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Biologie cellulaire > Chapitre 6 - Transport vésiculaire > Flashcards

Chapitre 6 - Transport vésiculaire Flashcards

1
Q

Définissez l’endocytose et l’exocytose.

A

Endocytose: Voie allant de la membrane vers les endosmose et les lysosomes pour la dégradation
Exocytose: voie allant du RE vers l’extérieur

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Q

Comment peut on qualifier la transport vésiculaire dans une cellule?

A

Hautment organisé

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3
Q

Donnez les deux caractéristiques qui rendent les vésicules sélectives.

A
  1. Chaque vésicule transporte la cargaison appropriée
  2. Chaque vésicule fusionne avec la membrane cible appropriée
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4
Q

Quelles sont les trois fonctions du manteau d’une vésicule?

A
  1. concentrer les protéines membranaires spécifiques
  2. Faciliter la sélection des molécules pour le transport
  3. Mouler la vésicule en un treillis en forme de panier
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Q

Quelles sont les trois différents types de vésicules en fonction de la composition de leur manteau?

A
  1. Clathrine
  2. COP1 et COP2
  3. Retromer
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6
Q

Donnez les points de départ/d’arrivée des trois types de vésicules.

A

Clathrine: de la membrane plasmique vers les endosomes
COP1 et COP2: Partent du Golgi
Retromer: entre l’endosome et le Golgi

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7
Q

Expliquez l’organisation de la clathrine

A

Composée de trois peptides qui forment une structure à trois bras nommée triskelion assemblé en forme de panier

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8
Q

Les protéines adaptatrices sont liés à deux choses différentes. Quelle sont-elles?

A

La clathrine et les récepteurs de chargement

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9
Q

Donnez un synonyme des protéines adaptatrices

A

L’adaptine

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10
Q

Vrai ou faux. Les adaptines ne sont pas spécifiques.

A

Faux, elle le sont.

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11
Q

Expliquez les étapes de la formation d’une vésicule à clathrine

A
  1. La protéine cargo va se lier au récepteur de chargement. Ce récepteur se lie aussi aux molécules de clathrine par l’intermédiaire de l’adaptine
  2. L’assemblage successif de complexes protéine cargo-récepteur-adaptine-clathrine génère des forces et la vésicule est formée
  3. Une fois la vésicule formée, le manteau est éliminé
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12
Q

Expliquez la liaison de l’adaptine AP2

A
  1. AP2 va lier un PIP(PI4,5P2)
  2. La liaison au PIP va exposer le site de liaison pour le récepteur de chargement qui possède des signaux d’endocytose
  3. La liaison au récepteur amplifie la liaison de AP2 à la membrane
  4. La liaison de AP2 à la membrane stimuler sa courbure par les clathrines
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13
Q

Quelle est la particularité d’un PIP?

A

Il peut être phosphorylé/déphosphorylé sur les positions 3’, 4’ et 5’ de l’inositol

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14
Q

Qu’est ce qui rend les adaptines spécifiques?

A

Chaque adaptante possède des protéines spécifiques qui reconnaissent des PIP spécifiques

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15
Q

Expliquez le fonctionnement de la dynamine

A
  1. La dynamine contient un domaine de liaison au PI(4,5)P2
  2. La liaison au PI(4,5)P2 recrute d’autres protéines cytosoliques
  3. Ces protéines s’assemblent autour du col du bourgeon de la vésicule
  4. La vésicule est séparée par pincement
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16
Q

Expliquez comment la vésicule perd sont manteau de clathrine grâce a la PIP phosphatase

A
  1. Une fois la vésicule libérée, la PIP phosphatase élimine le PI(4,5)P2
  2. Le complexe adaptine-récepteur est déstabilisé
  3. Perte des protéines adaptatrices
  4. Perte du manteau de clathrine
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17
Q

Quelle sont les deux voies de régulation de l’assemblage des vésicules?

A
  1. Les PIP
  2. Les GTPases de recrutement
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18
Q

Que font les GTPases de recrutement Arf?

A

Assemblage des vésicules COP1

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19
Q

Que font les GTPases de recrutement Sar1?

