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Chapitre 7 - partie 2 Flashcards

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1
Q

Comment s’effectue la régulation traductionnelle ? (2)

A

Cette régulation utilise la capacité des ARN à faire des structures-II & III, ainsi que l’appariement des ARN différents par complémentarité

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2
Q

2 types de regulation trad par la variété de forme lie a l’ARN

A
  • Atténuation
  • Riboswitch
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Q

3 types de regulation trad par l’appariement des ARN différents par complémentarité

A

sARN
miARN
siARN

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4
Q

Lesquelles des
sARN
siARN
miARN

est eucaryote?
est procarote ?

A

euca= miARN, siARN
proca= sARN , miARN

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5
Q

La régulation traductionnelle est aussi
appelée

A

post-transcriptionnelle

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6
Q

l’ARNm peut se plier de 2 façons:

A

‘on’ et ‘off’ d’expression génique (début / fin ARNm) ou incorporation d’exons (épissage alternatif-> eucaryote)

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7
Q

opéron tryptophane a 2 régulations:

A

-transcriptionnelle (facteur d’inhibition spécifique trpR)

-par atténuation (durant le début de la traduction)

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8
Q

Les procaryotes régulent les gènes impliqués dans la synthèse des a.a. par?

A

attenuation

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9
Q

Objectif de l’atténuation ?

A

devancer la terminaison de la transcription lorsque les concentrations en a.a. sont suffisantes.

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10
Q

Explique l’atténuation de tryp (vague)

A

le début de l’ARN m (trpl) contient 4 régions complémentaires qui peuvent prendre 2 formes

1- boucle 1-2 et 3-4 avec terminateur intrinsèque

2- boucle 2-3

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11
Q

Explique la régulation transcriptionnelle de tryp

A

1-Lorsquil ya bcp de tryptophan
2- Le represseur devient compatible a l’operon
3- promoteur bloque pas de transcription

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12
Q

Qu’est-ce Trpl?

A

atténuateur (leader)

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13
Q

Quand est-ce que la régulation transcriptionnelle se fait? et atténuation ?

A

transc= au moment de faire l’ARNm, avant d’embarquer dans les parties de l’operon

attenuation = lors de la trad avec le ribosome

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14
Q

L’atténuation repose sur?

A

L’atténuation repose sur le ribosome dans le rôle de détecteur de concentrations d’a.a.

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15
Q

De quoi est compose TRPL

A

4 régions complémentaire : 1-2 et 3-4

region 1 a 2 tryp -> permet un cadre de lecture avec un peptide de 14 a.a

terminateur intrinsèque

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16
Q

Comment l’atténuation avec tryp fonctionne, si il yen a

A

Vu quil ya du tryp, ribosome arrive a synthétiser le tryp de la region 1 et faire le peptide. Le ribosome arrive au codon stop de la region 1 et se décrocher. Ainsi 1 s’associe avec 2, puis 3 et 4 ensemble -> terminateur intrinsèque

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17
Q

Comment l’atténuation avec tryp fonctionne, si il yen a pas

A

ribosome n’arrive pas a synthétiser les tryp de la region 1, il est donc bloque. La transcriptase continue sa job et permet la boucle 2-3. Pas de terminateur donc elle synthétise l’operon

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18
Q

Comment le ribosome fait pour traduire le reste de l’operon vu qu’il est bloque a TRPL?

A

Un autre ribosome s’attachera sur d’autres RBS

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19
Q

V/F: L’atténuation est la plus ancienne méthode de contrôle de l’expression des gènes.

A

Faux: Les riboswitch (ribocommutateurs) sont la plus ancienne
méthode de contrôle de l’expression des gènes.

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20
Q

Les riboswitchs sont communs chez qui?

A

procaryote

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21
Q

Quelle est la majeur difference entre riboswitch et atténuation

A

atténuation c’
est le ribosome qui detecte la concentration alors que dans le riboswitch cest l’ARNm

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22
Q

V/F: Les riboswitchs sont aussi retrouves chez les eucaryotes.

A

Vrai, dans les dernières années → fungi, algues, plantes

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23
Q

Le riboswitch permet une régulation au niveau de?

A
  • terminaison de la transcription
  • épissage alternatif
  • dégradation d’ARNm
  • initiation de la traduction
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24
Q

Qu’est-ce qui se forme dans le mécanisme des riboswitch ? et ou?

A

aptamère se forme au 5’ de l’ARNm chez les proca, plus loin chez les euca

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25
Q

Vrau ou Faux: Une riboswitch-ribozyme découvert en 2021, capable d’ajouter CH3 sur les cytosines d’ARN

A

Vrai

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26
Q

Qu’est-ce que le riboswitch peut faire directement sur la régulation ?

