZA CARGAS NEGATIVAS (FAVORECE PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS)
- ATRAE Y FIJA EL SUSTRATO PARA CONVERTIRLO EN PRODUCTO
- PARTICIPA EN REACCIONES OXIDO REDUCCIÓN
PARTICIPAN EN LA REACCIÓN Y SON TRANSFORMADOS SIN SER REGENERADOS (NAD A NADH)
COSUSTRATOS
ASOCIACIÓN ESTRECHA ENTRE ENZIMA Y COENZIMA, POR LA FORMACION DE ENLACES COVALENTES (GRUPO HEMO)
GRUPOS PROSTÉTICOS
DE QUE CONSISTE LA HEMOGLOBINA (GRUPO HEMO)
CONSISTE EN UN ION FE2+ CONTENIDO WN WL CENTRO DE UN GRAN HETEROCICLO ORGÁNICO LLAMADO PORFIRINA
¿PARA QUÉ ES IMPORTANTE EL CONSUMO DE VITAMINAS Y MINERALES?
AYUDA AL CORRECTO FUNCIONAMIENTO ENZIMÁTICO, YA QUE SON PARTE CENTRAL DE COFACTORES Y COENZIMAS
ENZIMA DIGESTIVA QUE SE CREA EN EL ESTÓMAGO
PEPSINA
PARA QUE AYUDA LA PEPSINA?
HIDROLIZA LAS PROTEÍNAS EN EL ESTÓMAGO, ES UNA PEPTIDASA
PARA QUE SIRVE LA UREASA?
ENZIMA QUE CATALIZA LA HIDRÓLISIS DE UREA A DIÓXIDO DE CARBONO Y AMONIACO
ENZIMA HIDROLASA QUE CONTIENE MANGANESO DENTRO DE SU ESTRUCTURA
ARGINASA
DONDE SE ENCUENTRA LA ARGINASA?
EN VARIOS TEJIDOS Y PARTICIPA EN EL CICLO DE LA UREA
¿POR QUÉ LA TEMPERATURA CAMBIA LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS?
AL AUMENTO DE TEMPERATURA VA A MODIFICAR LA INTERACCIÓN DE LOS ENLACES ENTRE LAS ESTRUCTURAS TERCIARIAS, PRINCIPALMENTE EN ENLACES NO COVALENTES.
¿POR QUE LOS COFACTORES CAMBIAN LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS?
EL EXCESO DE COFACTORES PODRÍA GENERAR LA INTERRUPCIÓN DE EL CORRECTO FUNCIONAMIENTO DE LA ENZIMA, DADO QUE QUIEREN INTERACTUAR TODOS A LA VEZ
INHIBICIÓN COMPETITIVA
COMPITEN POR UNIRSE AL SUSTRATO Y NORMALMENTE SON SIMILARES AL SUSTRATO VERDADERO
COMO PUEDE SUPERAR SE LA INHIBICIÓN COMPETITIVA
AUMENTANDO LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO
QUE TIPO DE INHIBICIÓN ES EL METOTREXATO
INHIBICIÓN COMPETITIVA
PARA QUÉ SIRVE EL METOTREXATO
PARA IMPEDIR LA REPLICACIÓN DEL ADN (CRUCIAL PARA DETENER PROLIFERACION CELULAR DEL CANCER)
CON QUE COMPITE EL METOTREXATO
COMPITE CON EL ÁCIDO FÓLICO POR EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA DIHIDROFOLATO REDUCTASA (DHFR)
INHIBICIÓN ACOMPETITIVA
EL INHIBIDOR NO SE UNE EN EL MISMO SITIO QUE EL SUSTRATO, PERO SU UNION PROVOCA CAMBIOS ESTRUCTURALES
QUE ESTRUCTURA CAMBIA EN LA INHIBICIÓN ACOMPETITIVA
LA ESTRUCTURA TERCIARIA
QUE TIPO DE INHIBICIÓN ACOMPETITIVA ES EL LITIO
INHIBICIÓN ACOMPETITIVA
QUE EFECTO TIENE EL LITIO
TIENE EFECTO EN EL TRASTORNO BIPOLAR, POR LO TANTO AFECTA LA SEÑALIZACIÓN NEURONAL
QUE ENZIMA INHIBE EL LITIO
INHIBE LA ENZIMA INOSITOL MONOFOSFATASA (IMPASA)- ENZIMA QUE SE INVOLUCREA EN LA VÍA DE SEÑALIZACIÓN DEL FOSFATIDILINOSITOL
INHIBICIÓN MIXTA
EL INHIBIDOR PUEDE UNIRSE TANTO A LA ENZIMA LIBRE COMO AL COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO
QUE AFECTA LA INHIBICIÓN MIXTA
AFECTA TANTO LA AFINIDAD DEL SUSTRATO COMO LA EFICIENCIA CATALÍTICA DE LA ENZIMA
QUE TIPO DE INHIBIDOR ES LA FENOXIBENZAMINA
INHIBICIÓN MIXTA
INHIBICIÓN ALOSTÉRICA
CUANDO UN INHIBIDOR SE UNE A UN SITIO DIFERENTE DEL SITIO ACTIVO (SITIO ALOSTÉRICO) CAUSANDO CAMBIO CONFORMACIONAL DE LA ENZIMA QUE REDUCE SU ACTIVIDAD
MODULADOR POSITIVO
SE UNE AL SITIO ALOSTÉRICO Y ESO HACE QUE EL SITIO ACTIVO ESTE DISPONIBLE
MODULADOR NEGATIVO
SE UNE AL SITIO ALOSTÉRICO Y ESO HACE QUE DESAPAREZCA EL SITIO ACTIVO
QUE TIPO DE INHIBIDOR ES EL ATP EN LA PFK1?
