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Chapitre 7 - traduction et protéines Flashcards

1
Q

l’endroit où le ribosome s’accroche chez les eucaryotes

A

5’

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Q

Vrai ou Faux: 1 type d’ARNt
est spécifique à 1 type d’a.a.

A

vrai

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Q

Vrai ou Faux: Le ribosome peut distinguer un ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais aa, grâce a son site catalytique.

A

Faux, Complètement faux !
Le ribosome ne peut pas distinguer un ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais aa

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4
Q

Qui associe le bon acide amine a l’ARNt

A

L’ARNt doit être associé au bon acide aminé par AAS

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5
Q

La complémentarité ARNt (anticidon) et ARNm (codon) s’eleve a un minimum de combien de %?

A

minimum de 2/3-> 66% environ

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6
Q

Vrai ou Faux: vers la fin de l’ARNm on respecte un peu moins la complémentarité

A

vrai, on peut utiliser des codons synonymes

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7
Q

Qui fait l’attaque pour effectuer le lien entre l’ARNt et l’aa

A

3’OH de l’ARNt

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8
Q

Vrai ou Faux: les ARNt sont dégradables

A

Faux; Les ARNt sont réutilisables grâce aux AAS

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9
Q

Vrai ou Faux: le ribosome est stationnaire

A

vrai, c’est L’ARNm qui bouge

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10
Q

Comment fonctionne réutilisation des AAS

A

a.a. est accroché par AAS
a.a. est enlevé par le ribosome

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11
Q

Quelle est la complication dans la liaison de l’ARNt avec un a.a?
Quelle est la solution?

A

Il faut accrocher un a.a. sur un nucléotide de l’ARNt: les groupements fonctionnels ne sont pas favorables pour cette réaction

Solution = passer par 3 gr. phosphates = énergiser l’a.a.

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12
Q

Etapes de l’attachement de l’a.a sur l’ARNt

A

1- Site catalytique AAS adapte à l’acide amine et l’ATP
2- Acide amine attaque le phosphate de l’ATP
3- L’energie des pyrophosphate libere est absorbe par la molécule -> Acide amine - AMP est instable (shaking)
4- L’instabilité permet l’attaque du OH de l’ARNt

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13
Q

Le site catalytique d’une AAS doit être adapté à

A

a.a spécifique (chaine variable), ARNt spécifique et ATP

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13
Q

Combien a-t-on besoin d’ARNt et donc combien de AAS?

A

Au moins 1 ARNt différent par type d’a.a. et donc 1 AAS différente par couple ARNt-a.a. spécifique

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14
Q

Comment l’ARNt est reconnupar AAS?

A
  1. bras accepteur
    (3’OH de l’ARNt)
    distinction par la séquence (différents a.a.)
  2. boucle de l’anticodon. distinction par la séquence
  3. boucles variables I distinction par la forme
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15
Q

Vrai ou Faux: Les AAS vérifies a l’aide des 3 caractéristiques

A

faux, dependemment des AAS ca peut être un seul, 2 ou meme 3

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16
Q

Vrai ou Faux: Le ribosome est moitié protéines et moitié ARNr

A

vrai

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17
Q

But du ribosome

A

faire la liaison peptidique

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18
Q

Quand est-ce qu’un ribosome est forme

A

La petite et la grosse sous-unités s’unissent SEULEMENT sur un ARNm

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19
Q

Qu’est-ce que la liaison peptique

A

Groupe OH attaque amine Dun autre groupe

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20
Q

Ribosome eucaryote (composition, nb de protein, type ARN)

A

ribosome eucarote = 80s
-> 40s (33 prot et arn 18s)
-> 60 s (49prot et arn 5s, 5,8s 28s)

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21
Q

3 sites pour l’ARNt

A

A= parfait pour accommoder l’ARNt et facteurs d’élongations

P= chaine de a.a

E= manque de place, ARNt quitte

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22
Q

Initiation eucaryote

A

1- facteur d’initiation aide au positionnement de la petite s-u sur la coiffe puis prend l’ARNt avec methionine

2- Ce complexe d’initiation part a la recherche de AUG (cadre de lecture), lorsque trouve liaison H

3- petite s-u positionnée prete accueillir la grande

4- grande s-u

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23
Q

Initiation procaryote

A

1-2 - facteurs d’initiation aide a la positionnement de la petite s-u sur RBS (devant codon d’initiation) et ensuite elle accueille Met