A

-Riboswitch peut cacher ou exposer le terminateur intrinsèque de la transcription

-Riboswitch peut cacher ou exposer la séquence RBS

-Riboswitch peut jouer avec les sites d-’épissage d’un intron

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27
Q

Dans le cas ou on veut synthétiser des enzymes nécessaires pour faire G, Donc, faut exprimer les gènes des enzymes en presence ou en absence du G?

A

absence

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28
Q

Dans le cas ou il faut la Synthèse des enzymes nécessaires pour métaboliser ‘A’, Donc, faut exprimer les gènes des enzymes en presence ou en absence du A?

A

présence

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29
Q

SI on doit synthétiser G, on retrouve le terminateur intrinsèque dans un aptamere avec G ou sans G?

A

Avec G

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30
Q

Dans le cas ou on veut métaboliser A, on retrouve le terminateur dans un aptamere avec A ou sans A

A

Sans A

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31
Q

Vrai ou Faux: le riboswitch peut réguler la dégradation de l’ARNm par une endonuclease

A

vrai

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32
Q

Ou retrouve-t-on les endonuclease appels par les riboswitch?

A

ou il ya les terminateur intrinsèque, puisqu’on n’aura pas besoin du gène

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33
Q

Riboswitch peut cacher ou exposer la séquence RBS. Est-ce que c’est riboswitch pro ou euca?

A

pro

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34
Q

“Riboswitch peut cacher ou exposer la séquence RBS. “

agit a quel niveau?

A

initiation de la traduction

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35
Q

Lorsqu’il n’ya pas de métabolite comment le riboswitch affecte le RBS

A

il faut en produire: traduction de l’ARNm qui
code pour les enzymes nécessaire

DONC exposition de RBS pour permettre l’attachement du ribosome

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36
Q

Lorsqu’il y a le métabolite comment le riboswitch affecte le RBS

A

il yen a assex ARNm non traduit, RBS reste cache.
Vu que la transcription est faite et que la traduction non, l’ARNm reste en attente au cas ou la concentration de métabolite baisse

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37
Q

Riboswitch peut jouer avec les sites d-’épissage d’un intron, expliques.

A

Riboswitch permet l’epissage or il arrive que sa forme change et n’effectue pas l’epissage correctement. La proteine devient un intron en plus qui la rend non fonctionnelle.

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38
Q

Roles des petites ARN completementaire

A

Il existe plusieurs types de petits ARN complémentaires à différents ARNm: leur attachement peut permettre ou empêcher la traduction, ainsi que marquer l’ARNm pour la dégradation ou même d’agir sur la chromatine.

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39
Q

Les procaryotes ont combien de classes de petits ARN régulateurs? nommes les

A

3:

sARN-cis
sARN-trans
miARN

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40
Q

sARN-trans

A

se trouve ailleurs sur le chromosome

plusieurs cibles
possibles

reconnaissent une séquence qui se trouve sur plusieurs gènes

41
Q

sARN-cis

A

sur le brin codant du même gène!!!

complémentaire a l’ARNm

50-100 nt

1 cible, peut aider ou nuire

42
Q

miARN

A

se trouve ailleurs sur le chromosome & doit être travaillé avant d’agir

provient dun pre-microARN qui doit être découper en petit morceau -> 15-26 nt

plusieurs cibles
possibles

reconnaissent une séquence qui se trouve sur plusieurs gènes

43
Q

les sARN et miARN ont plusieurs mécanisme d’action. cette régulation est utilisée bcp pour?

A

Cette régulation est beaucoup utilisée pour les facteurs de virulence et la production des toxines.

44
Q

V/F: Les s/mi ARN sont régulés par anti-sARN chez les eucaroytes.

A

Faux, c’est chez les procaryotes

45
Q

Les eucaryotes ont les miARN et
les siARN qui ?

A

inhibent l’expression génique

46
Q

Comment fonctionne mi et si ARN?

A

Les deux types sont découpés par DICER et incorporés dans le complexe RISC-AGO qui enlève un brin et garde l’autre pour chccher l’autre

47
Q

COMPRENDRE DIAPO PAGE 11

A
48
Q

A quoi sert les mi et si ARN de nos jours?

A

Intérêt thérapeutique pour les cancers et infections : nouvelles forme de médocs qui agissent sur les ARNm au lieu de sur les proteines

49
Q

COMPRENDRE LES IMAGES DIAPO 12

A
50
Q

D;ou provient les miARN et siARN eucaryote?

A

mi= produit par des genes
si= origine virale ou transposons ou pseudogènes ou ARNm apparies… n’importe quoi db

51
Q

mi ARN sont varies ou?
et si?

