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Chapitre 7 - traduction et protéines Flashcards

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Biology 101 flashcards
1
Q

l’endroit où le ribosome s’accroche chez les eucaryotes

A

5’

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Q

Vrai ou Faux: 1 type d’ARNt
est spécifique à 1 type d’a.a.

A

vrai

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Q

Vrai ou Faux: Le ribosome peut distinguer un ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais aa, grâce a son site catalytique.

A

Faux, Complètement faux !
Le ribosome ne peut pas distinguer un ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais aa

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4
Q

Qui associe le bon acide amine a l’ARNt

A

L’ARNt doit être associé au bon acide aminé par AAS

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5
Q

La complémentarité ARNt (anticidon) et ARNm (codon) s’eleve a un minimum de combien de %?

A

minimum de 2/3-> 66% environ

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6
Q

Vrai ou Faux: vers la fin de l’ARNm on respecte un peu moins la complémentarité

A

vrai, on peut utiliser des codons synonymes

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7
Q

Qui fait l’attaque pour effectuer le lien entre l’ARNt et l’aa

A

3’OH de l’ARNt

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8
Q

Vrai ou Faux: les ARNt sont dégradables

A

Faux; Les ARNt sont réutilisables grâce aux AAS

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9
Q

Vrai ou Faux: le ribosome est stationnaire

A

vrai, c’est L’ARNm qui bouge

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10
Q

Comment fonctionne réutilisation des AAS

A

a.a. est accroché par AAS
a.a. est enlevé par le ribosome

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11
Q

Quelle est la complication dans la liaison de l’ARNt avec un a.a?
Quelle est la solution?

A

Il faut accrocher un a.a. sur un nucléotide de l’ARNt: les groupements fonctionnels ne sont pas favorables pour cette réaction

Solution = passer par 3 gr. phosphates = énergiser l’a.a.

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12
Q

Etapes de l’attachement de l’a.a sur l’ARNt

A

1- Site catalytique AAS adapte à l’acide amine et l’ATP
2- Acide amine attaque le phosphate de l’ATP
3- L’energie des pyrophosphate libere est absorbe par la molécule -> Acide amine - AMP est instable (shaking)
4- L’instabilité permet l’attaque du OH de l’ARNt

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13
Q

Le site catalytique d’une AAS doit être adapté à

A

a.a spécifique (chaine variable), ARNt spécifique et ATP

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13
Q

Combien a-t-on besoin d’ARNt et donc combien de AAS?

A

Au moins 1 ARNt différent par type d’a.a. et donc 1 AAS différente par couple ARNt-a.a. spécifique

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14
Q

Comment l’ARNt est reconnupar AAS?

A
  1. bras accepteur
    (3’OH de l’ARNt)
    distinction par la séquence (différents a.a.)
  2. boucle de l’anticodon. distinction par la séquence
  3. boucles variables I distinction par la forme
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15
Q

Vrai ou Faux: Les AAS vérifies a l’aide des 3 caractéristiques

A

faux, dependemment des AAS ca peut être un seul, 2 ou meme 3

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16
Q

Vrai ou Faux: Le ribosome est moitié protéines et moitié ARNr

A

vrai

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17
Q

But du ribosome

A

faire la liaison peptidique

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18
Q

Quand est-ce qu’un ribosome est forme

A

La petite et la grosse sous-unités s’unissent SEULEMENT sur un ARNm

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19
Q

Qu’est-ce que la liaison peptique

A

Groupe OH attaque amine Dun autre groupe

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20
Q

Ribosome eucaryote (composition, nb de protein, type ARN)

A

ribosome eucarote = 80s
-> 40s (33 prot et arn 18s)
-> 60 s (49prot et arn 5s, 5,8s 28s)

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21
Q

3 sites pour l’ARNt

A

A= parfait pour accommoder l’ARNt et facteurs d’élongations

P= chaine de a.a

E= manque de place, ARNt quitte

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22
Q

Initiation eucaryote

A

1- facteur d’initiation aide au positionnement de la petite s-u sur la coiffe puis prend l’ARNt avec methionine

2- Ce complexe d’initiation part a la recherche de AUG (cadre de lecture), lorsque trouve liaison H

3- petite s-u positionnée prete accueillir la grande

4- grande s-u

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23
Q

Initiation procaryote

A

1-2 - facteurs d’initiation aide a la positionnement de la petite s-u sur RBS (devant codon d’initiation) et ensuite elle accueille Met

3- petite s-u positionnée prete accueillir la grande

4- grande s-u

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24
Q

Elongation équivaut a quoi?

