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Chapitre 7 - partie 2 Flashcards

1
Q

Comment s’effectue la régulation traductionnelle ? (2)

A

Cette régulation utilise la capacité des ARN à faire des structures-II & III, ainsi que l’appariement des ARN différents par complémentarité

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2
Q

2 types de regulation trad par la variété de forme lie a l’ARN

A
  • Atténuation
  • Riboswitch
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Q

3 types de regulation trad par l’appariement des ARN différents par complémentarité

A

sARN
miARN
siARN

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4
Q

Lesquelles des
sARN
siARN
miARN

est eucaryote?
est procarote ?

A

euca= miARN, siARN
proca= sARN , miARN

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5
Q

La régulation traductionnelle est aussi
appelée

A

post-transcriptionnelle

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6
Q

l’ARNm peut se plier de 2 façons:

A

‘on’ et ‘off’ d’expression génique (début / fin ARNm) ou incorporation d’exons (épissage alternatif-> eucaryote)

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7
Q

opéron tryptophane a 2 régulations:

A

-transcriptionnelle (facteur d’inhibition spécifique trpR)

-par atténuation (durant le début de la traduction)

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8
Q

Les procaryotes régulent les gènes impliqués dans la synthèse des a.a. par?

A

attenuation

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9
Q

Objectif de l’atténuation ?

A

devancer la terminaison de la transcription lorsque les concentrations en a.a. sont suffisantes.

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10
Q

Explique l’atténuation de tryp (vague)

A

le début de l’ARN m (trpl) contient 4 régions complémentaires qui peuvent prendre 2 formes

1- boucle 1-2 et 3-4 avec terminateur intrinsèque

2- boucle 2-3

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11
Q

Explique la régulation transcriptionnelle de tryp

A

1-Lorsquil ya bcp de tryptophan
2- Le represseur devient compatible a l’operon
3- promoteur bloque pas de transcription

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12
Q

Qu’est-ce Trpl?

A

atténuateur (leader)

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13
Q

Quand est-ce que la régulation transcriptionnelle se fait? et atténuation ?

A

transc= au moment de faire l’ARNm, avant d’embarquer dans les parties de l’operon

attenuation = lors de la trad avec le ribosome

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14
Q

L’atténuation repose sur?

A

L’atténuation repose sur le ribosome dans le rôle de détecteur de concentrations d’a.a.

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15
Q

De quoi est compose TRPL

A

4 régions complémentaire : 1-2 et 3-4

region 1 a 2 tryp -> permet un cadre de lecture avec un peptide de 14 a.a

terminateur intrinsèque

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16
Q

Comment l’atténuation avec tryp fonctionne, si il yen a

A

Vu quil ya du tryp, ribosome arrive a synthétiser le tryp de la region 1 et faire le peptide. Le ribosome arrive au codon stop de la region 1 et se décrocher. Ainsi 1 s’associe avec 2, puis 3 et 4 ensemble -> terminateur intrinsèque

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17
Q

Comment l’atténuation avec tryp fonctionne, si il yen a pas

A

ribosome n’arrive pas a synthétiser les tryp de la region 1, il est donc bloque. La transcriptase continue sa job et permet la boucle 2-3. Pas de terminateur donc elle synthétise l’operon

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18
Q

Comment le ribosome fait pour traduire le reste de l’operon vu qu’il est bloque a TRPL?

A

Un autre ribosome s’attachera sur d’autres RBS

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19
Q

V/F: L’atténuation est la plus ancienne méthode de contrôle de l’expression des gènes.

A

Faux: Les riboswitch (ribocommutateurs) sont la plus ancienne
méthode de contrôle de l’expression des gènes.

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20
Q

Les riboswitchs sont communs chez qui?

A

procaryote

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21
Q

Quelle est la majeur difference entre riboswitch et atténuation

A

atténuation c’
est le ribosome qui detecte la concentration alors que dans le riboswitch cest l’ARNm

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22
Q

V/F: Les riboswitchs sont aussi retrouves chez les eucaryotes.

A

Vrai, dans les dernières années → fungi, algues, plantes

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23
Q

Le riboswitch permet une régulation au niveau de?

A
  • terminaison de la transcription
  • épissage alternatif
  • dégradation d’ARNm
  • initiation de la traduction
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24
Q

Qu’est-ce qui se forme dans le mécanisme des riboswitch ? et ou?

