Chapitre 6 Flashcards
Quelles sont les deux voies majeures de transport vésiculaire ?
L’exocytose et l’endocytose
Quelle est l’utilité de l’exocytose ?
La biosynthèse (ajout de molécules dans la MP) et la sécrétion extracellulaire.
Quelle est l’utilité de l’endocytose ?
Capter des molécules du milieu extérieur ou de la MP pour qu’elles soient dégradées//réutilisées.
Comment les vésicules de transport sont-elles sélectives ?
Elles transporte une cargaison sélective et elles ont une membrane-cible sélective. Elles maintiennent leur sélectivité (identité) grâce à leurs molécules de membranes et leur interaction avec les marqueurs cytosoliques sur les membranes-cibles.
Comment classe-t-on les vésicules ?
Selon le type de manteau qu’elles ont.
1. Manteau de clathrine
2. COP1
3.COP2
Qu’est-ce que le manteau des vésicules ?
Une cage protéique à la surface cytosolique des vésicules. Il donne la première spécificité des vésicules, mais est éliminé avant la fusion avec la membrane cible = spécificité pour le cargo.
Quelles sont les 3 rôles remplis par le manteau ?
Concentrer les protéines membranaires spécifiques.
Faciliter la sélection des molécules à transporter
Mouler la vésicule grâce à la structure de treillis
Quelles sont les voies typiques des trois classes de vésicules ?
Clathrines : De la membrane plasmique vers les endosomes OU entre le Golgi et les endosomes
COP1 : font le recyclage à partir du Golgi
COP2 : Partent du RE vers le Golgi.
Quelles sont les caractéristiques de la clathrine ?
Une protéine formant une structure à 3 bras (triskelion) qui s’assemble avec d’autres pour faire une structure de panier à l’extérieur de la vésicule. Comporte 3 chaînes lourdes et 3 chaînes légères.
Quel est le rôle des protéines adaptatrices dans le manteau de clathrine ?
Lier la clathrine à la membrane et lier spécifiquement les différents récepteurs de chargement de la membrane qui sont spécifiques à la molécule cargo.
Quelles sont les étapes de formation d’un vésicule clathrine ?
Les molécules cargo se lient aux récepteurs de chargement.
L’adaptine lie les récepteurs et la clathrine.
L’accumulation de clathrine permet la formation de vésicules par bourgeonnement.
La vésicule se détache de la membrane et le manteau est éliminé.
Quelle est la spécificité des adaptines (spécifiques à quoi) ?
Elles sont spécifiques à différents récepteurs de chargements. Leur liaison est contrôlée par d’autres protéines membranaires.
Décrire la liaison de l’adaptine AP2 à la membrane.
AP2 est présente dans le cytosol sous une forme bloquée, où elle ne peut lier le récepteur.
Elle se lie d’abord à une molécule de membrane (PIP 4,5), ce qui l’active.
AP2 peut ensuite lier le récepteur de chargement possédant les bons signaux d’endocytose, ce qui stimule la courbure de la membrane, qui continuera avec la clathrine.
Comment les phospho-inositidines phosphates membranaires amènent de la spécificité au transport vésiculaire ?
Les groupement phosphorylés différemment sont reconnus par des adaptines différentes, spécifiques à cette catégorie seulement. En contrôlant quel PIP se retrouve où, on peut déterminer quelles membranes forment des vésicules de clathrines spécifiques.
Comment contrôle-t-on le type de PIP retrouvés dans les membranes ?
En contrôlant quelles enzymes sont présentes dans les compartiments. Il existe différentes kinases//phosphatases pour chaque PIP, donc en contrôlant leur distribution er leur régulation dans chaque organelle//région, on décide quel PIP y est retrouvé.
Quelle protéine permet le séparation d’une vésicule bourgeonnante ?
La dynamine qui s’enroule autour du col via son domaine de liaison avec PIP 4,5.
Quelles sont les étapes de relargage vésiculaires du manteau de clathrine ?
Une PIP phosphatase élimine le PIP 4,5.
