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Chapitre 6 - maturation ARNm Flashcards

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1
Q

Vrai ou Faux: Eucaryote utilisent les ARNm tels quels

A

Faux, chez c’est les procaryote

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Q

Qu’a de special la traduction procaryote

A

est co-transcriptionnelle

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Q

Vrai ou Faux: Eucaryotes modifient la plupart de leurs ARN (ARNm, ARNr, ARNt) après leur utilisation.

A

Faux, Eucaryotes modifient la plupart de leurs ARN
(ARNm, ARNr, ARNt) avant leur utilisation.

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4
Q

Pourquoi la traduction est co-transcriptionnelle

A

puisqu’il n’y a pas de l’enveloppe nucléaire, les ARNm recrutent les ribosomes pour la traduction avant même la fin de la transcription.

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5
Q

Pourquoi les ARNr et ARNt sont modifies

A

Les ARNr et ARNt sont modifiés pour
pouvoir prendre la bonne configuration 3D

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6
Q

Pourquoi les ARNm sont modifies?

A

Les ARNm sont modifiés pour être protégés & pour sortir les introns.

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7
Q

Les ARNm doivent être protéger contre qui?

A

nucleases, puisqu’ils sont abondants dans le cytoplasme et noyau
afin de degrader virus on ADN
etranger

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8
Q

Comment on évite la traduction précoce de l’ARNm

A

par le noyau, il PERMET de finaliser les ARN avant leur utilisation

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9
Q

Vrai ou Faux: Peu de régulation se fait au niveau transcriptionnel.

A

faux, Beaucoup de régulation se fait au niveau transcriptionnel.

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10
Q

Qu’est-ce que la régulation?

A

Quelle cellule doit produire quelle protéine,
-à quel moment et combien?”

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11
Q

Beaucoup de régulation se fait au niveau transcriptionnel, surtout a quelle étape?

A

initiation

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12
Q

Beaucoup de régulation se fait au niveau transcriptionnel, surtout a l’étape d’initiation:

A

-deroulement de la chromatine
-force du promoteur
-facteurs de transcription

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13
Q

Quelle autre régulation rencontre-t-on mise à part après l’initiation de la transcription ?

A

post-transcriptionnelle.

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14
Q

Que subissent les ARNm eucaryotes avant d’être traduits ?

A

Les ARNm euca subissent une série complexe de
modifications pendant et après la transcription,
et sont exportés du noyau avant d’être traduits.

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15
Q

Les modifications sur l’ARNm s’effectue a quel moment de la transcription?

A

3 processus ont lieu dans le noyau, au fur et à mesure que le transcrit primaire est produit par la transcriptase-II

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16
Q

Vrai ou Faux: La plupart des étapes peuvent être régulés par une cellule donnée durant un moment précis.

A

vrai

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17
Q

Comment la transcription est coordonnée avec la
maturation (grâce à quoi)?

A

sous unite RPB qui contient CTD A phospho CTD differente pour recruter des facts differents a n fil de l’avancement

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18
Q

Quels sont les 3 processus ont lieu dans le noyau

A

coiffe 5’
epissage au milieu
queue poly A

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19
Q

Que se passe-t-il âpres que coiffe 5’ et queue poly A

A

Exportation du noyau

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20
Q

Quand est-ce que l’epissage commence

A

Commence dès le 1ier intron transcrit, et se poursuit après la fin de la transcription.

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21
Q

Vrai ou Faux: La queue poly A est une protection au long terme.

A

Faux, Une protection temporaire: le temps de détacher les A = le temps pour la traduction

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22
Q

Comment la coiffe 5’ protege ?

A

Un lien 3-P n’est pas reconnu par les nucléases = début d’ARNm est protégé

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23
Q

Qu’est la coiffe? (un. mot)

A

La coiffe est une 7-méthylguanylate (GTP méthylé en position 7) ajoutée au transcrit initial lorsqu’il atteint 25-30 nt.

