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UE 2 > Chapitre 1 > Flashcards

Chapitre 1 Flashcards

1
Q

Vrai ou faux ? La température a une influence sur l’activité enzymatique?

A

Vrai, elle augmente l’activité enzymatique mais que jusqu’à une certaine limite

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2
Q

Donnez la formule concernant l’influence de la concentration en enzyme

A

[E] = [P] / C
La concentration en enzyme est égale au rapport de la concentration en produit divisé par la constante (de vitesse, qui est égale à la concentration de produit divisé par le temps)

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3
Q

décrire les 2 étapes de la constantes de Michaelis et Menten

A

E + S –> E-S –> E + P

1ère étape : formation du complexe E-S
2ème étape : formation du produit P

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4
Q

Hypothèse simplificatrice de Michaelis Menten

A

La vitesse de disparition du susbtrat est égale à la vitesse de formation du produit (v1-v2 = v3)

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5
Q

Donner la définition et l’équation du Km

A

Km = [E][S]/[ES]
= (k2+k3) / k1

Km est une mesure de la stabilité du complexe ES

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6
Q

si Km est grand, comment est l’affinité?

A

Km grand quand [ES] petit : faible affinité
Km petit quand [ES] grand : forte affinité

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7
Q

Comment est la courbe d’une enzyme michaelienne?

A

hyperbole

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8
Q

Définir Km

A

concentration en substrat pour laquelle la vitesse de la réaction est la moitié de la vitesse maximale.
La moitié des sites actifs sont occupés par S

v = Vmax[S] / Km + [S]

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9
Q

Donner le calcul pour trouver le Kcat

A

Kcat = Vmax[Et]

Et = totalité des enzymes

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10
Q

Citer deux exemples d’inhibiteur enzymatique irréversibles non spécifiques

A

Acide monoionoacétique : se fixe sur le CH d’un résidu cystéine

Diisopropylfluorophosphate (DIFP) : bloque le groupement OH d’une sérine ou d’un site actif

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11
Q

Citer un exemple d’inhibiteur enzymatique spécifique irréversible

A
  • l’acétylsalicylate peut venirgreffer un CO-CH3 pour former la cyclooxygénase : inhibition de l’inflammation.
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12
Q

Donner les caractéristiques des inhibiteurs compétitifs et non compétitifs

A
  • compétitif : analogie structurale avec le substrat
    Il peut y avoir formation d’ES et donc EP OU EI avec l’inhibiteur.
    Il réduit la proportion de molécules d’enzymes liées au S. [ES] est plus petit, Km est plus grand.
    Vmax non modifiée.
  • non compétitive : pas d’analogie structurelle. S et Inhibiteur peuvent être liés en même temps.
    il peut y avoir formation de ES, ESI, EI..
    Vmax est diminuée, Km non modifié, affinité pour substrat non modifiée. Kcat diminuée.
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13
Q

Donner des exemples d’inhibition compétitives en application pratique

A

Lutte contre les microbres, contre le cancer, insectes parasites etc

Azidothymidine (AZT), traitement du VIH.

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14
Q

De quoi sont constituées les enzymes allostériques ?

A

sous unités activité catalytique + sous unité régulatrice
On les appelle chacune un protomère.

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15
Q

Comment est la courbe d’une enzyme allostérique?

A

sigmoide

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16
Q

Que fait un activateur allostérique?

A

Il permet le passage d’une forme Tendue à Relachée pour faciliter la fixation du substrat
Le Km est baisse (donc augmentation de l’affinité) mais la Vmax n’est pas modifiée.

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17
Q

Quelle est la conséquence d’un inhibiteur allostérique?

A

Passe de la forme relachée à tendue donc baisse de l’affinité de l’enzyme pour le substrat

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18
Q

Quelles sont les différents types/classement d’enzymes allostériques?

A

K et V, mixte

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19
Q

Que fait le système V ?

A

changement de vitesse réactionnelle, pas de changement d’affinité

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20
Q

Que fais le système K?