A

Mécanismes d’action de miARN sont plus variés au niveau de la traduction,
alors que le siARN peut agir dans le noyau

52
Q

Vrai ou Faux: les si ARN regule la production de la majorité des proteines humaine

A

faux c’est les miARN

53
Q

Chez tous les organismes le repliement est facilité par 2 grandes familles de complexes. qui sont?

A

1- chaperonnes moléculaires Hsp70 et ses homologues
2- chaperonnine TriC (euca) et Groel-es (pro)

54
Q

Qu’a-t-on après la régulation de la transcription maturation traduction ?

A

1-repliement
2-ajout
3- clivage

55
Q

Qu’arrive-t-il aux proteines mal replie

A

les proteines incorrectement repliées ne sont pas fonctionnels et sont dégradés

56
Q

Qu’est-ce que les chaperonnes Hsp70?

A
  1. elles lient et stabilisent les protéines partiellement
    repliées, prévenant leur agrégation & dégradation
  2. interactions + hydrolyse d’ATP → repliement final
57
Q

Mecanisme de Hsp70

A

1-proteine mal replie est détecté par la proteine J qui l’a prend

2- Hsp70 charge d’ATP se lie a la proteine J

3- hydrolyse de l’ATP mène au renfermement de hsp70, et plie la proteine

4- NEF enleve l’ADP, et se fait lier par de l’ATP

5- HSP70 ET NEF quitte la proteine bien replie

58
Q

Nom des chaperonine euca et proca?

A

TRIC=EUCA
GROEL-ES PROCA

59
Q

L’assemblage par les chaperonnine est sous quel forme

A

cylindrique

60
Q

Mecanisme des chapronine

A
  1. protéines à plier entrent dans le cylindre
  2. cylindre ‘shake’ et s’étire avec l’énergie d’ATP
  3. interactions avec la paroi du cylindre permettent le repliement final
61
Q

Pourquoi c’est l’interactions avec la paroi du cylindre des chaperonine qui permettent le repliement final?

A

Les paroi de la boite sont hydrophobes. Elles ne sont donc pas compatible avec toute la proteine, les régions hydrophiles sont repousses a l’intérieur. Par hasard la proteine s’adapte et se replie

62
Q

Combien d’atp a besoin la chaperonine et pk?

A

7, economie d’1 atp pcq on a un dimere

63
Q

Le complexe des boites chaperonine procaryote est forme comment ?

A

le complexe forme 2 boites (GroEL) avec 2 couvercles (GroES

64
Q

Vrai ou Faux: Quelques proteines sont modifies après leur synthèse.

A

faux: Pratiquement toutes les protéines sont modifiées après leur synthèse

65
Q

Laquelle des chaperonnes ou chaperonines est plus efficace?

A

chaperonine puisqu’elle joue sur tous les cotes 3d de la proteine, alors que chaperonne fait que fermer la proteine d’un cote

66
Q

La modification des proteines joue sur quoi?

A

un effet sur: l’activité biologique,

la stabilité (durée de vie)

et la localisation intracellulaire

67
Q

CHAQUE MODIFICATION NECESSITE ?

A

Chaque modification nécessite des enzymes spécifiques qui agissent selon un ordre prédéterminé

68
Q

Types d’ajout? (modification)

A

Ajout de groupements chimiques

Ajout de molecules complexes

69
Q

Exemple d’ajout de groupements chimiques et leurs effets

A

Modifications des extrémités → forme, stabilité ou ancrage à la membrane

Modification des chaînes latérales → effets variables (forme, recrutement, activation…)

70
Q

Exemple d’ajout de molecules complexes et leurs rôles

A

Glycosylation (euca dans RER-Golgi) → enrobage des protéines externes

Ubiquitination → signal dégradation

71
Q

Effet du clivage (modification)

A

Protéolyse → découpage des précurseurs plus longs pour les activer

72
Q

V/F: Led modifications des chaines latérales sont très communes.

A

Faux: Modifications des extrémités sont très communes

73
Q

Vrai ou Faux: Modifications des extrémités la plus commune est l’acétylation N-terminale

A

vrai

74
Q

Exemple de Modifications des extrémités

A

l’acétylation N-terminale

Prenylation

75
Q

Qu’est-ce que ’acétylation N-terminale

A

l’acétylation N-terminale du premier a. a. pour accroître la stabilité, réguler l’activité & le repliement

elle protège contre les proteases

76
Q

l’acétylation N-terminale a une homologie a quoi?

A

la coiffe, puisqu’elle aussi protège contre les nuclease (proteases)

77
Q

Qu’est-ce que la Prenylation?

A

(ajout de lipides ou autres molécules hydrophobes) au bout ou près de l’extrémité pour ancrer la protéine à la membrane.

78
Q

V/F: La prenylation permet à l’ancrage de se faire du cytosol ou de l’extérieur

A

vrai

79
Q

Où est-ce qu’on peut faire La modification des chaines latérales?

