Chapitre 1: Enzymes Flashcards
Qu’est ce qu’une protéine?
- Polymère
- Formé d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques
- Possède une structure primaire, secondaire, tertiaire (parfois quaternaire)
Expliquez ce qu’est la structure primaire d’une protéine
Odre dans lequel les acides aminés sont liés entre eux
Expliquez ce qu’est la structure secondaire d’une protéine
Organisation dans l’espace des acides aminés qui sont près des autres dans la structure primaire (arrangements réguliers et répétitifs hélice alpha et plissés bêta, ou irréguliers)
Expliquez ce qu’est la structure tertiaire d’une protéine
- Repliement complet de la protéine dans l’espace
- Lui confère sa forme unique
- Permet à des a.a opposés de se retrouver adjacents
Expliquez ce qu’est la structure quaternaire d’une protéine
Associations de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques (certaines protéines slmt)
- Produit une protéine fonctionnelle
Qu’est-ce qui rend une protéine fonctionnelle?
Si son arrangement dans l’espace est adéquat
- dépend séquence et du milieu extérieur
- une simple modification peut rendre une protéine non-fonctionnelle
Qu’est-ce qu’une enzyme?
- Une protéine douée d’un pouvoir catalytique
- Fabriquée par des organismes vivants
- Biocatalyseur agissant sur des systèmes biologiques
Comment fonctionne une enzyme
Elle accélère la vitesse de la réaction en abaissant l’énergie d’activation nécessaire pour transformer le substrat en produit
- Les chaînes latérales des a.a (site catalytique) forment des liaisons avec les molécules de substrats
- Ces liaisons facilitent une orientation productive des molécules de substrats les unes p/r aux autres
- Moins de rencontres infructueuses
- Les liaisons enzymes substrats imposent des tensions, pressions et échanges électro. aux substrats = favorise transformation en produits
- Elles sont spécifiques et catalysent qu’un type de réaction
Qu’est-ce qu’une enzyme simple?
Enzyme constituée seulement d’acides aminés. Site catalytique contient que les chaînes latérales des a.a nécessaires pour accomplir la catalyse
Qu’est-ce qu’une holoenzyme?
Enzyme qui nécessite la présence d’un/ de cofacteur(s) pour accomplir la catalyse
- Inactive sans cofacteurs
Qu’est-ce qu’une apoenzyme?
Partie protéique de l’holoenzyme (inactive)
Qu’est-ce qu’un cofacteur?
Ion métallique ou molécule organique simple (coenzyme)
-Plus ou moins lié au site actif de l’enzyme
-Participe à la réaction
-Majoritairement des vitamines
( ex: NAD+, NADP, FAD…)
Quels sont les effets d’une variation de la concentration du substrat sur la vitesse (initiale) de réaction dans des conditions où la concentration en enzyme est constante?
- Vitesse initiale de réaction: V quand il n’y a pas encore assez de produits pour qu’ils retournent en substrat
Dans ce cas, la concentration du substrat est élevée car son utilisation est à peine entamée et la vitesse est constante.
Plus le temps avance, et qu’il y a moins de substrat (il n’en reste plus assez pour saturer complètement les molécules d’enzymes). La vitesse de réaction diminue et la courbe n’est plus linéaire du à un manque de substrat et trop de produit formé si la réaction est réversible
Quand il n’y a plus de substrat (juste produit) la vitesse est nulle. Max quand bcp de substrat: toutes les enzymes sont saturées
Faible : V.i proportionnelle au substrat et non à l’enzyme
vi n’est pas nécessairement = max
Que signifie la KM (constante de Michaelis) d’une enzyme?
C’est une constante qui est égale à la concentration en substrat libre pour laquelle la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale
- Elle est inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour son substrat. C’est une propriété de l’enzyme qui n’est pas fonction de la concentration en substrat libre, mais qui peut être mesurée en faisant varier la concentration en substrat
- Elle ne change pas même si la concentration d’enzyme change car c’est une propriété de l’enzyme
Base KM: bonne affinité (rapidement saturée)
Haute KM: moins bonne affinité, mais peut en stocker bcp
Que signifie la Vmax?
C’est la vitesse (initiale) mesurée quand toutes les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat. Elle n’est donc pas sujette à une augmentation si on augmente la concentration en substrat. Elle est toujours sujette aux conditions du milieu réactionnel.
Quels sont les effets d’une variation de la concentration de l’enzyme sur la vitesse (initiale) de réaction dans des conditions où la concentration en substrat est très élevée (saturante; en excès par rapport aux concentrations d’enzymes)?
Puisque la concentration en substrat est assez élevée, plus il y a d’enzyme, plus la vitesse (initiale et maximale) est élevée.
Quels sont les effets d’une variation de pH et de la température du milieu dans lequel agit une enzyme?
