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UE 2 > Chapitre 6 > Flashcards

Chapitre 6 Flashcards

1
Q

Combien de codons codent pour les 20 AA ?

A

61

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Q

Qu’est-ce qu’on appelle la dégénérescence génétique ?

A

Le fait que 61 codons codent pour 22 aa seulement

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3
Q

Nommez les codons stop

A

UAA, UAG, UGA

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4
Q

Quel codon pour la méthionine?

A

AUG

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Q

V ou F : les organismes vivants ont des code génétiques différents (animaux, homme, algue)

A

Faux. Tout les êtres vivants ont le même code génétique

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6
Q

Quel est l’effet d’une mutation sur la première base d’un codon?

A

Induit souvent un changement d’aa ou un codon stop

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7
Q

Quel est l’effet d’une mutation sur la deuxième base d’un codon?

A

Amène toujours un changement d’acide aminé

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8
Q

Quel est l’effet d’une mutation sur la troisième base d’un codon?

A

conservatrice en général

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9
Q

Donner le codon initiateur

A

AUG

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10
Q

Quel est le codon de la sélénocystéine?

A

UGA (comme un stop)

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11
Q

Comment l’ADN sait si le codon est une sélénocystéine ou un stop?

A

présence d’une structure spécifique en boucle dans l’ARN messager. Un ARNt spécifique reconnait le codon UGA et interagit avec un complexe protéique qui reconnait la séquence en boucle

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12
Q

Quelle est la structure de la sélénocystéine?

A

c’est une sérine avec un atome de séléniym (Se)
ou une cystéine avec un Se à la place du soufre

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13
Q

Comment les ARNt reconnaissent-ils les codon?

A

Via un anti codon

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14
Q

de quel coté les ARNt portent-ils l’acide aminé

A

extrémité 3’

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15
Q

Qu’est-ce qu’un anticodon

A

triplet de nucléotides complémentaire au codon (appariemment anti parallèle)

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16
Q

Quelles sont les modifications post transcriptionnelle possible sur un ARNt

A

Inosine (fréquente en première position) I = hypoxantine (base); inosine (nucléoside)
Methylation (sur les thymines)
Dihydro-uridine (D)
Désamination (adénine –> hypoxanthine)
Isomérisation (pseudo uridine = psy)
ajout du CCA en 3’ (non codé dans le génome)

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17
Q

Quelle est la structure tridimensionnelle de l’ARNt

A

en L
strabilisé par nucléotides non conventionnels

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18
Q

Quelle est la structure secondaire de l’ARNt? Combien de région d’appariemment?

A

trèfle
4 régions

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19
Q

Quelle est la structure de la pseudo uridine? de la dihydro uridine? de l’hypoxanthine?

A

regarder schéma

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20
Q

Qu’est-ce qui remplace les uridines dans un vaccin à ARNmessager?

A

les pseudo uridines (pour ne pas être reconnues et induire une réaction immunitaire)

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21
Q

V ou F : un ARNt reconnait un seul type de codon

A

faux, certaines en reconnaissent plusieurs grace à des appariemment inhabituels

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22
Q

V ou F : certains codons peuvent être reconnus par 2 ARNt différents

A

Vrai (exemple de la valine)

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23
Q

Quel est le codon fréquent et le code rare dans l’ARNm humain?

A

Fréquent : GUG
Rare : GUA

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24
Q

Que font les aminoacyl-tRNA synthétase?

A

synthétisent la liaison ESTER entre adénosine 3’ des ARNt et l’acide aminé
20 tRNA synthétase, 1 pour chaque acide aminé

25
Q

Quelles sont les 2 étapes d’incorporation d’un acide aminé par l’aminoacyl tRNA synthétase

A
  1. hydrolyse d’ATP en AMP et liaison de l’AMP sur la fonction acide de l’aa = activation de l’aa
  2. greffe de l’aa activé au niveau du groupement 3’OH de l’adénosine à l’extrémité 3’ de l’ARNt (liaison ester avec le groupement COOH de l’aa). Liaison riche en énergie et servira pour le transfert de l’aa à une chaine polypeptidique lors de la traduction dans le ribosome
26
Q

V ou F : les aminoacyl tRNA synthétase ont une fonction de correction d’erreurs

A

Vrai, ça s’appelle le site d’édition.
Hydrolyse si erreur.
Taux d’erreur : 1/40 000
Cette fiabilité est capitale.

27
Q

Comment s’appelle un ARNm complexé à de multiples ribosomes?

A

polysomes

28
Q

Quelles sont les sous unités du ribosome?

A

60S et 40S

29
Q

Combien pèse un ribosome (en Daltons)

A

Plusieurs millions de Daltons

30
Q

quels sont les éléments centraux du ribosome?

A

les ARNr

31
Q

Quels sont les modifications subies par les ARNr?

A

> 200 nucléotides modifiés dans les ARNr humains, principalement 2’-0-méthylation des pseudo uridines

32
Q

ou se fait la maturation des ARNr?

A

dans le nucléole

33
Q

qui s’occupe de la transcription de l’ARN pré-ribosomique?

A

ARN polymérase I

34
Q

qui s’occupe de la maturation des pré ARNr?

A
  • nombreux snoARN (small nucleolar RNA) : ARN guides pour le ciblage des enzymes de modification des nucléotides
  • Clivage pour produire ARN ribosomiques matures
35
Q

Combien de facteurs d’assemblage pour les ribosomes? Dans quel compartiments?

A

200 facteurs d’assemblage (protéines) (association transitoire)
Dans 3 compartiments : nucléole, nucléoplasme, cytoplasme

36
Q

Combien de site de fixation de l’ARNt dans un ribosome? Comment s’appellent-ils?