A

La modification des chaines latérales peut s’effectuer sur toute la longueur de la chaîne peptidique, à des endroits clés.

79
Q

Exemple de prenylation

A

a. gras (palmitate) sur les cystéines

80
Q

modification des chaines latérales Les plus courantes:

A

acetyl lysine
phosphoserine

81
Q

Quel autre phosphorylation a-t-on de connus mise a part la serine?

A

phosphorylation des Thr et des Tyr aussi

82
Q

Exemples d’acetyl lysine
et de phosphoserine

A

acetyl lysine= H3 pour cacher la charge +

phosphoserine= CTD

83
Q

Quelles sont les proteines glycolyses chez les eucaryotes? et par qui?

A

Chez les eucaryotes, les protéines de la membrane plasmique, des lysosomes et les protéines sécrétées sont glycosylées par les organites RER-Golgi

84
Q

Quelles sont les a.a auxquels on rajoutes les sucres?

A

Asn, Ser ou Thr.

85
Q

But de la glycosylation (5)

A
  • ciblage: adresse ->localisation finale
  • ↑ solubilité → aide au repliement. -> les liens H avec l’eau
  • protection: résistance aux protéases -> dans les lysosomes
  • adherence: intercellulaire et au substrat -> jonctions
  • signalisation intercellulaire -> ex: reconnaissance du système immunitaire
85
Q

Vrai ou Faux: plusieurs proteines sont produites sous forme de précurseurs long

A

vrai

86
Q

comment fonctionnes les précurseurs longs?

A

Plusieurs protéines sont produites sous forme de précurseurs plus longs qui sont clivés par des endopeptidases pour libérer leur parties actives.

Ex. Plusieurs hormones sont stockées sous forme inactive, prêtes à être libérées lorsque nécessaire.

87
Q

Les étapes de maturation sont synchronisés a quoi ( modifications post-trad)

A

Les étapes de maturation sont est souvent synchronisées avec le cheminement des hormones dans la voie de sécrétion.

88
Q

Cas de l’insuline explications

A

1-preproinsuline synthesis dans le RER (entre grâce a un signal)

2- signal clive lors du transfert vers golgi

3- proinsuline entrepose dans golgi

4- chaineC clive-> sorti en vesiucule

5- maturation des vésicules de sécrétion du trans golgi

6-insuline

7- entreposage (vescicole en attente) jusqu’à réception du signal (hausse de glycémie)

89
Q

Qu’est-ce que l’ubiquitination?

A

L’ubiquitination est l’ajout d’une petite protéine, l’ubiquitine (Ub), à la chaîne latérale d’un a.a. Lys à l’intérieur d’une autre protéine.

90
Q

Que contient l’ubiquitine

A

elle contient elle-même une lysine , ainsi on peut faire une chaine d’ub

91
Q

Role de l’ubiquitination

A

Un des rôles majeurs est d’acheminer les protéines cytosoliques vers le protéasome, pour leur dégradation.

92
Q

Mecanisme de l’ubiquitination

A
  1. Addition d’une Ub à E1, enzyme d’activation
  2. Ub activée passe à une Cys sur E2, enzyme de transfert
  3. E3 attache Ub sur une Lys du substrat
  4. 1-2-3 plusieurs fois
  5. proteasome avec peptides a l’intérieur dégrade la proteine
93
Q

But de Western blot

A

analyser la présence d’une protéine spécifique connue & sa quantité

94
Q

Comment on fait un western blot avec une proteine d’interêt

A

1) Purifier la protéine d’intérêt « Z » (d’un organisme autre qu’un lapin).
2) Injecter « Z » dans un lapin et attendre qu’il produise des anticorps contre cette protéine.
3) Tuer le lapin et prendre son sérum (plasma du sang avec anticorps).
4) Faire SDS-PAGE sur votre échantillon (dans lequel vous cherchez « Z »).
5) Transférer les protéines du gel sur un filtre (un support plus solide).
6) Ajouter le sérum: les anticorps reconnaîtront la protéine d’intérêt.

95
Q

Comment les proteines sont traites lors de l’electrophorese

A

Les protéines sont dénaturées par la chaleur et par le sodium dodecyl sulfate (SDS). Elles deviennent linéaires (seulement la structure primaire qui reste) et chargées (-).

les protéines dénaturées sont déposées sur le gel. Le courant est appliqué et elles migrent vers l’électrode (+)

96
Q

BIEN COMPRENDRE DIAPO 26

A
97
Q

Qu’est-ce que la CBP

A

La protéine CBP est une acetyltransféraseO
(HAT) agissant sur la queue de l’histone H2B. L’ajout de l’acétyl neutralise la charge (+) de l’histone et facilite le déroulement de l’ADN: la transcription en ARNm est facilitée.

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