A

translocation

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25
Q

Etape de l’élongation

A

1- ARNt vient dans site A
2- liaison codon-anticodon -> GTP (positionnement de l’ARNt)
3- lien covalent entre groupements carboxyle (site P) et amine (site A)
4- translocation: déplacement physique des ARNt et de l’ARNm d’une place vers le E -> GTP
5- site E trop petit pour ARNt
6-Il part vers les AAS pour un ‘refill’ d’a.a.

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26
Q

Quel ARNt s’associe au codon stop?

A

aucun

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27
Q

Terminaison de trad par

A

CODON STOP sur l’ARNm!

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28
Q

Qui s’associe au codon stop?

A

facteur de termiansiaon

29
Q

étapes de terminaison

A

1- facteur de terminaison lie le codon stop
2- Hydolyse GTP pour faire la soudure de la liaison ester
3- hydrolyse ATP pour separer ribosome

30
Q

Ribosome - grand complexe riboprotéique catalysant la formation d’un lien

A

peptidique

31
Q

ARNt - intermédiaire entre le codon et l’acide aminé via son ____ correspondant.
Le rechargement d’a.a. est effectué par ___________

A

anticodon
aas

32
Q

ARNm - contient l’information génétique sous forme des _________ ordonnes selon _______- précision

A

codon
cadre de lecture

33
Q

Reconnaissance du codon initiateur procaryote par ?

A

la séquence conservée RBS en 5’ d’AUG est complémentaire à l’ARNr-16S (petite sous-unité)

34
Q

Reconnaissance du codon initiateur eucaryote

A

la petite sous-unité avec Met-ARNt “avance” sur l’ARNm (5’➙3’) jusqu’à un AUG

35
Q

Pourquoi le système euca ne fonctionnerait pas chez les procaryotes ?

A

pro sont polycistronique -> seulement la première port sera traduite

36
Q

DIAPO 10

A
37
Q

Les porta et euca ont besoin de? pour bien positionner et compléter le ribosome

A

facteurs initiation

38
Q

Chez les eucaryotes l’ARNm peut prendre la forme?

A

linéaire ou circulaire durant la traduction

39
Q

Consequence de la forme circulaire chez les eucaryote
(2)

A

-provoque inhibition de la traduction
-durant le stress cellulaire permet d’aller plus vite
pour les protéines nécessaires à la résistance

40
Q

la forme circulaire implique des effets différents contradictoire. Dans ce cas, de quoi a-t-on besoin?

A

proteines différentes pour être en cercle

41
Q

Laquelle des modèles/ forme est plus présente chez les eucaroyes

A

lineaire

42
Q

La sélection du bon ARNt-a.a. en fonction du codon lu sur l’ARNm est effectuée par

A

le ribosome.

43
Q

Quels sont les 2 grands centres dans le ribosome? localisation ? et leur role?

A

centre peptidyl-transférase (PTC) = catalyse les liaisons peptidiques, dans la grande sous unité entre P et A

centre de décodage (DC) = associe l’anticodon (ARNt) au codon (ARNm), entre la tête et le corps de la (petites-u) en position A

44
Q

Ribosome procaroyte (composition, nb de protein, type ARN)

A

70s????

-> 50s= 23s et 5s + 31 prot
-> 30s= 16s + 21 prot

45
Q

La chaîne peptidique est attachée à qui?

A

La chaîne peptidique est attachée à l’ARNt du dernier a.a.

46
Q

EF-G (EF2 euca) est important pour quel mécanisme?

A

translocation

47
Q

Lorsque l’appariement codon anticodon est effectue, le GTP est hydrolyse. Qu’est-ce que cela permet?

A

tourner l’ARNt pour que l’amine soit bien positionne afin d’effectuer le lien peptidique

48
Q

L’ARNt vient en complexe dans le site A, de quoi est-il compose?

A

EF1 contient du GTP, attrape l’ARNt est vient le déposer sur son site.

49
Q

Qu’est-ce qui se passe après le bon positionnement de l’ARNt durant l’élongation?

A

2- vu que l’énergie du GTP a été absorbe, il ya une instabilité. La formation du lien est favorable grâce a un petit squeeze de l’ARNr 28s. -> catalyse de la liaison dans le PTC par ARNr 28s

3- 3. translocation interne d’un codon grâce a EF2-GTP, puis l’ARNt en E quitte

50
Q

Que se passe-t-il si on ne bouge pas l’ARNm de 3 nucleotides?