A

Changement d’affinité mais pas de vitesse réactionnelle

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21
Q

Citer les spécificités liées à la réaction

A

Oxydase, décarboxylase

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22
Q

Donner des exemples de spécificités liées au substrat des enzymes

A
  • Hexokinase (spécifité large)
  • Glucokinase (spécificité étroite)
  • Réaction d’hydrolyse : estérase (liaisons ester) et osidases (liaisons osidiques)
  • peptidases : hydrolyse des liaisons peptidiques
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23
Q

Nommez et spécifiés les différentes peptidases

A
  • Hexopeptidases : aminopeptidase (coupe par le coté amine) caboxypeptidase (coupe par le coté COOH)

Endopeptidases :
- pepsine (coupe AA aromatique coté NH2)
- trypsine (hydrolyse Lysine et arginine du coté COOH)
- chymotrypsine (coupe AA aromatique + Leu et Met coté COOH)
- élastase : hydrolyse AA aliphatique (Gly ala Val Ileu) coté COOH

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24
Q

Décrire la composition de chymotrypsine

A

Est une protéase à sérine (= résidu actif catalytique est une sérine)

Protéine globulaire compacte constituée de 3 segments polypeptidiques issus de la coupure protéolytique d’une seule chaine originelle connectées par 2 ponts disulfures et répliées en 2 domaines (120AA chacun). Domaine conformation tonneau beta formé de 6 brins béta anti parallèles. Le site est formé par les aa des boucles unissants des brins b des deux domaines
Site actif : Asp102 His57 Ser195

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25
Q

Décrire les étapes du passe du chymotrypsinogène en chymotrypsine

A

Chymotrypsinogène : inactif, 245 AA et 2 pont S-S

Coupure par la trypsine : 1 coupure entre AA Arg15 et Leu 16, donne la pi chymotrypsine active

Auto coupure de la pi chymotrypsine en Leu 13 et Ileu16, ainsi que Tyr146 et Ala149. Trois segments attachés par des ponts S-S (présents depuis le début)

= chymotrypsine active

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26
Q

D’ou vient la chymotrypsine?

A

Précurseur inactif chymotrypsinogène synthétisé dans le pancréas,
Passe dans le système digestif, transformé en chymotrypsine dans le petit intestin pour faire son travail et permettre au peptide de passer dans le métabolisme.

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27
Q

Donner des exemples de taux d’accélération produit par les enzymes

A

Uréase 10^14
Anhydrase carbonique 10^7

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28
Q

Que fait l’anhydrase carbonique?

A

Elle catalyse la réaction d’hydratation du gaz carbonique (lyase)
CO2 + H20 = H2CO3 qui se dissocie en H+ et HCO3-

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29
Q

Expliquer la réaction d’hydratation du gaz carbonique

A

Le CO2 sort des tissus qui respirent, il entre dans un GR. Il est hydraté par l’anhydrase carbonique, qui possède un atome de Zinc dans son site actif.
Il est transformé en bicarbonate (HCO3-) + H+ qui ressort par un échangeur chlorure-bicarbonate. Des ions Cl- entre en échange pour assurer équilibre molaire.
Il circule dans le plasma jusqu’au niveau des poumons ou il fait le chemin inverse (même echangeur, Cl sort), récupère un H+ pour reformer H2O et CO2, et le CO2 est exhalé.

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30
Q

Caractéristiques de l’anhydrase carbonique

A

peut hydrater 10^5 molécules de CO2 par seconde
grande spécificité : n’hydrate que le CO2.

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31
Q

Nommer les 6 classes d’enzymes

A

Oxydo-réductase
Lyase
Ligases
Isomérases
Transférases
Hydrolases

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32
Q

Nommez des mécanismes réversibles de régulation de l’activité enzymatique (allostérique)

A

principe des enzymes allostériques

modifications covalentes :
- phosphorylation sur Ser, Thr, Tyr
- Acétylation sur Lys
- Méthylation sur Glu Asp

  • phosphorylation par une kinase et déphosphorylation par une phosphatase (forme inactive non phosphorylée, forme active phosphorylée)
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33
Q

Nommer mécanismes de régulation de l’activité enzymatique irréversible

A
  • glycosylation
  • coupure hydrolytique de la chaine (ex : chymotrypsine)
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34
Q

Décrire le fonctionnement de la synthèse du lactose

A

la sous unité catalytique est active seule mais forme du galactosyltransférase.
Elle a besoin d’une sous unité modificatrice pour unir le galactose au glucose par une liaison osidique b 1-4 pour former du lactose.

La prolactine effectue un controle hormonalsur la synthèse de la sous unité modificatrice.

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35
Q

Quelle est la structure des enzymes?

