Chapitre 1: Enzymes

Question 1

Qu’est ce qu’une protéine?

Answer 1

• Polymère
• Formé d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques
• Possède une structure primaire, secondaire, tertiaire (parfois quaternaire)

Question 2

Expliquez ce qu’est la structure primaire d’une protéine

Answer 2

Odre dans lequel les acides aminés sont liés entre eux

Question 3

Expliquez ce qu’est la structure secondaire d’une protéine

Answer 3

Organisation dans l’espace des acides aminés qui sont près des autres dans la structure primaire (arrangements réguliers et répétitifs hélice alpha et plissés bêta, ou irréguliers)

Question 4

Expliquez ce qu’est la structure tertiaire d’une protéine

Answer 4

• Repliement complet de la protéine dans l’espace
• Lui confère sa forme unique
• Permet à des a.a opposés de se retrouver adjacents

Question 5

Expliquez ce qu’est la structure quaternaire d’une protéine

Answer 5

Associations de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques (certaines protéines slmt)
- Produit une protéine fonctionnelle

Question 6

Qu’est-ce qui rend une protéine fonctionnelle?

Answer 6

Si son arrangement dans l’espace est adéquat

• dépend séquence et du milieu extérieur
• une simple modification peut rendre une protéine non-fonctionnelle

Question 7

Qu’est-ce qu’une enzyme?

Answer 7

• Une protéine douée d’un pouvoir catalytique
• Fabriquée par des organismes vivants
• Biocatalyseur agissant sur des systèmes biologiques

Question 8

Comment fonctionne une enzyme

Answer 8

Elle accélère la vitesse de la réaction en abaissant l’énergie d’activation nécessaire pour transformer le substrat en produit

• Les chaînes latérales des a.a (site catalytique) forment des liaisons avec les molécules de substrats
• Ces liaisons facilitent une orientation productive des molécules de substrats les unes p/r aux autres
• Moins de rencontres infructueuses
• Les liaisons enzymes substrats imposent des tensions, pressions et échanges électro. aux substrats = favorise transformation en produits
• Elles sont spécifiques et catalysent qu’un type de réaction

Question 9

Qu’est-ce qu’une enzyme simple?

Answer 9

Enzyme constituée seulement d’acides aminés. Site catalytique contient que les chaînes latérales des a.a nécessaires pour accomplir la catalyse

Question 10

Qu’est-ce qu’une holoenzyme?

Answer 10

Enzyme qui nécessite la présence d’un/ de cofacteur(s) pour accomplir la catalyse
- Inactive sans cofacteurs

Question 11

Qu’est-ce qu’une apoenzyme?

Answer 11

Partie protéique de l’holoenzyme (inactive)

Question 12

Qu’est-ce qu’un cofacteur?

Answer 12

Ion métallique ou molécule organique simple (coenzyme)
-Plus ou moins lié au site actif de l’enzyme
-Participe à la réaction
-Majoritairement des vitamines
( ex: NAD+, NADP, FAD…)

Question 13

Quels sont les effets d’une variation de la concentration du substrat sur la vitesse (initiale) de réaction dans des conditions où la concentration en enzyme est constante?

Answer 13

• Vitesse initiale de réaction: V quand il n’y a pas encore assez de produits pour qu’ils retournent en substrat
  Dans ce cas, la concentration du substrat est élevée car son utilisation est à peine entamée et la vitesse est constante.

Plus le temps avance, et qu’il y a moins de substrat (il n’en reste plus assez pour saturer complètement les molécules d’enzymes). La vitesse de réaction diminue et la courbe n’est plus linéaire du à un manque de substrat et trop de produit formé si la réaction est réversible

Quand il n’y a plus de substrat (juste produit) la vitesse est nulle. Max quand bcp de substrat: toutes les enzymes sont saturées

Faible : V.i proportionnelle au substrat et non à l’enzyme
vi n’est pas nécessairement = max

Question 14

Que signifie la KM (constante de Michaelis) d’une enzyme?