L’adaptine est donc moins fortement liée au récepteur de chargement et se décroche.
Le manteau de clathrine se défait.
Une Hsp70 aide le détachement
Quelle protéine fournit l’énergie nécessaire à la dissociation du manteau de clathrine ?
La chaperonne Hsp70 ATPase.
Quel est le mécanisme d’assemblage du manteau de clathrine sur la membrane plasmique et le Golgi ?
Les PIP.
Quel est le mécanisme d’assemblage du manteau de clathrine sur les endosome ?
Les GTPases de recrutement (moins commun)
Quel est le mécanisme d’assemblage des manteaux COP1 et COP2 sur le Golgi et le RE ?
Les GTPases de recrutement
Quels sont les 2 types de GTPases de recrutement ?
Les Arf qui font l’assemblage des vésicules COP1 et clathrine sur le Golgi.
Sar1 qui fait l’assemblage des vésicules COP2 sur le RE.
Quelle forme des GTPases se retrouvent surtout dans le cytosol ?
La forme inactive, liée au GDP.
Comment la formation d’une vésicule COP2 sur le RE se produit-elle ?
Un signal dans le RE active la protéine membranaire Sar1-GEF
Sar1-GEF active Sar1 en échangeant le GDP -> GTP
Sar1 activé expose son domaine amphiphile qui s’insère dans la membrane du RE
Sar1 recrute les protéines du complexe COP2
La vésicule bourgeonne et se sépare par pincement
Est-ce que les vésicules COP2 perdent leur manteau après le bourgeonnement ?
Oui, mais pas immédiatement après.
Qu’est ce qui contrôle la perte de manteau des vésicules COP2 ?
L’hydrolyse lente du GTP par les GTPases Sar1. Dans sa forme inactivée, le domaine amphiphile est caché et Sar1 se dissocie de la membrane de la vésicule avec les protéines du manteau.
Comment la spécificité d’une vésicule pour une membrane d’arrimage cible est-elle établie ?
Par des marqueurs de surface sur les vésicules (qui changent selon le cargo transporté) et par des récepteurs complémentaires sur les membranes cibles.
Quelles sont les 2 protéines de la membrane cible qui participent à l’arrimage des vésicules ?
Les protéines et effecteurs Rab qui dirigent les vésicules
Les protéines et régulateurs SNARE qui permettent la fusion des bicouches.
Vrai ou Faux. Les différentes protéines de la famille Rab sont spécifiques à au moins une organique.
Vrai
Comment les organites identifient-elles leur membrane ?
Par une distribution et une combinaison des différentes protéines Rab.
À quel endroit se trouvent les Rab-GDP (inactif) ?
Dans le cytosol, car ils sont liés à un inhibiteur (GDI) qui les garde solubles.
Quelle action est provoquée par les Rab-GEF ?
L’activation des protéines Rab en les liant au GTP les dissocie de l’inhibiteur GDI et elles peuvent alors s’associer à la membrane vésiculaire ET la membrane cible.
Vrai ou faux. Après l’arrimage de la vésicule, les protéines Rab sont envoyées vers les endosomes pour être dégradées.
Faux. Les protéines Rab sont retournées au cytosol où elles peuvent être réutilisées pour une prochaine vésicule.
Quelle protéine de la membrane les protéines Rab vont-elles liées ?
Les effecteurs Rab, qui restent toujours liés à la membrane de l’organite.
Quelles sont les fonctions des effecteurs Rab ?
- Protéines motrices : déplacent les vésicules sur les microfilaments et les microtubules.
- Relier 2 membranes à proximité lors de l’arrimage des vésicules
- Interagir avec les protéines SNAREs pour la fusion des bicouches.
Qu’est ce qui empêche de rapprocher deux membranes pour les fusionner en absence de mécanismes de fusion ?
Les molécules d’eau attirées par les têtes polaires des membranes doivent être déplacées, ce qui est défavorable sur le plan énergétique.
Quelles sont les 2 types de SNARE et où les retrouve-t-on ?