A

Souvent globulaire
Présence d’un site actif
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires

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36
Q

Lister les différents rôles dans la structure des enzymes et leur participation

A
  • AA non collaborateurs
  • AA collaborateurs : repliement de la chaine
  • AA auxiliaires (ou conformateurs) : ajustement induit
  • AA de contact : en contact direct avec le substrat (catalyse)
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37
Q

Donner les noms des 2 modèles de reconnaissances du substrat par son enzyme

A
  • modèle de Fisher : analogie de la clé et de la serrure
  • modèle de Korschland : ajustement induit
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38
Q

Quels sont les AA présents au niveau du site actif?

A

Même caractéristiques qu’un réactif nucléophile :
- OH des sérines
- SH des cystéines
- Noyau imidazole des histidines

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39
Q

Citez une enzyme active par elle même

A

Rnase

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40
Q

Citez les différents co-facteurs

A

Un ion inorganique (cofacteur minéral)

Un coenzyme :
- cosubstrat
- groupement prosthétique

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41
Q

Comment est lié un cosubstrat avec l’apoenzyme ?

A

liaison hydrogène, ionique avec l’apoenzyme

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42
Q

Comment est lié un groupement prosthétique avec l’apoenzyme?

A

liaisons de coordination, covalente avec l’apoenzyme

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43
Q

Comment s’apelle une enzyme catalytiquement active seule?

A

une holoenzyme

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44
Q

V ou F : Les coenzymes sont de natures non protéiques

A

Vrai.

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45
Q

V ou F : La mobilité electronique des coenzymes est faible.

A

FAUX. Mobilité très grande.

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46
Q

V ou F : les coenzymes sont thermostables

A

Vrai.

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47
Q

V ou F : les coenzymes dérivent des vitamines

A

Vrai

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48
Q

V ou F : Les coenzymes sont responsables de la spécificité enzymatique

A

FAUX

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49
Q

V ou F : les coenzymes sont des composés nucléotidiques avec des noyaux cycliques ou hétérocycliques.

A

Vrai.

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50
Q

Donner la formule générale d’un acide aminé

A

NH2 – CH alpha – COOH
/
Radical

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51
Q

De quelle série font parti les acides aminés naturels?

A

Série L

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52
Q

Comment sont chargés les acides aminés à l’état naturel?

A

Zwitterrion, dipolaires
R–CH–COO -
NH3+

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53
Q

Que sont les acidés aminés essentiels et lesquels sont ils?

A

Aa essentiels : ne peuvent pas être synthétisé par l’être humain et doivent être apporté par l’alimentation

Leusine, Threonine, Lysine, Tryptophane, Phénylalanine, Valine, Methionine, Isoleucine

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54
Q

Qui sont les deux acides aminés non synthétisés par les nourrissons?

A

Arginine et Histidine

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55
Q

Donner le symbole et la lettre de la glycine

A

Gly G

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56
Q

Qui est Ala (A)

A

Alanine

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57
Q

Donner le symbole et la lettre de la Valine

A

Val V

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58
Q

Qui est Leu (L) ?

A

Leucine

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59
Q

Donner le symbole et la lettre de l’isoleucine

A

Ile (I)

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60
Q

Qui est Ser (S) ?

A

Serine

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61
Q

Donner le symbole et la lettre de la thréonine

A

Thr (T)

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62
Q

Qui est Asp (D)?

A

Acide aspartique

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63
Q

Donner le symbole et la lettre de l’asparagine

A

Asn (N)

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64
Q

Qui est Glu (E)?

A

Acide glutamique

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65
Q

Donner le symbole et la lettre de la glutamine

A

Gln (Q)

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66
Q

Qui est Lys (K)?

A

Lysine

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67
Q

Donner le symbole et la lettre de l’arginine

A

Arg (R)

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68
Q

Qui est Cys (C)?

A

Cystéine

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69
Q

Donner le symbole et la lettre de la méthionine

A

Met (M)

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70
Q

Qui est (F)?

A

Phénylalanine (Phe)

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71
Q

Donner le symbole et la lettre de la tyrosine

A

Tyr (Y)

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72
Q

Qui est (H) ?

A

Histidine (His)

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73
Q

Donner le symbole et la lettre de la Proline

A

Pro (P)

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74
Q

Qui est W?

A

Tryptophane (Trp)

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75
Q

V ou F : si pH < pHi, l’acide aminé est sous forme de cation

A

V

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76
Q

V ou F : si pH < pHi, l’acide aminé est sous forme d’anion

A

FAUX.
Si pH < pHi, aa sous forme de cation
Si pH basique, pH > pHi, aa sous forme d’anion.

