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Biologie cellulaire > Chapitre 4 > Flashcards

Chapitre 4 Flashcards

1
Q

Expliquez la théorie endosymbiotique

A

C’est la fusion entre une bactérie aérobie et une archae anaréobique. La membrane de l’archae s’est invaginé pour fusionner avec la bactérie

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Q

Comment peut-il ne jamais avoir d’échanges direct entre les différentes cellules?

A

Parce que les cellules font des échanges uniquement par des vésicules de transport qui bourgeonnent d’une cellule a une autre pour se fusionner

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3
Q

Qu’est-ce que la condensa?

A

C’est l’agrégation de protéines dans un milieu donné sans la présence de membrane

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4
Q

Comment fonctionnent les condensa dans le cas du recrutement des macromolécules clients?

A

L’accumulation des protéines dans la condensa va recruter des protéines et des acides nucléiques comme des macromolécules clients.

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5
Q

Comment les macromolécules clients font pour rester dans la condensa? (2 raisons)

A
  1. Une fois recrutés, les clients restent dans la condensa parce que la concentration de ses sites de liaison est plus élevé dans les molécules de la condensa.
  2. Une fois dissociés, les clients sont plus sujets a rester dans la condensa pour se lier a une autre molécule que de diffuser ailleurs
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6
Q

Quelle sont les conditions qui peuvent remodeler les condensa?

A

La température, le pH ou l’osmolarité

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7
Q

Qu’est ce qui fait en sorte qu’une protéine reste ou parte du cytosol après sa fabrication?

A

Une partie de leur séquence en acides aminés peut contenir un signal de tri leur permettant de sortir du cytosol

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8
Q

Quels sont les trois mécanismes permettant la sortie des protéines en dehors du RE?

A

1- Transport par système de vannes, entre le noyau et le cytosol par les pores nucléaires
2 - Transport transmembranaire par des translocateurs protéiques
3 - Transport vésiculaire

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9
Q

Expliquez le transport vésiculaire.

A

-Les vésicules de transport se chargent de la cargaison dans la lumière d’un compartiment
-Elles bourgeonnent et se détachent
-Se fusionnent a la membrane d’un autre compartiment

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10
Q

Vrai ou faux. lors du transport par vésicule, l’orientation des protéines est toujours conservée.

A

Vrai

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11
Q

Qu’est-ce qu’une séquence de tri (composition)?

A

Une séquence de 15 a 60 acides aminés en N-terminal

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12
Q

Qu’est-ce qui est particulier par rapport aux signaux de tri en fonction des différentes destination de la protéine?

A

Les séquences pour une même destination sont similaires, pratiquement identiques!

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13
Q

Qu’est ce qui est primordial dans le signal de tri pour sont focntionnemnt?

A

Ses propriétés physiques comme son hydrophobicité

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14
Q

Vrai ou faux. la cellule peut synthétiser de nouvelles membranes sans modèle. Expliquez

A

Faux, il faut absolument un gabarit de départ

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15
Q

Avec quoi le RE est-il en continuité?

A

La membrane nucléaire

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16
Q

Nommez les trois fonctions du réticulum endoplasmique

A

1- Biosynthèse des protéines et des lipides
2- Réservoir de calcium
3 - Site de production des protéines et lipides membranaires de toutes les organites

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17
Q

Chez quelles cellules le RE lisse est-il présent?

A

Les cellules qui synthétisent les hormones stéroïdiennes et les hépatocytes impliquées dans la production de lipoprotéines

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18
Q

Qu’est ce qui crée le RE rugeux?

A

Les ribosomes qui y sont attachés.

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19
Q

Expliquez la différence entre la translocation des protéines dans la lumière du RE co/post-traductionnel.

A

Co-traductionnel: Au fur et a mesure que le peptide est synthétisé, il est transloqué dans le RE par le ribosome qui s’y est attaché
Post-traductionnel: La protéine est complètement synthétisée hors du RE avant la translocation

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20
Q

Quels sont les deux types de protéines en cours de synthèse?

A
  • Les protéines transmembranaires, qui sont partiellement transloquées et restent enchâssées dans la membrane du RE
  • Les protéines hydrosolubles qui sont complètement transloquées et libérées dans la lumière du RE
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21
Q

Quel est l’enzyme qui coupe la séquence signal?