A

Assemblage des vésicules COP2

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20
Q

Expliquez la formation d’une vésicule COP2 avec Sar1

A
  1. Sar1-GDP est dans le cytosol sous forme inactive. Il se lie à Sar-GEF
  2. Sar-GEF échange le GDP pour un GTP
  3. L’hélice amphiphile de Sar1 est exposée et s’insère dans la membrane
  4. Sar1-GTP inséré dans la membrane recrute les complexes Sec23/24 et Sec13/31. Sec23 se lie à Car-GTP alors que Sec24 qui lui est associé se lie au récepteur. Sec13/31 forme les protéines du manteau COP2.
  5. Bourgeonnement de la vésicule
  6. Séparation par pincement par la dynamine liée au PI(4,5)P2)
  7. Les vésicules COP2 ne perdent pas leur manteau immédiatement.
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21
Q

Vrai ou faux. Les vésicules à clathrines et COP2 perdent leur manteau après leur séparation de la membrane par la dynamine. Expliquez.

A

Faux, les vésicules à clathrine oui, mais les vésicules COP2 ne les perdent pas tout de suite

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22
Q

Expliquez la dissociation du manteau avec les GTPase Sar1

A
  1. Sar1-GAP va hydrolyser Sar1-GTP (qui est alors lié dans la membrane par son hélice amphiphile) en Sar1-GDP.
  2. Cette hydrolyse provoque la dissociation de Sar1 (associé au GDP à ce moment)
  3. Sar1-GDP part aussi avec les complexes Sec23/24 et Sec13/31 (manteau COP2)
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23
Q

Pourquoi dit on que les GTPases agissent comme des minuteurs dans le cas de la dissociation du manteau des vésicules COP2?

A

Car elle hydrolysent le GTP lentement: il faut que le recrutement de Sar1-GTP soit plus rapide que sa dissociation (cette dissociation est triggered par l’hydrolyse du GTP en GDP

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24
Q

Par quoi est assuré la spécificité de reconnaissance des vésicules sur la membrane cible?

A

Par les marqueurs de surface sur la vésicule et les récepteurs complémentaires sur la membrane cible

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25
Q

Quel est la fonction de Rab? Et de Snare?

A

Rab: dirige les vésicules vers la cible spécifique
Snare: Intermédiaire de fusion des bicouches lipidiques

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26
Q

Vrai ou faux. Seulement quelques organises possèdent une protéine Rab sur sa face cytoplasmique. Explqiuez.

A

Faux, ce sont tous les organises qui en possèdent et c’est sur leur face cytosolique.

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27
Q

Quelles sont les deux formes de Rab? Expliquez aussi les implications de chacune des formes.

A

Rab-GDP: inactif dans le cytosol grâce a la liaison à GDI (inhibiteur)
Rab-GTP: active et liées à une membrane et aux effecteurs Rab

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28
Q

À quoi servent les protéines Snare?

A

À catalyser la fusion membranaires des deux bicouches (permettent le déplacement de l’eau présente a la surface des bicouches)

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29
Q

Vrai ou faux. Les Snares sont les mêmes pour la plupart des vésicules. Expliquez.

A

Faux, il existe près de 35 Snare ce qui contribue à leur spécificité.

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30
Q

Quel sont les deux ensembles possibles des protéines SNARE? Donnez aussi leur emplacement.

A

SNARE-v, habituellement sur les vésicules et composé d’un seul SNARE
SNARE-t, habituellement sur les cibles et composé de 3 SNARE

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31
Q

Expliquez brièvement l’interaction entre SNARE-v et SNARE-t

A

Les deux possèdent des domaines hélicoïdaux particuliers. Cela fait entre sorte que les deux se lient ensemble en s’enroulant pour créer de l’énergie

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32
Q

D’ou provient l’énergie nécéssaire à la fusion de la vésicule a la membrane?

A

Par l’interaction entre les SNARE-v et les SNARE-t

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33
Q

À quoi servent les effecteurs Rab?