SNARE-v ont une chaîne unique et sont sur la membrane des vésicules
SNARE-t ont 2-3 chaînes protéiques et sont sur la membrane des organites cibles.
Comment les protéines SNARE permettent-elles le rapprochement des membranes ?
Les SNARE des 2 membranes interagissent en enroulant leurs domaines hélicoïdaux (hélices) pour faire un faisceau de 4 hélices. Ce complexe verrouille les 2 membranes ensemble à proximité.
Comment s’appelle le complexe SNAREv et -t ?
Le complexe trans-SNARE.
Comment les SNARE contribuent-elles à la spécificité du transport vésiculaire ?
Il existe différentes sortes de SNAREs qui sont associées à des organites spécifiques. Les SNARE-t et -v s’associent très spécifiquement pour s’assurer que les vésicules lient les bonnes cibles.
Quelles sont les étapes de la fusion des membranes ?
- Appariement des SNAREs qui permet d’expulser l’eau
- Les feuillets cytosoliques des membranes fusionnent pour former un pédicule de connexion
- Le complexe trans-SNARE catalyse la fusion grâce à l’énergie libérée lorsque les hélices s’enroulent (réaction favorisée). Les membranes sont tirées l’une vers l’autre.
Comment les SNAREs sont elles déroulées après la fusion ?
Une protéine NSF ATPase (utilise l’ATP)
Quelles sont les étapes globales de l’amarrage d’une vésicule sur une membrane cible et les protéines impliquées ?
Les Rab-GTP (activé par GEF) lié à la vésicules, la cible ou les 2 interagissent avec les Rab effectrices de la cible.
Les SNAREs v et t s’apparient et catalysent la fusion des bicouches.
GAP induit l’hydrolyse en Rab-GDP qui lie l’inhibiteur GDI et revient soluble dans le cytosol (recyclage).
Quelles sont les cargo transportés dans la récupération rétrograde du Golgi vers le RE ?
-Des molécules qui se sont échappées de leur compartiment cible
-Des protéines de transport vésiculaire qui sont réutilisées
Quelles sont les fonctions du Golgi (3) ?
- Station de tri des protéines venant du RE vers les lysosomes et autres membranes
- Site de synthèse des glucides (p. ex. glycosaminoglycane -> GAG)
- Site de glycolisation (addition d’oligosaccharides) sur les protéines et lipides pour leur donner leur fonction complète
Quelles sont les 3 grandes étapes du transport de RE jusqu’à la fin du Golgi ?
- Départ du RE par les vésicules COP2
- Formation d’agrégats tubulaires vésiculaires
- Transport à travers les différents compartiments du Golgi
Quel type de RE retrouve-t-on à la sortie des vésicule COP2, ?
RE lisse -> dépourvu de ribosomes
Quelle est la condition que les protéines doivent remplir avant d’être intégrée aux vésicules ?
Elles doivent être correctement repliées et assemblées (contrôle par la glycolisation). Sinon, elles sont dégradées par le protéasome.
Quels sont les 2 types de protéines transportées du RE au Golgi ?
Des protéines membranaires et des protéines cargo solubles dans la lumière du RE.
Quelle caractéristique possèdent les protéines qui peuvent être transportées à l’extérieur du RE ?
Un signal de sortie qui est reconnue soit par le manteau de COP2 (protéine membranaire//domaine cytosolique d’un récepteur de chargement) soit par un récepteur de chargement de vésicule (si c’est une protéine soluble).
Quels sont les 2 types de protéines membranaires transportées du RE vers le Golgi ?
Les protéines membranaires cargo qui possèdent un signal de sortie sur leur côté cytosolique et les récepteurs de chargement qui lient les protéines cargo solubles et le manteau et qui sont retournée au RE après le transport.
Pourquoi certaines protéines résidentes du RE sont-elles exportées vers le Golgi et qu’advient-il dans ces cas là ?
Elles sont simplement transportées par accident lors de la formation de la vésicule, de manière non spécifique et donc moins fréquente. Elles seront retournées au RE via la récupération rétrograde.
