Chapitre 10 Flashcards

1
Q

Formule vitesse de migration en électrophorèse

A

v = E x q / f

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Électrophorèse sépare en fonction de…

A

Masse moléculaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Quel type de gel utilise-t’on pour l’électrophorèse

A

Mélange acrylamide et bis-acrylamide

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

À quoi sert le bis-acrylamide

A

Formation de ponts entre les chaines d’acrylamide

Agent réticulant

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

La taille des pores dépend de…

A

% total d’acrylamide et de bis-acrylamide

Proportion acrylamide/bis-acrylamide

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Qu’est-ce qui migre + vite: gel 12% ou 7,5%

A

7,5%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

À quoi sert le persulfate d’ammonium

A

Fournis les radicaux libres et sert d’initiateur de la réaction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

À quoi sert le TEMED

A

Accélère la réaction de polymérisation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Nommer les 3 types d’électrophorèse

A
  • Conditions non dénaturantes
  • Conditions dénaturantes
  • Deux dimensions
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Nommer les 2 dimensions de l’électrophorèse 2D

A
  • Par isofocalisation

- SDS-PAGE

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Séparation dépend de quoi lors de l’électrophorèse en conditions natives (non dénaturantes)

A

Taille, structure et charge

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Définir le point isoélectrique

A

pH pour lequel la somme des + ou - s’annule

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Séparation dépend de quoi lors de l’électrophorèse en conditions dénaturantes

A

Masse moléculaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Qu’est ce qu’on peut savoir avec l’électrophorèse en conditions dénaturantes

A
  • Masse moléculaire
  • Nombre sous-unités
  • Pureté
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Nommer 4 agents dénaturants pour les protéines

A
  • Chaleur
  • pH
  • SDS
  • B-mercaptoéthanol + chaleur
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Qu’est ce que fait le SDS

A

Recouvre les molécules de charges négatives

Linéarise la molécule -> perte des structures tertiaires et quaternaires

17
Q

Nommer les 2 types de systèmes de SDS-PAGE

A
  • Continu

- Discontinu

18
Q

Définir système continu (SDS-PAGE)

A

1 seul gel et 1 seul tampon

19
Q

Définir système discontinu (SDS-PAGE)

A

2 gels et 2 tampons de pH différent

  • Gel de concentration/empilement
  • Gel de résolution/séparation
20
Q

Lequel des systèmes est meilleur et pourquoi

A

Discontinu, car permet de concentrer les échantillons en 1 fine bande, pour meilleure résolution

21
Q

Les molécules les + rapides sont en haut ou en bas du gel

A

En bas

22
Q

Étapes de purification d’une protéine

A
  • Extrait protéique but
  • Étape de purification grossière
  • Chromatographie
  • Détection présence protéine d’intérêt (pureté et quantité)
23
Q

Comment connaitre le pI des protéines

A

Arrête de migrer quand pH=pI