Chapitre 1 Flashcards
Vrai ou faux ? La température a une influence sur l’activité enzymatique?
Vrai, elle augmente l’activité enzymatique mais que jusqu’à une certaine limite
Donnez la formule concernant l’influence de la concentration en enzyme
[E] = [P] / C
La concentration en enzyme est égale au rapport de la concentration en produit divisé par la constante (de vitesse, qui est égale à la concentration de produit divisé par le temps)
décrire les 2 étapes de la constantes de Michaelis et Menten
E + S –> E-S –> E + P
1ère étape : formation du complexe E-S
2ème étape : formation du produit P
Hypothèse simplificatrice de Michaelis Menten
La vitesse de disparition du susbtrat est égale à la vitesse de formation du produit (v1-v2 = v3)
Donner la définition et l’équation du Km
Km = [E][S]/[ES]
= (k2+k3) / k1
Km est une mesure de la stabilité du complexe ES
si Km est grand, comment est l’affinité?
Km grand quand [ES] petit : faible affinité
Km petit quand [ES] grand : forte affinité
Comment est la courbe d’une enzyme michaelienne?
hyperbole
Définir Km
concentration en substrat pour laquelle la vitesse de la réaction est la moitié de la vitesse maximale.
La moitié des sites actifs sont occupés par S
v = Vmax[S] / Km + [S]
Donner le calcul pour trouver le Kcat
Kcat = Vmax[Et]
Et = totalité des enzymes
Citer deux exemples d’inhibiteur enzymatique irréversibles non spécifiques
Acide monoionoacétique : se fixe sur le CH d’un résidu cystéine
Diisopropylfluorophosphate (DIFP) : bloque le groupement OH d’une sérine ou d’un site actif
Citer un exemple d’inhibiteur enzymatique spécifique irréversible
- l’acétylsalicylate peut venirgreffer un CO-CH3 pour former la cyclooxygénase : inhibition de l’inflammation.
Donner les caractéristiques des inhibiteurs compétitifs et non compétitifs
- compétitif : analogie structurale avec le substrat
Il peut y avoir formation d’ES et donc EP OU EI avec l’inhibiteur.
Il réduit la proportion de molécules d’enzymes liées au S. [ES] est plus petit, Km est plus grand.
Vmax non modifiée. - non compétitive : pas d’analogie structurelle. S et Inhibiteur peuvent être liés en même temps.
il peut y avoir formation de ES, ESI, EI..
Vmax est diminuée, Km non modifié, affinité pour substrat non modifiée. Kcat diminuée.
Donner des exemples d’inhibition compétitives en application pratique
Lutte contre les microbres, contre le cancer, insectes parasites etc
Azidothymidine (AZT), traitement du VIH.
De quoi sont constituées les enzymes allostériques ?
sous unités activité catalytique + sous unité régulatrice
On les appelle chacune un protomère.
Comment est la courbe d’une enzyme allostérique?
sigmoide
Que fait un activateur allostérique?
Il permet le passage d’une forme Tendue à Relachée pour faciliter la fixation du substrat
Le Km est baisse (donc augmentation de l’affinité) mais la Vmax n’est pas modifiée.
Quelle est la conséquence d’un inhibiteur allostérique?
Passe de la forme relachée à tendue donc baisse de l’affinité de l’enzyme pour le substrat
Quelles sont les différents types/classement d’enzymes allostériques?
K et V, mixte
Que fait le système V ?
changement de vitesse réactionnelle, pas de changement d’affinité
Que fais le système K?