Quelle caractéristique des récepteurs de chargement permet leur retour vers le RE une fois le cargo libéré dans le Golgi ?
Un signal de recapture reconnu par le manteau de COP1 du transport rétrograde.
Quelle est la conséquence d’une mutation de la protéine dans son signal de sortie vers le Golgi ?
La protéine va rester dans le RE et ne pourra pas faire son action biologique (par exemple : facteur de coagulation muté = absence dans le plasma sanguin = le sang de coagule pas comme il faut).
Qu’est ce qu’un agrégat vésiculaire ?
Le résultat de la fusion de plusieurs vésicules émergeants du RE vers le Golgi qui ont perdu leur manteau de COP2.
Comment les agrégats tubulaires se déplacent-ils ?
Via les microtubules grâce à des protéines moteurs.
Quel type de fusion font les vésicules du RE pour former les agrégats tubulaires vésiculaires ?
Une fusion homotypique car les membranes sont issues du même organites (et sont donc de composition similaire).
Quelles protéines sont nécessaires à la fusion des vésicules du RE et où les retrouve-t-on ?
Les SNAREs -v et -t. Chacune des vésicules porte les 2 protéines et l’interaction entre les vésicules est donc symétrique (2 interactions similaires mais opposées).
Quels sont les 2 rôles des agrégats tubulaires vésiculaires ?
Le transport jusqu’au Golgi et la concentration des protéines de cargaison.
Quel signal de recapture est utilisé par les protéines membranaires ?
La séquence KKXX (Lys-Lys-X-X) en C-terminal qui lie directement le manteau de COP1.
Quel signal de recapture est utilisé par les protéines solubles du RE ?
La séquence KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) en C-terminal qui se lie au récepteur KDEL, lui-même se liant aux protéines du manteau COP1.
Vrai ou Faux. La recapture des protéines du RE commence dans les agrégats vésiculaire et s’arrête à la première citerne du Golgi.
FAUX. La recapture via COP1 continue longtemps dans le Golgi. Seul le trans Golgi en est dépourvu.
Comment le Golgi est-il structuré ?
Il est composé d’une série de 4-6 compartiments aplatis (citernes) connectés entre eux.
Quel est le sens de migration des vésicules à travers le Golgi ?
De la face cis (du côté du noyau) vers la face trans.
Quel est le tri qui s’effectue dans le réseau cis-golgien ?
Les protéines peuvent continuer dans le Golgi ou être renvoyées dans le RE.
Quel est le tri qui s’effectue dans le réseau trans-golgien ?
Les protéines sont triées selon leur destination :
- endosomes-lysosomes
- vésicules sécrétoires
- membrane plasmique
- Retour à un compartiment antérieur (via COP1)
Comment les différents compartiments du Golgi sont-ils organisés entre eux ? Quelle est l’évolution observée de l’un à l’autre ?
Les enzymes présentes dans les compartiments diffèrent de l’un à l’autre selon l’étape du niveau de maturation des protéines qui s’y trouvent. Les citernes en cis catalysent les étapes précoces de maturation tandis que les citernes en trans catalysent les étapes tardives.
Nommer trois mécanismes de maturation des protéoglycans.
La glycolisation N-osidique (asparagine)
La glycolisation O-osidique (serine et thréonine, proline et lysine hydrolysées)
La sulfatation dse sucres qui ajoute une charge négative.
Quelle maturation est présente sur TOUTES les protéines ?
La glycolisation N-osidique sur l’asparagine.
Quelles sont 2 protéines qui sont fortement O-glycosylées ?
Les mucines (protéines du mucus) et les protéoglycanes extra-cellulaire ou ancrées dans la membrane plasmique.
À quel endroit se fait la première glycolisation des protéines ?
Dans le RE. Toutes le protéines on le même oligosaccharide relié à une asparagine par une liaison N-osidique.
Quelles sont les deux classe d’oligosaccharides liés à l’Asn qu’on retrouve (mammifères) ?
