Chapitre 5 – Métabolisme

Question 1

Qu’est-ce que le métabolisme?

Answer 1

Le métabolisme correspond à l’ensemble des réactions biochimiques qui permettent de produire ou d’utiliser l’énergie au sein des cellules.

Question 2

Pourquoi est-ce que les cellules doivent avoir un métabolisme?

Answer 2

Pour effectuer un travail cellulaire. Ce travail permet souvent de maintenir l’ordre de la cellule face à l’entropie croissante (la tendance naturelle qu’à l’Univers à tendre vers le désordre).

Question 3

Qu’entend-on par voie métabolique?

Answer 3

Une voie métabolique est l’ensemble des réactions biochimiques qui permettent de passer d’un substrat initial à un produit final. Ce changement se fait par l’intermédiaire de plusieurs enzymes qui sont toutes spécifiques à un seul des sous-produits.

Question 4

Quelles sont les deux types de voies métaboliques? Comment les différencier?

Answer 4

a) Voies anaboliques : synthèse, déshydratation, monomères vers polymères
b) Voies cataboliques : dégradation, hydrolyse, polymère vers monomères

Question 5

Comment est-ce que les cellules peuvent utiliser l’énergie chimique emmagasinée dans les biomolécules?

Answer 5

Par le métabolisme, les enzymes dégradent les polymères en monomères ce qui libère de l’énergie. Cette énergie est immédiatement emmagasinée dans l’ATP, la monnaie énergétique de la cellule. L’ATP sert donc à transporter l’énergie au sein de la cellule selon ses besoins.

Question 6

Les cellules utilisent l’ATP afin de…

Answer 6

Afin d’effectuer un travail.

Question 7

Quels sont les trois types de travaux cellulaires? Nommez des exemples.

Answer 7

a) Travail chimique : synthèse ou dégradation de molécules
b) Travail de transport : Maintient de gradient de concentration par transport actif, transport de vésicules sur le cytosquelette
c) Travail mécanique : Déformation de la membrane (mouvement amiboïde), contraction musculaire, rotation du flagelle, etc.

Question 8

Quelle est la source première d’énergie pour tous les organismes vivants terriens?

Answer 8

Le Soleil.

Question 9

Comment est-ce que l’énergie du Soleil est capturée?

Answer 9

L’énergie du Soleil est émise sous forme de photons et est captée par la chlorophylle se trouvant dans la membrane thylacoïdale des chloroplastes des végétaux. Ces organites transforment l’énergie lumineuse (photons) en énergie chimique (glucose).

Question 10

Quels sont les réactifs et les produits de la photosynthèse?

Answer 10

Réactifs : Énergie + CO2 + H2O
Produits : (CH2O)n + O2

*(CH2O)n est la formule de base des glucides

Question 11

Comment les organismes non photosynthétiques (ne faisant pas de photosynthèse) peuvent-ils avoir accès à l’énergie du Soleil?

Answer 11

Par le glucose produit par les végétaux par photosynthèse.

Question 12

Quels sont les réactifs et les produits de la respiration cellulaire?

Answer 12

Réactifs : (CH2O)n + O2
Produits : CO2 + H2O + Énergie

*40% de l’énergie produite est captées par l’ADP pour faire de l’ATP (travail cellulaire) alors que 60% de l’énergie produite est de la chaleur (maintient de notre température corporelle)

Question 13

Comment est-ce que la cellule peut prendre l’énergie emmagasinée dans l’ATP pour effectuer un travail?

Answer 13

En hydrolysant l’ATP en ADP + Pi (phosphate inorganique).

Question 14

Comment est-ce que la cellule peut reformer de l’ATP après l’avoir hydrolyser en ADP?

Answer 14

Elle utilise l’énergie libérée lors de la dégradation des biomolécules comme le glucose (réaction exothermique libérant de l’énergie) pour rajouter le Pi sur la molécule d’ADP et ainsi reformer l’ATP (réaction endothermique).

Question 15

Qu’entend-on par flux d’énergie en lien avec le métabolisme?

Answer 15

L’énergie entre sous forme d’énergie lumineuse et sort sous forme d’énergie thermique.

Question 16

Qu’entend-on par recyclage chimique en lien avec le métabolisme?

Answer 16

Les produits de la photosynthèse sont les réactifs de la respiration cellulaire et les produits de la respiration cellulaire sont les réactifs de la photosynthèse.

Question 17

Qu’est-ce qu’une enzyme (nature et fonction)?

Answer 17

Une enzyme est une protéine qui agît comme catalyseur biologique; elle diminue donc l’énergie d’activation requise pour qu’une réaction biochimique ait lieu.

La réaction qui se produirait normalement très lentement se produit maintenant très rapidement.