Answer 14

C’est une constante qui est égale à la concentration en substrat libre pour laquelle la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale
- Elle est inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour son substrat. C’est une propriété de l’enzyme qui n’est pas fonction de la concentration en substrat libre, mais qui peut être mesurée en faisant varier la concentration en substrat
- Elle ne change pas même si la concentration d’enzyme change car c’est une propriété de l’enzyme
Base KM: bonne affinité (rapidement saturée)
Haute KM: moins bonne affinité, mais peut en stocker bcp

Question 15

Que signifie la Vmax?

Answer 15

C’est la vitesse (initiale) mesurée quand toutes les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat. Elle n’est donc pas sujette à une augmentation si on augmente la concentration en substrat. Elle est toujours sujette aux conditions du milieu réactionnel.

Question 16

Quels sont les effets d’une variation de la concentration de l’enzyme sur la vitesse (initiale) de réaction dans des conditions où la concentration en substrat est très élevée (saturante; en excès par rapport aux concentrations d’enzymes)?

Answer 16

Puisque la concentration en substrat est assez élevée, plus il y a d’enzyme, plus la vitesse (initiale et maximale) est élevée.

Question 17

Quels sont les effets d’une variation de pH et de la température du milieu dans lequel agit une enzyme?

Answer 17

Chaque enzyme a une température et un pH optimaux où son activité est maximale. En deçà et au delà de ces valeurs optimales, l’activité de l’enzyme diminue de plus en plus de sorte que la courbe de l’activité enzymatique en fonction de la température ou du pH a la forme d’un U inversé. Chez l’être humain, la température optimale des enzymes est souvent 37 degrés et le pH optimal de 7 (exceptions existent)

Question 18

Distinguer les différents mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par les cellules

Answer 18

Les cellules de l’organisme lui-même contrôlent certaines réactions enzymatiques afin d’adapter leurs besoins métaboliques à leur environnement. Ces contrôles sont réalisés, ou bien en affectant la quantité d’enzymes et/ou en modifiant l’activité de certaines enzymes.

Question 19

Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée et celui qui la diminue?

Answer 19

Induction et répression

Question 20

La synthèse de tous les types d’enzymes est-elle sujette à ce type de contrôle? (induction et répression)

Answer 20

Non. Il y a des enzymes dont la synthèse est constante. On nomme ces enzymes “ enzymes constitutives”
Il y a des enzymes dont la synthèse est constante dans certains tissus et variables d’en d’autres
(leur activité est dépendante que de la présence de substrat ou non)

Question 21

Nommez et expliquez les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes

Answer 21

1. Allostérie: Les enzymes allostériques sont des enzymes de régulation dont l’activité est contrôlée par des molécules modulatrices effectives qui interagissent avec l’enzyme de façon réversible non covalente. La structure de ces molécules modulatrices n’étant pas apparentée à celle du substrat, les enzymes quelles contrôlent sont dites allostériques. En plus du site catalytique, ces enzymes ont un ou plusieurs sites régulateurs ou allostériques pour la liaison d’un effecteur. Ce site allostérique est spécifique de son effecteur. Les enzymes allostériques sont donc des enzymes dont la structure subit une modification lors de leur association avec des molécules de substrat, à des molécules d’effecteurs positifs et à des molécules d’effecteurs négatifs.
2. Modification covalente: Une modification d’une chaîne latérale d’un acide aminé par addition, par exemple, d’un groupement phosphate fortement acide peut répercuter sur l’activité enzymatique en provoquant un remaniement des liaisons (hydrogène, hydrophobe, électrostatiques) qui s’étendent de proche en proche à une grande partie de la molécule.
   (changement dans les structures secondaire et tertiaires, quaternaires)
   ex: la glycogène synthase et la glycogène phosphorylase se voient modifiées par addition de phosphate sur un ou plusieurs de leurs aa. Ceci change leur activité. Il y a des enzymes dont le rôle est l’addition ou de soustraire les groupements phosphates. Mécanisme de tout ou rien (affecte structure primaire)

Question 22

Les enzymes sont-elles toutes susceptibles à la modification covalente ou à l’allostérie?

