Chapitre 8 Les protéines Flashcards
À quoi la protéine alimentaire réfère généralement?
À la protéine brute (PB). Elle est définie dans les aliments comme le contenu en azote multiplié par le facteur 6,25 (16g d’N/100g prot)
Quels sont les différents éléments azotés inclus dans la teneur en PB?
L’azote protéique (N) et l’azote non protéique (NNP)
Quelle est la composition élémentaire des protéines?
- Carbone (51-55%)
- Hydrogène (6,5-7,3%)
- Azote (moyenne 16)
- Oxygène (21,5-23,5%)
Soufre (0,5-2) et phosphore (0-1,5%)
Comment sont reliés les acides aminés entre eux dans les protéines?
Par des liaisons peptidiques qui se forment entre le groupe aminé (NH2) d’une molécule et le groupe carboxyle (COOH) de la molécule suivante
Comment sont classés les différentes familles d’acides aminés?
Selon la nature de la chaîne R (résidu)
Quels sont les acides aminés de la famille aliphatique? (C et H)
- Chaîne non ramifiée: Gly (glycine), Ala (alanine)
- Chaîne ramifiée: Val (valine), Leu (leucine), Ile (Isoleucine)
Quels sont les différents acides aminés de la famille fonction hydroxyle (OH) ?
Ser (Sérine), Thr (Thréonine)
Quels sont les différents acides aminés faisant partis du groupe aromatique?
Phe (Phénylalanine),
Tyr (Tyrosine), Trp (Tryptophane)
Quels sont les acides aminés qui font partie de la famille à fonction carboxylique? Quel constat peut-on faire sur cette fonction?
Asp (acide aspartique), Glu (acide glutamique), (dérivés aminés: Asn (asparagine), Gln (Glutamine))
Tous les AA ont une fonction carboxylique, mais ceux-ci en possèdent 2!
Quels acides aminés sont dans la famille de fonction basique? Quel constat général peut-on faire sur cette fonction?
Arg (arginine), Lys (Lysine), His (Histidine)
Tous les AA ont des charges basique et acide, mais cette famille on plus de charge basique qu’acide
Quels sont les acides aminés faisant partie de la famille Atome de soufre?
Met (méthionine), Cys (cystéine), Cystine (Cys-Cys)
Cette dernière est composée de 2 molécules de cystéine condensée
Quel acide aminé fait partie de la famille Iminoacide?
Pro (proline) (lien N-H)
Que donne l’addition séquentielle de plusieurs acides aminés?
Chaînes polypeptidiques (di-, tri-, polypeptides)
Quelles sont les différents types de structures des polypeptides?
Primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire
Que désigne la structure primaire d’un polypeptide?
Sa séquence d’acides aminés
Que représente la structure secondaire d’un polypeptide et quelle peut être sa forme?
- Le détail architectural local de la chaîne (3D)
- Hélice æ, plaques de feuillets ß plissés, des virages et boucles) qui s’associe par des liaisons hydrogène CO-NH
Comment se décrit la structure tertiaire d’un polypeptide? Quelles sont les formes d’association entre AA?
- La conformation générale de la chaîne polypeptidique dans l’espace
- Liaison H, liaison ionique, liaisons hydrophobes entre AA aliphatiques, ponts disulfures, forces de Van der Waals, coordinances métalliques)
Que représente la structure quaternaire?
Le mode d’assemblage de plusieurs polypeptides en une structure moléculaire unique par liaisons H et ponts disulfures
Quel constat peut-on faire sur les différentes structures des polypeptides?
Toutes les protéines ont une forme primaire, secondaire, tertiaire, mais pas toute ont une forme quaternaire
Comment sont classifiées les différentes protéines?
Par leur solvabilité et leur structure tri-dimensionnelle
Quelles sont les différentes sortes de protéines en fonction de leur forme?
- Protéines globulaires (albumines, globulines, glutélines, prolamines, histones)
- Protéines fibreuses (collagènes, élastines, kératines)
Comment sont associés les types d’aliments avec les formes de protéines?
- Aliments d’origine animale ou marine: fibreuses
- Les aliments d’origine végétale: globulaires
Quelle est l’autre façon de classer les protéines?