Question 18

Pourquoi est-ce que les enzymes sont importantes pour le métabolisme?

Answer 18

Les enzymes permettent au métabolisme de se faire assez rapidement pour maintenir la vie. Sans les enzymes, les réactions biochimiques n’auraient pas lieu dans un délai appréciable.

Question 19

Comment est-ce qu’une enzyme reconnaît son substrat?

Answer 19

Chaque enzyme est spécifique à son substrat par complémentarité de sa forme tridimensionnelle (modèle clé-serrure). Si cette forme change (ex. : dénaturation), elle ne pourra plus reconnaître son substrat et la réaction ne pourra plus se produire.

Question 20

Qu’est-ce que le site actif d’une enzyme?

Answer 20

C’est la région de l’enzyme sur laquelle le substrat se lie. C’est surtout la forme tridimensionnelle de cette région qui est importante pour le modèle clé-serrure. Si la forme de l’enzyme change ailleurs qu’au sein de son site actif, elle pourrait demeurer fonctionnelle (en supposant que ce changement de forme n’ai pas induit un changement de forme sur le site actif).

Question 21

Quelles sont les étapes d’une réaction enzymatique? Décrivez les.

Answer 21

1) Entrée du substrat dans le site actif de l’enzyme.
2) Maintient du substrat dans le site actif de l’enzyme par des interactions faibles (ex. : ponts H). C’est le complexe enzyme-substrat.
3) Diminution de l’énergie d’activation de la réaction biochimique. (Exemple de raison expliquant cela : L’enzyme permet d’exposer ou d’affaiblir certaines liaisons intramoléculaires du substrat, ce qui fait que la liaison est plus facile à briser.)
4) Transformation du substrat en produit.
5) Libération du produit et libération du site actif (un nouveau substrat peut se lier au site actif et le cycle peut recommencer).

Question 22

Vrai ou faux? Une même enzyme peut être responsable de plusieurs réactions biochimiques différentes.

Answer 22

Faux. Une enzyme est spécifique à un seul substrat (ou un seul groupe de substrat possédant tous une structure moléculaire extrêmement similaire) puisque leur activité catalytique dépende de leur forme 3D (modèle clé-serrure).

Question 23

Vrai ou faux? Une enzyme est aussi modifiée à la suite de la réaction chimique.

Answer 23

Faux. Tout comme un catalyseur chimique, une enzyme (un catalyseur biologique) ne participe pas directement à la réaction, elle ne fait que la faciliter. L’enzyme est donc intacte après la réaction.

Question 24

Quelles sont les deux conditions environnementales principales qui peuvent influencer l’efficacité des enzymes?

Answer 24

a) Température
b) pH

Question 25

Comment mesure-t-on l’efficacité d’une enzyme? En d’autres mots, que veut-on dire lorsqu’on dit qu’une enzyme est plus ou moins efficace?

Answer 25

L’efficacité d’une enzyme fait référence au nombre de produits qu’elle permet de synthétiser par unité de temps. Plus une enzyme fait de produits par seconde, plus elle est efficace. À l’inverse, c’est-à-dire lorsqu’elle fait moins de produits par seconde, elle est moins efficace.

Question 26

Comment est-ce que les conditions environnementales de l’enzyme (par exemple le pH ou la température) peuvent influencer son efficacité?

Answer 26

Le pH et le température peuvent changer la forme tridimensionnelle de l’enzyme. Plus le changement de forme de l’enzyme est important, moins elle sera en mesure de reconnaître facilement son substrat, moins elle pourra créer de produits et elle sera donc moins efficace.

Question 27

Pourquoi est-il important qu’une enzyme soit dans ses conditions optimales?

Answer 27

Parce que les conditions environnementales de l’enzyme favorisent sa forme la plus active ce qui la rend plus efficace.

Question 28

Vrai ou faux? Chaque enzyme possède ses propres conditions optimales et celles-ci diffèrent selon les enzymes.

Answer 28

Vrai.

Par exemple, les enzymes des êtres humains fonctionnent habituellement mieux autour de 37ºC alors que celles des Archées vivant dans des milieux extrêmement chauds fonctionnement normalement mieux autour de 100ºC.

De plus, les enzymes sécrétées dans l’estomac (un milieu très acide) fonctionnent mieux dans un pH acide alors que les enzymes sécrétées dans la bouche (un milieu neutre) fonctionnent mieux à un pH neutre.

Question 29

Quel est l’impact d’une baisse de température sur le rendement de l’enzyme par rapport à son rendement à sa température optimale?

Answer 29

Une baisse de température diminue l’agitation des particules ce qui rend plus difficile pour l’enzyme de rencontrer ses substrats et le rendement enzymatique diminue donc.

Question 30

Quel est l’impact d’une légère hausse de température sur le rendement de l’enzyme par rapport à son rendement à sa température optimale?