A

Ils interagissent entre les protéines Rab sur la vésicule et celles sur la membrane cible

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34
Q

Expliquez l’amarrage d’une vésicule à la membrane cible

A
  1. Les effecteurs Rab vont lier les Rab-GTP ( par Rab-GEF) sur la vésicule et la membrane cible
  2. L’effecteur Rab “recrute” donc la vésicule et l’approche de la membrane
  3. Les protéines SNARE-v de la vésicule vont interagir avec les SNARE-t de la membrane cible, catalysant la fusion des deux bicouches
  4. Rab-GAP va hydrolyser Rab-GTP en Rab-GDP
  5. Rab-GDP se dissocie de la vésicule (maintenant en fusion) et retourne au cytosol associé au GDI
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35
Q

Comment se nomme le transport du Golgi vers le RE?

A

Récupération rétrograde

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36
Q

Nommez trois fonctions du golgi

A
  1. Tri des protéines venant du RE
  2. Site de synthèse des glucides
  3. Site d’addition d’oligosacharrides
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37
Q

Quel type de vésicules se rendent au Golgi ?

A

COP2

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38
Q

Quelles sont les trois protéines exportés du RE pour aller dans le Golgi ?

A
  1. Membranaires
  2. Cargaison (cargo)
  3. Résidentes du RE
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39
Q

Vrai ou faux. Les protéines de chargement retournent au RE.

A

Faux

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40
Q

Dans le cas des vésicules COP2 qui partent du RE pour le Golgi, à quoi se lie les protéines cargo?

A

Aux récepteurs de chargement

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41
Q

À quel moment le récepteur de chargement des vésicules COP2 retrouvé au RE?

A

Une fois que la protéine cargo qui lui était liée a été libérée

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42
Q

Comment appele-t-on les structures que les vésicules forment après la sortie du RE et la dissociation de leur manteau en direction du Golgi?

A

Des agrégats tubulaires vésiculaires

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43
Q

Quelle est la différence entre une fusion homotypique et hétérotypique?

A

Homotypique: vésicules issues d’un même compartiment
Hétérotypique: Vésicules issues de compartiments différents

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44
Q

À quoi sert NSF?

A

Utilise l’ATP pour séparer les SNARE-v et les SNARE-t. Processus mal connu

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45
Q

Lors de la formation d”agrégats tubulaires vésiculaires, à quoi servent les vésicules COP1 qui sont formées?

A

Ces vésicules ramènent au RE les protéines échappées du RE.

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46
Q

Comment nomme-t-on le transport créé par les vésicules COP1 pour ramener les protéines échappées du RE?

A

Le transport de recapture ou rétrograde

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47
Q

Expliquez le principe de base des signaux de recapture d’une protéine

A

Les protéines résidentes du RE contiennent des signaux qui vont lier les manteaux de COP1. Ce protéines se retrouvent donc dans les vésicules COP1 dans le transport rétrograde.

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48
Q

Quel est le signal de recapture dans le cas des protéines membranaires? Comment fonctionne-t-il?

A

Les protéines membranaires possèdent une séquence Lys-Lys-X-X en C-terminal. Cette séquence lie directement le manteau de COP1

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49
Q

Quelle est la fonction principale des effecteurs RAB?

A

Le déplacement des vésicules le long des microtubules du microsquelette d’actine de la membrane

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50
Q

Quel est le signal de recapture dans le cas des protéines solubles? Comment fonctionne-t-il?

A

Les protéines solubles on une séquence Lys-Asn-Glu-Leu en C terminal (KDEL) qui va lier le récepteur KDEL. Ce récepteur fait la navette entre le RE et le golgi en plaçant les protéines KDEL dans les COP1

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51
Q

Dans quel sens les protéines passent-elles dans le golgi?

A

De la face cis à la face trans

52
Q

Comment appelle-t-on les compartiment sériés du Golgi?

A

Les citernes

53
Q

De quoi est formé le réseau cis-golgien? (RCG)

A

Par la fusion de plusieurs agrégats tubulaires vésiculaires

54
Q

Vrai ou faux. Les protéines dans le trans-golgi peuvent retourner au RE par recapture. Expliquez.

A

Faux, c’est seulement dans le cis-golgi et dans les autres citernes avant le trans-golgi que la recapture peut se faire.

55
Q

Quelle est la fonction principale du Golgi?

