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Biochimie > Chapitre 3: Acides aminés > Flashcards

Chapitre 3: Acides aminés Flashcards

1
Q

Quelle est la structure générale des acides aminés?

A

Un acide aminé est constitué d’un carbone (alpha) sur lequel on retrouve un groupement aminé (d’où le nom acide aminé), un groupement carboxyle et une chaîne latérale
Les chaînes latérales sont hydrophobes ou hydrophiles. Parmi celles-ci, il y a les chaînes hydrophiles neutres et les chaînes hydrophiles polaires. Ces dernières sont soit acide ou basique

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2
Q

Quels sont les origines des acides aminés retrouvés dans le sang?

A

Ils viennent de:

  • la digestion des protéines alimentaires
  • la dégradation des protéines tissulaires et sanguines
  • la synthèse endogène des acides aminés non essentiels
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3
Q

Décrivez la réaction pour obtenir de l’alanine par transamination

A

Pyruvate (substrat) + glutamate - (ALT pyridoxal P) - Alanine + alpha-cétogutarate

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4
Q

Décrivez la réaction pour obtenir de l’aspartate par transamination (transfert du groupement aminé)

A

Oxaloacétate + glutamate (aminé) - (AST pyridoxal P)- aspartate + alpha-cétogutarate

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5
Q

Décrivez la synthèse de la tyrosine

A

Phénylalanine substrat devient tyrosine par l’enzyme phénylalanine hydroxylase
besoin O2 et libère H2
NADPH + H+ devient NADP , cycle voir page 113

IRRÉVERSIBLE
complexe enzymatique
tyrosine n’est pas un acide aminé essentiel, mais la phénylalanine oui

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6
Q

Est-ce que tous les acides aminés peuvent être synthétisés par l’organisme?

A

Non
Acides aminés essentiels : acides aminés non synthétisés par l’être humain qu’il doit obtenir de l’alimentation, comme pour les acides gras essentiels
Non essentiels: synthétisés par l’organisme

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7
Q

Quelle enzyme est affectée lorsqu’on a la phénylcétonurie? (retard mental)

A

Phénylalanine hydroxylase

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8
Q

Dans quel tissus la phénylalanine hydroxylase est-elle retrouvée?

A

foie

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9
Q

Quel effet provoque une déficience en phénylalanine hydroxylase sur le métabolisme de la phénylalanine?

A

La phénylalanine n’étant plus oxydée en tyrosine, elle s’accumule dans l’organisme. Elle est alors métabolisée par voie métabolique normalement mineure, i.e. elle est transaminée en phénylpyruvate qui est ensuite métabolisé en phényllactate, en phénylacétate et pour terminer en phénylacétylglutamine

Comme autre conséquence, l’absence de synthèse endogène de tyrosine chez le sujet phénylcétonurique fait en sorte que la tyrosine devient un aa essentiel.

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10
Q

Pourquoi nomme-t-on la maladie phénylcétonurie?

A

À cause de l’augmentation dans l’urine de ces patients d’une cétone contenant un groupement phényl: le phénylpyruvate

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11
Q

Pourquoi le dépistage de cette anomalie doit-il se faire au cours de la première semaine suivant la naissance et non plus tard ou dès la naissance?

A

Le dépistage se fait car il existe un traitement
Réponse: car un taux élevé de phénylalanine dans l’organisme peut causer des dommages irréversibles au cerveau, surtout au cerveau en développement, effet sur la myélinisation sur le développement des axones

Il ne peut se faire dès la naissance car l'enfant n'a pas encore été confronté à une diète contenant des protéines. Il faut au moins deux jours de nourriture protéinée pour que le malade accumule une quantité anormale de phénylalanine
conséquences:
- dommages cérébraux dès 2-3 semaines
-symptômes après 1 an
-déficients mentaux
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12
Q

Comment se fait ce dépistage?

A

Le dépistage se fait par le dosage de la phénylalanine et de la tyrosine dans un échantillon de sang capillaire prélevé en piquant le pied de l’enfant et déposé sur un buvard

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13
Q

Pourquoi l’atteint de la phénylcétonurie a le teint, les yeux et les cheveux plus pâles?

