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biologie session 1 > chapitre 2 > Flashcards

chapitre 2 Flashcards

1
Q

quels sont les éléments naturels essentiels à la vie

A

parmi les 92 éléments naturels qui existent, 25 sont essentiels à la vie. quatre d’entre eux sont particulièrement importants soit: le carbone, l’oxygène, l’azote et l’hydrogène

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Q

quelles sont les liaisons chimiques intramoléculaires

A

liaisons covalentes
liaisons ioniques
liaisons hydrogène

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3
Q

qu’est-ce qu’une liaison covalente

A

partage d’électron

ex: méthane et dioxygène (peuvent former une liaison double en mettant en commun deux paires d’électrons)

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4
Q

qu’est-ce que l’électronégativité?

A

la capacité d’un atome a attirer vers lui les électrons.

donc plus un atome est électronégatif, plus il va attirer les électrons

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5
Q

qu’est-ce qu’une liaison covalente non polaire?

A

électronégativité égale ou équivalente des atomes impliqués dans la liaison
ex: h2 et o2 - les deux tirent avec la même force

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6
Q

qu’est-ce qu’une liaison covalente polaire?

A

électronégativité des atomes sont différents

ex: h2o - atomes très électronégatifs, donc les atomes ont tendance à plus être atirés

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7
Q

qu’est-ce qu’une liaison ionique?

A

donne ou reçoit un électron (transfert d’électrons)

ex: le sodium donne son électrode valence au chlore

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8
Q

qu’est-ce qu’une liaison hydrogène?

A

doit absolument être covalent et polaire
une liaison hydrogène est une liaison chimique ou un atome d’hydrogène relié à un atome électronégatif, se lie à un atome électronégatif d’une autre molécule. se sont des liaisons plus faible que covalente et ionique

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9
Q

donne un exemple de liaison hydrogène

A

h2o et NH3 : résulte de l’attraction entre la charge partielle positive sur l’atome d’hydrogène d’une molécule d’eau et la charge partielle négative sur l’atome d’ammoniac

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10
Q

défini comment l’eau est un composé inorganique

A

la polarité des molécules d’eau permet les liaisons hydrogènes qui assurent la cohésion. ainsi, l’ensemble des liaisons hydrogène que les molécules d’eau forment entre elles rend l’eau plus structurée que la plupart des autres liquides

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11
Q

donne deux exemples de l’eau comme étant un composé inorganique

A
  • la cohésion permet à l’eau de monter dans le tronc de très longs arbres contre la gravité
  • la cohésion permet aux petits insectes de marcher sur l’eau
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12
Q

nomme les types de composés organiques

A

caractéristique du carbone et des composés organiques
groupement fonctionnel
reactions anaboliques, catabolique et couplage d’énergie
macromolécules

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13
Q

qu’est-que la tétravalence du carbone?

A

capacité au carbone à faire 4 liaisons

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14
Q

quelle sont les deux conditions pour être composé organique?

A

doit être un chaine carboné (plusieurs liaisons de carbone) entouré par des hydrogènes et ou des groupements fonctionnels

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15
Q

quelle est la plus petite molécule organique

A

CH4

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16
Q

quels sont les 6 principaux groupements fonctionnels?

A 
1- groupement hydroxyde - OH (les alcools)
2- groupement carbonyle - c=o 
3- groupement carboxyle (acide) - COOH
4- groupement amine - NH2
5- groupement phosphate - PO4
6- groupement thiol - SH
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17
Q

qu’est-ce que les monomères

A

plusieurs petites unités pour former des polymères

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18
Q

qu’est-ce qu’un polymère

A

plusieurs monomères

ex: plusieurs wagons (monomères) forment un train (polymère)

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19
Q

qu’est-ce qu’un monosaccharide

A

monomères de glucides

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20
Q

qu’est-ce qu’un acide aminé

A

monomères des protéines

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21
Q

qu’est-ce qu’un nucléotide

A

monomères d’acide nucléiques

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22
Q

qu’est-ce que le métabolisme

A

ensemble des réactions chimiques à l’intérieur d’un être vivant ou cellule

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23
Q

qu’est-ce que l’anabolisme

A

construire, synthétiser (ex: des polymères) , fournit de l’énergie

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24
Q

qu’est-ce que le catabolisme

A

dégrader, découper, lyser (ex: des polymères ou digestion), libère de l’énergie

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25
Q

qu’est-ce que les voies cataboliques

A

dans les voies cataboliques, la dégradation d’un polymère implique des réactions exergoniques (exo) d’hydrose (ajout d’une molécule, elle brise la liaison entre 2 monomères)