A

on perd le cadre de lecture

51
Q

Comment appelle-t-on le facteur qui ramène l’ARNt ? (chez euca et pro)

A

EF1 euca = EF-tu proca

52
Q

Comment appelle-t-on le facteur qui ramène effectue la translocation ? (chez euca et pro)

A

EF2 euca = EF-G proca

52
Q

Quelle caractéristique des ARN permet la translocation?

A

Translocation possible grâce à une architecture
dynamique en pliant/tirant les ARNr (déformations élastiques)

52
Q

Comment l’hybride A/P P/E est effectue ? Conséquence?

A

Vu que la chaine a tendance a se retrouver dans le P, l’ARNt positionne sa tête vers le site P, mais son corps reste dans le A.

Ainsi la petite sous-unité tourne-glisse légèrement sur la grande sous-unité à cause de la forme des sites EPA

53
Q

Comment on se débarrasse de l’hybride A/P et P/E

A

EF2. s’attache sur l’hybride et le stabilise. En hydrolysant son GTP, il pousse codon-anticodon.

Donc la tête de la petite sous-unité tourne sur son corps grâce à l’hydrolyse du GTP par EF2(EFG)

Enfin départ du EF2 permet à la petite sous- unité de tourner dans le sens contraire (détwister)

53
Q

Qu’est-ce qui accompagne les ARNt lors de la formation de l’hybride?

A

Le bras L1 de la grande sous-unité accompagne les ARNt durant la translocation -> Il donne un appuie et aide à préserver le cadre de lecture.

54
Q

Quelles sont les rotations retrouvées dans la translocation?

A

1- petite (jaune)
tourne sur la grande (bleu) parce que on veut sortir la chaine peptique = 7º

=> EF-G et L1 lie l’hybride

2- tête (jaune foncé) & corps (jaune pâle) de la petite tournent grâce à la pression du facteur d’élongations et son énergie. TETE= 18º et CORPS= 4º

55
Q

EF-G s’insère
au niveau de
_______
pour _________-
_

A

DC
(décolle ARNm-ARNt)

soulever AC-codon et que ca le pousse

56
Q

Cest quoi le secret de la flexibilité du ribosome

A

ARNr

57
Q

La terminaison de la traduction dépend de 2 facteurs protéiques, QUI SONT?

A

eRF1 (euca release factor 1) Sa forme ≈ ARNt

eRF3 (euca release factor 3) enzyme GTPase

57
Q

IMAGE DIAPO 17 A BIEN COMPRENDRE !

A
58
Q

Que permet ERF1 ET ERF3

A

rupture du lien ester entre chaine a.a et ARNt en position P

59
Q

Mécanisme eRF1-3 normal

A

2- eRF1-3 se lie a A (avec codon stop)

3- eRF3 hydrolyse son GTP ce qui permet a ERF1-3 de shake a l’endroit de rupture de lien. Un doigt d’eRF1 s’insère dans le PTC et détache la chaine d’a.a.

4- Rupture du lien

5- liaison de ABCE1-ATP qui permet de soulever la s-u

6- ABCE1 hydrolyse ATP & devait le ribosome

60
Q

Mécanisme eRF1-3 lorsqu’il prend plus de temps

A

le GTP de ERF3 ne permet pas de détacher la chaine

4- ABCE1-ATP vient bouger encore plus la chaine (sans nécessairement hydrolyser ATP)

5-souleve sous unité et devais ribosome par hydrolyse de l’ATP

61
Q

Comment on détache ce qui reste de la petite s-u ?

A

grâce association des facteurs d’initiation

62
Q

Comment on incorpore des a.a non standard?

A

Les a.a. non standards peuvent être incorporés de manière co-traductionnelle via les codons-stops et en présence de séquences d’insertion

62
Q

Vrai ou Faux: Les a.a non standards sont indirectement codés par le code génétique

A

vrai

63
Q

Exemples de a.a non standards

A

Sélenocystéine
≈ cystéine, mais avec sélénium au lieu de soufre, 25 gènes chez l’humain

Pyrrolysine dérivé de la lysine. chez procaryotes seulement

64
Q

Insertion avec ARNt particulier lorsque… (continue pour chaque a.a non standard)

A

seleno= STOP (Uga) + SECIS
pyrro= STOP (uag)+ PYLIS

65
Q

Comment on incorpore des a.a selon la machine

A

La formation de tige-boucle par les séquences d’insertion est reconnue par la machinerie enzymatique et détourne la terminaison pour l’incorporation de ces acides aminés

PAS ENCORE COMPRIS CA

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