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77
Q

Citer deux aa à pHi acide (proche 3)

A

Asp et Glu (= ACIDE DANS LE NOM)

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78
Q

Donner trois aa à pHi basique (<7)

A

His, Lys, Arg (FAMILLE DES AA BASIQUES)

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79
Q

V ou F : un aa possérant une chaine latérale polaire et ionisable est soluble dans solvant organique.

A

FAUX
AA polaire ionisable.= hydrophile, non solubles dans les solvants.

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80
Q

V ou F : Les aa polaires non ionisables possèdent des groupements fonctionnels et forment des liaisons H avec l’eau.

A

Vrai.

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81
Q

V ou F : les AA apolaires sont hydrophobes, solubles dans les solvants organiques.

A

Vrai

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82
Q

Qui a un spectre d’absorption UV de 260 à 280nm ?

A

Les aa aromatiques : Phe, Tyr, Trp

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83
Q

Lister les acides aminés apolaires

A

Val, Ile, Leu, Met, Pro, Phe, Trp, Ala, Gly

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84
Q

Lister les acides aminés polaires non ionisables

A

Cys, Tyr, Ser, Thr, Asn, Gln

85
Q

Lister les acides aminés polaires ionisables

A

His, Arg, Lys, Asp, Glu

86
Q

V ou F : les aa participent à la synthèse des vitamines

A

V

87
Q

V ou F : les aa participent à la synthèse des protéines et à leur régulation post traductionnelle

A

V

88
Q

Les aa peuvent réagir à cause du groupement carboxylique. Nommer trois exemples de réaction

A
  • Décarboxylation par décarboxylase (Ex : Histidine devient histamine)
  • Formation d’un groupement amide (ex : glutamine synthétase)
  • Formation de la liaison peptidique
89
Q

V ou F : une désamination se fait en 2 parties :
1. Libération de la fonction amine sous forme d’ammoniac NH3
2. action de la déshydrogénase spécifique de l’aa pour lui ôter son azote

A

Vrai

Ex : glutamine devient glutamate puis alpha cétoglutarate

90
Q

V ou F : Une transamination nécessite la présence d’un cofacteur : le phosphate de pyridoxal.

A

Vrai
Phosphate de pyridoxal = groupement prosthétique.

91
Q

Nommer les différentes réactions possibles liées à la chaine latérale des aa

A
  • O-glycosilation : sur les OH des sérine et thréonine.
  • N-glycosilation : sur les Nh2 des Asn
  • Phosphorylation sur les OH des Ser, Thr et Tyr (réversible)
  • Acétilations sur NH2 des lysine
92
Q

V ou F : un polypeptide fait plus de 100 aa

A

FAUX
Peptide ou oligopeptide : 10-20 aa
Polypeptide : jusqu’à 100aa
Protéine : >100 aa

93
Q

Quel est le poids d’un acide aminé? Donner les deux unités de mesure possible

A

1 acide aminé = 110g/mol
en g/mol ou le Dalton 1Da=1g/mol

94
Q

Quel est le poids de l’hémoglobine humaine? en g.mol

A

64500 g/mol (= 64,5kDa)
574 acidés aminés

95
Q

Citer des rôles des aa

A

Structure
Transporteur
Rôle contractile
Catalyseur
Reconnaissance
Protéine de stockage
Controle de la différenciation et de la croissance cellulaire

96
Q

V ou F : Une hétéroprotéine = constituée uniquement d’AA

A

Faux.
Holoprotéine : uniquement aa

hétéroprotéine : holoprotéine + groupement prosthetique

97
Q

Quelles sont les liaisons possibles entre une holoprotéine et son groupement prosthétique?

A

laiison covalente
liaison de coordination
liaison ionique
liaison hydrogène
interractions hydrophobes

98
Q

Définir la glycoprotéine

A

hétéroprotéine : association covalente entre une protéine et un groupement glucidique : se trouve dans les membranes cellulaires et les anticorps

99
Q

Expliquer principe de la phosphoprotéine

A

exemple : acide phosphorique estérifie les fonctions alcool de la sérine et thréonine (ex : caséine)

100
Q

Comment sont liés les chromoprotéines?

A

molécule organique ou ion métallique engagé dans une liaison de coordination entre le métal et la protéine.

101
Q

Ou trouve-t-on des protéines fibreuses ?

A

Dans la structure de la cellule : fibroine de la soie, collagène, kerratine

102
Q

Comment sont les protéines globulaires?

