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Chapitre 6 - maturation ARNm Flashcards

1
Q

Vrai ou Faux: Eucaryote utilisent les ARNm tels quels

A

Faux, chez c’est les procaryote

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Q

Qu’a de special la traduction procaryote

A

est co-transcriptionnelle

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3
Q

Vrai ou Faux: Eucaryotes modifient la plupart de leurs ARN (ARNm, ARNr, ARNt) après leur utilisation.

A

Faux, Eucaryotes modifient la plupart de leurs ARN
(ARNm, ARNr, ARNt) avant leur utilisation.

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4
Q

Pourquoi la traduction est co-transcriptionnelle

A

puisqu’il n’y a pas de l’enveloppe nucléaire, les ARNm recrutent les ribosomes pour la traduction avant même la fin de la transcription.

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5
Q

Pourquoi les ARNr et ARNt sont modifies

A

Les ARNr et ARNt sont modifiés pour
pouvoir prendre la bonne configuration 3D

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6
Q

Pourquoi les ARNm sont modifies?

A

Les ARNm sont modifiés pour être protégés & pour sortir les introns.

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7
Q

Les ARNm doivent être protéger contre qui?

A

nucleases, puisqu’ils sont abondants dans le cytoplasme et noyau
afin de degrader virus on ADN
etranger

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8
Q

Comment on évite la traduction précoce de l’ARNm

A

par le noyau, il PERMET de finaliser les ARN avant leur utilisation

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9
Q

Vrai ou Faux: Peu de régulation se fait au niveau transcriptionnel.

A

faux, Beaucoup de régulation se fait au niveau transcriptionnel.

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10
Q

Qu’est-ce que la régulation?

A

Quelle cellule doit produire quelle protéine,
-à quel moment et combien?”

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11
Q

Beaucoup de régulation se fait au niveau transcriptionnel, surtout a quelle étape?

A

initiation

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12
Q

Beaucoup de régulation se fait au niveau transcriptionnel, surtout a l’étape d’initiation:

A

-deroulement de la chromatine
-force du promoteur
-facteurs de transcription

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13
Q

Quelle autre régulation rencontre-t-on mise à part après l’initiation de la transcription ?

A

post-transcriptionnelle.

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14
Q

Que subissent les ARNm eucaryotes avant d’être traduits ?

A

Les ARNm euca subissent une série complexe de
modifications pendant et après la transcription,
et sont exportés du noyau avant d’être traduits.

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15
Q

Les modifications sur l’ARNm s’effectue a quel moment de la transcription?

A

3 processus ont lieu dans le noyau, au fur et à mesure que le transcrit primaire est produit par la transcriptase-II

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16
Q

Vrai ou Faux: La plupart des étapes peuvent être régulés par une cellule donnée durant un moment précis.

A

vrai

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17
Q

Comment la transcription est coordonnée avec la
maturation (grâce à quoi)?

A

sous unite RPB qui contient CTD A phospho CTD differente pour recruter des facts differents a n fil de l’avancement

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18
Q

Quels sont les 3 processus ont lieu dans le noyau

A

coiffe 5’
epissage au milieu
queue poly A

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19
Q

Que se passe-t-il âpres que coiffe 5’ et queue poly A

A

Exportation du noyau

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20
Q

Quand est-ce que l’epissage commence

A

Commence dès le 1ier intron transcrit, et se poursuit après la fin de la transcription.

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21
Q

Vrai ou Faux: La queue poly A est une protection au long terme.

A

Faux, Une protection temporaire: le temps de détacher les A = le temps pour la traduction

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22
Q

Comment la coiffe 5’ protege ?

A

Un lien 3-P n’est pas reconnu par les nucléases = début d’ARNm est protégé

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23
Q

Qu’est la coiffe? (un. mot)

A

La coiffe est une 7-méthylguanylate (GTP méthylé en position 7) ajoutée au transcrit initial lorsqu’il atteint 25-30 nt.

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24
Q

Vrai ou Faux: Le ribosome s’accroche sur les exons.

A

Faux, Le ribosome s’accroche sur la coiffe.