3- petite s-u positionnée prete accueillir la grande

4- grande s-u

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24
Elongation équivaut a quoi?
translocation
25
Etape de l'élongation
1- ARNt vient dans site A 2- liaison codon-anticodon -> GTP (positionnement de l'ARNt) 3- lien covalent entre groupements carboxyle (site P) et amine (site A) 4- translocation: déplacement physique des ARNt et de l’ARNm d’une place vers le E -> GTP 5- site E trop petit pour ARNt 6-Il part vers les AAS pour un ‘refill’ d’a.a.
26
Quel ARNt s'associe au codon stop?
aucun
27
Terminaison de trad par
CODON STOP sur l’ARNm!
28
Qui s'associe au codon stop?
facteur de termiansiaon
29
étapes de terminaison
1- facteur de terminaison lie le codon stop 2- Hydolyse GTP pour faire la soudure de la liaison ester 3- hydrolyse ATP pour separer ribosome
30
Ribosome - grand complexe riboprotéique catalysant la formation d’un lien
peptidique
31
ARNt - intermédiaire entre le codon et l’acide aminé via son ____ correspondant. Le rechargement d’a.a. est effectué par ___________
anticodon aas
32
ARNm - contient l’information génétique sous forme des _________ ordonnes selon _______- précision
codon cadre de lecture
33
Reconnaissance du codon initiateur procaryote par ?
la séquence conservée RBS en 5’ d’AUG est complémentaire à l’ARNr-16S (petite sous-unité)
34
Reconnaissance du codon initiateur eucaryote
la petite sous-unité avec Met-ARNt “avance” sur l’ARNm (5’➙3’) jusqu’à un AUG
35
Pourquoi le système euca ne fonctionnerait pas chez les procaryotes ?
pro sont polycistronique -> seulement la première port sera traduite
36
DIAPO 10
37
Les porta et euca ont besoin de? pour bien positionner et compléter le ribosome
facteurs initiation
38
Chez les eucaryotes l’ARNm peut prendre la forme?
linéaire ou circulaire durant la traduction
39
Consequence de la forme circulaire chez les eucaryote (2)
-provoque inhibition de la traduction -durant le stress cellulaire permet d’aller plus vite pour les protéines nécessaires à la résistance
40
la forme circulaire implique des effets différents contradictoire. Dans ce cas, de quoi a-t-on besoin?
proteines différentes pour être en cercle
41
Laquelle des modèles/ forme est plus présente chez les eucaroyes
lineaire
42
La sélection du bon ARNt-a.a. en fonction du codon lu sur l’ARNm est effectuée par
le ribosome.
43
Quels sont les 2 grands centres dans le ribosome? localisation ? et leur role?
centre peptidyl-transférase (PTC) = catalyse les liaisons peptidiques, dans la grande sous unité entre P et A centre de décodage (DC) = associe l’anticodon (ARNt) au codon (ARNm), entre la tête et le corps de la (petites-u) en position A
44
Ribosome procaroyte (composition, nb de protein, type ARN)
70s???? -> 50s= 23s et 5s + 31 prot -> 30s= 16s + 21 prot
45
La chaîne peptidique est attachée à qui?
La chaîne peptidique est attachée à l’ARNt du dernier a.a.
46
EF-G (EF2 euca) est important pour quel mécanisme?
translocation
47
Lorsque l'appariement codon anticodon est effectue, le GTP est hydrolyse. Qu'est-ce que cela permet?
tourner l'ARNt pour que l'amine soit bien positionne afin d'effectuer le lien peptidique
48
L'ARNt vient en complexe dans le site A, de quoi est-il compose?
EF1 contient du GTP, attrape l'ARNt est vient le déposer sur son site.
49
Qu'est-ce qui se passe après le bon positionnement de l'ARNt durant l'élongation?
2- vu que l'énergie du GTP a été absorbe, il ya une instabilité. La formation du lien est favorable grâce a un petit squeeze de l'ARNr 28s. -> catalyse de la liaison dans le PTC par ARNr 28s 3- 3. translocation interne d’un codon grâce a EF2-GTP, puis l'ARNt en E quitte
50