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24
Q

Vrai ou Faux: Le ribosome s’accroche sur les exons.

A

Faux, Le ribosome s’accroche sur la coiffe.

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25
Q

Reactions de la formation de la coiffe (3)

A
  1. phosphatase retire le phosphate γ du premier nucléotide du transcrit
  2. guanylyltransférase
    ajoute un GMP en liaison inverse: 5’-5’ avec un pont triphosphate
  3. méthyltransferase ajoute
    CH3 sur la G et parfois sur les sucres des nt adjacents
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26
Q

Est-ce que la coiffe forme un lien phosphodiester

A

non, + les nucleases l’auraient manger

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27
Q

Pourquoi méthyltransferase ajoute CH3 sur les sucres?

A

en 2’
- pour le retrait du oh= grp réactif
- cache le lien phosphodiester pour la dégradation

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28
Q

Vrai ou Faux: La coiffe a comme fonction de protéger l’ARNm seulement.

A

Faux, elle en a plusieurs autres

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29
Q

La coiffe a plusieurs fonctio:ns grâce aux ?

A

interactions avec d’autres proteines

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30
Q

Qui est le point de départ de toutes les fonctions de la coiffe

A

CBC (CBP80+CBP20)

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31
Q

Quelles sont les fonctions de la coiffe (8)

A

-bloque les exonuclease
-recrutement des FT sur le promoteur pour la prochaine fois
-recrutement pour l’epissage du 1er exon
-recrutement pour la stimulation de la maturation en 3’
-recrutement pour l’exportation du noyau
-Attachement du ribosome et contrôle de qualité au début de traduction (destruction de l’ARNm si ça ne marche pas bien)
-si le codon stop vient vite, ARNm est degrade
-recrutement pour produire miARN (implique dans la régulation post-transcriptionelle) a partir de l’ARNm

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32
Q

Que se passent-il aux transcrits incorrectement polyadénylés ?

A

Les transcrits incorrectement polyadénylés sont rapidement dégradés dans le noyau.

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33
Q

Ou on clive l’ARNm

A

entre AAUAA et G/U

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34
Q

L’ARNm primaire contient combien de signaux de clivage ?

A

L’ARNm primaire contient 2 signaux de chaque côté de l’endroit de clivage

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35
Q

Qui reconnait les signaux

A

Les signaux sont reconnus & liés par les CPF

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36
Q

Quel est l’implication de PAP dans la coupure?

A

L’implication de PAP dans la
coupure permet de coordonner l’ajout des A (protection immédiate après la coupure)

37
Q

7 Etapes de la queue poly A

A
  1. L’ARNm est plié et stabilisé → recrutement PAP
  2. PAP stimule le declivage par CFI-II

3.depart (relâchement)

  1. PAP ajoute les A sur 3’OH
  2. Chaque 12 A recrutent PABPII (polyA binding protein)
  3. PABPII accélère PAP
    ajout d’A rapide
  4. Après 200-250 A, PAP se détache du complexe et part (trop d’instabilité)
38
Q

Quel est le lien coupe par les facteurs de clivage?

A

phosphodiester

39
Q

L’ARNm a été coupe, QU’arrive-t-il au bout qui reste colle a la transcriptase

A

modele torpedo - exonuclease mange c e
m o r e a u
puis frappe la transcriptase

40
Q

PAP fait quel lien? Besoin de matrice?

A

-phosphodiester
-Non pcq vu qu’on utilise que des A, on adapte le site catalytique a des A

41
Q

À quoi sert ATP dans la queue poly A ?

A

=adenine
-> la logique de la queue poly A

42
Q

Dans le cytoplasme, la plupart des ARNm sont dégradées en commençant par ?

A

par la queue poly-A

43
Q

la longueur de polyA détermine ?

