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Laboratoire biochimie > Chapitre 9 > Flashcards

Chapitre 9 Flashcards

1
Q

Effet d’un catalyseur sur réaction spontanée

A

Augmentation vitesse

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Q

Catalyseur peut-il rendre spontanée une réaction qui ne l’est pas?

A

Non

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Q

Catalyseur peut-il modifier l’équilibre final d’une réaction chimique

A

Non

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Q

Catalyseur peut-il changer d’état chimiquement suite à la réaction qu’il catalyse?

A

Non, mais c’est possible en cours de réaction

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Q

Définir l’énergie d’activation

A

Quantité d’énergie nécessaire pour former le complexe activé et atteindre l’état de transition

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6
Q

Comment les enzymes accélèrent les réactions?

A

Favorise l’état de transition

Doivent avoir plus d’affinité pour le substrat activé que le substrat non-activé

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7
Q

Formule taux accélération

A

k cat/ k non

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8
Q

Formule activité spécifique

A

micromole de S/ t x 1/ quantité de protéine

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9
Q

À quoi sert l’activité spécifique

A

Évaluer l’efficacité de la purification d’une enzyme

Sa valeur devrait augmenter en cours de purification

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10
Q

Formule activité enzymatique

A

quantité de S ou P / t

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11
Q

Formule unités internationales

A

UI = 1micromole S / minute

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12
Q

Définition site actif des enzymes

A

Faible fraction de l’enzyme dont la géométrie et les propriétés biophysiques sont complémentaires à celles du substrat

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13
Q

Nommer les 2 régions du site actif

A

Spécificité et réaction

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14
Q

Définir la région de spécificité

A

Groupements polaires et non-polaires de l’enzyme forment des interactions faibles avec le substrat (liaison H)

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15
Q

Définir la région de réaction

A

Des groupements provenant de résidus d’acides aminés et de cofacteurs/coenzymes participent à la réaction chimique

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16
Q

Exemple de réactions dans la région de réaction du site actif

A

Proximité et orientation, catalyse acide/base, substitution nucléophile et catalyse électrophile

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17
Q

Nommer les 2 modèles de liaison du substrat

A
  • Modèle clé-serrure

- Modèle de réarrangement induit de Koshland

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18
Q

Définir le modèle clé-serrure

A

Site actif existe même en absence de substrat
Complémentarité substrat/enzyme
Clé est substrat

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19
Q

Définir le modèle de réarrangement induit de Koshland

A

Liaison du substrat entraine un changement de conformation de l’enzyme

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20
Q

Exemple de spécificité enzymatique étroite

A
  • Fumarase qui n’hydrate que l’acide fumarique (= trans) et pas =cis
  • Maltose (alpha) et cellobiose (beta)
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21
Q

Exemple de spécificité enzymatique large

A
  • B-galactosidase hydrolyse tous les B-galactosides (même les autres molécules qui y sont liées)
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22
Q

Définir substrats non-naturels

A

Analogue du substrat naturel utilisé pour les essais enzymatiques pour permettre le suivi de la réaction

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23
Q

Utilité de l’amylase

A

Catalyse l’hydrolyse des liaisons alpha 1-4 de l’amidon

24
Q

Nomenclature des enzymes

A

-ase
Nom du composé sur lequel enzyme agit
Nom de substance ajoutée ou enlevée
Type de réaction induite

25
Q

Définir l’oxydoréductase

A

Catalysent l’oxydation d’un substrat avec réduction simultanée d’un autre substrat
Gain ou perte H ou O

26
Q

Définir transférase

A

Catalysent le transfert d’un groupement contenant C, N, P ou S d’un substrat à un autre

27
Q

Définir hydrolase

A

Catalysent la rupture de liaison C-O, C-N, O-P et C-S par l’addition d’une molécule d’eau

28
Q

Définir lyase

A

Catalysent la rupture de liaisons C-C, C-O, C-N autrement que par l’addition d’une molécule d’eau
Génère = ou cycle

29
Q

Définir isomérase

A

Catalysent les réarrangements intramoléculaires et produisent des isomères
Composition chimique est la même

30
Q

Définir ligase

A

Catalysent l’union de 2 molécules aux dépends de l’hydrolyse d’une liaison phosphate à haute énergie

31
Q

Définir translocase

A

Transfèrent des ions ou de molécules de part et d’autre d’une membrane ou catalysent leur séparation dans une membrane
Implique l’hydrolyse de l’ATP
Changement de conformation

32
Q

Définir cofacteurs

A

Ions métalliques ou groupements prothétiques

33
Q

Exemple de cofacteurs

A

Hème

34
Q

Définir coenzymes

A

Molécules organiques

35
Q

2 types de coenzymes

A
  • Labiles

- Liés

36
Q

Nommer exemple de coenzymes labiles

A

NAD+ et coenzyme A

37
Q

Nommer exemple de coenzymes liés

A

FAD et FMN

38
Q

Comment mesurer la vitesse initiale

A

Pente de [S et P] en fonction du temps

39
Q

Formule vitesse

A

v = kcat [ES]

40
Q

Quantité complexe ES dépend de

A
  • Quantité de substrat
  • Affinité de l’enzyme pour substrat
  • Kcat
41
Q

Définir Vmax

A

Vitesse maximale obtenue à de fortes concentrations en substrat quand l’enzyme est saturée

42
Q

Définir enzyme saturée

A

Se trouve entièrement sous forme ES à l’équilibre dynamique

43
Q

Comment est la vitesse à faible [S]

A

Faible

44
Q

Comment est la vitesse quand [S] augmente

A

Elle augmente

45
Q

Comment est la vitesse à forte [S]

A

Vmax est atteint

46
Q

Formule Km

A

k-1 + kcat / k1

47
Q

Définir Km

A

Km = [S] quand vitesse réaction = Vmax/2

48
Q

Formule kcat

A

kcat = Vmax / [E]

49
Q

Plus la km est faible, plus l’affinité est …

A

Forte

50
Q

Définir kcat

A

Indique combien d’événements de catalyse s’effectuent par unité de temps

51
Q

Nommer 2 effecteurs de l’activité enzymatique

A
  • activateurs

- inhibiteurs

52
Q

Nommer 2 cations qui augmentent l’activité des enzymes

A

Mg 2+ et Zn 2+

53
Q

Nommer les 3 types d’inhibiteurs

A
  • Compétitifs
  • Non compétitifs
  • Incompétitifs
54
Q

Définir les inhibiteurs compétitifs

A

Entrent en compétition avec le substrat pour se fixer au site actif de l’enzyme
Souvent analogues structuraux du substrat

55
Q

Définir inhibiteurs non compétitifs

A

Se fixent de façon indépendante de celle du substrat et modifient l’activité de l’enzyme

56
Q

Définir inhibiteurs incompétitifs

A

Ne se lient qu’au complexe formé entre enzyme et substrat et empêchent la catalyse

Laboratoire biochimie (5 decks)

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