Changement d’affinité mais pas de vitesse réactionnelle
Citer les spécificités liées à la réaction
Oxydase, décarboxylase
Donner des exemples de spécificités liées au substrat des enzymes
- Hexokinase (spécifité large)
- Glucokinase (spécificité étroite)
- Réaction d’hydrolyse : estérase (liaisons ester) et osidases (liaisons osidiques)
- peptidases : hydrolyse des liaisons peptidiques
Nommez et spécifiés les différentes peptidases
- Hexopeptidases : aminopeptidase (coupe par le coté amine) caboxypeptidase (coupe par le coté COOH)
Endopeptidases :
- pepsine (coupe AA aromatique coté NH2)
- trypsine (hydrolyse Lysine et arginine du coté COOH)
- chymotrypsine (coupe AA aromatique + Leu et Met coté COOH)
- élastase : hydrolyse AA aliphatique (Gly ala Val Ileu) coté COOH
Décrire la composition de chymotrypsine
Est une protéase à sérine (= résidu actif catalytique est une sérine)
Protéine globulaire compacte constituée de 3 segments polypeptidiques issus de la coupure protéolytique d’une seule chaine originelle connectées par 2 ponts disulfures et répliées en 2 domaines (120AA chacun). Domaine conformation tonneau beta formé de 6 brins béta anti parallèles. Le site est formé par les aa des boucles unissants des brins b des deux domaines
Site actif : Asp102 His57 Ser195
Décrire les étapes du passe du chymotrypsinogène en chymotrypsine
Chymotrypsinogène : inactif, 245 AA et 2 pont S-S
Coupure par la trypsine : 1 coupure entre AA Arg15 et Leu 16, donne la pi chymotrypsine active
Auto coupure de la pi chymotrypsine en Leu 13 et Ileu16, ainsi que Tyr146 et Ala149. Trois segments attachés par des ponts S-S (présents depuis le début)
= chymotrypsine active
D’ou vient la chymotrypsine?
Précurseur inactif chymotrypsinogène synthétisé dans le pancréas,
Passe dans le système digestif, transformé en chymotrypsine dans le petit intestin pour faire son travail et permettre au peptide de passer dans le métabolisme.
Donner des exemples de taux d’accélération produit par les enzymes
Uréase 10^14
Anhydrase carbonique 10^7
Que fait l’anhydrase carbonique?
Elle catalyse la réaction d’hydratation du gaz carbonique (lyase)
CO2 + H20 = H2CO3 qui se dissocie en H+ et HCO3-
Expliquer la réaction d’hydratation du gaz carbonique
Le CO2 sort des tissus qui respirent, il entre dans un GR. Il est hydraté par l’anhydrase carbonique, qui possède un atome de Zinc dans son site actif.
Il est transformé en bicarbonate (HCO3-) + H+ qui ressort par un échangeur chlorure-bicarbonate. Des ions Cl- entre en échange pour assurer équilibre molaire.
Il circule dans le plasma jusqu’au niveau des poumons ou il fait le chemin inverse (même echangeur, Cl sort), récupère un H+ pour reformer H2O et CO2, et le CO2 est exhalé.
Caractéristiques de l’anhydrase carbonique
peut hydrater 10^5 molécules de CO2 par seconde
grande spécificité : n’hydrate que le CO2.
Nommer les 6 classes d’enzymes
Oxydo-réductase
Lyase
Ligases
Isomérases
Transférases
Hydrolases
Nommez des mécanismes réversibles de régulation de l’activité enzymatique (allostérique)
principe des enzymes allostériques
modifications covalentes :
- phosphorylation sur Ser, Thr, Tyr
- Acétylation sur Lys
- Méthylation sur Glu Asp
- phosphorylation par une kinase et déphosphorylation par une phosphatase (forme inactive non phosphorylée, forme active phosphorylée)
Nommer mécanismes de régulation de l’activité enzymatique irréversible
- glycosylation
- coupure hydrolytique de la chaine (ex : chymotrypsine)
Décrire le fonctionnement de la synthèse du lactose
la sous unité catalytique est active seule mais forme du galactosyltransférase.
Elle a besoin d’une sous unité modificatrice pour unir le galactose au glucose par une liaison osidique b 1-4 pour former du lactose.
La prolactine effectue un controle hormonalsur la synthèse de la sous unité modificatrice.
Quelle est la structure des enzymes?