A

Structure compacte, chaine hydrophobes enfouie dans la molécule, chaine latérale hydrophiles à l’extérieur

103
Q

V ou F : les protéines membranaires sont insolubles dans les solutions aqueuses sauf en cas de présence d’un détergent.

A

Vrai

104
Q

Définir la structure primaire d’une protéine

A

Liaison peptidique entre un groupe COOH d’un aa et le NH2 de l’aa suivant

C, O, N, H et les 2 C alpha des aa sont dans un même plan

angle omega : liaison C-N (définit cis 0° ou trans à 180°)
angle phi : liaison Calpha-N
angle psy : liaison Calpha-C

105
Q

Quelle configuration entre cis et trans est favorisée?

A

Trans
Moins d’encombrement

106
Q

Donner les angles phy et psy d’une hélice alpha droite et gauche

A

Hélice alpha droite : phy -57, psy -47

Hélice alpha gauche : phy +57, psy +47

107
Q

Donner les angles d’une hélice gauche de collagène

A

Phy -51
Psy +153

108
Q

Combien y a t il de résidus d’aa par tour dans une hélice alpha droite?

A

3,6
5,4 A

109
Q

Combien y a t il de résidus d’aa par tour dans une hélice gauche de collagène?

A

3,3

110
Q

Donner les angles phy et psy d’un feuillet beta antiparallèle

A

Phy -139
Psy +135

111
Q

Donner les angles phy et psy d’un feuillet beta parallèle

A

Phy -119
Psy +113

112
Q

Combien de résidus par plan dans les feuillets beta?

A

2

113
Q

V ou F : Une chaine se décrit de N-term vers C-term

A

Vrai

114
Q

Décrire la spécificité d’une chaine qui contiendrait de la proline

A

La proline contient un hétérocycle pyrrolidine et peut donc former avec le résidu précédent une liaison peptidique qui adopte une configuration cis ou trans qui peut faire changer la configuration de la chaine

115
Q

V ou F : tous les atomes d’O des groupes CO pointent vers C-ter et tous les atomes H des groupes NH pointent vers N-ter

A

Vrai

116
Q

V ou F : les chaines latérales se projettent vers l’intérieur

A

FAUX
Elles se projettent vers l’extérieur

117
Q

V ou F : les résidus polaires et apolaires sont disposé au hasard dans une hélice

A

FAUX
Tous les aa hydrophiles d’un coté
Tous les aa hydrophobes de l’autre

118
Q

ou se forme la liaison hydrogène qui sert à la stabilisation de l’hélice?

A

Entre CO d’un résidu i et NH d’un résidu i+’

119
Q

Quelle protéine a un degrés d’hélicité proche de 100%?

A

les protéines fibrillaires (ex : kératine)

120
Q

Expliquer la composition du tropocollagène? Combien d’acides aminés?

A

Trois hélices GAUCHES de chacune 1000 acides aminés, forment une triple hélice DROITE

121
Q

Poids/taille hélice de tropocollagène

A

masse moléculaire : 285000
Longueur : 300 nm
Diamètre : 1,4nm

122
Q

Quels sont les aa retrouvés dans le collagène?

A

Glycine, proline
4-Hydroxyproline (Hyp)
3-Hydroxyproline (Hyp)
5-Hydroxylysine (Hyl)
PRO + HYP : 30% du collahène
Possibilité glycolyse de résidus d’hydroxylysine = glycoprotéine

123
Q

Comment se stabilisent les 3 hélices gauches du collagène?

A

Par liaison hydrogène interchaine

124
Q

Quel enchainement d’aa entraine l’enroulement gauche de l’hélice de collagène?

A

Gly-Pro-Hyp

125
Q

Comment son les brins beta? angles?

A

Conformation très étendue
Phy : -90°
Psy : +120°

126
Q

V ou F : les acides aminés sont placés alternativement sur les 2 faces du feuillet dans les feuillets beta

A

Vrai

127
Q

Quelle est la nature des liaisons entre les brins?

A

Hydrogène

128
Q

V ou F : les tours/coudes permettent à la chaine de faire un demi tour à 180° et sont composés de 20 AA

A

FAUX
Demi tour à 180° oui mais composé de 2 à 4 aa
Ils connectent 2 brins B anti parallèles dans un feuillet

129
Q

Quelles connections permettent les boucles? quelle taille font elles?

A

Entre 4 et 20 aa

Permet de connecter les hélices alpha, les hélices avec les brins beta ou des brins n’appartenant pas au même feuillet.