A

La phénylalanine, après plusieurs réactions enzymatiques dont la première est celle catalysée par la phénylalanine hydroxylase, est précurseur de la mélanine, le pigment brunâtre responsable de la couleur. Une déficience en phénalanine hydroxydase entraîne une diminution de la production en mélanine.

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14
Q

Quel est le nom de la maladie qui fait l’objet d’un dépistage néonatal systémique qui comporte une déficience d’une des enzymes responsables de la dégradation de la tyrosine en fumarate et en acétoacétate ?

A

Tyrosémie
incidence au monde: 1/100 000 (1/160 porteur)
Lac: 1/1 800 (1/21)
Québec: 1/10 000 (1/66)

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15
Q

Quelle conséquence cette déficience enzymatique entraîne-t-elle sur la concentration sérique de la tyrosine et de la phénylalanine?

A

Augmentation de la concentration sérique de la tyrosine et quelques fois de la phénylalanine

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16
Q

Nommez les produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans le système nerveux et la médullo-surrénale

A

Produits: Les catécholamines (Dopamine, adrénaline et noradrénaline)
Utilité: Les catécholamines servent de neurotransmetteurs dans le système nerveux
Le rôle physiologique de la dopamine se situe principalement au niveau du système nerveux central
La noradrénaline sert de neurotransmetteur pour le système nerveux autonome (sympathique) et d’hormone pour les médullosurrénales (froid, peur, hypoglycémie, exercice…)
L’adrénaline est une hormone médullosurrénalienne (froid, peur, hypoglycémie, exercice)

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17
Q

Nommez les produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans la peau, les yeux et les cheveux?

A

produit: mélanine
utilité: Dans la peau, la mélanine des mélanocytes (cellules localisées dans l’épiderme) absorbe les rayons ultraviolets et protège ainsi les cellules du derme (plus profondes)

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18
Q

Nommez les produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans la thyroïde ?

A

produit: thyroxine (T4) et triiodothyronine (T3)

utilité: T3 et T4 sont des hormones sécrétés par la glande thyroïde

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19
Q

Définir acide aminé glucoformateur

A

précurseur de la néoglucogénèse
lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée se retrouve sous forme de pyruvate ou dans le cycle de Krebs et pourrait être transformé en glucide (glucose)

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20
Q

Définir acide aminé cétogène

A

précurseur de la cétogénèse
lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée est transformée en acétyl-CoA ou en acétoacétate (corps cétonique)

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21
Q

Définir acide aminé mixte

A

précurseur de la néoglucogénèse et cétogénèse
lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée se retrouve en partie dans le pyruvate ou dans le cycle de Krebs et pourrait être transformé en glucide et en partie en acéty-CoA ou en acétoacétate pouvant ainsi conduire à la formation de corps cétoniques

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22
Q

À quel groupe appartiennent la phénylalanine et la tyrosine et pourquoi?

A

Acides aminés mixtes
Noter que la dégradation de ces aa au foie se termine en fumarate et acétoacétate
fumarate devient glucose
acétoacétate devient bêta-hydroxybutyrate (corps cétonique)

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23
Q

Dans quelle condition métabolique ces aa montrent-ils leur appartenance à ce groupe?

A

La phénylalanine et la tyrosine sont simultanément cétogènes et glucoformateurs lorsque le rapport insuline/glucagon est bas, c-à-d
-chez un individu à jeun (hypoglycémie)
-chez un diabétique non traité
Dans la situation hormonale inverse, la phénylalanine et la tyrosine en excès et qui ne sont pas utilisées pour la synthèse protéique sont transformées en acide gras ou dégradés dans Krebs pour former de l’ATP