Souvent globulaire
Présence d’un site actif
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires
Lister les différents rôles dans la structure des enzymes et leur participation
- AA non collaborateurs
- AA collaborateurs : repliement de la chaine
- AA auxiliaires (ou conformateurs) : ajustement induit
- AA de contact : en contact direct avec le substrat (catalyse)
Donner les noms des 2 modèles de reconnaissances du substrat par son enzyme
- modèle de Fisher : analogie de la clé et de la serrure
- modèle de Korschland : ajustement induit
Quels sont les AA présents au niveau du site actif?
Même caractéristiques qu’un réactif nucléophile :
- OH des sérines
- SH des cystéines
- Noyau imidazole des histidines
Citez une enzyme active par elle même
Rnase
Citez les différents co-facteurs
Un ion inorganique (cofacteur minéral)
Un coenzyme :
- cosubstrat
- groupement prosthétique
Comment est lié un cosubstrat avec l’apoenzyme ?
liaison hydrogène, ionique avec l’apoenzyme
Comment est lié un groupement prosthétique avec l’apoenzyme?
liaisons de coordination, covalente avec l’apoenzyme
Comment s’apelle une enzyme catalytiquement active seule?
une holoenzyme
V ou F : Les coenzymes sont de natures non protéiques
Vrai.
V ou F : La mobilité electronique des coenzymes est faible.
FAUX. Mobilité très grande.
V ou F : les coenzymes sont thermostables
Vrai.
V ou F : les coenzymes dérivent des vitamines
Vrai
V ou F : Les coenzymes sont responsables de la spécificité enzymatique
FAUX
V ou F : les coenzymes sont des composés nucléotidiques avec des noyaux cycliques ou hétérocycliques.
Vrai.
Donner la formule générale d’un acide aminé
NH2 – CH alpha – COOH
/
Radical
De quelle série font parti les acides aminés naturels?
Série L
Comment sont chargés les acides aminés à l’état naturel?
Zwitterrion, dipolaires
R–CH–COO -
NH3+
Que sont les acidés aminés essentiels et lesquels sont ils?
Aa essentiels : ne peuvent pas être synthétisé par l’être humain et doivent être apporté par l’alimentation
Leusine, Threonine, Lysine, Tryptophane, Phénylalanine, Valine, Methionine, Isoleucine
Qui sont les deux acides aminés non synthétisés par les nourrissons?
Arginine et Histidine
Donner le symbole et la lettre de la glycine
Gly G
Qui est Ala (A)
Alanine
Donner le symbole et la lettre de la Valine
Val V
Qui est Leu (L) ?
Leucine
Donner le symbole et la lettre de l’isoleucine
Ile (I)
Qui est Ser (S) ?
Serine
Donner le symbole et la lettre de la thréonine
Thr (T)
Qui est Asp (D)?
Acide aspartique
Donner le symbole et la lettre de l’asparagine
Asn (N)
Qui est Glu (E)?
Acide glutamique
Donner le symbole et la lettre de la glutamine
Gln (Q)
Qui est Lys (K)?
Lysine
Donner le symbole et la lettre de l’arginine
Arg (R)
Qui est Cys (C)?
Cystéine
Donner le symbole et la lettre de la méthionine
Met (M)
Qui est (F)?
Phénylalanine (Phe)
Donner le symbole et la lettre de la tyrosine
Tyr (Y)
Qui est (H) ?
Histidine (His)
Donner le symbole et la lettre de la Proline
Pro (P)
Qui est W?
Tryptophane (Trp)
V ou F : si pH < pHi, l’acide aminé est sous forme de cation
V
V ou F : si pH < pHi, l’acide aminé est sous forme d’anion
FAUX.
Si pH < pHi, aa sous forme de cation
Si pH basique, pH > pHi, aa sous forme d’anion.