130
Q

V ou F : la porine est une protéine qui permet le passage de petite molécules à travers la membrane cellulaire?

A

Vrai

131
Q

V ou F : la porine est constituée de feuillet B uniquement?

A

Faux :
Feuillets beta antiparallèles + hélices alpha + tours + boucles

132
Q

V ou F : Les boucles participent à la formation de site de reconnaissance, de sites de liaison et des sites actifs de protéines.

A

Vrai

133
Q

Les boucles sont principalement composé de résidus apolaires

A

FAUX
RESIDUS POLAIRES
Hydrophile ++
peut être chargé

134
Q

Le repliement d’une protéine globulaire fait partie de la structure tertiaire

A

Vrai.

135
Q

Comment est stabilité un repliement de protéine?

A

Liaisons ioniques
Liaisons hydrogènes
Interaction hydrophobes +++
Possiblement covalente : pont disulfures

136
Q

V ou F : les groupes CO et NH perdent leur caractère polaire et hydrophile lorsqu’ils sont liés par les liaisons H au sein des structures secondaires

A

VRAI

CO et NH polaires hydrophiles en temps normal.

137
Q

V ou F : une endonucléase contient un ion Mg catalytique?

A

Vrai

138
Q

V ou F : les domaines sont des modules fonctionnels qu’on retrouve sur plusieurs protéines mais pourraient avoir une origine ancestrale commmune

A

Vrai

139
Q

Les grandes protéines sont composées de plusieurs domaines, chacun associés à une fonction précise. Donner des exemples de fonction

A
  • fixation d’un ligand
  • fixation d’un substrat
  • fonction d’adhésion
140
Q

Quel acide aminé peut former des ponts disulfure ?

A

La cystéine

141
Q

Quelle est la structure secondaire et tertaire de l’igG

A

7 brins beta antiparallèles stabilisés par pont dissulfures
110AA par domaine

142
Q

Combien de chaine légère dans l’igG? de chaine lourde?
Combien de domaine par chaine?

A

2 chaines légères : 2 domaines par chaine
2 chaines lourdes : 4 domaines par chaine

Formation en Y
Pont disulfure entre les chaines et intracaténaires

143
Q

Quels sont les rôles des protéines transmembranaires ?

A

transduction de signaux
transports à travers des membranes
fonction d’adhésion

144
Q

Ou sont situés les sites de O-glycosylation et N-glycosilation dans une protéine transmembranaire?

A

milieu extracellulaire

145
Q

Combien d’aa se trouve pile dans la membrane dans le cas d’une protéine transmembranaire?

A

une vingtaine

146
Q

Les aa se trouvant dans la membrane sont ils apolaires ou polaires?

A

polaire hydrophobes pour la grande majorité

147
Q

à quoi sert la Bactériorhodopsine?

A

Convertir l’énergie lumineuse en énergie chimique

148
Q

Quelle est la structure secondaire de la porine?

A

Tonneau beta

149
Q

Que signifie structure quaternaire?

A

complexe (souvent symétrique) composé d’assemblage non covalent de 2 ou + sous unités monomériques (parfois ponts disulfures)

150
Q

Donner la structure de l’alcool déshydrogénase du foie

A

structure quaternaire

2 sous unités composées de 2 domaines chacune

Chaque domaine contient 6 brins entourés de 2 hélices

151
Q

Donner structure hémoglobine humaine

A

C’est un tétramère de 2 monomères alpha et 2 monomères beta :

Chaque sous unité est composée de 8 hélices alpha.

152
Q

Quel est le rôle de l’ADN topoisomérase 2 (Top2)?

A

relachement des torsions, surenroulement de l’ADN par coupure ou religation de l’ADN

153
Q

Dans quel cadre est utilisé la topoisomérase 2?

A

Antibiotique et anti-cancer

153
Q

V ou F : les protéines peuvent passer d’un état relaché (actif) à tendu (inactif) pour permettre la régulation

A

Vrai
C’est la flexibilité conformationnelle des protéines

154
Q

V ou F : il existe des protéines intrasèquement désordonnées qui se structurent suite à des modifications post traductionnelles (phosphorylation, acétylation..)

