Cinétique enzymatique

Question 1

Donner 4 fonctions des enzymes

Answer 1

Accélérer la rx
Contrôler la stéréospécificité des substrats et des produits
Régulation
Spécifier les voies réactionnelles du susbtrat

Question 2

Décrire la constante de vitesse d’une réaction simple

Answer 2

Elle réflète la vitesse de réaction intrinsèque de la réaction

Question 3

Qu’est-ce que l’équation de Michaelis-Menten apportait à l’équation d’une réaction chimique catalysée ?

Answer 3

On assue que le complexe enzyme substrat devient le produit direct et que c’est irréversible

Question 4

Quelle constante se définit comme la constante catalytique ?

Answer 4

La constante kcat(k2) entre le complexe ES -> P
Elle est égale au nombre de molécules du substrat transformées par chaque molécule d’enzyme par seconde

Question 5

Quelle assomption peut-on faire si la concentration de substrat est saturante regardant la concentration de ES ?

Answer 5

La concentration d’enzyme substrat est égale à la concentration totale d’enzyme

Question 6

V ou F, la concentration du complexe enyzme substrat est constante si le substrat reste saturant

Answer 6

Vrai

Question 7

Décrire l’équation de de M-Menten

Answer 7

V=Vmax *Con.S/Km+Con.S

Question 8

À quoi correspond le Km

Answer 8

La concentration de substrat nécessaire pour avoir la moitié de la vitesse maximale

Question 9

Vrai ou Faux, on peut mesurer l’efficacité catalytique d’une enzyme avec kcat et Km

Answer 9

Vrai, kcat/Km

Question 10

À quoi correspond la pente de Lineweaver-Burke?

Answer 10

Km/Vmax

Question 11

Pourquoi utilise-t-on lineweaver-burke?

Answer 11

Pour trouver Km et Vmax

Question 12

Nommer les 3 types d’inhibiteurs

Answer 12

Compétitif
Non-compétitif
Incompétitif

Question 13

Quelle est la constante pour déterminer l’efficacité d’une inhibiteur ?

Answer 13

Ki

Question 14

Décrire comment les Km et Vmax changent dépendament des inhibiteurs

Answer 14

Compétitif : Vmax change pas, Km augmente (Lineweaver-Burke se croisent toutes à 1/Vmax,axe des y)
Non-compétitif : Les deux diminuent (Lineweaver-Burke sont parallèles)
Incompétitif : Vmax diminue, Km dépend de l’affinité de l’inhibiteur pour E et ES (se croisent à gauche de l’axe des y, sur l’axe des X si l’affinité est la même)

Question 14

Quelle concentration doit-on utiliser pour arriver à 91% de Vmax ?

Answer 14

10X le Km

Question 15

Comment fait-on pour minimiser l’effet de l’apparition de produits dans la prise de mesures pour la vitesse ?

Answer 15

Prendre la mesure au début
Hautes concentrations de substrats
pH non physiologiques

Question 16

3 paramètres non spécifiques qui influencent la Vmax et Km

Answer 16

pH
Température (plus vite plus on augmente, mais peut dénaturer)
Tampon/Force ionique (peuvent agir en inhibiteur)

Question 17

2 grandes catégories pour mesurer la quantité de produit généré durant une réaction

Answer 17

Méthodes discontinues (enzyme incubée avec substrat, puis la réaction est arrêtée, on assume la production comme linéaire) Cette méthode peut sous-estimer la linéarité initale de la réaction, on fait plusieurs incubations à des temps différents pour comparer

Méthodes continues (progrès observé de façon instantanée, absorbance dans le spectro

Question 18

Comment arrête-on une réaction enzymatique ?

Answer 18

En dénaturant l’enzyme (précipitation ou thermiquement) ou en inactivant l’enzyme

Question 19

Comment mesure-t-on la quantité de produit fait par une réaction ?

Answer 19

On le convertit en quelque chose d’observable au spectrophotomètre ou en fluométrie

Question 20

Comment est-ce qu’on sépare le produit du substrat d’une réaction enzymatique ?

Answer 20

Par chromatographie