Answer 22

Non. La majorité des enzymes ne sont pas contrôlées. Celles qui le sont agissent au niveau des réactions clés des voies métaboliques, des réactions qui sont généralement physiologiquement irréversibles et qui catalysent des réactions limitantes (c-à-d les réactions qui sont responsables de l’activité de toute la série d’une voie métabolique). Leur contrôle permet de réguler l’activité de ces voies.

Question 23

Parmi tous les mécanismes de contrôle (augmentation du taux de synthèse, contrôle de l’efficacité) de l’activité enzymatique, lesquels permettent :
1. Une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule?

Answer 23

surtout l’allostérie mais aussi la modification covalente

Question 24

Parmi tous les mécanismes de contrôle (augmentation du taux de synthèse, contrôle de l’efficacité) de l’activité enzymatique, lesquels permettent :
1. Une adaptation à long terme?

Answer 24

Induction, répression

Question 25

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?

Answer 25

Un inhibiteur compétitif est une substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat. En présence du substrat et de l’enzyme, l’inhibiteur fera compétition au substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme
ex: médicaments

Question 26

Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur le Km d’une enzyme?

Answer 26

Augmentation de la Km. L’affinité de l’enzyme ne change pas, car elle est fonction de la structure de l’enzyme.

Question 27

Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur la vitesse maximale de la réaction?

Answer 27

Vmax ne change pas, car elle est obtenue quand toutes les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat. Il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre

Question 28

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif?

Answer 28

Plusieurs façons. possibilité: réagir avec l’enzyme de façon irréversible (ex: liaison covalente) et de modifier la structure de l’enzyme ou encore d’empêcher que le substrat atteigne le site actif de l’enzyme. Toute augmentation de la concentration du substrat ne peut rompre la liaison entre l’inhibiteur et l’enzyme. Il y a non compétitivité
Aspirine, gaz sarin et pénicilline éliminent les molécules d’enzymes actives
*Les inhibiteurs irréversibles sont toujours non-compétitifs
ex: médicaments, herbicides, agents polluants, insecticides

Question 29

Quel est l’effet d’un inhibiteur non compétitif sur le Km et la vitesse de réaction?

Answer 29

La Km n’est pas affectée. La Vmax diminue, car plusieurs molécules d’enzymes sont détruites, ce qui respecte la proportionnalité entre la concentration en enzymes actives et la Vmax.

Question 30

Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif?

Answer 30

Oui. Il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure du site actif et donc l’activité de l’enzyme
On peut aussi agir au site actif de l’enzyme et avoir une grande spécificité pour le site actif. (Sarin, pénicilinne, aspirine)

Question 31

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?

Answer 31

Il est déversé dans le duodénum. Il contient les enzymes digestives synthétisées par le pancréas exocrine. Il continent aussi du bicarbonate de sodium et de potassium chargé de la neutralisation de l’acide provenant de l’estomac

Question 32

Nommez les principales enzymes du suc pancréatique et indiquez leur fonctions

Answer 32

Le suc pancréatique: permet la digestion des aliments au niveau de l’intestin
Les enzymes du suc pancréatique hydrolysent les molécules du complexe du bol alimentaire en molécules plus simples pour permettre l’absorption par les cellules épithéliales de la muqueuse intestinale

Trypsine (auto-activation), chymotrypsine, élastase, carbopeptidase A, carbopeptidase B : hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines alimentaires

Lipase: hydrolyse des TG en acides gras et en 2-acylglycérol (monoacylglycérol)

Amylase: hydrolyse des liaisons alpha 1-4 de l’amidon et du glycogène des aliments

Question 33

Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique? Quel en est l’avantage pour le pancréas?

Answer 33

Elles sont sécrétées sous la forme de proenzymes. La trypsine est sécrétée sous forme de trypsinogène, la chymotripsine sous forme de chymotrypsinogène, l’élastase sous forme de proélastase, les carboxypeptidases A et B sous forme de procarbboxypeptidases A et B.
Avantage: pour empêcher l’autogestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes potentiellement dangereuses

Question 34

Comment la trypsinogène est-elle activée?