A

Vrai

Protéines impliquées dans les maladies dégénératives par exemple

155
Q

Donner exemple de protéine intrasèquement désordonnée impliquée dans la formation d’agrégat protéique

A

Protéine Prion, responsable de l’encéphalite bovine spongiforme (Creutzfeld Jacob)

La forme normale est composée d’hélice, la forme pathogène forme des brins antiparallèles. Les feuillets exposent des résidus qui entre en contact et forment ainsi des plaques amyloides.
Au contrat de la forme pathogène la forme normale transitionne à son tour vers une structure teritaire pathogène.

156
Q

Citer les facteurs de dénaturation irréversibles des aa

A

Chaleur
UV
Grande agitation
Grande dilution
Détergent anionique (SDS)
Acides
Bases
Solvants organiques

157
Q

Citer les facteurs de dénaturation réversibles des aa

A
  • Urée 8 M : rupture liaison hydrogène, van der waals et interactions hydrophobes
  • Chlorure de guanidium : rupture liaison hydrogène, van der waals et interactions hydrophobes
  • Beta mercaptoéthanol : rupture des ponts dissulfures
158
Q

Décrire le processus de détection des protéines par colorants

A

mettre mélange de prot sur gel d’electrophorèse
- protéine dénaturées grâce à SDS
- migration des prot à travers les mailles d’un gel
- présence d’electrode avec le - en haut et le + en bas, les plus petites molécules arrivent à migrer vers le bas

159
Q

Sur quoi se fixe le bleu de coomassie?

A

les aa basiques

160
Q

V ou F : La technique du Western Blot nécessite l’utilisation de 2 anticorps

A

Vrai
1 pour qu’il se fixe sur l’aa, le 2eme pour qu’il soit detectable

161
Q

Que permet le test Elisa?

A

Detection par colorimétrie de protéines en solution

162
Q

Que permet l’immunohistochimie?

A

Voir les aa et déterminer leur place

163
Q

Quelles sont les deux techniques de detection des protéines qui ont obtenu des prix nobels?

A

Crio-microscopie
Cristallographie par rayon X

164
Q

Comment s’appelle la protéine responsable du covid et le recepteur sur lequel se fixe des variantes?

A

Spike et ACE2

165
Q

Que sont la myoglobine et l’hémoglobine?

A

Des hétéroprotéines globulaires (chromoprotéines)

166
Q

Combien d’aa composent la myoblogine?

A

153 aa

167
Q

Poids moléculaire de la myoglobine?

A

17800 Da

168
Q

Comment s’appelle le site actif de l’hémoglobine?

A

l’hème

169
Q

De quoi est composé la structure de la myoglobine?

A

8 hélices alpha reliée par de très courtes boucles et forment un coeur hydrophobe dans lequel se trouve l’hème

170
Q

Quel aa est majoritaire dans la myoglobine?

A

L’histidine

171
Q

Quel est le rôle de la myoglobine?

A

stockage d’O2 nécessaire à l’oxydation métabolique

172
Q

Comment s’appelle la structure qui contient l’hème au milieu?

A

Protoporphyrine

173
Q

V ou F : la protoporphyrine est un cycle plan

A

Vrai

174
Q

Quel état d’oxydation peut se lier à l’hème?

A

FE2+ = hème
FE3+ = hématine

175
Q

Combien de liaison entre le fer et les atomes d’azote du pyrrole?

A

4
Reste 2 liaisons libres pour le Fe

176
Q

A quelle hélice est rattaché l’hème?

A

F proximale et E distale

177
Q

Quel est l’aa auquel est fixé le cycle de la myoglobine?

A

Histidine

178
Q

V ou F : le fer s’écarte de 0,4A du plan des pyrolles quand il est désoxymyoglobine

A

Vrai
Se remet dans le plan quand oxymyoglobine

179
Q

V ou F : Fe3+ peut fixer O2

A

Faux
Seul Fe2+ peut fixer O2

180
Q

Donner les noms des différents états/gaz fixés sur Fe de la myoglobine

A

Fe2+ : désoxymyoglobine

Fe2+ + O2 : Oxymyoglobine

Fe2+ + CO : carboxymyoglobine

Fe3+ + H20 : metmyoblogine ou ferri myoglobine

181
Q

Combien de molécule d’O2 peut transporter une hémoglobine?

A

4 O2,
1 par chaine alpha,
1 par chaine beta

182
Q

Le fer est lié à l’histidine proximale ou distale dans l’hémoglobine?

A

Histidine proximale qui est sur F

183
Q

V ou F : le complexe Hb(O2)4 se forme à pression partielle d’O2 du milieu extérieur dans les poumons

A

Vrai
Dissociation dans des pressions partielles plus basses du milieu intérieur

184
Q

Quel type d’association lie les différentes chaines alpha et beta de l’hémoglobine?