A

le nb de proteinę

EXPLICATION :
petit poly A= plus vite dégrader, donc temps de vie plus court pour faire des proteine (nucleases vient dégrader)

Donc plus de A, + de protection et plus de temps pour la traduction (pcq partie codante non -degrade). Des qu’on commence a manger dans le codon -> l’ARNm va être dégradé au complet et la traduction s’arrête

44
Q

Après 200-250 A, PAP se détache par?

A

instabilité

la queue de A devient trop longue elle voudra donc se détacher

45
Q

Vrai ou Faux: Chez humain, 5% des gènes multi-exons font l’épissage alternatif.

A

faux: Chez humain, jusqu’à 95% des gènes
multi-exons font l’épissage alternatif.

46
Q

La majorité des gènes euca codant des protéines contiennent?

A

des introns qui
doivent être enlevés de l’ARNm

47
Q

Qu’est-ce que l’epissage alternatif?

A

regulation/choix d’exons et de leur ordre en function de l’environnement ou du développement

48
Q

Un exon correspond a quoi?

A

domaine

49
Q

À quel moment l’épissage commence?

A

des qu’il ya qlq chose a episser (transcription non finit)

50
Q

Vrai ou Faux: Il y a des motifs moyennement conservés dans les exons.

A

faux, Il y a des motifs moyennement conservés dans les introns .

51
Q

Quels sont les motifs moyennement conservés dans les introns.

A

GU du cote 5’
AG du cote 3’
A de branchement

52
Q

Quelles sont les réactions dans l’epissage?

A

2 estherifications

53
Q

2 reactions de l’epissage

A

OH du A de branchement attaque le phosphate de l’intron du cote 5’

Le OH qui est devenu libre attaque le phosphate du cote 3’ de l’intron

54
Q

Conclusion de la reaction d’epissage

A

-intron en forme de lasso détache

-exon épissé

55
Q

Qu’est-ce que la transestherification dans l’epissage ?

A

le vol du lien phosphodiester par l’intron et après, par l’exon.

56
Q

Comment la reconnaissance du site d’epissage se fait avec le spliceosome ?

A

par complémentarité ARN (U)/ARN, par la reconnaissance des sites consensus

57
Q

Les reactions de transestérification nécessitent?

A

Ces réactions nécessitent un
spliceosome (complexe d’épissage)
≈ 150 protéines.

58
Q

Avec le spliceosome il faut?

A

-Reconnaître les sites d’épissage

-Rapprocher les sites

-catalyser le transfert du lien

59
Q

Comment les sites sont rapprocher par le spliceosome ?

A

complementarite des prots par interaction pot-prot avec grp fx compatible

60
Q

Comment un lien peut etre catalyser par le spliceosome

A

ion charge + pour pouvoir activer oh et un autre pour tirer phosphate

61
Q

Comment l’épissage alternatif peut ‘omettre’ un exon?

A

normalement exon #1 attaque #2 si un le cache il va attaquer le # 3 /on joue s u r la 20 esterification)

62
Q

De quoi est compose le complexe d’epissage ? (ceux qui participent majoritairement dans l’epissage)

A

5 snARN riches en Uracile participent à l’épissage : U1, U2, U4, U5 et U6.

63
Q

Les snARN s’associent a quoi?

A

Chacun de ces snARN s’associe à 6 à 10 protéines nucléaires pour former des particules ribonucléoprotéiques (snRNP)

64
Q

Role de U1-2?

A

Par appariement des bases,
les snARN U1-2 dictent
l’assemblage du spliceosome.