Citer deux aa à pHi acide (proche 3)
Asp et Glu (= ACIDE DANS LE NOM)
Donner trois aa à pHi basique (<7)
His, Lys, Arg (FAMILLE DES AA BASIQUES)
V ou F : un aa possérant une chaine latérale polaire et ionisable est soluble dans solvant organique.
FAUX
AA polaire ionisable.= hydrophile, non solubles dans les solvants.
V ou F : Les aa polaires non ionisables possèdent des groupements fonctionnels et forment des liaisons H avec l’eau.
Vrai.
V ou F : les AA apolaires sont hydrophobes, solubles dans les solvants organiques.
Vrai
Qui a un spectre d’absorption UV de 260 à 280nm ?
Les aa aromatiques : Phe, Tyr, Trp
Lister les acides aminés apolaires
Val, Ile, Leu, Met, Pro, Phe, Trp, Ala, Gly
Lister les acides aminés polaires non ionisables
Cys, Tyr, Ser, Thr, Asn, Gln
Lister les acides aminés polaires ionisables
His, Arg, Lys, Asp, Glu
V ou F : les aa participent à la synthèse des vitamines
V
V ou F : les aa participent à la synthèse des protéines et à leur régulation post traductionnelle
V
Les aa peuvent réagir à cause du groupement carboxylique. Nommer trois exemples de réaction
- Décarboxylation par décarboxylase (Ex : Histidine devient histamine)
- Formation d’un groupement amide (ex : glutamine synthétase)
- Formation de la liaison peptidique
V ou F : une désamination se fait en 2 parties :
1. Libération de la fonction amine sous forme d’ammoniac NH3
2. action de la déshydrogénase spécifique de l’aa pour lui ôter son azote
Vrai
Ex : glutamine devient glutamate puis alpha cétoglutarate
V ou F : Une transamination nécessite la présence d’un cofacteur : le phosphate de pyridoxal.
Vrai
Phosphate de pyridoxal = groupement prosthétique.
Nommer les différentes réactions possibles liées à la chaine latérale des aa
- O-glycosilation : sur les OH des sérine et thréonine.
- N-glycosilation : sur les Nh2 des Asn
- Phosphorylation sur les OH des Ser, Thr et Tyr (réversible)
- Acétilations sur NH2 des lysine
V ou F : un polypeptide fait plus de 100 aa
FAUX
Peptide ou oligopeptide : 10-20 aa
Polypeptide : jusqu’à 100aa
Protéine : >100 aa
Quel est le poids d’un acide aminé? Donner les deux unités de mesure possible
1 acide aminé = 110g/mol
en g/mol ou le Dalton 1Da=1g/mol
Quel est le poids de l’hémoglobine humaine? en g.mol
64500 g/mol (= 64,5kDa)
574 acidés aminés
Citer des rôles des aa
Structure
Transporteur
Rôle contractile
Catalyseur
Reconnaissance
Protéine de stockage
Controle de la différenciation et de la croissance cellulaire
V ou F : Une hétéroprotéine = constituée uniquement d’AA
Faux.
Holoprotéine : uniquement aa
hétéroprotéine : holoprotéine + groupement prosthetique
Quelles sont les liaisons possibles entre une holoprotéine et son groupement prosthétique?
laiison covalente
liaison de coordination
liaison ionique
liaison hydrogène
interractions hydrophobes
Définir la glycoprotéine
hétéroprotéine : association covalente entre une protéine et un groupement glucidique : se trouve dans les membranes cellulaires et les anticorps
Expliquer principe de la phosphoprotéine
exemple : acide phosphorique estérifie les fonctions alcool de la sérine et thréonine (ex : caséine)
Comment sont liés les chromoprotéines?
molécule organique ou ion métallique engagé dans une liaison de coordination entre le métal et la protéine.
Ou trouve-t-on des protéines fibreuses ?
Dans la structure de la cellule : fibroine de la soie, collagène, kerratine
Comment sont les protéines globulaires?