Les oligosaccharides complexes : l’oligo d’origine est élagué et des sucres complexes lui sont rajoutés
Les oligosaccharides riches en mannose : élagué partiellement, sans ajout.
Quelles sont les 5 fonctions importantes de la glycosylation ?
- Aider le repliement des protéines
- Rendre les protéines plus résistantes à la digestion
- Rôle dans le développement (reconnaissance cellule-cellule et adhésion intercellulaire)
- Modifie les propriétés antigéniques d’une protéine
- Joue un rôle dans la régulation en changeant la spécificité récepteur-protéine
Comment la glycosylation aide-t-elle le repliement des protéines ?
En les rendant plus solubles pour éviter que les intermédiaires forment des agrégats et en identifiant les protéines prêtes à être transportées du RE au Golgi
Quels sont les 2 modèles proposés pour le expliquer le transport à travers le Golgli ?
- Transport vésiculaire, où les citernes sont statiques et gardent leur enzymes résidentes. Les protéines se déplacent d’une citerne à l’autre par des vésicules COP1.
- Maturation des citernes, où les citernes sont dynamiques et se déplacent dans le Golgi à mesure qu’elles maturent. Les protéines résidentes du Golgi sont retournés de façon rétrograde dans les citernes précédentes par les vésicules COP1.
Qu’est ce qu’un lysosome ?
Compartiment (possédant une membrane) qui contient des enzymes d’hydrolyse permettant la digestion des macromolécules.
Commet les hydrolases des lysosomes sont-elles activées ?
Par clivage enzymatique nécessitant un pH acide (4,5). On évite ainsi que ces enzymes soient actives dans le cytosol.
Décrire la structure de la membrane du lysosome.
La membrane contient des protéines membranaires fortement glycosylées (protection). Des transporteurs permettent de sortir les produits de digestion vers le cytosol. Une ATPase H+ permet de pomper des proton dans la vacuole.
Comment les produits de la digestion (AA, sucres,..) sont-ils disposés ?
En étant réutilisés dans la cellule où en étant excrétés
À quoi sert le gradient de pH des lysosomes ?
À rendre le pH plus acide pour activer les enzymes hydrolytiques et à fournir de l’énergie aux transporteurs des métabolites.
Quel est le cycle de maturation des lysosomes ?
- Endosomes précoces
- Endosomes tardifs
- Endolysosomes
- Lysosomes
Qu’est ce qu’on retrouve dans les endosomes précoces ?
Le matériel endocyté et de la membrane plasmique. Quelques hydrolases lysosomales.
Comment les endolysosomes se forment-ils ?
Par la fusion d’endosomes tardifs et de lysosomes.
Comment reconnaît-on un lysosome mature ?
Il est petit, rond et dense et il contient seulement des résidus de digestion.
Quels sont les 4 voies qui emmènent les substances à digérer au lysosomes ?
- Endocytose
- Phagocytose
- Macropinocitose
- Autophagie
D’où proviennent les enzymes digestives des lysosomes ?
Passent par le RE et le Golgi et voyagent aux lysosomes par des vésicules de clathrine.
Quel signal est attribué aux hydrolases pour qu’elles soient reconnues et transportées aux lysosomes ?
Le groupement mannose-6-phosphate (M6P), ajouté lorsque les hydrolases sont dans le cis-Golgi.
Comment les récepteurs M6P sont-ils recyclés ?
Le pH légèrement acide des endosomes précoces (environ 6) permet la dissociation du récepteur et du M6P. La dissociation est favorisée par l’élimination du phosphate. Le récepteur seul est lié par une protéine de manteau -> Retromer. Il est retourné dans le trans-Golgi par les vésicules de transport rétrograde.
Comment les protéines lysosomales sont-elles reconnues et sélectionnées dans le trans-Golgi ?
Les protéines contiennent un patch signal -> une suite d’AA.
Quelle est une des 2 enzymes qui intervient dans l’ajout du M6P ?
GlcNAc phosphotransférase
Quelle est la conséquence générale des anomalies génétiques affectant les hydrolases lysosomales ?