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26
Q

qu’est-ce que les voies anaboliques

A

dans les voies anaboliques, la synthèse d’un polymère implique des réactions endergoniques (endo) de condensation (ou de déshydratation)

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27
Q

qu’est-ce que le couplage énergétique

A

permet d’emmagasiner l’énergie dégagée par les voies cataboliques et de les utiliser pour les voies anaboliques (couplage = synchroniser)

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28
Q

qu’est-ce que les macromolécules

A

la diversité des polymères réside dans l’arrangement des monomères
ex: 20 acides aminés différentes servent à produire des millions de protéines différentes (un peu comme les lettres de l’alphabet)

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29
Q

qu’est-ce qu’un monosaccharide

A

un glucide. première source d’énergie du corps. (quand termine par ose=glucide)
3 carbones=triose
5carbones=pentose(desoxyribose, ribose)
6 carbones=hexose(glucose, fructose, galactose)

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30
Q

qu’est-ce qu’un disaccharide

A

deux monosaccharides suite à une réaction de déshydratation

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31
Q

donne deux exemples de disaccharides

A

1- sucrose(glucose et fructose) , lactose(galactose et glucose), maltose(glucose et glucose)
2- formation d’une liaison glycosidique entre un monomère de glucose et de fructose, suite à réaction déshydratation pour former saccharose.

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32
Q

qu’est-ce qu’un polysaccharide

A

centaines à plusieurs milliers de monomères

exemple: glycogène (animaux)

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33
Q

quelles sont les deux fonctions des polysaccharides

A

polysaccharides de réserve et structuraux

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34
Q

qu’est-ce qu’un polysaccharide de réserve

A

joue un rôle de substance de réserve et seront hydrolysée en fonction des besoins de la cellule. tous les glucoses ont la même orientation (alpha)

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35
Q

donne deux exemples de polysaccharide de réserve

A

1- glycogène: ensemble de monomères de glucose seulement présent chez les animaux qui va servir de réserve d’énergie pour la cellule et pour l’organisme
2- amidon: polymères de glucose chez les végétaux donc leur réserve d’énergie. soit sous forme amylose (linéaire) ou amylopectin

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36
Q

qu’est-ce qu’un polysaccharide structural

A

matériaux de construction de la cellule formé de plusieurs polymères. le glucose s’alterne de façon inversé (béta)

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37
Q

donne deux exemples de polysaccharide structural

A

1-cellulose (glucose le plus abondant qui existe), constituant des parois végétales. forme linéaire.
2- chitine: polymère structural présent chez les champignons (parois cellulaires), insectes et crustacés (leurs squelettes). polymère de N-acetylgucosamine

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38
Q

sommes-nous capable de dégrader le cellulose

A

nous sommes capable de dégrader les amidons et glycogènes mais pas les celluloses, car pas les bons enzymes pour couper la structure du béta glucose

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39
Q

quelles sont les trois types de glucides

A

monosaccharides, disaccharides, polysaccharides

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40
Q

quelles sont les trois types de lipides

A

triglicérides, phosphoglycérolipides, stéroÏdes

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41
Q

qu’est-ce qu’un triglycéride

A

acide gras et glycérol

ex: glycérol: groupement hydroxyle (alcool). formé de 3 carbones comme chaine avec 3 réactions de déshydratation
ex: acide gras: groupement carboxyle (acide gras=non polaire) formé de 3 molécules de triglycérol avec 3 réactions de déshydratation

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42
Q

ou se trouvent les lipides

A

dans les tissus adipeux. cellules adipeuses emmagasinent les triglycérides. 2eme source d’énergie

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43
Q

qu’est-ce que les phosphoglycérolipides

A

groupement phosphate constitué de glycérol, 2 chaines acides gras et PO4. la tête est hydroxyle et la queue hydrophobe

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44
Q

quelle est la différence entre hydroxyle et hydrophobe

A

hydroxyle: liaison polaire ou chargé = aime l’eau
hydrophobe: non polaire pas chargé = aime pas l’eau

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45
Q

qu’est-ce qu’un stéroïde

A

structuré de 4 cycles fermés
ex: cholestérol est un constituant des membranes cellulaires et est un précurceurs de d’autres molécules importantes dans l’organisme (hormones: testosterone et estrogen. et vitamines)

46
Q

qu’est-ce qu’une protéine

A

une protéine est un polymère d’acides aminés. les protéines sont les molécules les plus complexes et les plus diversifiées des organismes vivants. environ 50% du poids sec des cellules. ce sont des macromolécules constituées d’un ou plusieurs polypeptides ayant adopté une structure tridimensionnelle, qui lui confère sa fonction