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24
Q

Décrire les mécanismes de production de l’ammoniaque

A

Pour être utilisés comme précurseurs de glucose et/ou corps cétoniques, les aa subissent plusieurs réactions
Aussi, les aa alimentaires qui ne sont pas utilisés dans la synthèse protéique doivent être dégradés. Au cours de ces réactions, il y a toujours une perte d’un groupement chimique qui n’entre pas dans la structure du glucose ou des corps cétoniques

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25
Q

Quel est le groupement chimique qu’on retrouve dans la structure de tous les acides aminés

A

groupement amine (NH2)

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26
Q 
Définissez les termes 
ammoniac
ammoniaque
ion ammonium 
ammoniémie
A

ammoniac: NH3, un gaz, franchit les membranes cellulaires et est volatil
ammoniaque: mélange de NH3 dans H2O qui forme du NH4OH et qui s’ionise en ions ammonium et hydroxyle (NH4OH)
ion ammonium : NH4+
ammoniémie: taux d’ammoniaque retrouvé dans le sang ce qui veut dire la somme des espèces moléculaires suivantes: NH3, NH4OH et NH4+

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27
Q

Où et comment les protéines alimentaires sont-elles dégradées en aa?

A

Les protéines alimentaires sont dégradées dans le tube digestif par une série d’enzymes spécifiques, certaines sécrétées par le pancréas, d’autres d’origine intestinale
Ces enzymes sont des protéases et des peptides qui hydrolysent les protéines alimentaires en peptides, puis en aa qui seront absorbés au niveau de l’intestin

28
Q

Quelle voies les aa d’origine alimentaire empruntent-ils pour parvenir au foie?

A

Le système porte

29
Q

L’organisme ne fait pas de réserves d’acides aminés. Les protéines ne sont pas des réserves d’aa: elles ont d’autres fonctions. Les aa ingérés en surplus sont dégradés. Quels sont les principaux tissus où a lieu cette dégradation?

A

Le foie et les muscles (ceux en surplus des besoins)

30
Q

Lors de la dégradation de la majorité des aa, les groupements alpha-aminés sont retrouvés tout d’abord sous forme de glutamate et ensuite sous forme d’ammoniaque. Quels types de réactions comprend généralement ce processus?

A

D’abord transamination: AST ou ALT par exemple. Il existe plusieurs transaminases dans l’organisme
Puis désamination oxydative du glutamate: Glutamate déshydrogénase

31
Q

Quel rôle joue l’alpha-cétoglutarate dans ce processus?

A

L’alpha-cétoglutarate est l’accepteur du groupement alpha-aminé provenant d’un autre aa lors des réactions de transamination
Le glutamate est désaminé (désamination oxydative) pour fournir de l’ammoniaque (ion ammonium) et redevenir l’alpha-cétoglutarate

32
Q

Quelle différence y a-t-il entre un groupement amine et un groupement amide ?

A

Les groupements amides chez les aa libres sont retrouvés sur les chaînes latérales. Ils n’impliquent pas le groupement carboxyle commun à tous les aa

33
Q

Comment nomme-t-on la réaction où il y a libération d’ammoniaque à partir d’une fonction amide?

A

désamidation

34
Q

Dans le cas de la glutamine (asparagine), décrire la libération de l’azote amidé

A

La glutamine et l’asparagine sont deux aa qui possèdent chacun un groupement amide. Exercé par la glutaminase et nécessite H2O

35
Q

Excluant la glutamine et l’asparagine ainsi que le glutamate, à partir de quelles autres substances peut-on former de l’ammoniaque dans le foie?

A

Produits spécialisés azotés et aa
Autres réactions: impliquent purines et pyrimidines, des amines biogenèse (adrénaline, noradrénaline et dopamine) ainsi que la dégradation des aa par des voies secondaires mineures ne mettant pas en cause les transaminases

36
Q

Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme et quel est l’organe qui est responsable de sa formation?

A

l’urée, formée au foie

37
Q

Nommez la voie métabolique de l’urée

A

le cycle de l’urée

38
Q

Quels sont les principaux substrats de cette voie?

A

Ion ammonium, CO2 , aspartate et 3 ATP

39
Q

Quel est le rôle de l’aspartate dans le cycle de l’urée?