Par leur fonction biologique
Quelles sont les différentes fonctions biologiques des protéines ?
- Enzymes: trypsine
- Transporteurs (hémoglobine (O2-sang), apoprotéines (lipides-sang)
- Nutriments et protéines d’entreposage (ovalbumine (AA poussin), caséine (AA lait), ferritine (fer))
- Protéines contractiles: actine, myosine
- Protéines structurales (kératine, collagène)
- Protéines de défense (anticorps, venins, fibrinogène (vit K)
- Protéines régulatrices (insuline, hormone croissance)
Que représentent les protéines que nous consommons dans l’alimentation?
Source d’acides aminés pour synthétiser nos propres protéines
Quels sont les autres matières azotées?
- Composés azotés de nature non-protéique (NNP): Amides, Amines
- Plantes fourragères et céréales: purines et pyrimidines, Nitrates et acides aminés libres
Quels sont les différents suppléments à haute teneur azotée?
- Urée
- Biuret
- Autres composés ammoniacaux
Quels sont les rôles des protéines dans l’organisme animal?
- Combler les besoin d’entretien
- Combler les besoins de croissance
- Combler les besoins de gestation
- Combler les besoin de production (lait, oeufs, etc)
Quels sont les actions des protéines dans leur rôle d’entretien?
- Réparations des cellules (constituent la trame des différents tissus et organes)
- Sécrétions et desquamations des cellules de la paroi du tube digestif (muqueuse digestive)
- Synthèse des protéines à rôle fonctionnel (enzymes, hormones)
- Perte azotée inévitable entraînée par le renouvellement des protéines corporelles
Quels sont les actions du rôle de croissance chez les protéines?
- Protéine = principal matériau de construction du corps
- Surtout les muscles (protéines structurales et contractiles)
Comment sont comblés les besoins en acide aminés chez les mono? Puis les ruminants?
Mono: Par les protéines alimentaires
Ruminant: les AA synthétisés par les microorganismes du rumen + une partie par les protéines alimentaires échappant au rumen et allant à l’intestin (même voie que les mono)
Les protéines alimentaires sont composés d’un mélange d’AA. Lequel?
- Indispensables + dispensables
Quels sont les facteurs influençant les besoins protéique?
- Espèce animale
- Activité productrice (oeufs, lait, gestation, croissance, finition)
- Nature des aliments
- Valeur nutritive des protéines (indispensables vs dispensables)
- Teneur en énergie et le rapport énergie: protéine (synthèse protéique coûte de l’énergie)
Quels sont les acides aminés essentiels à toutes les espèces?
- Ile (isoleucine)
- Leu (Leucine)
- Lys (lysine)
- Met (Cys) (méthionine et cystéine)
- Phe (Tyr) (phénylalanine et tyrosine)
- Thr (thréonine)
- Trp (tryptophane)
- Val (Valine)
Quelles sont les AA indispensables à une ou plusieurs espèces?
Arg (arginine): rat, porc en croissance, poulets et poissons - His (Histidine): toutes sauf humaine - Gly + Ser (glycine et sérine): poulet - Asn (asparagine): rat Pro (proline): poulet, rat, porcelet
Est-ce que le concept d’acides aminés indispensables s’applique aux ruminants? Pourquoi?
Non, car tous ces AA essentiels sont synthétisés par l’activité des microorganismes du rumen
Est-ce que les AA dispensables au niveau de la ration le sont aussi au niveau du métabolisme cellulaire?
Pas nécessairement (distinction), car les dispensables (non-essentiels) sont essentiels au niveau cellulaire
Le concept d’AA essentiel varie-t-il d’une espèce à l’autre?
Oui et selon les conditions de croissance et de production aussi
Quelles sont les 4 notions qui caractérisent une ration utilisée de façon optimale?
1- Avoir un apport en AA essentiels permettant de combler les besoins de toutes les activités métaboliques de l’organisme
2- Rendre disponible une qte suffisante de AA dispensables par l’apport alimentaire ou la synthèse de novo (again and again)
3- Éviter des carences et des excès
4- Être synchronisée au niveau de l’absorption et de l’apport des AA aux tissus
Que sont les AA limitants?