A

Interactions non covalentes

185
Q

Expliquer le phénomène coopératif de l’hémoglobine

A

Espace juste suffisant pour accepter O2 dans les chaines alpha.
L’insertion d’un O2 dans une chaine entraine un déplacement de l’hélice F : transition T –> R
Cela entrain un changement de conformation de l’autre chaine alpha et des chaines beta et possibilité de fixer l’O2

Désoxyhémoglobine : forme T
Oxyhémoglobine : forme R

186
Q

Comment s’appelle l’hémoglobine quand elle est liée au monoxyde de carbone?

A

Carboxyhémoglobine

187
Q

Comment s’appelle l’hémoglobine quand elle est liée au dioxyde de carbone?

A

carbhémoglobine

188
Q

Ou se fixe le dioxyde de carbone sur l’hémoglobine quand il est présent?

A

sur les groupements basiques de la globine et d’autres protéines du sang

189
Q

Qu’est-ce qui se forme quand il y a du CO2 lié à l’hémoglobine?

A

formation d’un carbamate

190
Q

V ou F : l’hémoglobine a une plus forte affinité pour le dioxygène que pour le CO

A

FAUX
20 fois plus d’affinité pour le CO

191
Q

Quels sont les poisons de l’Hb?

A
  • Monoxyde d’azote CO
  • Cyanure CN-
  • sulfure d’hydrogène H2S
192
Q

Expliquer le principe de la P50 en oxygène

A

Pression partielle d’oxygène pour laquelle 50% des sites sont occupés

P50 faible : forte affinité
P50 forte : faible affinité

193
Q

Qui de la myoglobine ou de l’hémoglobine a la plus forte affinité pour l’O2?

A

La myoglobine

194
Q

Comment est la courbe de saturation de la myoglobine?

A

hyperbole

195
Q

Comment est la courbe de saturation de l’hémoglobine?

A

Sigmoide
C’est une protéine allostérique

196
Q

V ou F : l’hb foetale a une plus grande affinité pour l’O2 que l’hb maternelle?

A

Vrai.
Au niveau du placenta l’Hb des hématies de la mère libère son Oé au profit de l’hémoglobine du foetus.

197
Q

Combien de sous unités comporte l’hémoglobine?

A

4

198
Q

Qui est concerné par les interactions hétérotropiques de l’hémoglobine? (interactions extérieures)

A

effecteurs allostériques négatifs en diminuant l’affinité de l’Hb pour O2 :
- ions H+
- CO2
- BPG (2,3 bisphosphoglycérate)

199
Q

Quel type d’interaction homotropique a lieu pour l’hémoglobine?

A

effet de coopérativité positive entre les sites de fixation de l’O2

200
Q

Expliquer l’effet de Bohr

A

L’affinité de Hb pour O2 décroit en présence de CO2 et à pH faible

Plus le pH est acide, plus l’oxyhémoglobine libère de l’oxygène

201
Q

Définir la protonation et les sites de protonation pour l’hémoglobine

A

La protonation induit un changement de conformation et entraine une diminution de l’affinité de Hb pour O2.

A pH acide, 3 sites de protonation :
- chaine alpha : Nter et His122
- chaine beta : His146

202
Q

Quelle sous unité est mutée dans la drépanocytose?

A

sous unité beta

203
Q

Quel est le deuxième nom de la dépranocytose?

A

anémie falciforme

204
Q

quelle est la forme des GR dans la drépanocytose?

A

forme de faucille

205
Q

Quelle est la forme mutée et la forme non mutée dans la drépanocytose?

A

non mutée : HbA
forme mutée : HbS

Les GR falciformes possèdent soit 2 sous unités beta A + S, soit 2 sous unités beta S.

206
Q

Quel aa est remplacé par un autre aa dans la drépanocytose? quelle consésuence?

A

Glu est remplacé par Val

Val est apolaire, crée une bosse hydrophobe

207
Q

Quelle mutation ADN a lieu dans la dépanocytose? ou?

A

GTG remplace GAG
au niveau du 6ème codon

208
Q

Quelle conséquence majeure dans la drépanocytose?

A

interactions hydrophobes entre Val de beta et Phe85 et Leu88 d’une autre chaine beta, entraine la formation de fibre de polymérisation = solubilité réduite = obstruction des capillaires = thrombose

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