A

L’urée est la forme d’excrétion principale de l’azote. L’urée contient 2 atomes d’azote. Le premier est fourni au cycle de l’urée par l’ion ammonium (provenant du glutamate en majeure partie). Le second vient de l’aspartate
L’aspartate est généré par l’AST qui utilise le glutamate et l’oxaloacétate comme substrat. Le glutamate provient des réactions de transamination et de désamination. L’oxaloacétate est généré par le cycle de Krebs qui utilise le furamate du cycle de l’urée comme substrat.

40
Q

Sachant que l’urée synthétisée par le foie se retrouve dans le sang, par quels organes sera-t-elle principalement éliminée?

A

À 75% par le rein et 25% intestin

41
Q

Quel est le sort de l’urée dans le rein et dans l’intestin?

A

Rein: l’urée est éliminée dans l’urine
Intestin: l’urée est hydrolysée par l’uréase des bactéries de la flore intestinale pour former du NH4+ et du CO2. Cet NH4+ retourne totalement au foie pour être retransformer en urée. Ceci est un cycle futile qui ne peut être évité
*L’urée traverse facilement les membranes

42
Q

Pourquoi la transformation de l’ammoniaque en urée est-elle essentielle à l’organisme?

A

Parce que l’ammoniaque est toxique pour l’organisme, surtout le cerveau

43
Q

L’organisme a-t-il une autre façon de se débarrasser de l’ammoniaque? Si oui, laquelle?

A

Oui. dans les urines sous forme d’ions ammonium

44
Q

Le cerveau se débarrasse de l’ammoniaque qui lui provient de la circulation en fabriquant de la glutamine. Décrivez les deux réactions en cause

A

Le cerveau est soumis constamment à de faibles qtés d’ammoniaque qui s’échappe des tissus et qui n’est pas totalement absorbée par le foie pour y être convertie en urée. Il doit être capable de se défendre contre cette molécule toxique qui passe très bien la barrière hématp-encéphalique
Ses cellules glaises forment de la glutamine grâce à 2 enzymes: la glutamate déshydrogénase et la glutamine synthase. Par la suite, la glutamine est excrétée dans la circulation sanguine, puis va au rein, à l’intestin et un peu au foie

alpha-cétoglutarate + NH4+ + NADH = glutamate + NAD + H2O
glutamate + ATP + NH4+ = glutamine + ADP +Pi

45
Q

Comment le cerveau régénère-t-il l’alpha-cétogluarate utilisé dans le processus?

A

Glycolyse pour former du pyruvate. Ce pyruvate est transformé en Acétyl-CoA. l’accumulation de cet acétyl-CoA favorisera la transformation du pyruvate en oxaloacétate par la pyruvate carboxylase. L’alpha-cétoglutarate sera formé dans le cycle de Krebs à partir de l’acétyl-CoA et de l’oxaloacétate.

N.B la pyruvate carboxylase n’est pas unique au foie. N’est pas seulement utile pour la néoglucogénèse, mais aussi comme remplissage de cycle de Krebs.

46
Q

Dans ce cas, quelles sont les réactions anaplérotiques du cycle de Krebs?

A

Les réactions de la pyruvate carboxylase et de la pyruvate déshydrogénase
Puisque les intermédiaires du cycle de Krebs sont en qté très limitée, il faut constamment régénérer ces intermédiaires. Toutes les réactions qui débouchent dans le cycle sont des réactions anaplérotiques ou de remplissage.

47
Q

À part le cerveau, quels autres tissus peuvent synthétiser de la glutamine et la libérer dans la circulation?

A

Le muscle et le foie par les mêmes réactions qu’au cerveau
Le foie synthétise la glutamine lorsque ses propres capacités de synthèse d’urée sont débordés par un rapport de NH4+ élevée
Les tissus exportent plus l’ammoniaque sous forme de glutamine que sous forme libre. L’ammoniaque qui sort des tissus s’est échappée.