A

aptamère se forme au 5’ de l’ARNm chez les proca, plus loin chez les euca

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25
Vrau ou Faux: Une riboswitch-ribozyme découvert en 2021, capable d’ajouter CH3 sur les cytosines d’ARN
Vrai
26
Qu'est-ce que le riboswitch peut faire directement sur la régulation ?
-Riboswitch peut cacher ou exposer le terminateur intrinsèque de la transcription -Riboswitch peut cacher ou exposer la séquence RBS -Riboswitch peut jouer avec les sites d-’épissage d’un intron
27
Dans le cas ou on veut synthétiser des enzymes nécessaires pour faire G, Donc, faut exprimer les gènes des enzymes en presence ou en absence du G?
absence
28
Dans le cas ou il faut la Synthèse des enzymes nécessaires pour métaboliser ‘A’, Donc, faut exprimer les gènes des enzymes en presence ou en absence du A?
présence
29
SI on doit synthétiser G, on retrouve le terminateur intrinsèque dans un aptamere avec G ou sans G?
Avec G
30
Dans le cas ou on veut métaboliser A, on retrouve le terminateur dans un aptamere avec A ou sans A
Sans A
31
Vrai ou Faux: le riboswitch peut réguler la dégradation de l'ARNm par une endonuclease
vrai
32
Ou retrouve-t-on les endonuclease appels par les riboswitch?
ou il ya les terminateur intrinsèque, puisqu'on n'aura pas besoin du gène
33
Riboswitch peut cacher ou exposer la séquence RBS. Est-ce que c'est riboswitch pro ou euca?
pro
34
"Riboswitch peut cacher ou exposer la séquence RBS. " agit a quel niveau?
initiation de la traduction
35
Lorsqu'il n'ya pas de métabolite comment le riboswitch affecte le RBS
il faut en produire: traduction de l’ARNm qui code pour les enzymes nécessaire DONC exposition de RBS pour permettre l'attachement du ribosome
36
Lorsqu'il y a le métabolite comment le riboswitch affecte le RBS
il yen a assex ARNm non traduit, RBS reste cache. Vu que la transcription est faite et que la traduction non, l'ARNm reste en attente au cas ou la concentration de métabolite baisse
37
Riboswitch peut jouer avec les sites d-’épissage d’un intron, expliques.
Riboswitch permet l'epissage or il arrive que sa forme change et n'effectue pas l'epissage correctement. La proteine devient un intron en plus qui la rend non fonctionnelle.
38
Roles des petites ARN completementaire
Il existe plusieurs types de petits ARN complémentaires à différents ARNm: leur attachement peut permettre ou empêcher la traduction, ainsi que marquer l’ARNm pour la dégradation ou même d’agir sur la chromatine.
39
Les procaryotes ont combien de classes de petits ARN régulateurs? nommes les
3: sARN-cis sARN-trans miARN
40
sARN-trans
se trouve ailleurs sur le chromosome plusieurs cibles possibles reconnaissent une séquence qui se trouve sur plusieurs gènes
41
sARN-cis
sur le brin codant du même gène!!! complémentaire a l'ARNm 50-100 nt 1 cible, peut aider ou nuire
42
miARN
se trouve ailleurs sur le chromosome & doit être travaillé avant d’agir provient dun pre-microARN qui doit être découper en petit morceau -> 15-26 nt plusieurs cibles possibles reconnaissent une séquence qui se trouve sur plusieurs gènes
43
les sARN et miARN ont plusieurs mécanisme d'action. cette régulation est utilisée bcp pour?
Cette régulation est beaucoup utilisée pour les facteurs de virulence et la production des toxines.
44
V/F: Les s/mi ARN sont régulés par anti-sARN chez les eucaroytes.
Faux, c'est chez les procaryotes
45
Les eucaryotes ont les miARN et les siARN qui ?
inhibent l’expression génique
46
Comment fonctionne mi et si ARN?
Les deux types sont découpés par DICER et incorporés dans le complexe RISC-AGO qui enlève un brin et garde l’autre pour chccher l'autre
47
COMPRENDRE DIAPO PAGE 11
48
A quoi sert les mi et si ARN de nos jours?
Intérêt thérapeutique pour les cancers et infections : nouvelles forme de médocs qui agissent sur les ARNm au lieu de sur les proteines
49
COMPRENDRE LES IMAGES DIAPO 12
50
D;ou provient les miARN et siARN eucaryote?
mi= produit par des genes si= origine virale ou transposons ou pseudogènes ou ARNm apparies... n'importe quoi db
51
mi ARN sont varies ou? et si?