Chaque enzyme a une température et un pH optimaux où son activité est maximale. En deçà et au delà de ces valeurs optimales, l’activité de l’enzyme diminue de plus en plus de sorte que la courbe de l’activité enzymatique en fonction de la température ou du pH a la forme d’un U inversé. Chez l’être humain, la température optimale des enzymes est souvent 37 degrés et le pH optimal de 7 (exceptions existent)
Distinguer les différents mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par les cellules
Les cellules de l’organisme lui-même contrôlent certaines réactions enzymatiques afin d’adapter leurs besoins métaboliques à leur environnement. Ces contrôles sont réalisés, ou bien en affectant la quantité d’enzymes et/ou en modifiant l’activité de certaines enzymes.
Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée et celui qui la diminue?
Induction et répression
La synthèse de tous les types d’enzymes est-elle sujette à ce type de contrôle? (induction et répression)
Non. Il y a des enzymes dont la synthèse est constante. On nomme ces enzymes “ enzymes constitutives”
Il y a des enzymes dont la synthèse est constante dans certains tissus et variables d’en d’autres
(leur activité est dépendante que de la présence de substrat ou non)
Nommez et expliquez les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes
- Allostérie: Les enzymes allostériques sont des enzymes de régulation dont l’activité est contrôlée par des molécules modulatrices effectives qui interagissent avec l’enzyme de façon réversible non covalente. La structure de ces molécules modulatrices n’étant pas apparentée à celle du substrat, les enzymes quelles contrôlent sont dites allostériques. En plus du site catalytique, ces enzymes ont un ou plusieurs sites régulateurs ou allostériques pour la liaison d’un effecteur. Ce site allostérique est spécifique de son effecteur. Les enzymes allostériques sont donc des enzymes dont la structure subit une modification lors de leur association avec des molécules de substrat, à des molécules d’effecteurs positifs et à des molécules d’effecteurs négatifs.
- Modification covalente: Une modification d’une chaîne latérale d’un acide aminé par addition, par exemple, d’un groupement phosphate fortement acide peut répercuter sur l’activité enzymatique en provoquant un remaniement des liaisons (hydrogène, hydrophobe, électrostatiques) qui s’étendent de proche en proche à une grande partie de la molécule.
(changement dans les structures secondaire et tertiaires, quaternaires)
ex: la glycogène synthase et la glycogène phosphorylase se voient modifiées par addition de phosphate sur un ou plusieurs de leurs aa. Ceci change leur activité. Il y a des enzymes dont le rôle est l’addition ou de soustraire les groupements phosphates. Mécanisme de tout ou rien (affecte structure primaire)
Les enzymes sont-elles toutes susceptibles à la modification covalente ou à l’allostérie?
Non. La majorité des enzymes ne sont pas contrôlées. Celles qui le sont agissent au niveau des réactions clés des voies métaboliques, des réactions qui sont généralement physiologiquement irréversibles et qui catalysent des réactions limitantes (c-à-d les réactions qui sont responsables de l’activité de toute la série d’une voie métabolique). Leur contrôle permet de réguler l’activité de ces voies.
Parmi tous les mécanismes de contrôle (augmentation du taux de synthèse, contrôle de l’efficacité) de l’activité enzymatique, lesquels permettent :
1. Une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule?
surtout l’allostérie mais aussi la modification covalente
Parmi tous les mécanismes de contrôle (augmentation du taux de synthèse, contrôle de l’efficacité) de l’activité enzymatique, lesquels permettent :
1. Une adaptation à long terme?
Induction, répression
Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?
Un inhibiteur compétitif est une substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat. En présence du substrat et de l’enzyme, l’inhibiteur fera compétition au substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme
ex: médicaments
Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur le Km d’une enzyme?
Augmentation de la Km. L’affinité de l’enzyme ne change pas, car elle est fonction de la structure de l’enzyme.
Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur la vitesse maximale de la réaction?
Vmax ne change pas, car elle est obtenue quand toutes les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat. Il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre
Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif?
Plusieurs façons. possibilité: réagir avec l’enzyme de façon irréversible (ex: liaison covalente) et de modifier la structure de l’enzyme ou encore d’empêcher que le substrat atteigne le site actif de l’enzyme. Toute augmentation de la concentration du substrat ne peut rompre la liaison entre l’inhibiteur et l’enzyme. Il y a non compétitivité
Aspirine, gaz sarin et pénicilline éliminent les molécules d’enzymes actives
*Les inhibiteurs irréversibles sont toujours non-compétitifs
ex: médicaments, herbicides, agents polluants, insecticides
Quel est l’effet d’un inhibiteur non compétitif sur le Km et la vitesse de réaction?
La Km n’est pas affectée. La Vmax diminue, car plusieurs molécules d’enzymes sont détruites, ce qui respecte la proportionnalité entre la concentration en enzymes actives et la Vmax.
Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif?
Oui. Il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure du site actif et donc l’activité de l’enzyme
On peut aussi agir au site actif de l’enzyme et avoir une grande spécificité pour le site actif. (Sarin, pénicilinne, aspirine)
Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?