A

L’ajout des structures d’oligosaccharides sur les protéines

56
Q

Comment peut on caractériser la maturation des oligosaccharides dans le Golgi? Expliquez.

A

Cela se déroule selon une séquence ordonnée. La maturation est autant spatiale que chimique puisque les protéines sont modifiées par étapes successives.

57
Q

Nommez trois types de maturation des protéines dans le Golgi.

A
  • Glycolysation N-linked: Sucre ajoutés sur le N de l’asparagine. Fait sur toutes les protéines
  • Glycolysation 0-linked: Sucre ajouté sur le groupe hydroxyle de certains a.a. (ex. sérine thréonine proline et lysine). Fait sur certaines protéines seulement
  • Sulfatation: ajout de charge négative grâce à un groupement phosphate.
58
Q

Quels sont les deux classes d’oligosaccharides liés à l’asparagine? Expliquez les brièvement.

A
  • Les oligosaccharides complexes. Les sucres d’origine sont enlevés pour être remplacées par d’autres sucres
  • Les oligosaccharides riches en mannose: les sucres d’origine sont enlevés pour n’avoir que des mannose. Aucun ajout de sucre.
59
Q

Qu’est ce que la glycobiologie?

A

La science qui étudie la structure, la biosynthèse et la fonction des glucides.

60
Q

Quel sont les deux modèles proposés pour expliquer le transport à travers le Golgi?

A
  1. Transport vésiculaire. Les citernes seraient statiques et contiennent des enzymes résidentes. Les molécules se déplacent de façon séquentielle d’une citerne à une autre par des vésicules de transport.
  2. Maturation des citernes. Les citernes elles-mêmes se déplacent à travers l’empilement du Golgi. À chaque étape, les enzymes résidentes qui ont été avancées retourne vers les compartiments précédents par COP1 en transport rétrograde.
61
Q

Qu’est ce qu’un lysosome?

A

Un compartiment délimité par une membrane qui contient des enzymes d’hydrolyses affectées à la digestion intracellulaires de macromolécules.

62
Q

Dans un lysosome, quelle sont les deux conditions nécessaires à l’activation des enzymes?

A
  1. Clivage enzymatique
  2. pH acide (+/- 4,5)
63
Q

Quels sont les deux façon dont le cytosol est protégé des enzymes lysomales?

A
  1. Les membranes des lysosomes forment une barrière physique
  2. Le pH du cytosol est à 7, pH ou les enzymes lysomales sont désactivées.
64
Q

Pourquoi les protéines membranaires des lysosomes sont fortement glycosylées dans leur partie qui est à l’intérieur du lysosome?

A

Pour les protéger des hydrolases

65
Q

Comment le pH acide des lysosomes est-il créé?

A

Par une pompe de type V qui pompe des H+ grâce à l’énergie de l’ATP

66
Q

Qu’est ce qui est caractéristique des endosomes par rapport aux autres organites de la cellule?

A

Ce sont des structures qui sont très variables morphologiquement, alors que les autres organites ont tous une structure conservée et commune entre les différentes cellules.

67
Q

Décrivez le cycle de maturation des endosomes.

A
  1. Endosome précoce: Contient les hydrolases lysomales et pH légèrement acide
  2. Endosome tardif: Endosome plus mature, baisse importante de pH
  3. Endolysosome: Fusion d’endosomes tardifs et de lysosomes
  4. Lysosomes: Presque tout est dégradé, deviennent alors des lysosomes classiques: petits, ronds et denses.
68
Q

Vrai ou faux. Les lysosomes sont très homogènes.

A

Faux, ils sont plutôt très hétérogènes.

69
Q

Comment les protéines lysomales sont elles reconnues et sélectionnées dans le trans-golgien?

A

Les hydrolases on un signal qui sont des groupement mannose-6-phosphate (M6P) ajouté sur les oligosaccharides lors du passage dans le cis-golgi

70
Q

Expliquez la formation de vésicules contenant les hydrolases lysomales avec le M6P.