65
Q

Role de U6-2

A

U6 & U2 catalysent les
transferts de liens

66
Q

Interactions durant l’assemblage du spliceosome:

A

*ARN/ARN (snARN/snARN; snARN/ARNm)
*ARN/protéine (snRNP; prot. aux./ARNm)
*Prot/Prot(snRNP/snRNP;prot.aux./snRNP)

67
Q

Pourquoi les snARN sont riches en U? (3raisons)

A

1- 2H pcq U change SOUVENT de place donc on a besoin de lien H facile a refaire et refaire

2- endroit ou G-U est utilie complementarite

3- sequences conserves ont bcp de A et donc ils ont besoin de U pour l’appariement

68
Q

Quelle type d’interaction y a -t-il entre U2 et l’ARNm

A

2 s’associe au site de branchement par
pa complémentarité ARN-ARN

69
Q

Quel est l’impact de la liaison de U2 sur l’ARNm

A

a façon de se lier fait ressortir le A (préparation pour l’attaque)

70
Q

Qui s’associent au 5’ de l’intron par complémentarité ARN-ARN

A

U1 et U6

71
Q

Quelle autres complemaratrite entre les U il y a, mis a part U1-U6

A

U2-U6

72
Q

Consequence du lue U6-U2

A

le lien U6-U2 permet d’approcher: le A à sa cible (1ière attaque)
& les exons (2
attaque

73
Q

Quelle autre interaction il ya avec l’ARNm mise a part les U? exemple de role?

A

Les protéines auxiliaires (non-snRNP) interagissent avec l’ARNm selon la séquence

Aide U2 a bien choisir la sequence pour faire ressortir le A

74
Q

Que fait l’ARNm après sa maturation (mature)?

A

il sort du noyau

75
Q

La région codante est délimitée par le codon __________-(généralement AUG) et un codon _________.

A

initiation
stop

76
Q

Les régions non-codantes se trouvent aux extrémités:

A

5’UTR et 3’UTR.

77
Q

Que retrouvent-on entre 5’UTR et 3’UTR.

A

ORF

78
Q

Que contiennent les régions non traduites 5’UTR et 3’UTR

A

peuvent contenir des éléments régulateurs,
surtout pour la dégradation de l’ARNm

79
Q

La concentration d’un ARNm dans la cellule dépend de quoi?

A

La concentration d’un ARNm dans la cellule dépend de son taux de transcription, mais aussi de sa stabilité (taux de dégradation)

80
Q

Qu’est-ce qu’un ARNm stable et un non-stable

A

ARNm stables: traduction continue après arrêt de la transcription
ARNm non stables: arrêt rapide de la production de protéines

81
Q

La stabilité d’un ARNm contrôle?

A

La stabilité d’un ARNm contrôle
l’arrêt de synthèse d’une protéine (ARNm dégradé = arrêt de traduction).

82
Q

entre les especes, qui a la plus petite durée de vie? et pourquoi

A

procarote car il ne protège pas leur ARNm il se dégrade rapidement.

Ils sont pas noyau pour maturer l’ARNm

83
Q

3 types de mécanismes de dégradation. Laquelle est plus fréquente ?

A

exonucléases à partir de 5’
exonucléases à partir de 3’= + frequente
endonucléase au milieu

84
Q

Pourquoi la durée de la plupart des transcrit de levure ne dépasse pas 1h alors que les humains si, alors qu’on est tous les deux encaryotes

A

unicellulaire vs pluricellulaire

Les individus pluricell nécessitent plus de régulation : choix de quel proteine a quel moment et en quelle quantité

85
Q

Comment dégrader l’ARNm a partir de 5’

A

-enzyme decoiffante
-exonuclease 5’

85
Q

Comment dégrader l’ARNm a partir de 3’

A

-deadenylase
-exosome= complexe d’exonuclease 3’

86
Q

Le choix de la méthode de dégradation dépend ? (expliques)

A

-des protéines liées à l’ARNm.

Ces protéines réconnaissent certaines séquences dans 5’UTR ou 3’UTR.
Elles peuvent protéger le bout 5’ et/ou 3’ OU recruiter les exo-endo-nucléases.

L’ARNm est déjà prédis à une dégradation et les protéines spécialisées s’y lient

87
Q

Si des Proteins protègent les cotes 5’ et 3’, l’ARNm est très ou peu stable

A

tres

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