ALOSTÉRICA
PARA QUE SIRVE EL ATP EN LA ACTIVIDAD DEL PFK-1
AYUDA A IMPEDIR LA GLUCÓLISIS CUANDO YA NO ES NECESARIA LA PRODUCCION DE ATP
COMO SE CLASIFICAN LAS ENZIMAS
- OXIDORREDUCTASAS
- TRANSFERASAS
- HIDROLASAS
- LIASAS
- LIGASAS
- ISOMERASAS
TIPOS DE OXIDORREDUCTASAS
DESHIDROGENASAS
OXIDASAS
OXIGENASAS
HIDOXILASAS
QUÉ HACEN LAS OXIDORREDUCTASAS
CATALIZAN REACCIONES REDOX (QUE TRANSFIEREN ELECTRONES DE UNA SUSTANCIA A OTRA
PARA QUE SIRVEN LAS TRANSFERASAS
TRANSFIEREN GRUPOS FUNCIONALES
EJEMPLOS DE TRANSFERASAS
QUINASAS
FOSFORILASAS
AMINOTRANSFERASAS
GLICOSILTRANSFERASAS
PARA QUE SIRVEN LAS HIDROLASAS
ROMPEN ENLACES COVALENTES AÑADIENDO AGUA
EJEMPLOS DE HIDROLASAS
FOSFATASA
LIPASAS
PEPTIDASAS
NUCLEOSIDASAS
ESTERASAS
LIASAS
FORMAN O ESCINDEN ENLACES COVALENTES EN REACCIONES REDOX O LA HIDRÓLISIS
EJEMPLOS DE LIASAS
ALDOLASAS
DESCARBOXILASAS
DESHIDRASAS
ISOMERASAS
CONVIERTEN UN SUSTRATO EN SU ISÓMERO
EJEMPLO DE ISOMERASAS
MUTASAS
EPIMERASAS
LIGASAS /SINTETASAS
UNEN MOLECULAS
REQUIEREN FUENTE DE ENERGÍA
EJEMPLOS DE LIGASAS /SINTETASAS
CARBOXILASAS
ADN LIGASA
ESTRUCTURA PRIMARIA
SECUENCIA SIMPLE DE AMINOÁCIDOS EN UNA CADENA POLIPEPTÍDICA
COMO SE DETERMINA LA SECUENCIA DE UNA PROTEÍNA
CON EL ADN DEL GEN QUE LA CODIFICA
QUE PUEDE CAUSAR EL CAMBIO DE UN SOLO AMINOÁCIDO
ANEMIA FALCIFORME
QUE ES LA ANEMIA FALCIFORME?
UNA ENFERMEDAD HEREDITARIA QUE AFECTA GLÓBULOS ROJOS.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURAS PLEGADAS LOCALMENTE QUE SE FORMAN DENTRP DE UN POLIPÉPTIDO DEBIDO A LAS INTERACCIONES ENTRE LOS ÁTOMOS DEL ESQUELETO
TIPOS DE ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
HÉLICE-alpha
HOJA O LÁMINA PLEGADA BETA
MANTIENEN FORMA MEDIANTE PUENTES DE HIDRÓGENO
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL, DE UN POLIPÉPTIDO QUE SE GENERA POR LA INTERACCIÓN DE GRUPOS R DE LOS AMINOÁCIDOS QUE CONFORMAN LAS PROTEÍNAS
INTERACCIONES DEL GRUPO R QUE CONTRIBUYEN A LA ESTRUCTURA TERCIARIA
PUENTES DE HIDRÓGENO
ENLACES IÓNICOS
INTERACCIONES DIPOLO-DIPOLO
FUERZAS DE DISPERSIÓN DE LONDON
FUERZAS DE VAN DER WAALS
PUENTES DISULFURO
ESTRUCTURA CUATERNARIA
VARIAS CADENAS POLIPEPTÍDICAS (SUBUNIDADES )