A
  1. Les protéines avec le M6P vont être reconnues par le récepteur du M6P sur la membrane du trans-golgi
  2. Les récepteurs vont lier les hydrolases du coté intérieur du trans-golgi et les adaptines qui vont lier la clathrine du coté extérieur du trans-golgi
  3. Formation de vésicules à clathrine qui vont vers les endosomes précoces et tardifs.
71
Q

Expliquez le rôle du pH dans le cas du récepteur M6P

A

Le récepteur M6P et la protéine à M6P se leint à un pH entre 6,5 et 6,7 dans le trans-golgi, alors qu’ils se dissocient à un pH de 6 dans les endosomes précoces.

72
Q

Quelle type de vésicules permet le recyclage du récepteur M6P vers le trans-golgi?

A

Des vésicules retromer

73
Q

Qu’est-ce que la pinocytose?

A

Des liquides et des solutés qui sont ingérés dans la cellule en processus constant.

74
Q

Qu’est-ce que la phagocytose?

A

Grosses particules ingérées dans des phagosomes

75
Q

Quelle est la structure avec laquelle les vésicules de pinocytose fusionnent?

A

Les endosomes précoces

76
Q

Quelle sont les deux voies par lesquelles les vésicules de pinocytose peuvent retourner à la membrane?

A

Directement dans la membrane ou en passant par l’endosome de recyclage

77
Q

Comment se nomme le processus par lequel les endosomes précoce donnent naissance aux endosomes tardifs?

A

La maturation endosoimale

78
Q

Quelle est la structure intermédiaire entre les endosomes précoces et les endosomes tardifs?

A

Les corps multivésiculaires

79
Q

Donnez les deux raisons qui expliquent pourquoi la digestion est douce dans les endosomes précoces.

A
  1. Les enzymes sont sous forme inactive (proenzyme) avec un domaine N-terminal inhibiteur
  2. Pas assez acide pour l’activité optimale des enzymes
80
Q

Comment se forment les corps multivésiculaire?

A

Ce sont des portions de la membrane des endosomes qui s’invagine pour former des vésicules intraluminales.

81
Q

Quelle sont les deux fonctions des corps multivésicualaires?

A
  1. Contenir le protéines membranaires à dégrader
  2. Permettent de former les exosomes
82
Q

Comment les endolysosomes sont-ils formés?

A

Par la fusion des endosomes tardifs avec eux-mêmes ainsi qu’avec les lysosomes.

83
Q

Expliquez ce qu’est l’équilibrage des flux.

A

C’est le fait qu’a chaque vésicule d’endocytose, la cellule perd une partie de sa membrane. Cette partie de membrane est continuellement ‘’ renouvelée’’ par de l’exocytose. On parle alors d’un couplage strict et régule entre l’endocytose et l’exocytose dans une même cellule.

84
Q

Quel est le type de manteau des vésicules de pinocytose?

A

La clathrine (en puits)

85
Q

Vrai ou faux. Les vésicules de pinocytose perdent lentement leur manteau de clathrine.

A

Faux, le manteau est perdu très rapidement

86
Q

Comment appelle-t-on les vésicules de pinocytose qui ne se forment pas à partir des puits de clathrine?

A

Les calveolae

87
Q

Quelle est la composition et la forme des calveolae?

A

Des protéines calvéolines et en forme de fioles invaginées

88
Q

Avec quoi les calvéolae peuvent elles fusionner? (2)

A
  1. Avec des endosomes particulier
  2. Avec la membrane plasmique opposée
89
Q

Vrai ou faux. Les calvéolae sont souvent séparées de la membrane.

A

Faux, c’est le contraire

90
Q

Expliquez quel pourrait être l’avantage pour un virus de passer dans les calvéolae au lieu des puits de clathrine.

A

Les calvéolae ne vont pas aller dans les lysosomes alors que les vésicules de clathrine oui. Passer par les calvéolae permet aux virus d’échapper à la dégradation.

91
Q

Expliquez brièvement la composition d’un LDL.

A

L’apolipoprotéine B permet de contenir près de 1500 molécules de cholestérol. Cette apolipoprotéine sert de ligand au récepteur des LDL

92
Q

À quoi est couplé l’endocytose pour transporter efficacement des cargos?

A

Des récepteurs spécifiques.

93
Q

Que se passe-t-il avec les récepteur de LDL si le besoin de cholestérol de la cellule augmente?