L’accumulation de substrats non digérés dans la cellule. Les cellules neuronales sont les premières affectées par cette accumulation (dommages intracellulaires).
Quel est le lien entre mélanine et lysosomes ?
Les mélanosomes sont des lysosomes spécialisés. Ils transportent la mélanine dans le mélanocyte et les transfert par exocytose vers les kératinocytes.
Quels sont les 2 types d’endocytose et quelles sont leur caractéristiques ?
- La pinocytose. Processus constant et non spécifique. Les solutés et liquides de la matrice sont ingérés.
- La phagocytose. Processus spécifique sous stimulus. Ingestion de grosses particules par des cellules spécialisées (macrophage et neutrophile).
Avec quelle organelle les vésicules endocytaires fusionnent-elles ?
Les endosomes précoces.
Quelles sont les trois directions possible pour les molécules ingérées ?
Retour vers la membrane plasmique directement
Retour vers la membrane plasmique via des endosomes de recyclage
Dégradation via le corps multivésiculaire puis endosome tardif
Comment se forment les corps multivésiculaires ?
La membrane des endosomes précoces s’invaginent pour former des vésicules intraluminales -> vacuolisation
Vrai ou Faux -> les endosomes précoces changent de localisation durant leur maturation en endosome tardif
Vrai. Ils migrent via les microtubules
Vrai ou Faux -> la membrane des endosomes ne subit aucun changement lors de la maturation de précoce à tardif
Faux. La composition moléculaire de la face cytosolique de la membrane change, les caractéristiques fonctionnelles sont donc modifiées
Quelles sont les structures endosomales connectées au Golgi ?
Ce sont toutes les structures (précoce, corps multivésiculaires, tardif), via un trafic vésiculaire : recyclage et recevoir des nouvelles hydrolases.
Pourquoi dit-on que les endosomes précoces font une digestion douce ?
Le pH n’y est pas assez acide pour permettre la protéolyse du domaine inhibiteur N-Terminal des proenzymes (hydrolases). Les protéines membranaires peuvent donc être récupérer sans trop de mal.
À quoi servent les vacuoles intraluminales dans la dégradation des protéines membranaires ?
Les protéines qui doivent être dégradées ne doivent pas être recyclées vers la membrane plasmique. Les séquestrer ainsi permet d’empêcher que les signaux de ces protéines déclenche leur recyclage.
Quel est le processus qui permet d’équilibrer le volume cellulaire malgré l’apport constant de cytosol via la pinocytose ?
Le cycle endocytaire-exocytaire.
Quelle est le manteau des vésicules de pinocytose ?
la clathrine, via des puits de clathrines non-spécifiques (pas de récepteurs)
Quel est l’autre protéine membranaire permettant la pinocytose ?
Les cavéolines, présentes dans les caveolae. Les caveola se forment à partir des radeaux lipidiques et sont la plupart du temps statiques.
Quels sont les destins possibles des caveolae une fois séparés de la membrane ?
Fusionner avec des endosomes particuliers -> les cavéosomes
Fusionner avec la membrane plasmique opposée -> transcytose
Quel est l’avantage pour les virus comme papilloma de pénétré dans la cellule via les caveloae ?
Ils évitent ainsi les lysosomes où ils seraient dégradés. En plus, ils sont transportés dans la cellule jusqu’au noyau par les mécanismes cellulaires eux-mêmes.
Qu’est ce qui rend l’endocytose sélective ? Donner un exemple.
Des récepteurs trans-membranaires complémentaires aux ligands. Ça permet de concentrer des composants présent en faible concentration. Par exemple le cholestérol sous forme de LDL via l’apolipoprotéine B.
Qu’est ce qui encourage la libération du LDL de son récepteur ?
Le bas pH. Les récepteurs peuvent ainsi être recyclés vers la membrane plasmique sans être digérés, sauf si la cellule n’a plus besoin de cholestérol.
Qu’est ce qui arriverait si le gène codant pour le récepteur LDL était muté ?