Structure compacte, chaine hydrophobes enfouie dans la molécule, chaine latérale hydrophiles à l’extérieur
V ou F : les protéines membranaires sont insolubles dans les solutions aqueuses sauf en cas de présence d’un détergent.
Vrai
Définir la structure primaire d’une protéine
Liaison peptidique entre un groupe COOH d’un aa et le NH2 de l’aa suivant
C, O, N, H et les 2 C alpha des aa sont dans un même plan
angle omega : liaison C-N (définit cis 0° ou trans à 180°)
angle phi : liaison Calpha-N
angle psy : liaison Calpha-C
Quelle configuration entre cis et trans est favorisée?
Trans
Moins d’encombrement
Donner les angles phy et psy d’une hélice alpha droite et gauche
Hélice alpha droite : phy -57, psy -47
Hélice alpha gauche : phy +57, psy +47
Donner les angles d’une hélice gauche de collagène
Phy -51
Psy +153
Combien y a t il de résidus d’aa par tour dans une hélice alpha droite?
3,6
5,4 A
Combien y a t il de résidus d’aa par tour dans une hélice gauche de collagène?
3,3
Donner les angles phy et psy d’un feuillet beta antiparallèle
Phy -139
Psy +135
Donner les angles phy et psy d’un feuillet beta parallèle
Phy -119
Psy +113
Combien de résidus par plan dans les feuillets beta?
2
V ou F : Une chaine se décrit de N-term vers C-term
Vrai
Décrire la spécificité d’une chaine qui contiendrait de la proline
La proline contient un hétérocycle pyrrolidine et peut donc former avec le résidu précédent une liaison peptidique qui adopte une configuration cis ou trans qui peut faire changer la configuration de la chaine
V ou F : tous les atomes d’O des groupes CO pointent vers C-ter et tous les atomes H des groupes NH pointent vers N-ter
Vrai
V ou F : les chaines latérales se projettent vers l’intérieur
FAUX
Elles se projettent vers l’extérieur
V ou F : les résidus polaires et apolaires sont disposé au hasard dans une hélice
FAUX
Tous les aa hydrophiles d’un coté
Tous les aa hydrophobes de l’autre
ou se forme la liaison hydrogène qui sert à la stabilisation de l’hélice?
Entre CO d’un résidu i et NH d’un résidu i+’
Quelle protéine a un degrés d’hélicité proche de 100%?
les protéines fibrillaires (ex : kératine)
Expliquer la composition du tropocollagène? Combien d’acides aminés?
Trois hélices GAUCHES de chacune 1000 acides aminés, forment une triple hélice DROITE
Poids/taille hélice de tropocollagène
masse moléculaire : 285000
Longueur : 300 nm
Diamètre : 1,4nm
Quels sont les aa retrouvés dans le collagène?
Glycine, proline
4-Hydroxyproline (Hyp)
3-Hydroxyproline (Hyp)
5-Hydroxylysine (Hyl)
PRO + HYP : 30% du collahène
Possibilité glycolyse de résidus d’hydroxylysine = glycoprotéine
Comment se stabilisent les 3 hélices gauches du collagène?
Par liaison hydrogène interchaine
Quel enchainement d’aa entraine l’enroulement gauche de l’hélice de collagène?
Gly-Pro-Hyp
Comment son les brins beta? angles?
Conformation très étendue
Phy : -90°
Psy : +120°
V ou F : les acides aminés sont placés alternativement sur les 2 faces du feuillet dans les feuillets beta
Vrai
Quelle est la nature des liaisons entre les brins?
Hydrogène
V ou F : les tours/coudes permettent à la chaine de faire un demi tour à 180° et sont composés de 20 AA
FAUX
Demi tour à 180° oui mais composé de 2 à 4 aa
Ils connectent 2 brins B anti parallèles dans un feuillet
Quelles connections permettent les boucles? quelle taille font elles?
Entre 4 et 20 aa
Permet de connecter les hélices alpha, les hélices avec les brins beta ou des brins n’appartenant pas au même feuillet.