Answer 30

Une légère hausse de température augmente l’agitation des particules sans nécessairement affecter la forme 3D de l’enzyme ce qui fait qu’il est plus facile pour l’enzyme de rencontrer ses substrats et le rendement enzymatique augmente donc.

Question 31

Quel est l’impact d’une forte hausse de température sur le rendement de l’enzyme par rapport à son rendement à sa température optimale?

Answer 31

Une forte hausse de température brise les liens plus faibles de l’enzyme (comme les ponts H) qui lui donne sa forme 3D. La protéine se dénature donc et le rendement enzymatique diminue fortement à mesure que toutes les enzymes se dénaturent.

La dénaturation est réversible et donc lorsque la température redeviendra plus optimale, les liens faibles pourront se reformer et l’enzyme retrouvera sa forme 3D et deviendra à nouveau fonctionnelle.

Question 32

Quel est l’impact d’une hausse extrême de température sur le rendement de l’enzyme par rapport à son rendement à sa température optimale?

Answer 32

Une hausse extrême de la température brise les liens peptidiques (liens covalents, les plus forts) entre les résidus d’acides aminés de l’enzyme. Il en résultat la dégradation de l’enzyme et un arrêt permanent de l’activité enzymatique.

La dégradation de l’enzyme est irréversible, car les acides aminés ne peuvent pas se relier ensemble dans le bonne ordre (structure primaire) sans la séquence fournie par l’ADN. Il faudra donc refaire une nouvelle enzyme à partir des instructions de l’ADN. La cellule pourra toutefois recycler les acides aminés de cette enzyme « morte ».

Question 33

Quel est l’impact d’un pH trop acide ou trop basique sur le rendement de l’enzyme?

Answer 33

Si le pH est inférieur ou supérieur au pH optimal de l’enzyme, le rendement de l’enzyme diminuera parce que l’enzyme sera dénaturée (perte de sa forme 3D caractéristique) par l’ajout ou le retrait d’ions H+ (protons). Ceci est réversible si le pH retrouve une valeur optimale pour l’enzyme.

Question 34

À quoi sert un cofacteur? Quelle est sa nature moléculaire?

Answer 34

Un cofacteur est une substance non protéique qui permet le bon fonctionnement de certaines enzymes.

Certaines enzymes ne requirent pas de cofacteur pour fonctionner et donc la présence ou l’absence de cofacteur ne change rien à leur efficacité. Cependant, d’autres enzymes ont besoin d’un cofacteur pour fonctionner : sans cofacteur elles ne fonctionnent pas.

Question 35

Quelles sont les deux catégories de cofacteurs? Donnez des exemples.

Answer 35

a) Cofacteurs inorganiques : ions métalliques comme les minéraux (Zn, Mg, Fe, Cu, Ca, etc.)
b) Cofacteurs organiques (aussi appelées coenzymes): vitamines (B et C), NAD+, FAD, NADP+, etc.

N.-B. Les coenzymes sont des molécules organiques NON protéiques. Ce ne sont pas des enzymes.

Question 36

Qu’est-ce qu’un inhibiteur enzymatique?

Answer 36

C’est une substance chimique qui bloque de façon sélective (irréversible ou réversible) l’action d’une enzyme. L’enzyme ne peut plus transformer son substrat en produit, car son substrat ne peut plus s’y lier.

Question 37

On classe les inhibiteurs enzymatiques en deux catégories, lesquelles?

Answer 37

• Inhibiteurs compétitifs
• Inhibiteurs non compétitifs

Question 38

Lequel d’un inhibiteur compétitif ou non compétitif est un analogue du substrat?

Answer 38

L’inhibiteur compétitif est un analogue du substrat naturel de l’enzyme. « Analogue » signifie que la molécule a une structure presque identique.

Question 39

Comment fonctionne l’inhibition compétitive?

Answer 39

Puisque qu’un inhibiteur compétitif est un analogue du substrat naturel de l’enzyme, il tente lui aussi de se lier dans le site actif de l’enzyme. Se faisant, le substrat ne peut plus se lier dans le site actif de l’enzyme (car ce site est déjà occupé par l’inhibiteur). Le substrat ne peut donc pas être transformé en produit.

N.-B. Après un certain temps, l’inhibiteur sortira du site actif, car il ne peut pas s’y lier de façon efficace en raison de sa forme « imparfaite » pour le site actif. L’inhibiteur n’est donc pas transformé par l’enzyme. Un inhibiteur compétitif est assez similaire au substrat pour entrer dans le site actif, mais pas assez pour que l’enzyme le transforme en produit (aucune réaction enzymatique ne s’effectue).

Question 40

Comment fonctionne l’inhibition non compétitive?