Le récepteur ne lierait plus les LDL et le cholestérol s’accumulerait dans le sang.
Quels sont les 3 destins des récepteurs endocytés (et des ligands qui ne se séparent pas) ?
- Recyclage vers leur domaine d’origine sur la membrane plasmique (la plupart)
- Recyclage vers d’autres domaines de la membrane plasmique (transcytose)
- Dégradation dans les lysosomes
Donner 2 exemples de récepteurs qui sont recyclés après avoir libéré leur cargo dans les endosomes
- Le récepteur au LDL et le cholestérol
- Le récepteur à la transferrine qui ramène la transferrine dans le sang, mais libère le fer dans les endosomes.
Donner un exemple de récepteur qui est dégradé après son endocytose.
Le récepteur à EGF (REGF) est ubiquitiné lors de la liaison à EGF (facteur de division cellulaire), pour être ensuite endocyté et séquestré dans les corps vésiculaire. L’EGF et le REGF sont dégradés dans les lysosomes pour que la division ne se fasse pas de manière incontrôlée.
Donner un exemple de récepteur qui effectue une transcytose une fois endocyté.
Les récepteurs aux AC des cellules épithéliales intestinales des nouveau-nés sont endocytés du côté luminal et fusionnent avec la membrane basolatérale VIA LES ENDOSOMES DE RECYCLAGE.
Quel rôle joue les endosomes de recyclage ? Quel est l’avantage vs le recyclage direct ?
La sortie des protéines des endosomes est contrôlées, ce qui permet de retenir certaines protéines et ainsi de les stocker (réserve intracellulaire).
Donner un exemple de recyclage régulé.
Les récepteurs de glucose. Ils restent stockés dans les endosomes de recyclages (ils ont été endocytés et recyclés après le signal du glucagon), jusqu’à ce que l’insuline cause le recyclage vers la membrane plasmique.
Quelle est l’utilité de la phagocytose chez les protozoaires vs les mammifères ?
Les protozoaires l’utilisent pour s’alimenter, alors que les phagocytes nettoient l’environnement.
Quelles sont les molécules signales utilisées lors de la phagocytose ?
Les anticorps liés aux Ac reconnus.
Quelle protéine du cytosquelette permet le formation de pseudopodes ?
L’actine, en se polymérisant (initiée par une Rho-GTPase -> PI kinase -> PIP (4,5)) et en se dépolymérisant (PI3 kinase -> PIP (3,4,5)) pout fermer le phagosome.
D’où proviennent les vésicules de transport de l’exocytose et où vont-elles ?
Du trans-golgi, elles vont fusionner avec la membrane plasmique.
Où vont les protéines et lipides exocytés ?
Soit elles s’insèrent dans la membrane, soit elles sont sécrétées dans l’espace extracellulaire.
Dans les cellules non sécrétoires, quelles sont les 2 classes de protéines sortant du trans Golgi ?
- Les protéines destinées aux lysosomes (M?P0
- Les protéines destinées à la membrane -> voie constitutive et non sélective de renouvellement des membranes.
Quelle classe de protéines s’ajoute dans les cellules sécrétoires ?
Les protéines destinées aux vésicules sécrétoires qui seront exocytés -> voie régulée de l’exocytose (un signal est nécessaire pour la libération).
Comment les vésicules sécrétoires maturent-elles ?
Elles fusionnent avec d’autres vésicules immatures et concentrent leur contenu de 2 façons :
- L’acidification rend les agrégats plus denses
- Les vésicules de clathrine ramènent constamment la membrane en “trop” au Golgi.
Quels sont les trois types de précurseur protéique pré-sécrétoire qu’on retrouve ?
- Protéine comportant une pro-protéine en N-terminal
- Polyprotéine comportant plusieurs copies de la même protéine
- Précurseurs de multiples produits
À quel endroit s’effectue le clivage protéolytique et quel est l’avantage d’avoir des précurseurs inactifs ?