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25
Reactions de la formation de la coiffe (3)
1. phosphatase retire le phosphate γ du premier nucléotide du transcrit 2. guanylyltransférase ajoute un GMP en liaison inverse: 5’-5’ avec un pont triphosphate 3. méthyltransferase ajoute CH3 sur la G et parfois sur les sucres des nt adjacents
26
Est-ce que la coiffe forme un lien phosphodiester
non, + les nucleases l'auraient manger
27
Pourquoi méthyltransferase ajoute CH3 sur les sucres?
en 2' - pour le retrait du oh= grp réactif - cache le lien phosphodiester pour la dégradation
28
Vrai ou Faux: La coiffe a comme fonction de protéger l'ARNm seulement.
Faux, elle en a plusieurs autres
29
La coiffe a plusieurs fonctio:ns grâce aux ?
interactions avec d'autres proteines
30
Qui est le point de départ de toutes les fonctions de la coiffe
CBC (CBP80+CBP20)
31
Quelles sont les fonctions de la coiffe (8)
-bloque les exonuclease -recrutement des FT sur le promoteur pour la prochaine fois -recrutement pour l'epissage du 1er exon -recrutement pour la stimulation de la maturation en 3' -recrutement pour l'exportation du noyau -Attachement du ribosome et contrôle de qualité au début de traduction (destruction de l’ARNm si ça ne marche pas bien) -si le codon stop vient vite, ARNm est degrade -recrutement pour produire miARN (implique dans la régulation post-transcriptionelle) a partir de l'ARNm
32
Que se passent-il aux transcrits incorrectement polyadénylés ?
Les transcrits incorrectement polyadénylés sont rapidement dégradés dans le noyau.
33
Ou on clive l'ARNm
entre AAUAA et G/U
34
L’ARNm primaire contient combien de signaux de clivage ?
L’ARNm primaire contient 2 signaux de chaque côté de l’endroit de clivage
35
Qui reconnait les signaux
Les signaux sont reconnus & liés par les CPF
36
Quel est l'implication de PAP dans la coupure?
L’implication de PAP dans la coupure permet de coordonner l’ajout des A (protection immédiate après la coupure)
37
7 Etapes de la queue poly A
1. L’ARNm est plié et stabilisé → recrutement PAP 2. PAP stimule le declivage par CFI-II 3.depart (relâchement) 4. PAP ajoute les A sur 3’OH 5. Chaque 12 A recrutent PABPII (polyA binding protein) 6. PABPII accélère PAP ajout d’A rapide 7. Après 200-250 A, PAP se détache du complexe et part (trop d’instabilité)
38
Quel est le lien coupe par les facteurs de clivage?
phosphodiester
39
L'ARNm a été coupe, QU'arrive-t-il au bout qui reste colle a la transcriptase
modele torpedo - exonuclease mange c e m o r e a u puis frappe la transcriptase
40
PAP fait quel lien? Besoin de matrice?
-phosphodiester -Non pcq vu qu'on utilise que des A, on adapte le site catalytique a des A
41
À quoi sert ATP dans la queue poly A ?
=adenine -> la logique de la queue poly A
42
Dans le cytoplasme, la plupart des ARNm sont dégradées en commençant par ?
par la queue poly-A
43
la longueur de polyA détermine ?
le nb de proteinę EXPLICATION : petit poly A= plus vite dégrader, donc temps de vie plus court pour faire des proteine (nucleases vient dégrader) Donc plus de A, + de protection et plus de temps pour la traduction (pcq partie codante non -degrade). Des qu'on commence a manger dans le codon -> l'ARNm va être dégradé au complet et la traduction s'arrête
44
Après 200-250 A, PAP se détache par?
instabilité la queue de A devient trop longue elle voudra donc se détacher
45
Vrai ou Faux: Chez humain, 5% des gènes multi-exons font l’épissage alternatif.
faux: Chez humain, jusqu’à 95% des gènes multi-exons font l’épissage alternatif.
46
La majorité des gènes euca codant des protéines contiennent?
des introns qui doivent être enlevés de l’ARNm
47
Qu'est-ce que l'epissage alternatif?
regulation/choix d’exons et de leur ordre en function de l’environnement ou du développement
48
Un exon correspond a quoi?
domaine
49
À quel moment l’épissage commence?
des qu'il ya qlq chose a episser (transcription non finit)
50
Vrai ou Faux: Il y a des motifs moyennement conservés dans les exons.
faux, Il y a des motifs moyennement conservés dans les introns .
51
Quels sont les motifs moyennement conservés dans les introns.
GU du cote 5' AG du cote 3' A de branchement
52
Quelles sont les réactions dans l'epissage?
2 estherifications
53
2 reactions de l'epissage
OH du A de branchement attaque le phosphate de l'intron du cote 5' Le OH qui est devenu libre attaque le phosphate du cote 3' de l'intron
54
Conclusion de la reaction d'epissage
-intron en forme de lasso détache -exon épissé
55
Qu'est-ce que la transestherification dans l'epissage ?
le vol du lien phosphodiester par l’intron et après, par l’exon.
56
Comment la reconnaissance du site d'epissage se fait avec le spliceosome ?