V ou F : la porine est une protéine qui permet le passage de petite molécules à travers la membrane cellulaire?
Vrai
V ou F : la porine est constituée de feuillet B uniquement?
Faux :
Feuillets beta antiparallèles + hélices alpha + tours + boucles
V ou F : Les boucles participent à la formation de site de reconnaissance, de sites de liaison et des sites actifs de protéines.
Vrai
Les boucles sont principalement composé de résidus apolaires
FAUX
RESIDUS POLAIRES
Hydrophile ++
peut être chargé
Le repliement d’une protéine globulaire fait partie de la structure tertiaire
Vrai.
Comment est stabilité un repliement de protéine?
Liaisons ioniques
Liaisons hydrogènes
Interaction hydrophobes +++
Possiblement covalente : pont disulfures
V ou F : les groupes CO et NH perdent leur caractère polaire et hydrophile lorsqu’ils sont liés par les liaisons H au sein des structures secondaires
VRAI
CO et NH polaires hydrophiles en temps normal.
V ou F : une endonucléase contient un ion Mg catalytique?
Vrai
V ou F : les domaines sont des modules fonctionnels qu’on retrouve sur plusieurs protéines mais pourraient avoir une origine ancestrale commmune
Vrai
Les grandes protéines sont composées de plusieurs domaines, chacun associés à une fonction précise. Donner des exemples de fonction
- fixation d’un ligand
- fixation d’un substrat
- fonction d’adhésion
Quel acide aminé peut former des ponts disulfure ?
La cystéine
Quelle est la structure secondaire et tertaire de l’igG
7 brins beta antiparallèles stabilisés par pont dissulfures
110AA par domaine
Combien de chaine légère dans l’igG? de chaine lourde?
Combien de domaine par chaine?
2 chaines légères : 2 domaines par chaine
2 chaines lourdes : 4 domaines par chaine
Formation en Y
Pont disulfure entre les chaines et intracaténaires
Quels sont les rôles des protéines transmembranaires ?
transduction de signaux
transports à travers des membranes
fonction d’adhésion
Ou sont situés les sites de O-glycosylation et N-glycosilation dans une protéine transmembranaire?
milieu extracellulaire
Combien d’aa se trouve pile dans la membrane dans le cas d’une protéine transmembranaire?
une vingtaine
Les aa se trouvant dans la membrane sont ils apolaires ou polaires?
polaire hydrophobes pour la grande majorité
à quoi sert la Bactériorhodopsine?
Convertir l’énergie lumineuse en énergie chimique
Quelle est la structure secondaire de la porine?
Tonneau beta
Que signifie structure quaternaire?
complexe (souvent symétrique) composé d’assemblage non covalent de 2 ou + sous unités monomériques (parfois ponts disulfures)
Donner la structure de l’alcool déshydrogénase du foie
structure quaternaire
2 sous unités composées de 2 domaines chacune
Chaque domaine contient 6 brins entourés de 2 hélices
Donner structure hémoglobine humaine
C’est un tétramère de 2 monomères alpha et 2 monomères beta :
Chaque sous unité est composée de 8 hélices alpha.
Quel est le rôle de l’ADN topoisomérase 2 (Top2)?
relachement des torsions, surenroulement de l’ADN par coupure ou religation de l’ADN
Dans quel cadre est utilisé la topoisomérase 2?
Antibiotique et anti-cancer
V ou F : les protéines peuvent passer d’un état relaché (actif) à tendu (inactif) pour permettre la régulation
Vrai
C’est la flexibilité conformationnelle des protéines
V ou F : il existe des protéines intrasèquement désordonnées qui se structurent suite à des modifications post traductionnelles (phosphorylation, acétylation..)
Vrai
Protéines impliquées dans les maladies dégénératives par exemple
Donner exemple de protéine intrasèquement désordonnée impliquée dans la formation d’agrégat protéique
Protéine Prion, responsable de l’encéphalite bovine spongiforme (Creutzfeld Jacob)
La forme normale est composée d’hélice, la forme pathogène forme des brins antiparallèles. Les feuillets exposent des résidus qui entre en contact et forment ainsi des plaques amyloides.
