Chapter 2. Introduction. Flashcards
Bioelementos
Elementos que forman la materia viva.
Pueden ser primarios, secundarios o oligoelementos.
Biomoléculas
Moléculas que forman la materia viva.
Puentes de hidrógeno
Enlaces efímeros que se forman entre 1 átomo electronegativo (O o N) y un átomo de H unido covalentemente a otro átomo electronegativo.
Es un enlace direccional cuya formación depende de la disposición de las moléculas.
Molécula polar
Molécula cargada e hidrofílica, soluble en agua.
Molécula apolar
Molécula hidrfóbica y no soluble en agua aunque sí en disolventes polares.
Molécula anfipática
Molécula que tiene una parte hidrofóbica y otra hidrofílica.
Tampón
Soluciones amortiguadoras o buffer
Disoluciones que impiden grandes variaciones del pH al añadir un ácido o una base.
Capacidad amortiguadora
Cantidad de ácido o base que puede neutralizar la solución amortiguadora con una variación máxima de una unidad en el pH de la disolución.
Esteroisomería o quiralidad
Capacidad de hacer girar el plano de la luz polarizada.
Sólo la tienen compuestos con un carbono quiral.
Carbono quiral
Carbono unidos a 4 sustituyentes distintos.
Configuración
Disposición espacial de una molécula orgánica adoptada por la presencia de dobles enlaces que no permiten la rotación o a la presencia de centros quirales en torno a los que se colocan los sustituyentes.
Conformación
Disposición espacial de los sustituyentes, que cambian de posición en el espacio sin rotura de enlaces (hay libertad de rotación).
Surge tras la maduración de las proteínas y puede cambiar por plegamiento.
Enlace peptídico
Enlace tipo amida con carácter parcial de doble enlace, con los 6 átomos que lo forman en el mismo plano.
Tiene carácter dipolar y configuración trans.
Estructura primaria
Secuencia de aminoácidos de una proteína.
Determina la función y la estructura 3D.
Estructura secundaria
Plegamiento de la estructura primaria sobre sí.
Hélice alfa
Tipo de configuración secundaria en forma de hélice. Puede ser levógira o dextrógira.
Está estabilizada por puentes de hidrógeno intracatenarios. Las cadenas R de los aminoácidos están proyectadas hacia el exterior.
Hoja plegada beta
Tipo de estructura secundaria que tiene conformación en zig-zag con los grupos R de los aa por encima y por debajo de esos planos.
Los puentes de hdrógeno son intercatenarios.
Puede ser paralela o antiparalela.
Estructura terciaria
Conformación tridimensional biológicamente activa o conformación nativa de una proteína.
Es la estructura que adopta la cadena polipeptídica en el espacio.
Estructura cuaternaria
Ensamblaje de dos o más cadenas polipeptídicas que se unen por enlaces covalentes o no covalentes.
alfa-queratinas
Proteínas pertenecientes a la familia de proteínas de los filamentos intermedios.
Son hélices alfas dextrógiras unidas de dos en dos formando una superhélice levógira. Estas forman los protofilamentos, que se unen en protofibrillas, y estas forman los filamentos intermedios.
Colágeno
Proteína estructural y fibrosa, la más abundante del organismo.
Hay unos 19 tipos diferentes.
Su unidad estructural es el tropocolágeno o procolágeno.
Está formado por:
35% glicocola
21% prolina e hidroxiprolina
11% alanina
Lisina e hidroxilisina
Tropocolágeno
Es un superhélice dextrógira formada por 3 hélices levógiras muy empaquetadas.
Telopéptidos o extensiones peptídicas
Extremos N-terminal (100 aa) y C-terminal (300 aa) del procolágeno.
Mioglobina
Proteína globular muy compacta que encontramos en las células musculares esqueléticas.
Se encarga de almacenar oxígeno y aumentar la velocidad de difusión de este.
Grupo hemo
Es el grupo prostético de la mioglobina y la hemoglobina.
Les da su capacidad de unir O2 y su color rojo.
Se coloca en una oquedad apolar cerca de la superficie, esto es fundamental para la oxigenación reversible y la conformación del grupo.
Tiene dos partes:
- Orgánica: protoporfirina
- Inorgánica
Hemoglobina
Proteína globular de 4 cadenas polipeptídicas y 4 hemos.
Permite a los eritrocitos transportar oxígeno.
2,3-bisfosfoglicerato
Molécula que sustituye al =2 usando la Hb está desoxigenada.
Estabiliza la estructura cuaternaria de la desoxihemoglobina.
Hemoglobina fetal
Hemoglobina en la que una His se ha cambiado por una Ser, quitando dos cargas del sitio de unión del 2,3-BPG. Eso hace que aumente la afinidad por el O2, garantizando la transferencia efectiva de O2 de la sangre materna a la fetal.
Giros β
Εstructuras compuestas por 4 residuos que permiten un cambio de dirección de la cadena polipeptídica de 180º.
Motivos
Plegamientos o estructuras supersecundarias
Patrones de plegamiento reconocible que incluyen dos o más elementos de la estructura secundaria y las conexiones entre ellos.
Suelen aparecer como unidades repetitivas o combinaciones.
Dominio
Parte de la cadena polipeptídica que es estable de manera independiente o que puede moverse como una entidad única con respecto al resto de la proteína.
Familia de proteínas
Proteínas con un similitud importante en su estructura primaria, que poseen similar estructura terciaria y función o ambas cosas.
Las proteínas que las componen tiene una relación evolutiva fuerte.
Superfamilia
Dos o más familias con escasa similitud en la secuencia de aminoácidos pero que usan el mismo motivo estructural principal y tienen funciones similares.
La relación evolutiva es probable pero no evidente.
Unidad de actividad enzimática
Cantidad de enzima que transforma 1 μmol de sustrato por minuto, a 25 ºC y en condiciones óptimas de medida.
Actividad específica
Número de unidades de actividad enzimática/ mg de proteína.
Número de recambio
Actividad molar o molecular
Número de sustratos transformados / tiempo / molécula de enzima
Centro activo
Entidad 3D formada por distintos grupos químicos de distintas zonas de la secuencia lineal de aminoácidos.
Es una hendidura apolar que se une al sustrato por enlaces débiles.
Coenzima
Cofactor orgánico. Normalmente tienen bajo peso molecular y gran movilidad electrónica.
Tienen varios núcleos cíclicos o heterocíclicos.
Sus precursores son las vitaminas.
Reaccionan molécula a molécula con el sustrato y son termoestables.
Estado de transición
Es la barrera energética entre sustrato y producto, es decir, la energía requerida para las transformaciones.
Energía de activación
Energía libre de activación o AG
Diferencia de energía entre los estados basal y de transición.
Energía necesaria para llevar todas las moléculas de 1 mol de sustrato a una temperatura determinada al estado de transición.
Isozimas
Distintas formas moleculares de un enzima.
Aminoácidos esenciales
Federico me limpia la isla de tréboles y trigo, lecho de vacas.
Aminoácidos esenciales
Fenilalanina
Metionina
Lisina
Isoleucina
Treonina
Triptófano
Leucina
Valina
