Chapitre 6 Flashcards

1
Q

Tous les acides aminés sont composés de trois éléments, nommez-les :

A

Groupement amino
Groupement carboxyle
Chaîne latérale

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Q

Est-ce que la structure des protéines est très variable ?

A

Beaucoup plus que celle de l’ADN même

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Q

Vrai ou Faux? Afin de former un dipeptide le groupement amino se lie au groupement carboxyle

A

Vrai

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4
Q

Φ s’avère à être quoi?

A

Il s’agit du lien entre le carbone anomérique et l’azote.

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5
Q

Ψ est = ?

A

Il s’agit du lien entre le carbone anomérique et l’autre carbone de l’acide aminé.

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6
Q

Quelle est la particularité de la glycine ?

A

Il n’y a aucune chiralité et cet acide aminé est flexible.

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7
Q

La proline est un acide aminé spécial, expliquez pour quelle raison.

A

Il s’agit du seul acide aminé pour lequel on trouve un lien avec le groupement amine. C’est un acide aminé briseur d’hélice. Il lui manque un lien hydrogène.

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8
Q

Vrai ou Faux? En raison de l’eau, il est impossible d’obtenir un repliement correct de n’importe quelle chaîne de polypeptides.

A

Vrai

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9
Q

Nommez les quatres repliements possibles des protéines :

A
  1. Linéaire
  2. Secondaire
  3. Tertiaire
  4. Quaternaire
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10
Q

Vrai ou faux : L’hélice α n’est pas stable dans une protéine.

A

Faux, il s’agit de la structure la plus stable.

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11
Q

Est-ce vrai que dans les hélice α, les angles phi (signe rond) et psi (signe de faux) sont favorables ?

A

Oui

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12
Q

Dans une hélice alpha, les interactions hydrogènes des groupements ___________ et ____________ se font dans la même chaîne.

A

imino et carbonyl

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13
Q

Il est impossible pour un certain acide aminé de se retrouver dans une hélice alpha, lequel ?

A

Proline, de plus, la glycine, la tyrosine et la sérine se font rares.

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14
Q

Vrai ou faux : Les chaînes latérales sont à l’intérieur de l’hélice :

A

Faux

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15
Q

Dans un feuillet bêta, le groupement carbonyle d’un premier brin établie un lien avec avec le groupement __________ d’un autre brin.

A

NH (groupement amine)

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16
Q

Quel est la règle générale concernant une région bêta?

A

une région bêta est consituée d’environ 4 à 6 brins bêta

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17
Q

Comment sont placés les chaînes latérales dans un feuillet bêta ?

A

Celles-ci alternent d’un bord et de l’autre du feuillet!

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18
Q

Comment nomme-t-on la structure qui relie une hélice alpha à un brin bêta ?

A

Boucle

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19
Q

Quelle est la taille des boucles ?

A

3 à 10 acides aminées

20
Q

Qu’est-ce que relie les coudes bêtas ?

A

Deux brins bêtas d’un même feuillet

21
Q

Qu’est-ce qui joue un rôle prépondérant dans l’établissement de la structure native des protéines ?

A

La nécessité de masquer du solvant les chaînes latérales.

22
Q

Comment est bâtie «GCN4»

A

Il s’agit d’un superenroulement d’hélices alphas (“coiled-coil”)

23
Q

Nommez quelques caractéristiques de la structure “Coiled-Coil” :

A
  • Motif répété de type abcdefg (7 aa) où a et
    d sont des résidus hydrophobes (a est très
    souvent Val et d est le plus souvent Leu)
  • Forme une structure hélicoïdale où les
    résidus hydrophobes se retrouvent du
    même côté
  • Permet la dimérisation avec la même ou
    une autre protéine possédant ce motif
  • Les chaînes latérales de a et de d
    s’associent avec a’ et d’, respectivement
24
Q

Les protéines de 300 résidus et plus sont souvent constituées de plusieurs __________.

A

Domaines.
Un domaine protéique est souvent associé à une fonction spécifique.

25
Q

Vrai ou Faux? Les charnières et les espaceurs (“hinges” & “Linkers”) sont très structurées.

26
Q

Nommez une modification post-traductionnelle transitoire

A

Méthylation

27
Q

Nommez une modification post-traductionnelle permanente:

A

Glycosylation

28
Q

Vrai ou Faux? La structure native d’une protéine est celle qui contient le plus d’énergie libre

29
Q

Vrai ou Faux? Toute l’information nécessaire à la mise en place de la structure tertiaire de la protéine est contenue dans la structure primaire.

30
Q

Comment se forme complétement GCN4 ?

A

Grâce à l’interaction protéine-ADN (grand sillon)

31
Q

Comment se passe l’interaction entre un protéine et de l’ADN ?

A
  • Le domaine de reconnaissance de la protéine est souvent constitué du motif hélice-coude-hélice.
  • L’hélice de la protéine établie un interaction avec une séquence d’ADN spécifique : Une sorte de palindrome imparfait!
  • L’interaction implique des liens hydrogènes et des interactions de Van Der Waals
32
Q

La plupart des acides aminés faisant un contact dans le petit sillon sont ___________.

A

non-polaire

33
Q

Vrai ou Faux? Les interactions protéine-protéine sont pas très spécifiques

34
Q

Vrai ou Faux? Les interactions protéines-ARN ressemblent plus à des interactions protéines-protéines qu’à des interactions protéines-ADN

35
Q

Comment se nomme le domaine chargé de reconnaître une séquence d’ARN spécifique ?

A

RRM (80-90 résidus)

36
Q

Que permet la poche catalytique ?

A

Permet interaction avec l’état de transition

37
Q

Qu’est-ce que la régulation par allostérie positive ?

A

Un régulateur se fixe à la protéine et permet la fixation d’un substrat.

38
Q

Qu’est-ce que la régulation par allostérie négative?

A

Un régulateur se fixe à la protéine et empêche la fixation d’un substrat.

39
Q

Quel lien lie les acides aminées de la structure linéaire?

A

Liaison peptidique

40
Q

Qu’est-ce que la forme native?

A

La forme ayant le moins d’énergie libre et qui est le plus stable

41
Q

Quel niveau de structure des protéine qui dicte le repliement des protéines?

A

La structure linéaire

42
Q

Quels sont les 2 formes de la structure secondaire des protéines?

A
  • Hélice a
  • feuillet b
  • Boucle
  • coude b
43
Q

Quel est la forme la plus courant du feuillet b de la structure secondaire des protéines?

A

Anti-parallèle

44
Q

Quel est la forme le plus long du feuillet b de la structure secondaire des protéines?

A

Parallèle

45
Q

Quel est la structure la moins structurer de la structure secondaire des protéines?

46
Q

Quels sont les structure secondaires des protéines qui sont souvent riche en glycine et en proline?

A
  • Boucle
  • Coude b