par complémentarité ARN (U)/ARN, par la reconnaissance des sites consensus
57
Les reactions de transestérification nécessitent?
Ces réactions nécessitent un spliceosome (complexe d’épissage) ≈ 150 protéines.
58
Avec le spliceosome il faut?
-Reconnaître les sites d’épissage -Rapprocher les sites -catalyser le transfert du lien
59
Comment les sites sont rapprocher par le spliceosome ?
complementarite des prots par interaction pot-prot avec grp fx compatible
60
Comment un lien peut etre catalyser par le spliceosome
ion charge + pour pouvoir activer oh et un autre pour tirer phosphate
61
Comment l’épissage alternatif peut ‘omettre’ un exon?
normalement exon #1 attaque #2 si un le cache il va attaquer le # 3 /on joue s u r la 20 esterification)
62
De quoi est compose le complexe d'epissage ? (ceux qui participent majoritairement dans l'epissage)
5 snARN riches en Uracile participent à l’épissage : U1, U2, U4, U5 et U6.
63
Les snARN s'associent a quoi?
Chacun de ces snARN s’associe à 6 à 10 protéines nucléaires pour former des particules ribonucléoprotéiques (snRNP)
64
Role de U1-2?
Par appariement des bases, les snARN U1-2 dictent l’assemblage du spliceosome.
65
Role de U6-2
U6 & U2 catalysent les transferts de liens
66
Interactions durant l’assemblage du spliceosome:
*ARN/ARN (snARN/snARN; snARN/ARNm) *ARN/protéine (snRNP; prot. aux./ARNm) *Prot/Prot(snRNP/snRNP;prot.aux./snRNP)
67
Pourquoi les snARN sont riches en U? (3raisons)
1- 2H pcq U change SOUVENT de place donc on a besoin de lien H facile a refaire et refaire 2- endroit ou G-U est utilie complementarite 3- sequences conserves ont bcp de A et donc ils ont besoin de U pour l'appariement
68
Quelle type d'interaction y a -t-il entre U2 et l'ARNm
2 s’associe au site de branchement par pa complémentarité ARN-ARN
69
Quel est l'impact de la liaison de U2 sur l'ARNm
a façon de se lier fait ressortir le A (préparation pour l’attaque)
70
Qui s'associent au 5’ de l’intron par complémentarité ARN-ARN
U1 et U6
71
Quelle autres complemaratrite entre les U il y a, mis a part U1-U6
U2-U6
72
Consequence du lue U6-U2
le lien U6-U2 permet d’approcher: le A à sa cible (1ière attaque) & les exons (2 attaque
73
Quelle autre interaction il ya avec l'ARNm mise a part les U? exemple de role?
Les protéines auxiliaires (non-snRNP) interagissent avec l’ARNm selon la séquence Aide U2 a bien choisir la sequence pour faire ressortir le A
74
Que fait l'ARNm après sa maturation (mature)?
il sort du noyau
75
La région codante est délimitée par le codon __________-(généralement AUG) et un codon _________.
initiation stop
76
Les régions non-codantes se trouvent aux extrémités:
5’UTR et 3’UTR.
77
Que retrouvent-on entre 5’UTR et 3’UTR.
ORF
78
Que contiennent les régions non traduites 5’UTR et 3’UTR
peuvent contenir des éléments régulateurs, surtout pour la dégradation de l’ARNm
79
La concentration d’un ARNm dans la cellule dépend de quoi?
La concentration d’un ARNm dans la cellule dépend de son taux de transcription, mais aussi de sa stabilité (taux de dégradation)
80
Qu'est-ce qu'un ARNm stable et un non-stable
ARNm stables: traduction continue après arrêt de la transcription ARNm non stables: arrêt rapide de la production de protéines
81
La stabilité d’un ARNm contrôle?
La stabilité d’un ARNm contrôle l’arrêt de synthèse d’une protéine (ARNm dégradé = arrêt de traduction).
82
entre les especes, qui a la plus petite durée de vie? et pourquoi
procarote car il ne protège pas leur ARNm il se dégrade rapidement. Ils sont pas noyau pour maturer l'ARNm
83
3 types de mécanismes de dégradation. Laquelle est plus fréquente ?
exonucléases à partir de 5’ exonucléases à partir de 3’= + frequente endonucléase au milieu
84
Pourquoi la durée de la plupart des transcrit de levure ne dépasse pas 1h alors que les humains si, alors qu'on est tous les deux encaryotes
unicellulaire vs pluricellulaire Les individus pluricell nécessitent plus de régulation : choix de quel proteine a quel moment et en quelle quantité
85
Comment dégrader l'ARNm a partir de 5'
-enzyme decoiffante -exonuclease 5'
85
Comment dégrader l'ARNm a partir de 3'
-deadenylase -exosome= complexe d'exonuclease 3'
86
Le choix de la méthode de dégradation dépend ? (expliques)
-des protéines liées à l’ARNm. Ces protéines réconnaissent certaines séquences dans 5’UTR ou 3’UTR. Elles peuvent protéger le bout 5’ et/ou 3’ OU recruiter les exo-endo-nucléases. L’ARNm est déjà prédis à une dégradation et les protéines spécialisées s’y lient
87
Si des Proteins protègent les cotes 5' et 3', l'ARNm est très ou peu stable
tres

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