Chapitre 1 Flashcards
Vrai ou faux ? La température a une influence sur l’activité enzymatique?
Vrai, elle augmente l’activité enzymatique mais que jusqu’à une certaine limite
Donnez la formule concernant l’influence de la concentration en enzyme
[E] = [P] / C
La concentration en enzyme est égale au rapport de la concentration en produit divisé par la constante (de vitesse, qui est égale à la concentration de produit divisé par le temps)
décrire les 2 étapes de la constantes de Michaelis et Menten
E + S –> E-S –> E + P
1ère étape : formation du complexe E-S
2ème étape : formation du produit P
Hypothèse simplificatrice de Michaelis Menten
La vitesse de disparition du susbtrat est égale à la vitesse de formation du produit (v1-v2 = v3)
Donner la définition et l’équation du Km
Km = [E][S]/[ES]
= (k2+k3) / k1
Km est une mesure de la stabilité du complexe ES
si Km est grand, comment est l’affinité?
Km grand quand [ES] petit : faible affinité
Km petit quand [ES] grand : forte affinité
Comment est la courbe d’une enzyme michaelienne?
hyperbole
Définir Km
concentration en substrat pour laquelle la vitesse de la réaction est la moitié de la vitesse maximale.
La moitié des sites actifs sont occupés par S
v = Vmax[S] / Km + [S]
Donner le calcul pour trouver le Kcat
Kcat = Vmax[Et]
Et = totalité des enzymes
Citer deux exemples d’inhibiteur enzymatique irréversibles non spécifiques
Acide monoionoacétique : se fixe sur le CH d’un résidu cystéine
Diisopropylfluorophosphate (DIFP) : bloque le groupement OH d’une sérine ou d’un site actif
Citer un exemple d’inhibiteur enzymatique spécifique irréversible
- l’acétylsalicylate peut venirgreffer un CO-CH3 pour former la cyclooxygénase : inhibition de l’inflammation.
Donner les caractéristiques des inhibiteurs compétitifs et non compétitifs
- compétitif : analogie structurale avec le substrat
Il peut y avoir formation d’ES et donc EP OU EI avec l’inhibiteur.
Il réduit la proportion de molécules d’enzymes liées au S. [ES] est plus petit, Km est plus grand.
Vmax non modifiée. - non compétitive : pas d’analogie structurelle. S et Inhibiteur peuvent être liés en même temps.
il peut y avoir formation de ES, ESI, EI..
Vmax est diminuée, Km non modifié, affinité pour substrat non modifiée. Kcat diminuée.
Donner des exemples d’inhibition compétitives en application pratique
Lutte contre les microbres, contre le cancer, insectes parasites etc
Azidothymidine (AZT), traitement du VIH.
De quoi sont constituées les enzymes allostériques ?
sous unités activité catalytique + sous unité régulatrice
On les appelle chacune un protomère.
Comment est la courbe d’une enzyme allostérique?
sigmoide
Que fait un activateur allostérique?
Il permet le passage d’une forme Tendue à Relachée pour faciliter la fixation du substrat
Le Km est baisse (donc augmentation de l’affinité) mais la Vmax n’est pas modifiée.
Quelle est la conséquence d’un inhibiteur allostérique?
Passe de la forme relachée à tendue donc baisse de l’affinité de l’enzyme pour le substrat
Quelles sont les différents types/classement d’enzymes allostériques?
K et V, mixte
Que fait le système V ?
changement de vitesse réactionnelle, pas de changement d’affinité
Que fais le système K?
Changement d’affinité mais pas de vitesse réactionnelle
Citer les spécificités liées à la réaction
Oxydase, décarboxylase
Donner des exemples de spécificités liées au substrat des enzymes
- Hexokinase (spécifité large)
- Glucokinase (spécificité étroite)
- Réaction d’hydrolyse : estérase (liaisons ester) et osidases (liaisons osidiques)
- peptidases : hydrolyse des liaisons peptidiques
Nommez et spécifiés les différentes peptidases
- Hexopeptidases : aminopeptidase (coupe par le coté amine) caboxypeptidase (coupe par le coté COOH)
Endopeptidases :
- pepsine (coupe AA aromatique coté NH2)
- trypsine (hydrolyse Lysine et arginine du coté COOH)
- chymotrypsine (coupe AA aromatique + Leu et Met coté COOH)
- élastase : hydrolyse AA aliphatique (Gly ala Val Ileu) coté COOH
Décrire la composition de chymotrypsine
Est une protéase à sérine (= résidu actif catalytique est une sérine)
Protéine globulaire compacte constituée de 3 segments polypeptidiques issus de la coupure protéolytique d’une seule chaine originelle connectées par 2 ponts disulfures et répliées en 2 domaines (120AA chacun). Domaine conformation tonneau beta formé de 6 brins béta anti parallèles. Le site est formé par les aa des boucles unissants des brins b des deux domaines
Site actif : Asp102 His57 Ser195