48
Q

Expliquez le sort de la glutamine produite par le cerveau, le muscle et le foie

A

La glutamine est la forme la plus commune par laquelle les tissus se débarrassent de leur ammoniaque dans la circulation sanguine. La glutamine est alors catabolisme au rein, dans la paroi intestinale et possiblement au foie

49
Q

Comment la glutamine est-elle dégradée dans la paroi intestinale?

A

VOIR schéma 4-3
glutamine-glutamate-alanine-foie
glutamine (libère NH4+)- foie

50
Q

Comment la glutamine est-elle dégradée par le rein

a) d’un organisme normal?
b) d’un organisme en état d’acidose?

A

a) Il peut l’emmagasiner, ou, si ses réserves sont suffisantes, la convertir en glutamate et en alanine comme le fait la paroi intestinale
b) Le rein est porté à générer le plus d’ammoniaque possible pour éliminer les ions H+ sous forme de NH4+é c’est le cas par exemple du jeûne prolongé où le foie produit des acides, les corps cétoniques. Il utilise alors l’option suivante (VOIR P.129)
glutamine (glutaminase, libération NH4+)- glutamate- (glutamate déshydrogénase, libération NADPH et NH4+)- alpha-cétoglutarate

51
Q

Le rein se fait une réserve en glutamine pour lui permettre d’éliminer des acides en cas de besoin. Quelles sont les deux origines de la glutamine?

A

Soit en captant la glutamine sanguine qui avait été relâchée par le cerveau, le muscle et le foie, soit en synthétisant de la glutamine grâce à l’action de la glutamine synthase

52
Q

Après un repas, quelle hormone affecte le métabolisme des acides aminés au muscle? Quels sont ses effets?

A

L’insuline: elle favorise l’entrée des acides aminés et la synthèse protéique dans les cellules musculaires et inhibe la protéolyse

53
Q

Indiquez les variation des taux hormonaux nécessaire à la photolyse musculaire lors du jeûne

A

Diminution du rapport insuline/glucagon

54
Q

Quels sont les deux précurseurs de la néoglucogénèse libérés en plus grande quantité par le muscle?

A

L’alanine et glutamine

55
Q

Pourquoi le muscle doit fabriqué de l’alanine et de la glutamine?

A

La première étape du catabolisme des acides aminés est la transamination ou la désamination oxydative. Il y a donc une augmentation de groupements aminés dans le muscle qu’il ne peut métaboliser en urée (exclusivité au foie); il doit donc exporter l’azote sous d’autres formes, qui sont principalement l’alanine et la glutamine

56
Q

Comment la majorité des aa provenant de la protéolyse musculaire sont transformés en alanine?

A
  • Les transaminations génèrent du glutamate (conservé dans le muscle)
  • Il y a aussi du pyruvate provenant entre autres de la dégradation d’aa ou de leurs métabolites
  • Une réaction de transamination a lieu via l’ALT avec le pyruvate et le glutamate pour former de l’alanine et de l’alpha-cétoglutarate. Il est regénéré pour participer à d’autres transaminations.
  • l’Alanine se retrouve dans la circulation vers le fie et devient alors un véhicule d’exportation de l’azote musculaire. Au foie, le groupement aminé de l’alaise est enlevé et transformé en urée; il en reste du pyruvate qui est converti en glucose via la néoglucogénèse. Le glucose est libéré dans la circulation
57
Q

Comment la majorité des aa provenant de la protéolyse musculaire sont transformés en Glutamine? p.131

A

-les désaminations oxydations génèrent de l’ammoniaque
la majorité de cet ammoniaque est recombinée à l’alpha-cétoglutarate (par la glutamate déshydrogénase) ou au glutamate (par la glutamine synthase). La glutamine devient alors une autre forme d’exportation de l’azote musculaire
Une fois relâchée dans la circulation, la glutamine se dirige vers l’intestin et le rein. Dans la paroi intestinale, la glutamine est transformée en alanine qui se redirige vers le foie via la veine porte et servira de précurseur à la néoglucogénèse.
Au niveau du rein, la glutamine est aussi transformée en alanine qui est redirigées vers le foie. Par ailleurs, la glutamine sert de source d’ammoniaque pour l’excrétion rénale, particulièrement chez le patient en acidose métabolique.