Ils ne se trouvent pas en qte suffisante pour répondre aux besoins de l’animal
Comment sont qualifiés les différents AA limitants?
Par rapports aux exigences ou besoins (ratios!!)
Vrai ou faux: le AA limitant primaire est en plus grande quantité disponible que le limitant secondaire?
Faux, le limitant primaire est celui qui représente le plus grand déficit par rapport aux besoins de l’animal
Vrai ou faux: L’ajout de l’AA limitant secondaire aura pour effet d’augmenter la production?
Faux, il faut ajouter le AA limitant primaire dans la ration avant le secondaire pour augmenter la production
Quels sont les 2 méthodes pour déterminer la capacité des protéines d’origine alimentaire à combler les besoins métaboliques?
1- Essais de croissance
2- Analyse chimique des protéines corporelles
Que représente le CUDa de l’azote consommé sous forme d’aliments?
La proportion des matières azotées ingérées qui n’apparaissent pas dans les fèces
Quelle fraction azotée des fèces n’est pas prise en compte dans le CUDa?
L’azote métabolique
D’où provient l’azote d’origine métabolique
- Desquamation des cellules de la paroi du tube digestif
- Sécrétions enzymatiques et biliaires
- Mucus intestinal
- résidus de micro-organismes
D’où provient l’azote retrouvé dans les fèces (azote fécal)?
1- des protéines ou des matières azotées non digérées
2- Azote d’origine métabolique
Comment peut être mesuré l’azote d’origine métabolique?
- En donnant une ration protéiprivé et en dosant l’azote des fèces produites (méthode de régression module 1)
Que prend en compte le CUDr?
L’azote d’origine métabolique non prise en compte par CUDa
La différence entre le CUDr et le CUDa est-elle plus importante chez le ruminant ou le monogastrique? Pourquoi?
Le ruminant (20%), car chez le mono:
- Digestibilité des protéines alimentaires est élevée
- Qte de matière cellulosique consommée est restreinte
- Activité microflore moindre que le ruminant
À quoi sert à mesurer le coefficient d’efficacité protéique (CEP)?
La valeur nutritive globale d’un aliment protéique
Est-ce que le CEP différencie le gain de poids dû à la déposition de gras et celui dû à la déposition de muscle?
Non
Que mesure la valeur biologique chez le mono?
La proportion de l’azote absorbée qui est effectivement retenue par l’animal
Elle ne tient pas compte du CUD de l’azote
Comment s’obtient la VB métaboliquement?
En faisant un bilan de l’azote ingéré et l’azote excrété dans les fèces et l’urine
Quelle est la différence entre l’azote absorbé et l’azote retenu?
- L’azote retenu est de bonne qualité et ne sera pas sorti de l’organisme une fois absorbé. - L’azote non absorbé ne sera jamais retenu
- L’azote absorbé de mauvaise qualité sera dégradé et rendu dans le foie pour se transformer en ammoniac et en urée pour être sorti de l’organisme
Quelles sont les sources de l’azote retrouvé dans l’urine (azote urinaire)?
Azote endogène et azote exogène
Comment est calculé la valeur biologique si le Nfm (azote métabolique sans alimentation retrouvé dans les fèces) n’est pas donné?
VB= Ni-Nf-Nu/(Ni-Nf)
Comment se calcule l’azote urinaire endogène pour toutes les espèces au stade adulte et en croissance? (Nue)
Adulte: Nue = 146Pexp0,72
Croissance: Nue = 186Pexp0,72
où P = poids vif (kg) et Nue = azote endogène en mg/j
Que représente le coefficient d’utilisation pratique (CUP)?
La proportion de l’azote ingéré qui est retenue par l’animal
Donc le % des protéines ingérées effectivement retenues pour la croissance de l’animal
Comment se calcule le CUP?
VB x CUDr
Qu’elles sont les protéines idéales chez les mono?
Les protéines indispensables (Lys, Met+Cys, Thr, Trp, Iso, Leu, Phe+Tyr, Val)
Comment se résume la digestion et absorption des composants azotés chez les mono?