Au contrat de la forme pathogène la forme normale transitionne à son tour vers une structure teritaire pathogène.
Citer les facteurs de dénaturation irréversibles des aa
Chaleur
UV
Grande agitation
Grande dilution
Détergent anionique (SDS)
Acides
Bases
Solvants organiques
Citer les facteurs de dénaturation réversibles des aa
- Urée 8 M : rupture liaison hydrogène, van der waals et interactions hydrophobes
- Chlorure de guanidium : rupture liaison hydrogène, van der waals et interactions hydrophobes
- Beta mercaptoéthanol : rupture des ponts dissulfures
Décrire le processus de détection des protéines par colorants
mettre mélange de prot sur gel d’electrophorèse
- protéine dénaturées grâce à SDS
- migration des prot à travers les mailles d’un gel
- présence d’electrode avec le - en haut et le + en bas, les plus petites molécules arrivent à migrer vers le bas
Sur quoi se fixe le bleu de coomassie?
les aa basiques
V ou F : La technique du Western Blot nécessite l’utilisation de 2 anticorps
Vrai
1 pour qu’il se fixe sur l’aa, le 2eme pour qu’il soit detectable
Que permet le test Elisa?
Detection par colorimétrie de protéines en solution
Que permet l’immunohistochimie?
Voir les aa et déterminer leur place
Quelles sont les deux techniques de detection des protéines qui ont obtenu des prix nobels?
Crio-microscopie
Cristallographie par rayon X
Comment s’appelle la protéine responsable du covid et le recepteur sur lequel se fixe des variantes?
Spike et ACE2
Que sont la myoglobine et l’hémoglobine?
Des hétéroprotéines globulaires (chromoprotéines)
Combien d’aa composent la myoblogine?
153 aa
Poids moléculaire de la myoglobine?
17800 Da
Comment s’appelle le site actif de l’hémoglobine?
l’hème
De quoi est composé la structure de la myoglobine?
8 hélices alpha reliée par de très courtes boucles et forment un coeur hydrophobe dans lequel se trouve l’hème
Quel aa est majoritaire dans la myoglobine?
L’histidine
Quel est le rôle de la myoglobine?
stockage d’O2 nécessaire à l’oxydation métabolique
Comment s’appelle la structure qui contient l’hème au milieu?
Protoporphyrine
V ou F : la protoporphyrine est un cycle plan
Vrai
Quel état d’oxydation peut se lier à l’hème?
FE2+ = hème
FE3+ = hématine
Combien de liaison entre le fer et les atomes d’azote du pyrrole?
4
Reste 2 liaisons libres pour le Fe
A quelle hélice est rattaché l’hème?
F proximale et E distale
Quel est l’aa auquel est fixé le cycle de la myoglobine?
Histidine
V ou F : le fer s’écarte de 0,4A du plan des pyrolles quand il est désoxymyoglobine
Vrai
Se remet dans le plan quand oxymyoglobine
V ou F : Fe3+ peut fixer O2
Faux
Seul Fe2+ peut fixer O2
Donner les noms des différents états/gaz fixés sur Fe de la myoglobine
Fe2+ : désoxymyoglobine
Fe2+ + O2 : Oxymyoglobine
Fe2+ + CO : carboxymyoglobine
Fe3+ + H20 : metmyoblogine ou ferri myoglobine
Combien de molécule d’O2 peut transporter une hémoglobine?
4 O2,
1 par chaine alpha,
1 par chaine beta
Le fer est lié à l’histidine proximale ou distale dans l’hémoglobine?
Histidine proximale qui est sur F
V ou F : le complexe Hb(O2)4 se forme à pression partielle d’O2 du milieu extérieur dans les poumons
Vrai
Dissociation dans des pressions partielles plus basses du milieu intérieur
Quel type d’association lie les différentes chaines alpha et beta de l’hémoglobine?