Le clivage se fait dans les vésicules sécrétoires ou à l’extérieur de la cellule. Les précurseurs sont souvent plus longs, ce qui empêche les protéines très courtes d’être dégradées. Ils permettent aussi de s’assurer que les hydrolases ne soient pas actives trop tôt.
Quel condition est nécessaire à la sécrétion dans la voie exocytaire régulée ?
Une augmentation du Ca2+ cytosolique, causée par un signal électrique ou chimique.
Quel est l’avantage de la voie régulée pour les neurones, par exemple ?
La sécrétion est très rapide car les vésicules peuvent sortir dès qu’elles reçoivent le signal synaptique.
Qu’est ce que l’amorçage des vésicules synaptiques ?
L’appariement partiel des SNARE (1 -v et 3 -t), qui sont ensuite bloquées par la complexine.
Quel effet a le Ca2+ sur les complexes d’amarrage (synaptique) ?
Le Ca2+ se lie à la synaptotagmine, ce qui permet de séparer la complexine des SNARE. Ceux-ci peuvent alors s’enrouler (hélice à 4) et provoquer la fusion de la vésicule et la libération des neurotransmetteurs.
Quel raccourci est utilisé par les synapses pour générer des vésicules sécrétoires plus rapidement ?
La cellule utilise les vésicules d’endocytose de recyclage comme vésicules sécrétoires, sans les retourner aux endosomes. Les neurotransmetteurs sont chargés dans ces vésicules par transport membranaire.
Qu’arrive-t-il aux protéines membranaires des vésicules sécrétoires après la sécrétion ?
Elles sont ajoutées à la membrane plasmique, mais très transitoirement, car le flux d’endocytose est constant pour garder la surface cellulaire constante. Elles seront soient recyclées dans de nouvelles vésicules sécrétoires, soient envoyées dans les lysosomes pour être dégradées.
Qu’est ce qui définit la polarité d’une cellule ?
La membrane cellulaire est hétérogène en forme et en composition ! Les membranes spécialisées doivent être livrés du Golgi au bon endroit.
À quel endroit se fait la séparation entre les protéines membranaires de différents domaines ?
- Dans le trans-Golgi, elles sont mises directement des les vésicules de transport ciblées
- Les protéines sont toutes transportées dans un domaine et celles qui ne sont pas à leur place sont recapturées et envoyées au bon domaine via les endosomes précoces (transcytose).
Dans le tri direct, comment les différentes protéines s’assemblent entre-elles dans le Golgi pour être acheminées au bon domaine membranaire ?
Les protéines des membranes apicales forment des radeaux lipidiques dans le trans-golgien qui permettent de toutes les emprisonnées en même temps dans les vésicules ciblées.
Les protéines des membranes basolatérales contiennent des signaux de tri cytosoliques qui son reconnues par des protéines du manteau.
Qu’est ce que les vésicules extracellulaires ?
Des microvésicules qui sont sécrétées dans l’espace extracellulaire par la plupart des cellules. Elles gardent leur membrane (reste sous forme de vésicules), et contiennent différentes biomolécules actives.
Quelles sont les 3 catégories de vésicules extracellulaires ?
- Les microvésicules bourgeonnent à partir de la membrane cellulaire.
- Les corps apoptotiques sont des gros fragments cellulaires libérés lors de l’apoptose
- Les exosomes sont formés dans les corps multivésiculaires exocytiques et sécrétés par fusion des CMV avec la membrane
Quelles sont les 5 fonctions des vésicules extracellulaires ?
- Excrétion
- Communication intercellulaires entre cellules très éloignées
- Présentation des antigènes pour faciliter la réponse immunitaire
- Transport d’anticorps dans le lait maternel
- Plein d’autres lol
Où retrouve-t-on les vésicules extracellulaires ?
Les fluides corporels divers (sang, salive, urine et lait).
Quelle est une voie thérapeutique possible pour les vésicules extracellulaires ?
Les utiliser comme vecteurs pour traiter les pathologies en transférant du matériel aux cellules malades (médicaments, ADN, …)