A

la signal-peptidase

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22
Q

Expliquez ce qu’est le complexe Sec61

A

C’est le pore qui s’ouvre transitoirement pour laisser passer le polypeptide en croissance
Il a aussi une ouverture latérale pour soit laisser passer le peptide signal coupé ou insérer une protéine membranaire

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23
Q

Expliquez ce qu’est que la SRP

A

C’est la particule de reconnaissance du signal. Elle fait la navette entre le RE et le cytosol en se fixant sur la séquence signal.

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24
Q

Expliquez le fonctionnement de la SRP

A
  1. Dès qu’une séquence signal émerge du ribosome, la SRP va s’y lier. En se liant à la séquence signal, elle bloque aussi le site de liaison de facteurs d’élongation sur le ribosome
  2. la liaison de la SRP ralentit la synthèse protéique
  3. Une fois la SRP liée, elle amène le ribosome à un translocateur de la membrane du RE
  4. La partie de la SRP attachée a la séquence signal se détache et la séquence signale entre dans le translocateur.
  5. La SRP se dissocie complètement; la synthèse protéique reprend sa vitesse initiale et la protéine est transloqué dans la lumière du RE
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25
Q

Pourquoi les SRP constituent un système de sécurité imporant?

A

Car leur liaison au protéines émergentes des ribosomes les protège des hydrolases lysomales

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26
Q

Qu’est-ce qu’un polyribosome?

A

Une association de plusieurs ribosomes liés à la même molécule d’ARN

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27
Q

Qu’est ce qui permet l’ouverture du pore dans la translocation d’une protéine?

A

La liaison de la séquence signal dans le translocateur

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28
Q

Vrai ou faux. Dans le cas d’une protéine à un seul domaine transmembranaire, tout le polypeptide est transloqué.

A

Faux, c’est seulement certaines parties qui le sont

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29
Q

Expliquez la translocation d’une protéine transmembranaire à 1 domaine

A
  1. la séquence signal entre dans le translocateur et initie la translocation
  2. Une fois une partie du peptide dans la lumière du RE, la séquence signal et le signal d’arrêt du transfert (section hydrophobe qui s’insère dans la membrane) transitent par la vanne latérale du translocateur
  3. La séquence signale est rapidement dégradée, alors que le segment hydrophobe est intégré dans la membrane., coté N dans la lumière et coté C dans le cytosol
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30
Q

Quelle est la conséquence d’avoir une séquence signal interne dans la cas d’une protéine transmembranaire a un seul domaine?

A

La séquence signal peut alors de fixer dans deux orientation dans le translocateur, ce qui donne deux cas de figure: soit C terminal coté cytosol ou coté lumière du RE

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31
Q

Dans le cas des protéines trans membranaires, qu’est de qui cause le début du transfert de ces protéines dans la membrane?

A

C’est la séquence hydrophobe qui est appelée signal de début de transfert

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32
Q

Pourquoi le segment hydrophobe d’un polypeptide transite par l’ouverture latérale su translocateur Sec61 au lieu de continuer la translocation dans la lumière du RE?

A

Parce que ce segment hydrophobe est plus stable dans la membrane du RE que dans le pore du translocateur qui est plus aqueux…

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33
Q

Expliquez l’insertion d’une protéines à multiples domaines transmembranaires.

A
  1. Une séquence hydrophobe sert de signal de début de transfert et va initier la translocation
  2. Ce premier segment va aller latéralement dans la membrane.
  3. La séquence hydrophobe suivante est considérée comme un signal de fin de transfert
  4. Un autre segment hydrophobe va réinitier la translocation du peptide jusqu’à la prochaine séquence hydrophobe
  5. Ce cycle se poursuit jusqu’à ce que tous les segments hydrophobes soient insérés dans la membrane
34
Q

De quoi dépend la distinction entre un signal de séquence de début ou de fin de transfert?

A

De sa position relative sur le peptide et de l’ordre entre les différentes séquences signal d’un même peptide

35
Q

Comment la SRP fait pour ‘’ trouver ‘’ la séquence de début de transfert dans le peptide qui en contient plusieurs? (des séquences hydrophobes)

A

Elle examine le peptide du N terminal vers le C terminal et la première séquence hydrophobe devient la séquence de début de transfert.

