Chapitre 8 Flashcards
Quels caractéristiques le cytosquelette donne-t-il aux cellules ?
- Robustesse
- Forme
- Motilité
- Élasticité
Vrai ou faux : La fonction des cellules détermine leur forme
FAUX. C’est plutôt la forme qui détermine la fonction. Un déréglément de la forme entraîne un désordre dans la fonction.
Pourquoi une cellule aurait-elle besoin de réorganiser sa forme ?
Pour répondre à des signaux et ainsi s’adapter à son environnement.
Quels processus cellulaires fondamentaux sont associés avec une réorganisation du cytosquelette ?
La motilité
La division (cellule s’arrondit)
La différenciation cellulaire
Quels sont les 3 types de filaments du cytosquelette ?
Les microfilaments (MF) d’actine
Les microtubules (MT)
Les filaments intermédiaires (IF)
Quel type de filament du cytosquelette fournit la résistance mécanique et élastique des cellules ?
Les filaments intermédiaires
Qu’est ce qui permet la réorganisation rapide des filaments du cytosquelette ?
Les sous-unités globulaires qui composent les MF et MT sont solubles dans le cytosol et diffusent rapidement d’un côté à l’autre de la cellule pour reformer un filament ailleurs.
Quelles sont les sous-unités des MF et MT ?
La tubuline (MT) et l’actine (MF)
Quelles sont les 2 caractéristiques propres aux MF et MT qu’on ne retrouve pas chez les IF ?
- Elles forment des filaments polaires (extrémités avec des propriétés différentes)
- Elles hydrolysent l’ATP et le GTP
Comment sont associées les sous-unités entre elles et quel avantage cela leur confère-t-il ?
Des interactions faibles non-covalentes qui peuvent être faite et défaites rapidement
Qu’est ce qu’une protéine accessoire ?
Une protéine qui contrôle l’assemblage et le désassemblage (remodelage) et le comportement dynamique des filaments.
Quelles sont les caractéristiques structurales d’une sous-unité d’actine ?
Une protéines d’une seule chaîne, globulaire comportant un site de liaison pour l’ATP. Comprend une extrémité + barbelée et une extrémité - pointu.
Comment s’assemble un microfilament d’actine ?
Les sous-unités d’actine liées à l’ATP s’assemblent tête-à-queue (+ sur -) en protofilaments. Deux protofilaments s’enroulent l’un sur l’autre pour former le microfilament en forme d’hélice.
Quelle est l’extrémité avec la croissance la plus rapide ?
L’extrémité +
Qu’est ce que la nucléation ?
La formation de l’agrégat initial (noyau) de quelques sous-unités Ces oligomères sont courts et se désassemblent rapidement. C’est donc l’étape limitante dans la synthèse d’un filament d’actine
Comment le noyau d’actine peut-il être stabilisé ?
En interagissant avec les autres sous-unités (?)
Quel est la définition de la concentration critique ? (Cc)
La concentration critique (Cc) est la concentration en monomères libres à
laquelle il y aura un taux d’addition de monomères d’actine équivalent (égal)
au taux de dissociation de monomères
La concentration d’actine libre in vivo à l’équilibre (Cc) est (+ haute ou + basse) que invitro ? Et pourquoi ?
La concentration d’actine libre à l’équilibre (Cc) est + haute car il existe
des mécanismes qui empêchent l’actine monomérique de polymériser (protéines
accessoires).
Vrai ou faux, l’hydrolyse de l’ATP dans le filament d’actine augment l’affinité des monomère.
Faux, l’hydrolyse de l’ATP réduit l’affinité du monomère
Qu’arrive-t-il aux extrimité du filament d’actine lorsque C > Cc(D) et Cc(T) ?
(C) = concentration en actine libre
Cc = Concentration critique
(D) et (T) = Forme D et T
Il y a addition de s.u. aux 2 extrémités avant hydrolyse donc le filament restera sous forme T.
Qu’arrive-t-il aux extrimité du filament d’actine lorsque C < Cc(D) et Cc(T) ?
(C) = concentration en actine libre
Cc = Concentration critique
(D) et (T) = Forme D et T
Il y a hydrolyse avant l’addition d’une autre s.u. donc les 2 extrémités seront
sous forme D et le filament raccourcira.
Qu’arrive-t-il aux extrimité du filament d’actine lorsque Cc(T) < C < Cc(D) ?
C = concentration en actine libre
Cc = Concentration critique
(D) et (T) = Forme D et T
la forme D raccourcit et la forme T s’allonge, c’est le principe du treadmilling.
Comment agit la Latrunculin (toxines) sur la dynamique des MF ?