47
Q

qu’est-ce qu’une liaison peptidique

A

créer au cours d’une réaction de déshydratation (ou condensation) entre le groupement carboxyle d’un acide aminé et le groupement amine d’un autre acide aminé. donc on lie deux acides aminés ensemble ce qui donne liaison entre carbone et azote N

48
Q

quelle est la structure des protéines

A

une protéine est composée d’un ou plusieurs polypeptides qui adoptent une conformation tridimensionnelle particulière. cette conformation, unique à chaque protéine, est responsable des propriétés fonctionnels des polypeptides et protéines

49
Q

qu’est-ce qu’un polypeptide

A

assemblage linéaire d’acides aminés unis par des liaisons peptidiques, non replié dans l’espace (non-fonctionnel)

50
Q

quelles sont les 4 niveaux d’organisation structurale des protéines

A

structure primaire
structure secondaire
structure tertiaire
structure quaternaire

51
Q

qu’est-ce que la structure primaire

A

séquence linéaire des acides aminés le long de la chaine polypeptidique. cette séquence est unique pour chaque polypeptide et est déterminée par l’information génétique (ADN).

52
Q

qu’est-ce que la structure secondaire

A

structure tridimensionnelle régulière (motif) qu’adoptent certains segments de la chaine d’acides aminés. elle résulte de la liaison hydrogène à intervalles réguliers entre les groupements amines et carboxyle de certains acides aminés de la chaine. 2motifs: hélice alpha ou feuillet bêta

53
Q

qu’est-ce que la structure tertiaire

A

ensemble de repliements irréguliers résultant des interactions entre les chaines latérales de certains acides aminés de la chaine: liaison ionique, liaison hydrogène, interaction hydrophobe, pont désulfures (liaison covalente). repose directement sur la structure primaire. structure tridimensionnelle finale fonctionnelle de la plupart des protéines

54
Q

qu’est-ce que la structure quaternaire

A

association de 2 ou plusieurs polypeptides (sous-unités) pour former une protéine fonctionnelle. ce niveau de structure n’est pas toujours présent (chacun des polypeptides doit d’abord adopter sa structure tertiaire avant de s’associer aux autres) ex: hemoglobin

55
Q

qu’est-ce que la dénaturation d’une protéine

A

la structure secondaire et tertiaire d’une protéine dépend des différentes interactions attractives entre les acides aminés qui constituent la structure primaire. cependant, il peut arriver dans certaines conditions que ces liens se brisent, rendant la protéine biologiquement inactive. elle est alors dite dénaturée. les principaux agents dénaturants: pH, concentration en sels, température

56
Q

quelles sont les éléments qui constituent 4% de la masse d’Un organisme

A

calcium, phosphore, potassium, soufre et quelques autres

57
Q

quelles sont les fonctions des protéines

A

soutien, enzyme, transport, hormones, réception de substance, mouvement, entreposage

58
Q

qu’est-ce qu’un enzyme

A

protéine globulaire servant de catalyseur, c’est-a-dire d’agent chimique augmentant la vitesse d’une réaction sans que la réaction n’agisse sur lui. nom termine souvent par ase

59
Q

qu’est-ce que le mode d’action des enzymes

A

enzyme augmente la vitesse de réaction en abaissant l’énergie d’activation requise pour la déclencher

60
Q

qu’est-ce que la spécifié des enzymes

A

les enzymes sont hautement spécifiques a leur substrats (réactif sur lequel une enzyme agit). ex: saccharose + H2O -> glucose + fructose

61
Q

qu’est-ce que l’énergie d’activation

A

pour être déclenchée, toute réaction chimique requiert une EA afin de briser les liaisons existantes dans les réactifs, permettant ainsi la formation de nouvelles liaisons (produit)

62
Q

qu’est-ce que le site actif des enzymes

A

correspond à la partie de l’enzyme qui se lie au substrat. la forme du site actif correspond parfaitement à la forme de son substrat. de plus, lorsque le substrat entre dans le site actif la forme de ce dernier change pour mieux s’ajuster au contour du substrat (ajustement induit). c’est le centre catalytique d’une enzyme (clé et cadenas)

63
Q

qu’est-ce que le cycle catalytique

A

lie substrat -> transforme -> rejette

E + S = ES -> E + P

64
Q

qu’est-ce que l’activité d’une enzyme

A

plusieurs facteurs influent sur l’activité des enzymes, la température et le pH.

