Chapitre 1: Enzymes Flashcards
Qu’est ce qu’une protéine?
- Polymère
- Formé d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques
- Possède une structure primaire, secondaire, tertiaire (parfois quaternaire)
Expliquez ce qu’est la structure primaire d’une protéine
Odre dans lequel les acides aminés sont liés entre eux
Expliquez ce qu’est la structure secondaire d’une protéine
Organisation dans l’espace des acides aminés qui sont près des autres dans la structure primaire (arrangements réguliers et répétitifs hélice alpha et plissés bêta, ou irréguliers)
Expliquez ce qu’est la structure tertiaire d’une protéine
- Repliement complet de la protéine dans l’espace
- Lui confère sa forme unique
- Permet à des a.a opposés de se retrouver adjacents
Expliquez ce qu’est la structure quaternaire d’une protéine
Associations de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques (certaines protéines slmt)
- Produit une protéine fonctionnelle
Qu’est-ce qui rend une protéine fonctionnelle?
Si son arrangement dans l’espace est adéquat
- dépend séquence et du milieu extérieur
- une simple modification peut rendre une protéine non-fonctionnelle
Qu’est-ce qu’une enzyme?
- Une protéine douée d’un pouvoir catalytique
- Fabriquée par des organismes vivants
- Biocatalyseur agissant sur des systèmes biologiques
Comment fonctionne une enzyme
Elle accélère la vitesse de la réaction en abaissant l’énergie d’activation nécessaire pour transformer le substrat en produit
- Les chaînes latérales des a.a (site catalytique) forment des liaisons avec les molécules de substrats
- Ces liaisons facilitent une orientation productive des molécules de substrats les unes p/r aux autres
- Moins de rencontres infructueuses
- Les liaisons enzymes substrats imposent des tensions, pressions et échanges électro. aux substrats = favorise transformation en produits
- Elles sont spécifiques et catalysent qu’un type de réaction
Qu’est-ce qu’une enzyme simple?
Enzyme constituée seulement d’acides aminés. Site catalytique contient que les chaînes latérales des a.a nécessaires pour accomplir la catalyse
Qu’est-ce qu’une holoenzyme?
Enzyme qui nécessite la présence d’un/ de cofacteur(s) pour accomplir la catalyse
- Inactive sans cofacteurs
Qu’est-ce qu’une apoenzyme?
Partie protéique de l’holoenzyme (inactive)
Qu’est-ce qu’un cofacteur?
Ion métallique ou molécule organique simple (coenzyme)
-Plus ou moins lié au site actif de l’enzyme
-Participe à la réaction
-Majoritairement des vitamines
( ex: NAD+, NADP, FAD…)
Quels sont les effets d’une variation de la concentration du substrat sur la vitesse (initiale) de réaction dans des conditions où la concentration en enzyme est constante?
- Vitesse initiale de réaction: V quand il n’y a pas encore assez de produits pour qu’ils retournent en substrat
Dans ce cas, la concentration du substrat est élevée car son utilisation est à peine entamée et la vitesse est constante.
Plus le temps avance, et qu’il y a moins de substrat (il n’en reste plus assez pour saturer complètement les molécules d’enzymes). La vitesse de réaction diminue et la courbe n’est plus linéaire du à un manque de substrat et trop de produit formé si la réaction est réversible
Quand il n’y a plus de substrat (juste produit) la vitesse est nulle. Max quand bcp de substrat: toutes les enzymes sont saturées
Faible : V.i proportionnelle au substrat et non à l’enzyme
vi n’est pas nécessairement = max
Que signifie la KM (constante de Michaelis) d’une enzyme?
C’est une constante qui est égale à la concentration en substrat libre pour laquelle la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale
- Elle est inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour son substrat. C’est une propriété de l’enzyme qui n’est pas fonction de la concentration en substrat libre, mais qui peut être mesurée en faisant varier la concentration en substrat
- Elle ne change pas même si la concentration d’enzyme change car c’est une propriété de l’enzyme
Base KM: bonne affinité (rapidement saturée)
Haute KM: moins bonne affinité, mais peut en stocker bcp
Que signifie la Vmax?