Que se passe-t-il si on ne bouge pas l'ARNm de 3 nucleotides?
on perd le cadre de lecture
51
Comment appelle-t-on le facteur qui ramène l'ARNt ? (chez euca et pro)
EF1 euca = EF-tu proca
52
Comment appelle-t-on le facteur qui ramène effectue la translocation ? (chez euca et pro)
EF2 euca = EF-G proca
52
Quelle caractéristique des ARN permet la translocation?
Translocation possible grâce à une architecture dynamique en pliant/tirant les ARNr (déformations élastiques)
52
Comment l'hybride A/P P/E est effectue ? Conséquence?
Vu que la chaine a tendance a se retrouver dans le P, l'ARNt positionne sa tête vers le site P, mais son corps reste dans le A. Ainsi la petite sous-unité tourne-glisse légèrement sur la grande sous-unité à cause de la forme des sites EPA
53
Comment on se débarrasse de l'hybride A/P et P/E
EF2. s'attache sur l'hybride et le stabilise. En hydrolysant son GTP, il pousse codon-anticodon. Donc la tête de la petite sous-unité tourne sur son corps grâce à l’hydrolyse du GTP par EF2(EFG) Enfin départ du EF2 permet à la petite sous- unité de tourner dans le sens contraire (détwister)
53
Qu'est-ce qui accompagne les ARNt lors de la formation de l'hybride?
Le bras L1 de la grande sous-unité accompagne les ARNt durant la translocation -> Il donne un appuie et aide à préserver le cadre de lecture.
54
Quelles sont les rotations retrouvées dans la translocation?
1- petite (jaune) tourne sur la grande (bleu) parce que on veut sortir la chaine peptique = 7º => EF-G et L1 lie l'hybride 2- tête (jaune foncé) & corps (jaune pâle) de la petite tournent grâce à la pression du facteur d'élongations et son énergie. TETE= 18º et CORPS= 4º
55
EF-G s’insère au niveau de _______ pour _________- _
DC (décolle ARNm-ARNt) soulever AC-codon et que ca le pousse
56
Cest quoi le secret de la flexibilité du ribosome
ARNr
57
La terminaison de la traduction dépend de 2 facteurs protéiques, QUI SONT?
eRF1 (euca release factor 1) Sa forme ≈ ARNt eRF3 (euca release factor 3) enzyme GTPase
57
IMAGE DIAPO 17 A BIEN COMPRENDRE !
58
Que permet ERF1 ET ERF3
rupture du lien ester entre chaine a.a et ARNt en position P
59
Mécanisme eRF1-3 normal
2- eRF1-3 se lie a A (avec codon stop) 3- eRF3 hydrolyse son GTP ce qui permet a ERF1-3 de shake a l'endroit de rupture de lien. Un doigt d’eRF1 s’insère dans le PTC et détache la chaine d’a.a. 4- Rupture du lien 5- liaison de ABCE1-ATP qui permet de soulever la s-u 6- ABCE1 hydrolyse ATP & devait le ribosome
60
Mécanisme eRF1-3 lorsqu'il prend plus de temps
le GTP de ERF3 ne permet pas de détacher la chaine 4- ABCE1-ATP vient bouger encore plus la chaine (sans nécessairement hydrolyser ATP) 5-souleve sous unité et devais ribosome par hydrolyse de l'ATP
61
Comment on détache ce qui reste de la petite s-u ?
grâce association des facteurs d'initiation
62
Comment on incorpore des a.a non standard?
Les a.a. non standards peuvent être incorporés de manière co-traductionnelle via les codons-stops et en présence de séquences d’insertion
62
Vrai ou Faux: Les a.a non standards sont indirectement codés par le code génétique
vrai
63
Exemples de a.a non standards
Sélenocystéine ≈ cystéine, mais avec sélénium au lieu de soufre, 25 gènes chez l'humain Pyrrolysine dérivé de la lysine. chez procaryotes seulement
64
Insertion avec ARNt particulier lorsque... (continue pour chaque a.a non standard)
seleno= STOP (Uga) + SECIS pyrro= STOP (uag)+ PYLIS
65
Comment on incorpore des a.a selon la machine
La formation de tige-boucle par les séquences d’insertion est reconnue par la machinerie enzymatique et détourne la terminaison pour l’incorporation de ces acides aminés PAS ENCORE COMPRIS CA

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