Se lie au monomère d’actine, séquestre les monomères et diminue la disponibilité pour polymérisation. induit une dépolymérisation
Comment agit la cytochalasin B (toxines) sur la dynamique des MF ?
Couvre le bout + (plus ends), ça induit une dépolymérisation
Comment agit la phalloidin (toxines) sur la dynamique des MF ?
stablise le filament et le maintient sous forme polymérisé.
*Utilisé en couplant avec des fluorochrome, c’est un marqueur par excellence
Protéines accessoires de l’actine : Quels sont les fonctions de l’ARP 2/3 ? (2 fonctions)
Permets la nucléation de la MF à l’extrémité (-), ce qui favorise la croissance à l’extrémité (+). Il reste lié à l’extrémité (-).
Permets de faire un réseau ramifié avec d’autres MF en s’accrochant à d’autres MF.
Protéines accessoires de l’actine : l’activité de nucléation de ARP est contrôlée par des molécules
de signalisation intracellulaire (Cdc42/Rac) situées à quel endroit dans la cellule ?
Situées sur la face cytosolique de la membrane plasmique
Protéines accessoires de l’actine : Quels sont les fonctions de les formines ? (2 fonctions)
Elle capture 2 monomères d’actine et favorise la nucléation. Elle reste associé sur l’extrémité (+) tant que MF est en croissance.
Elle permet la croissance de MF droits et non ramifiés.
Protéines accessoires de l’actine : Quels est la fonctions de la thymosine ?
La thymosine s’associe aux monomères d’actine libre et les empêche de se polymériser.
Protéines accessoires de l’actine : Quels est la fonctions de la profiline ?
Elle s’associe au monomère d’actine et favorise une croissance rapide à l’extrémité (+).
Protéines accessoires de l’actine : Protéines accessoires de l’actine : Quel est la fonction de la CapZ ?
Elle se lie à l’extrémité (+) et stabilise le filament. Il réduit la vitesse de polymérisation et de dépolymérisation par le fait qu’il a recouvert l’extrémité (+).
Protéines accessoires de l’actine : Les MF sont organisés en 2 principales structures, nommes-les.
- En faisceaux
- En réseaux de type gel ou
dentritique
Protéines accessoires de l’actine : Les longs MF droits produits par la formine s’organisent en :
A. En faisceaux
B. En réseaux de type gel ou
dentritique
A. En faisceaux
Protéines accessoires de l’actine : Les complexes ARP forment des réseaux, mais ils sont aidés par quels types de protéines ? (2 types)
les protéines de fasciculation et les protéines de liaison croisée formant des gels
Protéines accessoires de l’actine : Nommes-les 2 protéines de fasciculation et leur fonction commune.
Fimbrine et a-actinine relient les MF en faisceaux parallèles
Quels est la fonction des fibres de stress formée grâce aux alpha-actine ?
Elles permettent à la cellule de maintenir une certaine tension et répondent à différents stimuli permettant à la cellule de s’adapter à différents stress mécaniques.
Protéines accessoires de l’actine : Nomme les protéines formant des gels et leurs fonctions respectives. (2 types)
Protéine filamine : maintient les MF en un réseau de type gel qui est importante pour la formation des lamellipodes (projections membranaires)
Protéines ERM : liaison à la membrane plasmique et permet les déformation du cortex et les changements de forme cellulaire.
Quel est la fonction de la miosine II dans les cellules non musculaire ?
La myosine II non musculaire occupe une place centrale dans l’adhésion et la migration cellulaire. Dans les cellules non musculaires, la myosine II s’associe aux filaments d’actine pour former des structures contractiles appelées fibres de stress le long des surfaces inférieures où la cellule est ancrée à son substrat. Elle est aussi impliquée dans la motilité de la cellule (capacité qu’ont des organismes ou des parties d’organismes de se déformer, de se déplacer ou de déplacer le milieu environnant, spontanément ou en réponse à des stimuli). Dans les cellules épithéliales, les faisceaux contractiles sont également proéminents dans la ceinture d’adhérence (ou ceinture adhérente), ce qui aide à maintenir la stabilité et l’intégrité des feuilles de cellules épithéliales.
Quel sont les 4 étapes du mécanisme de marche de la myosine II sur les filaments d’actine ?
1) Attaché : Au début du cycle , une tête de myosine dépourvue de nucléotide lié est verrouillée étroitement sur un filament d’actine.
2) Libéré : Une molécule d’ATP se lie à la grande fente sur
«l’arrière» de la tête (c’est-à-dire du côté le plus éloigné de
le filament d’actine) et provoque immédiatement une légère
modification de la conformation du site de liaison à l’actine,
réduisant l’affinité de la tête pour l’actine et permettant
sont décrochement.