C’est la vitesse (initiale) mesurée quand toutes les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat. Elle n’est donc pas sujette à une augmentation si on augmente la concentration en substrat. Elle est toujours sujette aux conditions du milieu réactionnel.
Quels sont les effets d’une variation de la concentration de l’enzyme sur la vitesse (initiale) de réaction dans des conditions où la concentration en substrat est très élevée (saturante; en excès par rapport aux concentrations d’enzymes)?
Puisque la concentration en substrat est assez élevée, plus il y a d’enzyme, plus la vitesse (initiale et maximale) est élevée.
Quels sont les effets d’une variation de pH et de la température du milieu dans lequel agit une enzyme?
Chaque enzyme a une température et un pH optimaux où son activité est maximale. En deçà et au delà de ces valeurs optimales, l’activité de l’enzyme diminue de plus en plus de sorte que la courbe de l’activité enzymatique en fonction de la température ou du pH a la forme d’un U inversé. Chez l’être humain, la température optimale des enzymes est souvent 37 degrés et le pH optimal de 7 (exceptions existent)
Distinguer les différents mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par les cellules
Les cellules de l’organisme lui-même contrôlent certaines réactions enzymatiques afin d’adapter leurs besoins métaboliques à leur environnement. Ces contrôles sont réalisés, ou bien en affectant la quantité d’enzymes et/ou en modifiant l’activité de certaines enzymes.
Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée et celui qui la diminue?
Induction et répression
La synthèse de tous les types d’enzymes est-elle sujette à ce type de contrôle? (induction et répression)
Non. Il y a des enzymes dont la synthèse est constante. On nomme ces enzymes “ enzymes constitutives”
Il y a des enzymes dont la synthèse est constante dans certains tissus et variables d’en d’autres
(leur activité est dépendante que de la présence de substrat ou non)
Nommez et expliquez les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes
- Allostérie: Les enzymes allostériques sont des enzymes de régulation dont l’activité est contrôlée par des molécules modulatrices effectives qui interagissent avec l’enzyme de façon réversible non covalente. La structure de ces molécules modulatrices n’étant pas apparentée à celle du substrat, les enzymes quelles contrôlent sont dites allostériques. En plus du site catalytique, ces enzymes ont un ou plusieurs sites régulateurs ou allostériques pour la liaison d’un effecteur. Ce site allostérique est spécifique de son effecteur. Les enzymes allostériques sont donc des enzymes dont la structure subit une modification lors de leur association avec des molécules de substrat, à des molécules d’effecteurs positifs et à des molécules d’effecteurs négatifs.
- Modification covalente: Une modification d’une chaîne latérale d’un acide aminé par addition, par exemple, d’un groupement phosphate fortement acide peut répercuter sur l’activité enzymatique en provoquant un remaniement des liaisons (hydrogène, hydrophobe, électrostatiques) qui s’étendent de proche en proche à une grande partie de la molécule.
(changement dans les structures secondaire et tertiaires, quaternaires)
ex: la glycogène synthase et la glycogène phosphorylase se voient modifiées par addition de phosphate sur un ou plusieurs de leurs aa. Ceci change leur activité. Il y a des enzymes dont le rôle est l’addition ou de soustraire les groupements phosphates. Mécanisme de tout ou rien (affecte structure primaire)
Les enzymes sont-elles toutes susceptibles à la modification covalente ou à l’allostérie?
Non. La majorité des enzymes ne sont pas contrôlées. Celles qui le sont agissent au niveau des réactions clés des voies métaboliques, des réactions qui sont généralement physiologiquement irréversibles et qui catalysent des réactions limitantes (c-à-d les réactions qui sont responsables de l’activité de toute la série d’une voie métabolique). Leur contrôle permet de réguler l’activité de ces voies.
Parmi tous les mécanismes de contrôle (augmentation du taux de synthèse, contrôle de l’efficacité) de l’activité enzymatique, lesquels permettent :
1. Une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule?
surtout l’allostérie mais aussi la modification covalente
Parmi tous les mécanismes de contrôle (augmentation du taux de synthèse, contrôle de l’efficacité) de l’activité enzymatique, lesquels permettent :
1. Une adaptation à long terme?
Induction, répression