36
Q

Pourquoi dit-on que la membrane du RE est asymétrique par rapport à ses protéines trans membranaires?

A

Parce que les domaines du coté cytosolique ne sont jamais les mêmes que ceux du coté luminal du RE

37
Q

Expliquez l’insertion post traductionnelle des protéines avec le C terminal hydrophobe dans la membrane

A
  1. la protéine reste dans le cytosol
  2. Un complexe spécifique se lie au C terminal hydrophobe et le transfert sur la GET3 ATPase
  3. Ce complexe GET3-protéine va se lier au complexe GET1-GET2 qui hydrolyse de l’ATP pour insérer la séquence hydrophobe de la protéine dans la membrane
  4. GET3 est recyclé
38
Q

Quelle est la double fonction de GET1-GET2?

A

C’est autant un récepteur de GET3 que le translocateur pour insérer la séquence hydrophobe dans la membrane

39
Q

Quelle est la compostion de base de la partie sucre ajouté lors de la glycolisation d’une protéine?

A

En ordre à partir du NH2 de l’asparagine: N-acétylglucosamine, mannose et glucose

40
Q

De quel coté de la membrane du RE se fait la glycolisation des protéines?

A

Coté lumière du RE

41
Q

Qu’est ce qui donne l’énergie pour la glycolisation d’une protéine?

A

La liaison de la protéine au dolichol

42
Q

À quoi sert le dolichol?

A

Ce lipide sert à retenir les protéines glycosylées dans la membrane du RE

43
Q

Comment la calnexine et la calréticuline peuvent elles distinguer les protéines repliées de celles qui ne le sont pas?

A

Après la glycosylation, la glucosidase élimine rapidement les trois glucoses et la mannosidase élimine lentement un mannose

Seulement sur les protéines mal repliées, la glucosyltransférase ajoute un glucose sur les oligosaccharides qui on perdu leur dernier glucose

Cet ajout permet de ‘’ laisser une chance ‘’ à ces protéines de se replier

44
Q

Expliquez le fonctionnement de la calnexine et la calréticuline

A

Ce sont deux chaperonnes qui se lient sur les sucres des protéines qui ne contiennent qu’un seul glucose terminal et qui ne sont pas correctement repliées. Ces protéines sont donc retenues au RE

Une fois que ce dernier glucose est éliminé par la glucosidase, la protéine se dissocie des chaperonnes et peut quitter le RE

45
Q

Pourquoi la glycosyltransférase est l’enzyme la plus importante dans le repliement des protéines?

A

Parce qu’elle va continuer d’ajouter un glucose après la glucosidase tant et aussi longtemps que la protéine ne sera pas repliée, renouvelant l’affinité de la protéine pour les chaperonnes.

46
Q

Comment les protéines mal repliées sont-elles dégradées?

A
  1. Le mannose enlevé par la mannosidase signale aux lectines de se lier à cette protéine mal repliée
  2. La protéine est aussi liée aux chaperonnes qui l’empêche de faire des agrégats et des isomérase disulfure linéarisent les protéines en enlevant les liens disulfures
  3. La protéine passe alors dans un translocateur qui l’ubiquitine.
  4. Cette ubiquitination signale sa destruction par le protéasome.
47
Q

Pourquoi l’élagage du mannose par la mannosidase est-il lent?

A

Parce que le les protéines qui on le temps de se replier correctement et de sortir du RE avant l’élimination du mannose peuvent échapper à la dégradation (c’est justement ce qu’il faut!)

48
Q

Qu’est-ce qui cause la réponse au protéines dépliées?

A

L’accumulation des protéines mal repliées dans la lumière du RE

49
Q

Comment peut -on augmenter la capacité du RE à gérer une accumulation de protéines mal repliées?

A

Grace à l’activation de facteurs de transcription qui:
1. Augmentent l’efficacité de repliement des protéines
2. Augmentent la transcription des genes pour les chaperonnes et des protéines de la rétro translocation

50
Q

Quelle est la fonction principale de TOM? Et de TIM?