Mécanismes d’action de miARN sont plus variés au niveau de la traduction, alors que le siARN peut agir dans le noyau
52
Vrai ou Faux: les si ARN regule la production de la majorité des proteines humaine
faux c'est les miARN
53
Chez tous les organismes le repliement est facilité par 2 grandes familles de complexes. qui sont?
1- chaperonnes moléculaires Hsp70 et ses homologues 2- chaperonnine TriC (euca) et Groel-es (pro)
54
Qu'a-t-on après la régulation de la transcription maturation traduction ?
1-repliement 2-ajout 3- clivage
55
Qu'arrive-t-il aux proteines mal replie
les proteines incorrectement repliées ne sont pas fonctionnels et sont dégradés
56
Qu'est-ce que les chaperonnes Hsp70?
1. elles lient et stabilisent les protéines partiellement repliées, prévenant leur agrégation & dégradation 2. interactions + hydrolyse d’ATP → repliement final
57
Mecanisme de Hsp70
1-proteine mal replie est détecté par la proteine J qui l'a prend 2- Hsp70 charge d'ATP se lie a la proteine J 3- hydrolyse de l'ATP mène au renfermement de hsp70, et plie la proteine 4- NEF enleve l'ADP, et se fait lier par de l'ATP 5- HSP70 ET NEF quitte la proteine bien replie
58
Nom des chaperonine euca et proca?
TRIC=EUCA GROEL-ES PROCA
59
L'assemblage par les chaperonnine est sous quel forme
cylindrique
60
Mecanisme des chapronine
1. protéines à plier entrent dans le cylindre 2. cylindre ‘shake’ et s’étire avec l’énergie d’ATP 3. interactions avec la paroi du cylindre permettent le repliement final
61
Pourquoi c'est l'interactions avec la paroi du cylindre des chaperonine qui permettent le repliement final?
Les paroi de la boite sont hydrophobes. Elles ne sont donc pas compatible avec toute la proteine, les régions hydrophiles sont repousses a l'intérieur. Par hasard la proteine s'adapte et se replie
62
Combien d'atp a besoin la chaperonine et pk?
7, economie d'1 atp pcq on a un dimere
63
Le complexe des boites chaperonine procaryote est forme comment ?
le complexe forme 2 boites (GroEL) avec 2 couvercles (GroES
64
Vrai ou Faux: Quelques proteines sont modifies après leur synthèse.
faux: Pratiquement toutes les protéines sont modifiées après leur synthèse
65
Laquelle des chaperonnes ou chaperonines est plus efficace?
chaperonine puisqu'elle joue sur tous les cotes 3d de la proteine, alors que chaperonne fait que fermer la proteine d'un cote
66
La modification des proteines joue sur quoi?
un effet sur: l’activité biologique, la stabilité (durée de vie) et la localisation intracellulaire
67
CHAQUE MODIFICATION NECESSITE ?
Chaque modification nécessite des enzymes spécifiques qui agissent selon un ordre prédéterminé
68
Types d'ajout? (modification)
Ajout de groupements chimiques Ajout de molecules complexes
69
Exemple d'ajout de groupements chimiques et leurs effets
Modifications des extrémités → forme, stabilité ou ancrage à la membrane Modification des chaînes latérales → effets variables (forme, recrutement, activation...)
70
Exemple d'ajout de molecules complexes et leurs rôles
Glycosylation (euca dans RER-Golgi) → enrobage des protéines externes Ubiquitination → signal dégradation
71
Effet du clivage (modification)
Protéolyse → découpage des précurseurs plus longs pour les activer
72
V/F: Led modifications des chaines latérales sont très communes.
Faux: Modifications des extrémités sont très communes
73
Vrai ou Faux: Modifications des extrémités la plus commune est l’acétylation N-terminale
vrai
74
Exemple de Modifications des extrémités
l’acétylation N-terminale Prenylation
75
Qu'est-ce que ’acétylation N-terminale
l’acétylation N-terminale du premier a. a. pour accroître la stabilité, réguler l’activité & le repliement elle protège contre les proteases
76
l’acétylation N-terminale a une homologie a quoi?
la coiffe, puisqu'elle aussi protège contre les nuclease (proteases)
77
Qu'est-ce que la Prenylation?
(ajout de lipides ou autres molécules hydrophobes) au bout ou près de l’extrémité pour ancrer la protéine à la membrane.
78
V/F: La prenylation permet à l'ancrage de se faire du cytosol ou de l’extérieur
vrai
79
Où est-ce qu'on peut faire La modification des chaines latérales?