A

Il va y avoir synthèse de récepteur a LDL accrue pour en augmenter la quantité et donc le nombre de vésicules d’endocytose transportant le cholestérol.

94
Q

À quelle structure vont s’associer les récepteurs liés au LDL pour la formation de vésicules?

A

Des puits de clathrine

95
Q

Expliquez les étapes pour partir de la vésicule remplie de cholestérol pour en arriver à du cholestérol libre disponible?

A
  • La vésicule avec le cholestérol va d’abord fusionner ave l’endosome précoce. Le bas pH de l’endosome précoce va alors libérer le LDL et le récepteur à LDL est recyclé vers la membrane par transport rétrograde
  • L’endosome précoce va se transformer en endosome tardif.
  • Finalement, cet endosome tardif va fusionner avec un lysosome. Le lysosome permet de libérer le cholestérol des LDL.
96
Q

Quelle est la fonction principale de l’endosome précoce?

A

Le tri des molécules qui y arrivent par vésicules

97
Q

À quoi sert principalement le pH légèrement acide de l’endosome précoce?

A

À séparer le ligand de son récepteur

98
Q

Quelles sont les trois voies possible pour les récepteurs après la livraison de leur ligand dans l’endosome précoce?

A
  1. Les récepteurs sot recyclés vers le même domaine de la membrane
  2. Les récepteurs sont recyclés vers d’autres domaines de la membrane
  3. Les récepteurs sont dégradés dans les lysosomes.
99
Q

Expliquez la voie de recyclage du récepteur de la transferrine

A
  1. Dans le sang, le fer lie la transferrine qui lie son récepteur
  2. Le récepteur livre le complexe transferrine-fer aux endosomes précoces ou le pH acide décharge le fer
  3. Le complexe récepteur-transferrine est recyclé à la membrane
  4. Dans le sang, la transferrine se dissocie de son récepteur et peut lier un nouveau Fe
100
Q

Expliquez la dégradation du récepteur à EGF.

A
  1. La liaison de EGF à son récepteur (REGF) active une ubiquitination du coté. cytosolique du récepteur
  2. Une protéine va lier les ubiquitine et va amener les REGF dans les vésicules à clathrine
  3. Ces vésicules se rendent aux endosomes, puis aux corps vésiculaires
  4. Les récepteurs sont dégradés aux lysosomes
101
Q

Qu’est-ce que la transcytose?

A

Des récepteurs qui sont recyclées vers d’autres domaines de la membrane.

102
Q

Nommez une fonction importante de l’endosome de recyclage autre que le recyclage des vésicules.

A

Leur capacité à servir de pool de réserve de protéines spécifiques

103
Q

Expliquez le recyclage régulé du transporteur de glucose.

A
  1. Lorsque la cellule n’a pas besoin de glucose, les transporteurs de glucose sont stockés dans l’endosome de recyclage.
  2. Besoin de sucre par production d’insuline
  3. L’insuline se lie à son récepteur et envoie un signal (PI3K) à l’endosome de recyclage
  4. Les transporteurs de glucose sont envoyés par vésicule à la membrane pour augmenter l’absorption de glucose.
104
Q

Quelles sont les deux classes de phagocytes chez les mammifères?

A

les macrophages et les neutrophiles

105
Q

Comment les phagocytes reconnaissent les particules à ingérer?

A

Les phagocytes possèdent des récepteurs de surface

106
Q

Expliquez comment les anticorps permettent aux lymphocytes B de phagocyter les bactéries par exemple.

A
  1. Les anticorps vont se fixer sur la surface de la bactérie
  2. Les récepteurs de surface des phagocytes vont reconnaitre ces anticorps
  3. Le phagocyte va se lier et former des pseudopodes ( ‘’ bras ‘’)
  4. Formation du phagosome
107
Q

Comment la phagocyte peut-il former des pesudopodes?

A

Par la polymérisation de l’actine

108
Q

Comment le phagocyte fait pour sceller le phagosome?

A

Il dépolymérise l’actine à la base entre les deux pseudopodes

109
Q

Comment est causée la polymérisation de l’actine pour la formation de pseudopodes? Et la dépolymérisation?