3) Armé : L’hydrolise de l’ATP en ADP + Pi, déclenchant un mouvement dans le bras de levier qui provoque le déplacement de la tête le long du filament à une distance d’environ 5 nm vers la direction opposé.
4) Générateur de force : Il y a une nouvelle et faible liaison de la tête de myosine à un nouveau site sur le filament d’actine provoque la libération du le phosphate inorganique (produit par hydrolyse de l’ATP en 3) ). La perte de l’ADP provoque la le mouvement de la tête vers le bout (-) du filament d’actine.
A la fin du cycle, la tête de myosine est à nouveau étroitement verrouillé au filament d’actinen. (rinse and repeat).
Quels sont les sous-unités qui compose les MT ?
dimères de a- et b- tubuline
Vrai ou faux, Chaque monomère a et b possède un site de liaison pour un GTP
Vrai
Vrai ou faux, Sur le mono mère B, son site de liaison aux GTP est piégé à l’interface du dimère. il est donc jamais
hydrolysé, ni échangé.
Faux, c’est le monomère a
Décrit la structure des MT.
Structure cylindrique creuse constituée de 13 protofilaments
parallèles composé d’un arrangement hélicoïdal d’a- et de b-tubuline.
Le MF ou le MT est l’élément structural le plus droit et le plus
rigide des cellules animales ?
Le MT
Vrai ou faux, L’extrémité tubuline a est l’extrémité plus qui
s’allonge et se dépolymérise + vite.
Faux, c’est l’extrémité tubuline b
À quel endroit ce produit la nucléation du MT ?
au niveau du centrosome
Une fois la nucléation faite du MT, l’extrémité (+) ou (-) du MT s’allonge vers la périphérie de la cellules ?
L’extrémité + du MT
Qu’est-ce que l’instabilité dynamique ?
La capacité du MT d’alterner entre une période de
croissance et une autre de décroissance
Qu’est-ce qui explique l’instabilité dynamique des MT ?
Cette dynamique s’explique du fait que les molécules de tubuline ont la capacité intrinsèque d’hydrolyser le GTP.
Chaque dimère de tubuline contient un GTP. Que ce passe-t-il lorsque le dimère est introduit dans le protofilament ?
un GTP qui est hydrolysé en GDP tôt après
son addition
Vrai ou faux, Les molécules de GTP-tubuline se lient
moins fortement les unes aux autres que les
GDP-tubulines
Faux, se lient plus fortement
Comment la coiffe de GTP se forme sur le MT ?
Si l’addition GTP est plus rapide que l’hydrolyse des GTP
fixées, ça forme une coiffe de sous-unités contenant du GTP.
Quel est la conséquence d’une coiffe de GTP sur le MT ?
Le filament croît rapidement
Vrai ou faux, seulement à l’extrémité (+) qu’il existe
une forme “T” et une forme “D”.
Vrai
Vrai ou faux, une coiffe GTP sur le MT favorise la croissance mais si elle est perdue, la dépolymérisation se produit.
Vrai
Qu’est-ce que la catastrophe pour le MT ?
Parce que le reste du MT est sous la forme D une fois que la dépolymérisation a commencé, elle tend à continuer, à une vitesse catastrophique.
Vrai ou faux, le MT commence a raccourcir, éventuellement par disparaître. Cette transformation est soudaine et aléatoire
Vrai
Quel est la différence entre la Catastrophe et le sauvetage chez le MT ?
- La modification vers la décroissance rapide = catastrophe
- La modification vers la croissance = sauvetage
Sur le MT, la grande quantité de dimère avec une liaison GDP induit quel stress physique ?
Une courbure du protofilament.
Quel est l’avantage de l’instabilité dynamique.
L’avantage pour la cellule, souplesse spatiale et temporelle. C’est important pour les processus qui nécessite des changements de forme et polarité cellulaire (l’organisation de son cytosquelette et donc a structure).
La nucléation des MT requiert l’intervention de quoi ?
le complexe en anneau du tubuline g (g-TuRC)
Quel est la fonction de la tubuline g (g-TuRC) ?
Forment un anneau servant de gabarit pour créer un MT
La nucléation des MT débute à quel endroit (dans la cellule animal) ?
La nucléation des MT débute du centre organisateur des MT (MTOC)
Les cellules animales possède un MTOC majeur, il s’agit de quel organite ?
Le centrosome située près du noyau
Chaque anneau de tubuline-g sert de site de nucléation pour combient de MT ?
1 MT
Qu’est-ce qui est ajouté aux anneau de g-TuRC ?
La tubuline a et b (elle était pas trop dure elle hein ?)