58
Q

Comment l’azote provenent de ces transformations est-elle exportée par le muscle?

A

L’azote est exporté majoritairement sous forme d’alanine, ensuite sous forme de glutamine (le glutamate ne franchit pas les membranes des cellules musculaires). un peu d’azote s’échappe sous forme d’ammoniaque. finalement, quelques aa ne sont pas métabolisables dans les muscles, comme la phénylalanine qui est libérée comme telle par le muscle.

59
Q

Qu’est-ce qu’une cirrhose hépatique?

A

La cirrhose est une conséquence de maladies hépatiques chroniques caractérisées par un remplacement du tissu hépatique normal par de la fibrose et des nodules régénatifs et par une distorsion de l’architecture hépatique. Il y a perte des fonctions du foie. Généralement, la cirrhose est irréversible.

60
Q

Pourquoi une personne ayant une cirrhose hépatique présente une hypoalbuminémie?

A

La synthèse de l’albumine plasmatique se fait dans les hépatocytes. Comme il y a perte de fonction, la synthèse hépatique d’albumine est donc diminuée

61
Q

Expliquez l’hyperammonémie retrouvée chez le patient

A
  1. Chez un patient souffrant d’une cirrhose, il y a l’établissement d’une communication porto-systémique (porto-cave) i.e la veine porte (par des veinules normalement infimes qui grossissent lors de la cirrhose) se raccorde à la circulation systémique faisant passer le sang provenant de l’intestin directement dans la circulation systémique faisant passer le sang provenant de l’intestin directement dans la circulation systémique plutôt que dans le foie. Comme l’intestin est un producteur d’ammoniaque, cette ammoniaque passe directement dans la circulation systémique sans passer par le foie pour y être éliminé sous forme d’urée
  2. La concentration de l’ammoniaque dan le sang (ammoniémie) de la circultion systémique est augmentée car les fonctins hépatiques, dont la fonction d’élimination de l’ammoniaque, sont diminuées.
62
Q

Si on avait mesuré l’urée, à quel niveau devrait-on s’attendre?

A

On devrait s’attendre à voir des valeurs basses car le foie a de la difficulté à en synthétiser

63
Q

Comment une diète pauvre en protéine peut-être utilisée pour l’encéphalopathie hépatique?

A
  • Une partie des aa est dégradée par les bactéries intestinales avec production d’ammoniaque
  • Une partie des aa absorbés sont utilisés pour la synthèse des protéines, mais l’excédent est dégradé par le foie et les muscles avec production d’ammoniaque
    En réduisant l’apport protéique, on réduit la production d’ammoniaque par ces deux mécanismes
    *attention, aa essentiels dans l’alimentation
64
Q

Comment du lactulose (galactose et fructose) peut-être utilisée pour l’encéphalopathie hépatique? (métabolisante par les bactéries du colonel acides de faible poids moléculaire comme le lactate)

A
  1. Le lactate diminue le ph du colon. Les acides favorisent la réaction suivante:
    NH3 + H+ = NH4+
    Ceci augmente la proportion de NH4+ aux dépens du NH3. Le NH4+ ne franchit pas les membranes. Il demeure dans la lumière intestinale
    2- Le lactate stimule le péristaltisme intestinal irritant la muqueuse
    3- Le lactulose non métabolisé par les bactéries et les produits de dégradation du lactulose augmentent la pression osmotique dans le colon ce qui attire l’eau de l’organisme
    Tout cela entraîne de la diarrhée ce qui aide à évacuer l’azote qui est sous forme de NH4+ et à chasser les bactéries
65
Q

Comment une antibiothérapie peut-être utilisée pour l’encéphalopathie hépatique?

A

L’objectif principal est de diminué la flore bactérienne intestinale. Par conséquent, la production d’ammoniaque par la flore bactérienne intestinale à partir de l’urée et des acides aminés alimentaires non absorbés est réduite.

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