A
  1. Une GTase Rho active une PI kinase qui cause l’accumulation de PI(4,5)P2 et active la polymérisation
  2. Une PI3 kinase converti le PI(4,5)P2 en PI(3,4,5)P3, ce qui cause la dépolymérisation.
110
Q

Pourquoi la libération des produits de la dégradation d’un phagosome pour être problématique pour une cellule?

A

Parce que ces produits peuvent par exemple contenir des enzymes lysomales, des métabolites toxiques de l’oxygène, etc…

111
Q

Quelles sont les deux classes de protéines qui doivent être triées lors de leur sortie du trans-golgi dans une cellule non sécrétoire?

A
  1. Les protéines destinées aux lysosomes qui sont marquées au M6P
  2. Les protéines destinées à la surface membranaire qui est la voie constitutive et non sélective.
112
Q

Quelles sont les trois classes de protéines qui doivent être triées lors de leur sortie du trans-golgi dans une cellule sécrétoire?

A
  1. Les protéines destinées aux lysosomes qui sont marquées au M6P
  2. Les protéines destinées à la surface membranaire qui est la voie constitutive et non sélective.
  3. Les protéines pour les vésicules sécrétoires
113
Q

Quelles sont les deux voies de sécrétion?

A
  1. Voie constitutive, présente dans toutes les cellules
  2. Voie régulée, ou les molécules sont en réserve et libérées sous l’action d’un signal.
114
Q

Quels sont les deux mécanismes qui expliquent que le contenu des vésicules de sécrétion se concentre?

A
  1. Condensation des agrégats dû à l’acidification
  2. Les protéines non voulues sont recyclées par vésicules
115
Q

Comment les protéines voulues se retrouvent elles dans les vésicules sécrétoires?

A

Selon le mécanisme d’agrégation sélective, qui fonctionnerait avec des patchs de signalisation.

116
Q

Comment appelle-t-on les vésicules qui contiennent les agrégats de protéines pour la sécrétion directement après leur sortie du trans-golgi?

A

Des vésicules sécrétoires immatures

117
Q

Pourquoi certaines hormones sont synthétisées sous la forme de précurseurs inactifs?

A

Parce que des fois les hormones sont très petites sous leur forme active, elle se dénatureraient trop facilement.

118
Q

Quelle est la particularité des vésicules synaptiques?

A

Elles permettent un signalisation synaptique rapide

119
Q

Expliquez comment les vésicules synaptiques sont toujours ‘’ prêtes ‘’ à relâcher leurs NT.

A

Parce que les SNAREs sont partiellement appariées à cause des complexines qui bloquent la liaison complète entre les SNARE. Les vésicules sont donc prêtes à fusionner mais la complexine les bloque juste avant.

120
Q

Expliquez la fusion des vésicules synaptiques.

A
  1. Les vésicules synaptiques viennent s’amarrer sans se fusionner grâce aux SNARE en interaction partielle (complexine)
  2. Augmentation du Ca2+
  3. Le Ca2+ se lie à la synaptotagmine qui sépare la complexine des complexes SNARE
  4. Interaction complète entre les SNARE
  5. Fusion complète des vésicules et relâchement des NT
121
Q

Comment sont récupérés les NT?

A

Par endocytose

122
Q

Définissez le domaine apical et le domaine basolatéral

A

Apical: fait face à une cavité extérieure
Basolatéral: recouvre le reste de la cellule

123
Q

Quelles sont les deux hypothèse de tri direct dans le trans-golgi pour la disposition des protéines selon les différents domaines (apical et basolatéral)?

A
  1. Les protéines GPI formeraient des radeaux lipidiques qui pourraient former des vésicules pour le domaine apical
  2. Les protéines membranaires pour la membrane basolatéral contiendraient des signaux de tri
124
Q

Qu’est ce que le tri indirect?

A

Les protéines sont continuellement recapturées depuis un domaine inapproprié et retransportées au bon domaine par transcytose.

125
Q

Expliquez la différence entre une microvésicule et un exosome

A

Les microvésicules bourgeonnent a partir de la membrane
Les exosomes se forment à l’intérieur des corps multivésiculaires et sont sécrétés lors de la fusion de ces corps multivésiculaires à la membrane

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