Chapitre 3 - Hb Flashcards
- Qu’est-ce l’Hb?
- Quelle variante prédomine largement è l’état N après la naissance?
- Décrire la structure de l’Hb
- Nommez 1 autre fonction importante de l’Hb
- Combien de CO2 est transporté par l’Hb?
- Véhicule moléculaire qui transporte l’O2 dans le sang
- Hémoglobine A
- Protéine avec 4 chaînes polypeptidique qui forment un tétramère (la globine). Chaque chaîne a une molécule d’hème (Fe++ qui fixe une molécule d’O2).
- Transport du gaz carbonique (CO2) des tissus aux poumons
- 40% –> le 60% restant est transporté dans le plasma sous forme de bicarbonate
1- Est-ce que les 4 chaînes constituant la globine sont identiques?
2- Quelle est la formule de l’Hb A?
3- Quel est la formule de l’Hb foetale?
4- Comment se font les liaisons entre les sous-unités (chaîne polypeptique + hème) ?
1- Non : paire de chaînes alpha et une paire de chaînes non-alpha
2- Alpha 2-béta 2
3- Alpha 2-gamma 2
4- Chacune des sous-unités établit des liaisons avec 2 autres sous-unités
1- Qu’est-ce que l’hème?
2- Qui synthétise l’hème?
3- Que possède la surface tertiaire de chaque polypeptide?
4- Quelle propriété doit posséder l’Hb?
- Porphyrine qui contient un atome de fer.
- Surtout érythroblastes de la MO mais tous les tissus sont capables de le fabriquer
- Une crevasse (poche de l’hème) dans laquelle se loge la molécule d’hème
- Affinité pour l’O2 ni insuffisante ni excessive
1- Qui a une + grande affinité pour l’O2 que l’Hb en périphérie?
2- Comment est la courbe de saturation en O2 en fonction de la pression artérielle en O2 des capillaires pulmonaires + sang artérielle?
3- Décrire l’interaction des sous-unités entre elles au cours du processus de fixation graduelle des 4 molécules d’O2
4- Décrire l’effet de Bohr
5- Que se passe-t-il quand le pH diminue?
1- Myoglobine, Hb foetale
2- Sigmoïde
3- Quand une 1e molécule d’O2 est fixé à un groupement hème, rotation des chaînes béta autour des chaînes alpha, ce qui augmente l’affinité des groupes hèmes résiduels pour l’O2
4- L’affinité de l’Hb pour l’O2 est influencé par le pH dans la zone de 6.0 à 8.5
5- Affinité de l’Hb pour l’O2 décroit
1- Décrire une conséquence physiologique avantageuse dans les tissus périphériques de l’effet Bohr
2- Décrire une conséquence physiologique avantageuse dans les poumons de l’effet Bohr
3- Qu’est-ce que le 2,3-DPG?
4- Décrire le lien entre le 2,3-DPG et la poche centrale entre les 4 chaînes de la globine
1- La baisse du pH 2e à la captation du CO2 réduit l’affinité de l’Hb pour l’O2 –> relargage + facile
2- L’élimination du CO2 relève le pH, ce qui augmente l’affinité de l’Hb pour l’O2
3- Produit intermédiaire de la glycolyse, qui se retrouve à concentration élevée dans les érythrocytes
4- Le 2,3-DPG peut se fixer dans la poche centrale quand l’Hb est à l’état désoxygéné –> diminution de l’affinité de l’Hb à l’O2
1- L’Hb est donc une protéine ______
2- Que causera un déficit en 2,3-DPG ou une mutation entraîne une anomalie de la poche centrale de l’Hb
3- Combien de globines apparaissent dans l’ontogénèse
4- Quel est la globline la + importante
5- Quelle globines apparaissent tôt dans la vie embryonnaire (2)
1- Allostérique (capable d’interaction avec deux molécules ; O2 et 2,3-DPG)
2- Affinité anormalement grande pour l’O2
3- 5
4- Hb A
5- Hb Gower 1 et Gower 2
1- Quelle globine prédomine en cours de grossesse
2- Combien de réponse Q1 persiste à six moix post-naissance?
3- Qui régit la synthèse des chaînes alpha?
4- Qui régit la synthèse de l’Hb foetale?
5- Comment est la synthèse des chaînes alpha et non-alpha à l’état N?
1- Hb foetale
2- 1%
3- Gènes alpha
4- Gènes gamma
5- À l’équilibre
- Décrire les 3 anomalies constitutionnelles et acquises de l’Hb
- Que sont les hémoglobinopathies ?
1- Anomalies de synthèse de la globine
2- Altérations du taux ou de l’interaction avec l’Hb du 2,3-DPG
3- Anomalies de la synthèse ou des modifications chimiques de l’hème
- Hb anormales qui ont des répercussions physiopathologiques et cliniques
Nommez 4 conséquences des anomalies de biosynthèse de la globine
1- Hb instable qui formera des précipités ou des cristaux dans certaines conditions in vivo, avec des répercussions sur la fonction de l’Hb et sur la déformabilité érythrocytaire
2- Déséquilibre du taux de synthèse des chaînes polypeptiques alpha vs non-alpha –> déficience de la synthèse du tétramère
3- Anomalies qui vont modifier en + ou en - l’affinité de l’Hb pour l’O2
4- Anomalie de la poche centrale de l’Hb –> déficience de l’interaction du tétramère avec la molécule de 2,3-DPG
1- Comment sont la plupart des modifications des taux intra-érythrocytaires du 2,3-DPG?
2- Comment sont habituellement les déficiences de la synthèse de l’hème?
3- Qu’est-ce qui définie une porphyrie?
4- Qu’est-ce qui cause les perturbations à la Q3?
1- Acquises au cours des états d’hyperphosphatémie chroniques
2- Acquises
3- Production excessive de porphyrines ou de certains de leurs précurseurs
4- Blocages partiels à l’une ou l’autre des étapes N de la biosynthèse de l’hème
1- Que donne les diverses maladies constitutionnelles (et + souvent acquises) ?
2- Que produit la réponse en Q2?
3- Qui possède l’érythrocyte pour se défendre contre ce qui arrive en Q2?
4- Qui travaille en collaboration avec la réponse en Q3?
5- Quelles molécules peuvent se lier avec le fer de l’hème et empêcher sa liaison avec l’O2 ? (2)
1- Oxydation de l’atome de fer (Fe++ vers Fe+++)
2- Dénaturation de l’Hb qui devient inapte au transport de l’O2 (méthémoglobine)
3- Enzymes qui assurent la retransformation permanente de la méthémoglobine en Hb fonctionnelle
4- NADH, NADPH
5- Oxyde de carbone (CO), dérivés du soufre
