Chapitre 9 Flashcards
Effet d’un catalyseur sur réaction spontanée
Augmentation vitesse
Catalyseur peut-il rendre spontanée une réaction qui ne l’est pas?
Non
Catalyseur peut-il modifier l’équilibre final d’une réaction chimique
Non
Catalyseur peut-il changer d’état chimiquement suite à la réaction qu’il catalyse?
Non, mais c’est possible en cours de réaction
Définir l’énergie d’activation
Quantité d’énergie nécessaire pour former le complexe activé et atteindre l’état de transition
Comment les enzymes accélèrent les réactions?
Favorise l’état de transition
Doivent avoir plus d’affinité pour le substrat activé que le substrat non-activé
Formule taux accélération
k cat/ k non
Formule activité spécifique
micromole de S/ t x 1/ quantité de protéine
À quoi sert l’activité spécifique
Évaluer l’efficacité de la purification d’une enzyme
Sa valeur devrait augmenter en cours de purification
Formule activité enzymatique
quantité de S ou P / t
Formule unités internationales
UI = 1micromole S / minute
Définition site actif des enzymes
Faible fraction de l’enzyme dont la géométrie et les propriétés biophysiques sont complémentaires à celles du substrat
Nommer les 2 régions du site actif
Spécificité et réaction
Définir la région de spécificité
Groupements polaires et non-polaires de l’enzyme forment des interactions faibles avec le substrat (liaison H)
Définir la région de réaction
Des groupements provenant de résidus d’acides aminés et de cofacteurs/coenzymes participent à la réaction chimique
Exemple de réactions dans la région de réaction du site actif
Proximité et orientation, catalyse acide/base, substitution nucléophile et catalyse électrophile
Nommer les 2 modèles de liaison du substrat
- Modèle clé-serrure
- Modèle de réarrangement induit de Koshland
Définir le modèle clé-serrure
Site actif existe même en absence de substrat
Complémentarité substrat/enzyme
Clé est substrat
Définir le modèle de réarrangement induit de Koshland
Liaison du substrat entraine un changement de conformation de l’enzyme
Exemple de spécificité enzymatique étroite
- Fumarase qui n’hydrate que l’acide fumarique (= trans) et pas =cis
- Maltose (alpha) et cellobiose (beta)
Exemple de spécificité enzymatique large
- B-galactosidase hydrolyse tous les B-galactosides (même les autres molécules qui y sont liées)
Définir substrats non-naturels
Analogue du substrat naturel utilisé pour les essais enzymatiques pour permettre le suivi de la réaction
Utilité de l’amylase
Catalyse l’hydrolyse des liaisons alpha 1-4 de l’amidon
Nomenclature des enzymes
-ase
Nom du composé sur lequel enzyme agit
Nom de substance ajoutée ou enlevée
Type de réaction induite
Définir l’oxydoréductase
Catalysent l’oxydation d’un substrat avec réduction simultanée d’un autre substrat
Gain ou perte H ou O
Définir transférase
Catalysent le transfert d’un groupement contenant C, N, P ou S d’un substrat à un autre
Définir hydrolase
Catalysent la rupture de liaison C-O, C-N, O-P et C-S par l’addition d’une molécule d’eau
Définir lyase
Catalysent la rupture de liaisons C-C, C-O, C-N autrement que par l’addition d’une molécule d’eau
Génère = ou cycle
Définir isomérase
Catalysent les réarrangements intramoléculaires et produisent des isomères
Composition chimique est la même
Définir ligase
Catalysent l’union de 2 molécules aux dépends de l’hydrolyse d’une liaison phosphate à haute énergie
Définir translocase
Transfèrent des ions ou de molécules de part et d’autre d’une membrane ou catalysent leur séparation dans une membrane
Implique l’hydrolyse de l’ATP
Changement de conformation
Définir cofacteurs
Ions métalliques ou groupements prothétiques
Exemple de cofacteurs
Hème
Définir coenzymes
Molécules organiques
2 types de coenzymes
- Labiles
- Liés
Nommer exemple de coenzymes labiles
NAD+ et coenzyme A
Nommer exemple de coenzymes liés
FAD et FMN
Comment mesurer la vitesse initiale
Pente de [S et P] en fonction du temps
Formule vitesse
v = kcat [ES]
Quantité complexe ES dépend de
- Quantité de substrat
- Affinité de l’enzyme pour substrat
- Kcat
Définir Vmax
Vitesse maximale obtenue à de fortes concentrations en substrat quand l’enzyme est saturée
Définir enzyme saturée
Se trouve entièrement sous forme ES à l’équilibre dynamique
Comment est la vitesse à faible [S]
Faible
Comment est la vitesse quand [S] augmente
Elle augmente
Comment est la vitesse à forte [S]
Vmax est atteint
Formule Km
k-1 + kcat / k1
Définir Km
Km = [S] quand vitesse réaction = Vmax/2
Formule kcat
kcat = Vmax / [E]
Plus la km est faible, plus l’affinité est …
Forte
Définir kcat
Indique combien d’événements de catalyse s’effectuent par unité de temps
Nommer 2 effecteurs de l’activité enzymatique
- activateurs
- inhibiteurs
Nommer 2 cations qui augmentent l’activité des enzymes
Mg 2+ et Zn 2+
Nommer les 3 types d’inhibiteurs
- Compétitifs
- Non compétitifs
- Incompétitifs
Définir les inhibiteurs compétitifs
Entrent en compétition avec le substrat pour se fixer au site actif de l’enzyme
Souvent analogues structuraux du substrat
Définir inhibiteurs non compétitifs
Se fixent de façon indépendante de celle du substrat et modifient l’activité de l’enzyme
Définir inhibiteurs incompétitifs
Ne se lient qu’au complexe formé entre enzyme et substrat et empêchent la catalyse