A

TOM: transfère les protéines a travers la membrane externe de la mitochondrie
TIM: transfère les protéines a travers la membrane interne de la mitochondrie

51
Q

Vrai ou faux. Dans le transport des protéines dans les mitochondries, les protéines traversent entièrement chaque membrane séparément.

A

Faux, les protéines traversent les deux membranes simultanément.

52
Q

Quelle est la séquence des événements lors de la translocation avec TIM et TOM?

A

1 - La séquence signale est reconnue par les récepteurs TOM et la protéine est entrainée dans le translocateur
2 - La protéine est transloquée en même temps ou presque dans TIM23 et traverser les deux membranes
3 - la protéine entre dans la matrice ou elle est insérée dans la membrane interne

53
Q

Dans la translocation des protéines dans la mitochondries, quel sont les trois étapes qui nécessitent de l’énergie? Expliquez.

A

1 - l’ATP es nécessaire pour libérer les protéines des chaperonnes HSP70
2 - Le gradient d’électrons aide la translocation de la protéine à travers TIM (a ce moment la protéine transloque dans TOM et TIM simultanément)
3 - Les HSP70 mitochondriales vont ‘’ tirer ‘’ le cargo, mais cela nécessite de l’ATP.

54
Q

Expliquez comment les protéines sont intégrées dans la membrane externe des mitochondries.

A

1 - La protéine va être complètement transloquée par TOM dans l’espace intermembranaire.
2 - TOM ne peut pas intégrer lui-même les protéines dans la bicouche
3 - Les protéines vont être intégrées dans la membranes grâce à SAM

55
Q

Expliquez l’intégration d’une protéine dans la membrane interne de la mitochondrie par TIM23

A

1 - Une séquence d’arrêt de transfert hydrophobe va arrêter la translocation
2 - TOM tire la protéine dans l’espace intermembranaire
3 - La séquence signal est coupée dans la matrice et la séquence hydrophobe libérée de TIM23 reste attachée à la membrane interne

56
Q

Expliquez l’intégration d’une protéine dans la membrane interne de la mitochondrie par OXA

A

1 - TIM23 transloque toute la protéine dans la matrice de la mitochondrie
2 - La séquence signal est coupée dans la matrice
3 - La séquence hydrophobe de la protéine la guide vers OXA qui l’Intègre dans la membrane interne

57
Q

Expliquez l’intégration d’une protéine dans la membrane interne de la mitochondrie par TIM22

A

Identique à l’intégration des protéines par SAM, sauf que c’est avec des chaperonnes et ca utilise le gradient des électrons pour l’insertion dans la membrane

58
Q

Expliquez les deux mécanismes d’importation des protéines dans les peroxysomes

A

1 - Les protéines sont intégrées dans la membrane du RE par le translocateur Sec61. Ensuite des vésicules précurseurs de peroxysome sont formées avec ces protéines à l’intérieur. Ces vésicules se fusionnent soit ensemble pour former un nouveau peroxysome ou avec un peroxysome existant.
2 - Les protéines peroxysomales sont directement importées du cytosol, où la séquence Ser-Lys-Leu au C terminal constitue un signal d’importation

59
Q

Définissez les deux membranes du noyau

A

1 - Membrane interne: réseau protéique pour le soutien structurel de la membrane nucléaire
2 - Membrane externe: Continuité avec le RE et est garnie de ribosomes

60
Q

Dans quel espace les protéines qui arrivent au noyau sont elle transportées?

A

L’espace périnucléaire

61
Q

Comment peut-on qualifier le transport entre le cytosol et le noyau? Expliquez votre réponse

A

Bidirectionnel, car les protéines du noyau (histones, FT, etc. ) doivent passer du cytosol au noyau alors que l’ARNt et ARNm doivent passer du noyau au cytosol

62
Q

Expliquez les 4 sous-groupes structurels du complexe de pore nucléaire (CPN)

A

1 - Anneau transmembranaire: traverse la membrane et ancre les CPN à l’enveloppe
2 - Protéines d’échafaudage: anneau déformant la bicouche pour stabiliser la courbure de la membrane
3 - Nucléoporines: tapissent l’intérieur du pore
4 - Les fibrilles: dépassent des deux cotés, celles de l’espace nucléaire forment le nuclear basket

63
Q

à quoi sert le nuclear basket des CPN?