Interactions non covalentes
Expliquer le phénomène coopératif de l’hémoglobine
Espace juste suffisant pour accepter O2 dans les chaines alpha.
L’insertion d’un O2 dans une chaine entraine un déplacement de l’hélice F : transition T –> R
Cela entrain un changement de conformation de l’autre chaine alpha et des chaines beta et possibilité de fixer l’O2
Désoxyhémoglobine : forme T
Oxyhémoglobine : forme R
Comment s’appelle l’hémoglobine quand elle est liée au monoxyde de carbone?
Carboxyhémoglobine
Comment s’appelle l’hémoglobine quand elle est liée au dioxyde de carbone?
carbhémoglobine
Ou se fixe le dioxyde de carbone sur l’hémoglobine quand il est présent?
sur les groupements basiques de la globine et d’autres protéines du sang
Qu’est-ce qui se forme quand il y a du CO2 lié à l’hémoglobine?
formation d’un carbamate
V ou F : l’hémoglobine a une plus forte affinité pour le dioxygène que pour le CO
FAUX
20 fois plus d’affinité pour le CO
Quels sont les poisons de l’Hb?
- Monoxyde d’azote CO
- Cyanure CN-
- sulfure d’hydrogène H2S
Expliquer le principe de la P50 en oxygène
Pression partielle d’oxygène pour laquelle 50% des sites sont occupés
P50 faible : forte affinité
P50 forte : faible affinité
Qui de la myoglobine ou de l’hémoglobine a la plus forte affinité pour l’O2?
La myoglobine
Comment est la courbe de saturation de la myoglobine?
hyperbole
Comment est la courbe de saturation de l’hémoglobine?
Sigmoide
C’est une protéine allostérique
V ou F : l’hb foetale a une plus grande affinité pour l’O2 que l’hb maternelle?
Vrai.
Au niveau du placenta l’Hb des hématies de la mère libère son Oé au profit de l’hémoglobine du foetus.
Combien de sous unités comporte l’hémoglobine?
4
Qui est concerné par les interactions hétérotropiques de l’hémoglobine? (interactions extérieures)
effecteurs allostériques négatifs en diminuant l’affinité de l’Hb pour O2 :
- ions H+
- CO2
- BPG (2,3 bisphosphoglycérate)
Quel type d’interaction homotropique a lieu pour l’hémoglobine?
effet de coopérativité positive entre les sites de fixation de l’O2
Expliquer l’effet de Bohr
L’affinité de Hb pour O2 décroit en présence de CO2 et à pH faible
Plus le pH est acide, plus l’oxyhémoglobine libère de l’oxygène
Définir la protonation et les sites de protonation pour l’hémoglobine
La protonation induit un changement de conformation et entraine une diminution de l’affinité de Hb pour O2.
A pH acide, 3 sites de protonation :
- chaine alpha : Nter et His122
- chaine beta : His146
Quelle sous unité est mutée dans la drépanocytose?
sous unité beta
Quel est le deuxième nom de la dépranocytose?
anémie falciforme
quelle est la forme des GR dans la drépanocytose?
forme de faucille
Quelle est la forme mutée et la forme non mutée dans la drépanocytose?
non mutée : HbA
forme mutée : HbS
Les GR falciformes possèdent soit 2 sous unités beta A + S, soit 2 sous unités beta S.
Quel aa est remplacé par un autre aa dans la drépanocytose? quelle consésuence?
Glu est remplacé par Val
Val est apolaire, crée une bosse hydrophobe
Quelle mutation ADN a lieu dans la dépanocytose? ou?
GTG remplace GAG
au niveau du 6ème codon
Quelle conséquence majeure dans la drépanocytose?
interactions hydrophobes entre Val de beta et Phe85 et Leu88 d’une autre chaine beta, entraine la formation de fibre de polymérisation = solubilité réduite = obstruction des capillaires = thrombose