Quel sera l’orientation du MT par rapport au centrosome et la membrane plasmique ?
l’extrémité (-) est contenue dans le centrosome et la croissance se fait sur l’extrémité (+) vers la périphérie de la cellule.
Protéines accessoires des MT (MAP) : Quel est la fonction de la Stathmin et sont utilité ?
Elle s’associe au sous unités et empêche leurs association au protofilament.
Ce mécanisme permet de maintenir une réserve de sous-unités actives : une concentration de sous-unités solubles proche de la concentration critique (instabilité dynamique à l’équilibre).
Protéines accessoires des MT (MAP) : Quel est la fonction de la +TIPs ?
Permet de lier l’extrimité (+) du filament de MT à une structure (p.ex. membrane plasmique). On peut éviter la dépolymérisation si son extrémité + est stabilisée par +TIPs.
- Peut contribuer à la polarisation d’une cellule
Protéines accessoires des MT (MAP) : quel est la fonction de XMAP215 et Kinesine-13 ?
XMAP214 stabilise l’extrimité + et permet une croissance rapide du MT.
Kinesine-13 induit une courbure à l’extrimité (+), ça accélère la fréquence des catastrophes.
Quel influence à la phosphorylation protéines accessoires des MT (MAP) En réponse à des changements qui sont transmis par la signalisation intracellulaire ?
La phosphorylation des MAP induit par la signalisation intracellulaire permet un remodelage rapide des structures d’actine et de tubuline via la modulation de l’instabilité dynamique
Quel protéines accessoires des MT et MF on sensiblement la même fonction ?
Stathmine et thymosine
Vrai ou faux, MT et MF sont impliqués dans les mouvements
dans le cytoplasme avec des protéines motrices qui se déplaçant sur les MT (courtes distances) et les MF (longues distances)
Faux, MT (longues distances) et les MF (courtes distances)
Protéines motrices qui se déplacent sur les MT : Elles sont réparties en 2 familles, nommes les et indique leur déplacement (vers quel extrimité du MT).
- Les kinésines: se déplacent vers l’extrémité (+)
(en général…) - Les dynéines: se déplacent vers l’extrémité (-),
donc vers le centrosome
Protéines motrices qui se déplacent sur les MT : Vrai ou faux, les Kinésines et dynéines on une processivité faible.
Faux, une processivité élevé.
Protéines motrices qui se déplacent sur les MT : les Kinésines et dynéines sont (monomère/dimère) et lie l’(ATP/GTP)
les Kinésines et dynéines sont (dimère) et lie l’(ATP)
Protéines motrices qui se déplacent sur les MT : Quel est la fonction des queue des Kinésines et dynéines ?
La queue lie vésicules et organites, déterminant ainsi la cargaison qui sera déplacée
Protéines motrices qui se déplacent sur les MT : Vrai ou faux, La dynéine positionne le centrosome au
centre de la cellule.
Vrai
Protéines motrices qui se déplacent sur les MT : Quels sont les étapes de la marches de la kinésines ?
La tête en retard est fortement lié au MT et à l’ATP tandis que la tête conductrice est lié faiblement au MT avec sont ADP.
Le déplacement vers l’avant de la tête en retard est entraîné par l’hydrolyse de l’ATP–>ADP+Pi et la dissociation de l’ADP de la tête en retard et la liaison de l’ATP dans la tête conductrice. Le Pi perdu de la tête en retard par hydrolyse et l’échange d’ADP pour ATP à la tête conductrice permet un changement de conformation qui implique la projection de la tête en retard vers l’avant.
La tête en retard devient donc la tête conductrice et ainsi de suite.
Filament intermédiaire : Quel est la fonction de la lamina nucléaire ?
Forment un réseau tapissant la membrane interne de l’enveloppe nucléaire et ils fournissent des sites d’encrage pour les chromosomes et les pores nucléaires.
Forme des treillis souples et résistant qui résistent à la courbure, résiste au stress mécanique. Attache la chromatine dans l’espace, squelette du noyau. C’est l’organite le plus rigide du noyau.
Filament intermédiaire : Quel est la fonction des protéines ‘‘Linkers’’ (SUN et KASH) ?
Ils connectent physiquement le noyau et le cytosquelette
en formant un pont moléculaire. elles permettent donc au génome d’être en liaison avec l’environnement (mécanotransduction).
*essentiel pour coordonner les fonctions cellulaires lors de
processus vitaux; ex: mouvements des chromosomes à l’intérieur du noyau lors de la méïose, le positionnement du noyau et du centrosome lors de la migration cellulaire, réorganisation globale du cytosquelette et les déformations du noyau essentielles lors de la migration 3D.