Il est déversé dans le duodénum. Il contient les enzymes digestives synthétisées par le pancréas exocrine. Il continent aussi du bicarbonate de sodium et de potassium chargé de la neutralisation de l’acide provenant de l’estomac
Nommez les principales enzymes du suc pancréatique et indiquez leur fonctions
Le suc pancréatique: permet la digestion des aliments au niveau de l’intestin
Les enzymes du suc pancréatique hydrolysent les molécules du complexe du bol alimentaire en molécules plus simples pour permettre l’absorption par les cellules épithéliales de la muqueuse intestinale
Trypsine (auto-activation), chymotrypsine, élastase, carbopeptidase A, carbopeptidase B : hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines alimentaires
Lipase: hydrolyse des TG en acides gras et en 2-acylglycérol (monoacylglycérol)
Amylase: hydrolyse des liaisons alpha 1-4 de l’amidon et du glycogène des aliments
Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique? Quel en est l’avantage pour le pancréas?
Elles sont sécrétées sous la forme de proenzymes. La trypsine est sécrétée sous forme de trypsinogène, la chymotripsine sous forme de chymotrypsinogène, l’élastase sous forme de proélastase, les carboxypeptidases A et B sous forme de procarbboxypeptidases A et B.
Avantage: pour empêcher l’autogestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes potentiellement dangereuses
Comment la trypsinogène est-elle activée?
Dans la lumière du duodénum, la trypsinogène est transformée en trypsine par l’entéropeptidase, une enzyme sécrétée par le duodénum. Ensuite, la trypsine active active à son tour les autres proenzymes et aussi elle-même (auto activation)
Comparez le pH optimal des enzymes protéolytiques d’origine pancréatique (intestin) à celui de la pepsine, une enzyme protéolytique qui agit dans l’estomac
Le pH est de 7,5 à 8,5 pour la trypsine, la chymotrypsine et la carbopeptidase et de 10 pour l’élastase ( BASIQUE)
Le pH est de 1,0 à 2,0 pour la pepsine (estomac) ( ACIDE)
À part l’amylase, nommez les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides
Saccharase et lactase
Où la lactose et la saccharase sont-elles synthétisées et où agissent-elles?
Synthétisées par les cellules intestinales et font partie des protéines de la membrane cytoplasmique de ces cellules. On les retrouve du côté faisant contact avec la lumière de l’intestin grêle
Plus précisément, elles sont sur la partie de la membrane recouvrant les microvillosités de la bordure en brosse des entérocytes (c épithéliales intestinales)
Quels sont les substrats et les produits de la saccharase?
Elle est formée de 3 sous-unités possédant chacune une activité enzymatique particulière; activité saccharasique, isomaltasique et maltasique
- Activité saccharasique:
Substrats: Saccharose et eau
Produits: Glucose et fructose - Activité isomaltasique:
Substrats: de l’eau et des liaisons alpha 1-6 des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase
produits: des oligosaccharides relativement courts ne contenant que des liaisons osidiques aplha 1-4 comme le maltose et le maltotriose - Activité maltasique
Substrats: de l’eau et le maltose et le maltotriose provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase et les oligosaccharides relativement courts provenant de l’hydrolyse des dextrines par l’activité isomaltasique de la saccharase
produit: glucose
Quels sont les substrats et les produits de la lactase?
substrats: lactose et eau
produits: galactose et glucose
Définir sang
liquide qui circule dans le coeur, les artères, les capillaires et les veines et qui est constitué d’un liquide clair, le plasma, dans lequel on retrouve des cellules soit les globules rouges, blancs et thrombocytes
Définir plasma
portion du sang sans les cellules sanguines. Il contient, entre autres, les protéines, sous forme inactives, chargées de la coagulation (fibrinogène)
Définir sérum
fraction liquide du sang obtenue in vitro après coagulation et retrait du caillot (par centrifugation) contenant la fibrine et les cellules sanguines. Il ne contient plus de fibrinogène qui a été transformé en fibrineuses lors du processus de coagulation
Que représente le U dans U/L?
la quantité d’enzyme nécessaire capable de transformer une quantité donnée de substrat par unité de temps (par exemple par minute)
Quelles sont les façons d’étude pour établir des valeurs de références?
- Individus normaux
- Risques de maladies (cholestérol et lipides)
Quelles enzymes retrouvées dans le sang peuvent être associées à une pancréatite aigue?
lipase et l’amylase
- ex: si problème vésicule biliaire, on n’aurait pas trouvé ces enzymes élevées dans le sang puisque cet organe ne contient pas ces enzymes
AST et ALT sont des enzymes reliées à quel pathologie?
hépatite (cellule hépatique)
La phosphatase alcaline et la GGT sont des enzymes reliées à quel pathologie?
flot biliaire obstrué (choléstase)
GGT aussi quand une personne consomme de l’alcool de façon chronique
Phosphatase alcaline aussi quand atteinte osseuse
Voir tableau 1 et tableau fin chapitre
:) go!