La modification des chaines latérales peut s’effectuer sur toute la longueur de la chaîne peptidique, à des endroits clés.
79
Exemple de prenylation
a. gras (palmitate) sur les cystéines
80
modification des chaines latérales Les plus courantes:
acetyl lysine phosphoserine
81
Quel autre phosphorylation a-t-on de connus mise a part la serine?
phosphorylation des Thr et des Tyr aussi
82
Exemples d'acetyl lysine et de phosphoserine
acetyl lysine= H3 pour cacher la charge + phosphoserine= CTD
83
Quelles sont les proteines glycolyses chez les eucaryotes? et par qui?
Chez les eucaryotes, les protéines de la membrane plasmique, des lysosomes et les protéines sécrétées sont glycosylées par les organites RER-Golgi
84
Quelles sont les a.a auxquels on rajoutes les sucres?
Asn, Ser ou Thr.
85
But de la glycosylation (5)
* ciblage: adresse ->localisation finale * ↑ solubilité → aide au repliement. -> les liens H avec l'eau * protection: résistance aux protéases -> dans les lysosomes * adherence: intercellulaire et au substrat -> jonctions * signalisation intercellulaire -> ex: reconnaissance du système immunitaire
85
Vrai ou Faux: plusieurs proteines sont produites sous forme de précurseurs long
vrai
86
comment fonctionnes les précurseurs longs?
Plusieurs protéines sont produites sous forme de précurseurs plus longs qui sont clivés par des endopeptidases pour libérer leur parties actives. Ex. Plusieurs hormones sont stockées sous forme inactive, prêtes à être libérées lorsque nécessaire.
87
Les étapes de maturation sont synchronisés a quoi ( modifications post-trad)
Les étapes de maturation sont est souvent synchronisées avec le cheminement des hormones dans la voie de sécrétion.
88
Cas de l'insuline explications
1-preproinsuline synthesis dans le RER (entre grâce a un signal) 2- signal clive lors du transfert vers golgi 3- proinsuline entrepose dans golgi 4- chaineC clive-> sorti en vesiucule 5- maturation des vésicules de sécrétion du trans golgi 6-insuline 7- entreposage (vescicole en attente) jusqu'à réception du signal (hausse de glycémie)
89
Qu'est-ce que l'ubiquitination?
L’ubiquitination est l’ajout d’une petite protéine, l’ubiquitine (Ub), à la chaîne latérale d’un a.a. Lys à l’intérieur d’une autre protéine.
90
Que contient l'ubiquitine
elle contient elle-même une lysine , ainsi on peut faire une chaine d'ub
91
Role de l'ubiquitination
Un des rôles majeurs est d’acheminer les protéines cytosoliques vers le protéasome, pour leur dégradation.
92
Mecanisme de l'ubiquitination
1. Addition d’une Ub à E1, enzyme d’activation 2. Ub activée passe à une Cys sur E2, enzyme de transfert 3. E3 attache Ub sur une Lys du substrat 4. 1-2-3 plusieurs fois 5. proteasome avec peptides a l'intérieur dégrade la proteine
93
But de Western blot
analyser la présence d’une protéine spécifique connue & sa quantité
94
Comment on fait un western blot avec une proteine d'interêt
1) Purifier la protéine d’intérêt « Z » (d’un organisme autre qu’un lapin). 2) Injecter « Z » dans un lapin et attendre qu’il produise des anticorps contre cette protéine. 3) Tuer le lapin et prendre son sérum (plasma du sang avec anticorps). 4) Faire SDS-PAGE sur votre échantillon (dans lequel vous cherchez « Z »). 5) Transférer les protéines du gel sur un filtre (un support plus solide). 6) Ajouter le sérum: les anticorps reconnaîtront la protéine d’intérêt.
95
Comment les proteines sont traites lors de l'electrophorese
Les protéines sont dénaturées par la chaleur et par le sodium dodecyl sulfate (SDS). Elles deviennent linéaires (seulement la structure primaire qui reste) et chargées (-). les protéines dénaturées sont déposées sur le gel. Le courant est appliqué et elles migrent vers l’électrode (+)
96
BIEN COMPRENDRE DIAPO 26
97
Qu'est-ce que la CBP
La protéine CBP est une acetyltransféraseO (HAT) agissant sur la queue de l’histone H2B. L’ajout de l’acétyl neutralise la charge (+) de l’histone et facilite le déroulement de l’ADN: la transcription en ARNm est facilitée.

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