A

À limiter le passage aux trop grosses molécules (plus de 60 KDa)

64
Q

Comment fait-on passer les molécules trop grosses pour les CPN dans le noyau?

A

Grace au signaux de localisation nucléaire (NLS) sur les protéines nucléaires

65
Q

Qu’est-ce qu’un NES?

A

Un signal d’exportation nucléaire

66
Q

Qu’est-ce qu’un NIS?

A

Un signal d’importation nucléaire

67
Q

De quoi peut être composé un NLS?

A

De courtes séquences riches en a.a. positifs comme la lysine et l’arginine

68
Q

Qu’est ce qui est particulier en ce qui a trait au transport des protéines par les CPN par rapport au transport dans les autres organites comme les mitochondries ou le RE par exemple?

A

Les protéines sont transportées dans les CPN dans leur conformation repliée

69
Q

Vrai ou faux. Il existe seulement des récepteurs d’importation nucléaires généraux pour reconnaitre tous les NLS

A

Faux, chaque récepteur d’importation nucléaire reconnait une famille de NLS semblable

70
Q

Expliquez comment fonctionnent les récepteurs d’importation nucléaire (NIR).

A

1 - Les NIR se lient aux protéines du CPN qui on des répétions Phe-Gly (FG repeat)
2 - Les complexes NIR-NLS ( et donc la protéine à transporter) se déplacent par association/dissociation répétitive entre les FG repeat adjacents
3 - À l’intérieur du noyau, les NIR larguent la protéine et retournent au cytosol par chemin inverse

71
Q

Expliquez comment fonctionnent les récepteurs d’exportation nucléaire (NER).

A

Comme les récepteurs d’importation nucléaire mais en sen opposé

72
Q

Que fait la GTPase Ran?

A

Elle hydrolyse le GTP pour fournir l’énergie de l’importation et de l’exportation des protéines aux noyau

73
Q

Ou sont situés Ran-GAP et Ran-GEF? Qu’est-ce que cette localisation spécifique apporte?

A

Ran-GAP est dans le cytosol et hydrolyse le GTP: Présence de RanGDP dans le cytosol

Ran-GEF est dans le noyau et reforme le GTP: présence de RanGTP dans le noyau

74
Q

Avec le concept de RanGTP, expliquez le transport d’une protéine avec un récepteur d’importation nucléaire (NIR)

A

1 - Les protéines FG repeat transportent le NIR au noyau
2 - RanGTP lie les NIR ce qui cause la dissociation des protéines
3 - Un fois libres, les NIR liés à RanGTP sont transportés au cytosol
4 - Ran-GAp hydrolyse RanGTP, ce qui libère le NIR
5 - Le cycle peut recommencer

75
Q

Avec le concept de RanGTP, expliquez le transport d’une protéine avec un récepteur d’exportation nucléaire (NER)

A

1 - RanGTP favorise la liaison du NES au NER
2 - Une fois RanGTP+NES/NER au cytosol, Ran-GAP hydrolyse le GTP
3 - L’hydrolyse du GTP relargue le NES (et donc la protéine) et RanGDP

76
Q

Expliquez la formation du gradient de transport avec RanGDP et les récepteurs d‘importation nucléaire

A

Un NIR peut seulement se lier à RanGTP dans le noyau pour le largage du cargo, alors que RanGDP dans le cytosol ne les lie pas.

77
Q

Comment peut-on réguler le transport entre le noyau et le cytosol?

A

En activant ou pas le NLS, ce qui peut par exemple bloquer l’accès au NES ou au NIS

78
Q

Comment est déclenchée la désagrégation de la lamina nucléaire?

A

Par CDK (cyclin-dependant kinase)

79
Q

à quoi sert la lamina nucléaire?

A
80
Q

Lorsque les CPN se désagrègent et se dispersent dans le cytosol a quel protéines se lient elles?

A

A des NIR

81
Q

Quelle molécule qui joue un rôle fondamental dans le transport nucléaire sert aussi de marquer de position pour la chromatine quand les compartiments cellulaires se mélangent lors de la mitose?

A

Ran-GEF qui reste attaché à la chromatine

Biologie cellulaire (7 decks)

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