Answer 34

Dans la lumière du duodénum, la trypsinogène est transformée en trypsine par l’entéropeptidase, une enzyme sécrétée par le duodénum. Ensuite, la trypsine active active à son tour les autres proenzymes et aussi elle-même (auto activation)

Question 35

Comparez le pH optimal des enzymes protéolytiques d’origine pancréatique (intestin) à celui de la pepsine, une enzyme protéolytique qui agit dans l’estomac

Answer 35

Le pH est de 7,5 à 8,5 pour la trypsine, la chymotrypsine et la carbopeptidase et de 10 pour l’élastase ( BASIQUE)
Le pH est de 1,0 à 2,0 pour la pepsine (estomac) ( ACIDE)

Question 36

À part l’amylase, nommez les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides

Answer 36

Saccharase et lactase

Question 37

Où la lactose et la saccharase sont-elles synthétisées et où agissent-elles?

Answer 37

Synthétisées par les cellules intestinales et font partie des protéines de la membrane cytoplasmique de ces cellules. On les retrouve du côté faisant contact avec la lumière de l’intestin grêle
Plus précisément, elles sont sur la partie de la membrane recouvrant les microvillosités de la bordure en brosse des entérocytes (c épithéliales intestinales)

Question 38

Quels sont les substrats et les produits de la saccharase?

Answer 38

Elle est formée de 3 sous-unités possédant chacune une activité enzymatique particulière; activité saccharasique, isomaltasique et maltasique

1. Activité saccharasique:
   Substrats: Saccharose et eau
   Produits: Glucose et fructose
2. Activité isomaltasique:
   Substrats: de l’eau et des liaisons alpha 1-6 des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase
   produits: des oligosaccharides relativement courts ne contenant que des liaisons osidiques aplha 1-4 comme le maltose et le maltotriose
3. Activité maltasique
   Substrats: de l’eau et le maltose et le maltotriose provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase et les oligosaccharides relativement courts provenant de l’hydrolyse des dextrines par l’activité isomaltasique de la saccharase
   produit: glucose

Question 39

Quels sont les substrats et les produits de la lactase?

Answer 39

substrats: lactose et eau
produits: galactose et glucose

Question 40

Définir sang

Answer 40

liquide qui circule dans le coeur, les artères, les capillaires et les veines et qui est constitué d’un liquide clair, le plasma, dans lequel on retrouve des cellules soit les globules rouges, blancs et thrombocytes

Question 41

Définir plasma

Answer 41

portion du sang sans les cellules sanguines. Il contient, entre autres, les protéines, sous forme inactives, chargées de la coagulation (fibrinogène)

Question 42

Définir sérum

Answer 42

fraction liquide du sang obtenue in vitro après coagulation et retrait du caillot (par centrifugation) contenant la fibrine et les cellules sanguines. Il ne contient plus de fibrinogène qui a été transformé en fibrineuses lors du processus de coagulation

Question 43

Que représente le U dans U/L?

Answer 43

la quantité d’enzyme nécessaire capable de transformer une quantité donnée de substrat par unité de temps (par exemple par minute)

Question 44

Quelles sont les façons d’étude pour établir des valeurs de références?

Answer 44

• Individus normaux

- Risques de maladies (cholestérol et lipides)

Question 45

Quelles enzymes retrouvées dans le sang peuvent être associées à une pancréatite aigue?

Answer 45

lipase et l’amylase

• ex: si problème vésicule biliaire, on n’aurait pas trouvé ces enzymes élevées dans le sang puisque cet organe ne contient pas ces enzymes

Question 46

AST et ALT sont des enzymes reliées à quel pathologie?

Answer 46

hépatite (cellule hépatique)

Question 47

La phosphatase alcaline et la GGT sont des enzymes reliées à quel pathologie?

Answer 47

flot biliaire obstrué (choléstase)
GGT aussi quand une personne consomme de l’alcool de façon chronique
Phosphatase alcaline aussi quand atteinte osseuse

Question 48

Voir tableau 1 et tableau fin chapitre

Answer 48

:) go!