A

3 sites
- A : Aminoacyl-tRNA
- P : peptide
- E : Exit

37
Q

Quel est l’ARNt spécifique de l’initiation de la traduction dans le ribosome?

A

ARNt-iMet

38
Q

Quel est l’objectif à atteindre à la fin de l’étape de l’initiation de la traduction par le ribosome?

A

Positionnement de l’ARNt-iMet au site P en regard du codon initiateur

39
Q

traduction ARNt grâce ribosome : Comment s’appelle le complexe de pré-initiation ?

A

complexe de pré-initiation 43S

40
Q

traduction ARNt grâce ribosome : comment s’appelle le facteur d’initiation reconnaissant la coiffe?

A

elF4E

41
Q

traduction ARNt grâce ribosome : de quel coté est recruté l’ARNm au niveau du complexe de pré initiation?

A

5’

42
Q

traduction ARNt grâce ribosome : comment dans la grande sous unité ou la petite sous unité?

A

petite sous unité

43
Q

Qui est le codon initiateur de la traduction?

A

premier AUG depuis l’extrémité 5’ de l’ARNm (coiffe)
Nécessité d’un contexte de séquence adéquat

44
Q

Quelles sont les 4 étapes de l’élongation?

A
  1. Fixation de l’ARNt au niveau du site A
  2. Catalyse nouvelle liaison peptidique
  3. Déplacement de la grande sous-unité de 3 nucléotides en 3’ de l’ARN
  4. Translocation de la petite sous unité (ARNt au site P, ARNt précédent au site E, site A libre pour accueillir un nouveau ARNt-aa)
45
Q

Avec quoi arrivent les ARNt-aa qui s’installent au site A du ribosome?

A

Des facteurs d’élongations lié à une molécule de GTP. Leur présence empêche la formation de la liaison peptidique (par masquage).
Si l’appariement est correct, le facteur d’élongation utilise sa fonction GTPase, hydrolyse le GTP en GDP et induit la dissociation du facteur d’élongation.
l’aa devient accessible pour la synthèse de la liaison.
L’hydrolyse fourni énergie pour translocation du ribosome.

46
Q

Quels sont les 2 mécanismes qui garantissent la fiabilité du décryptage du code génétique ?

A
  1. correction par les aminoacyl-tRNA transférase
  2. Contrôle appariement par les facteurs d’élongation
47
Q

Comment est régulé la traduction?

A

par certains codons rares avec ARNt peu abondant = reconnaissance lente.

48
Q

Décrire la terminaison de la traduction

A
  • reconnaissance des codons stop par des facteurs de terminaison qui catalyse l’hydrolyse de la liaison ester entre le dernier aa et son ARNt
  • translocation de la grande sous unité du ribosome
  • libération du polypeptide et dissociation du ribosome
49
Q

V ou F : le ribosome est la cible de nombreux antibiotiques

A

Vrai
différents sites d’interactions, peut inhiber ou altérer la synthèse protéique

50
Q

La traduction de certaines protéines est compartimentalisées, quelles sont les protéines concernées?

A
  • protéines membranaires ou sécrétées : réticulum endoplasmique
  • neurones
  • synthèse protéique mitochondriale
51
Q

Décrire la traduction des protéines membranaires ou sécrétées

A

débute dans le cytoplasme, synthèse d’un peptide signal
protéine SRP reconnait le signal, arrêt de la traduction
le ribosome s’accroche à la membrane du récitculum endoplasmique, présence protéine ribophorine
Engagement du peptide signal dans un canal membranaire, départ SRP et poursuite traduction

52
Q

décrire la traduction compartimentalisée dans les neurones

A

transport de certains ARNm dans les synapses et traduction localisée :
- transcription et formation de particules ribonucléoprotéines (noyau)
- transport de particules ribonucléoprotéiques
- traduction localisées dans les terminaux synaptiques

53
Q

Combien de protéines sont codées par le génome mitochondrial?

A

13

54
Q

Combien d’ARNt et ARNr sont codés par le génome mitochondrial humain?

A

22 ARNt
2 ARNr

55
Q

V ou F : le ribosome mitochondrial est différent du ribosome bactérien

A

Faux. Il est apparenté, les mitochondries sont originellement des bactéries en symbiose avec les cellules eucaryotes

56
Q

Pourquoi la mitochondrie synthétique ses propres protéines?

A

les 13 protéines codées par génome mitochondrial sont très hydrophobes et ne pourraient pas se replier correctement dans le cytoplasme. Leur synthèse locale est donc une nécessité.

57
Q

Quel est le mécanisme de régulation de la traduction au niveau global?

A

Régulation de la disponibilité de elF4E (facteur d’initiation reconnaissant la coiffe) par liaison avec des protéines 4E-BP qui inhibe.
La phosphorylation des protéines 4E-BP empêche la liaison et donc favorise la traduction.

58
Q

Quelle utilité pour les séquences 3’ UTR et 5’ UTR?

A

Reconnaissance de motifs d’ARN spécifiques par des protéines de liaison à l’ARN (RBP)
Inhibition de l’initiation de la traduction
Ex : protéine FMRP, mutée dans syndrome X fragile

59
Q

à quoi servent les phases ouvertes au sein de la région 5’UTR?

A

50% des genes contiennent des cadres de lecture ouverts en amont de l’AUG initiateur
initiation de la traduction et dissociation du ribosome avant la vraie phase de lecture: traduction de la protéine codée par le gène inhibée

UE 2 (4 decks)

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