Answer 40

L’inhibiteur non compétitif n’est pas un analogue du substrat naturel de l’enzyme et ne se lie donc pas au site actif de l’enzyme. Cependant, il se lie à un autre endroit sur l’enzyme et cette liaison entraîne un changement de forme du site actif de l’enzyme qui empêche le substrat de s’y lier aussi efficacement qu’avant.

Question 41

Qu’arriverait-il si toutes les voies métaboliques d’une cellule fonctionnaient en même temps?

Answer 41

Ce serait un véritable chaos et la cellule ne pourrait rien accomplir et mourrait sûrement.

La cellule doit donc s’autoréguler et canaliser son énergie sur différentes voies métaboliques en fonction de ses besoins.

Question 42

Exemple de contrôle du métabolisme :

Après un repas, le taux de sucre dans le sang (glycémie) augmente en raison de tout le sucre provenant des aliments que notre tube digestif vient d’absorber. À ce moment, serait-il plus logique pour nos cellules de fabriquer encore plus de sucre (augmenter la glycémie) ou de stocker le sucre (diminuer la glycémie)?

Answer 42

Dans une telle situation, nos cellules vont stocker le sucre et le conserver pour plus tard. Lorsque notre dernier repas remontera à plusieurs heures, le sucre dans le sang sera entièrement consommé et c’est seulement à ce moment que les cellules vont fabriquer du nouveau sucre à partir des stocks de sucre. C’est un exemple de l’homéostasie de la glycémie. Pendant le repas, la voie anabolique (stockage du sucre dans le glycogène) est activée alors qu’entre les repas, la voie catabolique (destruction du glycogène pour en libérer le sucre) est activée. Activer les deux en même temps ne serait pas utile et même dangereux. On aurait trop de sucre pendant les repas et pas assez entre les repas et on risquerait donc de mourrir d’hyperglycémie et d’hypoglycémie respectivement.

Question 43

Vrai ou faux? Certaines enzymes oscillent entre une forme active et une forme inactive.

Answer 43

Vrai. En raison de l’agitation constante des particules, une enzyme change légèrement de forme ce qui fait que parfois son site actif est actif (son substrat peut s’y lier) et parfois il est inactif (son substrat ne peut pas s’y lier).

Question 44

Que signifie allostérie en lien avec les enzymes?

Answer 44

Le terme allostérie fait référence à la propriété que possèdent certaines enzymes (les enzymes allostériques!) de changer de forme (formes inactive et active).

Question 45

Que font un activateur et un inhibiteur allostérique?

Answer 45

Un activateur allostérique se lie sur un site de régulation de l’enzyme lorsque celle-ci a une forme active et bloque la position de l’enzyme dans cette forme active.

À l’inverse, un inhibiteur allostérique se lie sur un site de régulation de l’enzyme lorsque celle-ci a une forme inactive et bloque la position de l’enzyme dans cette forme inactive.

Question 46

Comment est-ce qu’une enzyme peut bloquer (arrêter) une voie métabolique?

Answer 46

Comme les voies métaboliques sont une chaîne de réactions biochimiques où chaque étape est catalysée par une enzyme spécifique, si on inhibe une enzyme (généralement celle au tout début de la chaîne) de cette chaîne, toutes les autres réactions de cette chaîne ne pourront plus se faire et le produit final ne sera plus formé.

Question 47

Appliquer le concept économique de la loi de l’offre et la demande au contrôle des voies métaboliques.

Answer 47

Si une voie métabolique produit trop de produit final (ex. du glucose), ce produit final ne sera pas utilisé immédiatement par la cellule et commencera à s’accumuler dans la cellule. Ce produit final se liera à un site de régulation allostérique d’une enzyme impliquée dans sa voie métabolique. Le produit final agira donc comme inhibiteur allostérique et rendra inactive l’enzyme qui débute la voie métabolique. Le site actif de cet enzyme aura changé de forme et aucun substrat ne pourra plus s’y lier. Aucun nouveau produit final ne sera produit. (Offre très élevée, mais demande basse = la production diminue)

Après un certain temps, lorsque la cellule aura utilisé tout le produit final, l’enzyme sera libérée de son inhibiteur allostérique (le produit final consommé par la cellule) et la voie métabolique pourra s’activer à nouveau et de nouveaux produits finaux seront synthétisés. (Offre très basse, mais demande élevée = la production augmente)

Question 48

Que se passe-t-il s’il y a trop de produit final d’une voie métabolique? Est-ce que la voie s’active ou s’arrête?

Answer 48

La voie métabolique s’arrête.

Question 49

Que se passe-t-il s’il n’y a pas assez de produit final d’une voie métabolique? Est-ce que la voie s’active ou s’arrête?

Answer 49

La voie métabolique s’active.