1- Protéines alimentaires passe dans l’estomac et deviennent des peptides, acides aminés par l’action du HCl et pepsine
2- Les peptides et AA passent dans l’intestin grêle et deviennent d’autres AA, dipeptides et tripeptides (absorbé par le foie) par l’action d’enzymes
3- Les AA, dipeptides et tripeptides passent par le cæcum et le gros intestin ou il y a fermentation avec de l’urée du foie pour donner des protéines microbiennes et du NH3 qui est réintroduit dans le foie.
4- Les protéines microbiennes non retenues sont excrétées par les fèces.
5- L’absorption d’AA, de dipeptides et tripeptides par le foie sont redistribués par le sang vers les organes et tissus qui les utilisent et libère de l’N métabolique qui retourne dans les fèces.
6- Le foie transforme une partie des AA, dipeptides et tripeptides en urée vers le rein et une partie est récupéré par le cæcum et gros intestin pour la fermentation. L’autre partie est envoyée en urée vers les reins qui excrète l’N urinaire
Ou se passe en majorité la digestion des protéines chez les monogastriques?
Dans l’intestin
Quel rôle ont les pepsines?
Coupent les liens peptidiques (aromatiques et acides) des acides aminés ce sont des enzymes d’origine gastrique
Quelles sont les principales enzymes pour la digestion des protéines?
Pepsine: estomac Chymosine (présure): estomac du veau Trypsine: pancréas Chymotrypsine: pancréas Carboxypeptidase: pancréas Carboxypeptidase A et B : petit intestin Aminopeptidase: petit intestin Dipeptidase: petit intestin
Quel rôle ont les endopeptidase et les exopeptidase?
Les endopeptidase brise les liens peptidiques au centre de la chaîne (jamais aux extrémités)
Les exopeptidases brisent les liens peptidiques aux extrémités de la chaîne
Que diffère les aminopeptidases des carboxypeptidases?
Les aminopeptidases s’attaque à l’extrémité du groupement amino et carboxypeptidases à l’extrémité carboxyle
Elles sont toutes deux des exopeptidases
Que sont les endopeptidases et quels organes les sécrètent?
- La pepsine: Liaisons AA aromatiques et acides (estomac)
- La trypsine: liaisons AA basiques (pancréas)
- la chymotrypsine liaisons AA aromatiques (pancréas)
Quel truc est intéressant pour reconnaître les endopeptidases des exopeptidases?
Les endopeptidases finissent toutes en -ine- et les exopeptidases finissent en -ases-
Ou se fait l’absorption des produits de la digestion des protéines?
Dans le petit intestin (40% en acides aminés libres et 60% en peptides (plus rapide que les AA libres)
Comment sont absorbés les AA libres dans le petit intestin?
Par diffusion et diffusion facilitée selon la concentration
Par transport actif de la pompe Na+/K+
Ils sont transportés vers le foie par la veine porte
Comment sont absorbés les dipeptides et tripeptides ds le petit intestin?
Deux vois d’absorption
1- Attaqués par peptidases intracellulaires -> acides aminés libres -> circulation sanguine
2- Directement entrée dans le sang
Quels animaux absorbe des protéines complètes et comment se nomme ce processus?
Pinocytose des immunoglobulines par le système lymphatique
Jeune veau et porcelet et rat
Ou se produit la seconde étape de digestion des protéines
Dans le cæcum et le gros intestin
Comment se produit la digestion dans le cæcum?
- Il reçoit les résidus protéiques alimentaires et l’azote d’origine métabolique
- Microflore possède une activité enzymatique similaire à celle du rumen
- Production d’AGV, de peptides et NH3
NH3 absorbé par la paroi du cæcum
Comment se produit la digestion dans le gros intestin?
- Il reçoit les résidus azotés provenant du petit intestin
- Activité protéolytique -> faible absorption des AA
- Le gros intestin reçoit aussi les microorganismes du cæcum
- les protéines d’origine alimentaire non-digérées, les protéines d’origine métabolique non-digérées, et les microo-organismes = azote fécal
Quels sont les facteurs influençant la digestion des protéines chez les animaux monogastriques?
- l’âge de l’animal
- La présence d’inhibiteurs des protéases, surtout try, et des facteurs antibutritionnelles (soya cru)
- Réaction de Maillard (croûte de pain qui vieillit) qui vient nuire à la digestibilité de la protéines (souvent par apport de chaleur)