65
Q

explique le facteur de température sur l’activité des enzymes

A

température: chaque enzyme possède sa propre température optimale. si température augmente, l’enzyme dénature et l’activité enzymatique cesse. si température diminue en dessous de optimal, enzyme dénature pas mais l’activité enzymatique diminue et peut même cesser

66
Q

explique le facteur de pH sur l’activité des enzymes

A

chaque enzyme possède son pH optimal si le pH diminue en dessous ou au delà de son pH optimal, l’enzyme se dénature. (ions interfèrent avec la structure tridimensionnelle de l’enzyme) et l’activité enzymatique cesse

67
Q

qu’est-ce qu’un acide nucléique

A

polymères de nucléotides. il existe 2 sortes d’acides nucléiques: les acides désoxyribonucléiques (ADN) et les acides ribonucléiques (ARN). l’ADN représente l’information génétique et est transmise de génération en génération. l’ARN est dérivé de l’ADN et sert d’intermédiaire pour la synthèse des protéines. ADN->ARNm->protéine

68
Q

qu’est-ce qu’un gène

A

unité d’information génétique composée d’une séquence de nucléotides spécifiques, qui détermine la structure primaire (séquence des acides aminés) d’une protéine

69
Q

qu’est-ce qu’un nucléotide

A

groupement phosphate
base azotée
pentose (sucre)

70
Q

quelles sont les deux groupes et 5 types de bases azotées

A

type 1: purine: composées de 2 cycles accolés contenant 5 atomes de carbone et 4 atomes d’azote (adénine et guanine)
type 2: pyrimides: composées d’un seul cycle contenant 4 atomes de carbone et 2 atomes d’azote (uracile, thymine, cytosine)

71
Q

quelles sont les deux types de pentose dans la structure des nucléotides

A

chacun composé de 5 carbones. type 1: ribose: groupement hydroxyle associé au carbone 2’. type2: désoxyribose: perte de l’atome d’oxygène du groupement hydroxyle associé au carbone 2’

72
Q

ou se trouve le groupement phosphate dans le nucléotide

A

rattaché au carbone 5’ du ribote ou désoxyribose

73
Q

qu’est-ce que les liaisons phosphodiester

A

les nucléotides s’associent pour former de longues chaines d’acides nucléiques (brins) grâce à la formation de liaisons covalentes, appelées liaisons phosphodiesters. ces liaisons se produisent toujours entre le groupement hydroxyle associé au carbone 3’ d’un nucléotide et le groupement phosphate associé au carbone 5’ du nucléotide suivant

74
Q

comment est constituée l’ADN

A

deux chaines de nucléotides qui forment une double hélice en tire bouchon. le squelette sucre-phosphate de chacune des chaines est orienté vers l’extérieur alors que les bases azotées se trouvent à l’intérieur de la double hélice ou elles pourront s’apparier. il y a formation de liaisons hydrogènes entre les 2 brins d’acides nucléiques

75
Q

comment les bases azotées s’apparient

A

adénine avec thymine

guanine avec cytosine

76
Q

pourquoi les deux brins d’ADN sont antiparallèles

A

dans le but de maintenir le diamètre de la double hélice constant à 2nm

77
Q

qu’est-ce que la polarité des brins (antiparallèle)

A

extrémité 3’: nucléotide dont le groupement hydroxyle (-OH), présenter sur le carbone 3’ est libre. extrémité 5’: nucléotide dont le groupement phosphate, présent sur le carbone 5’ est libre.

78
Q

qu’est-ce que la réplication de l’ADN

A

les deux brins sont complémentaires et chacun d’eux possède donc l’information nécéssaire à sa réplication, nécéssaire à la transmission des informations héréditaires. ainsi, lors de la réplication, chacun des brins d’ADN va servir de matrice pour la synthèse du brin complémentaire, permettant la formation de deux molécules d’ADN identiques à la molécules de départ. c’est dit semi conservateur parce que chaque molécule d’ADN ainsi formée va être constituée d’un ancien brin et d’un nouveau brin d’ADN

79
Q

qu’est-ce que l’ARN

A

l’arn est simple brin, mais s’associe parfois avec de l’ADN ou de l’ARN lors de la synthèse des protéines

80
Q

quelle est la règle d’appariement des bases azotées ADN-ARN

A

ADN: adénine, guanine, thymine, cytosine
ARN: uracile, cytosine, adénine, guanine

81
Q

quelles sont les 3 types d’ARN

A

ARN messager
ARN transfert
ARN ribosomique

82
Q

qu’est-ce que l’ARN messager

A

(ARNm) sert d’intermédiaire entre l’ADN du noyau et les ribosomes dans le cytoplasme. contient transcription de la recette de la protéine

83
Q

qu’est-ce que L’ARN transfert

A

(ARNt) sert à interpréter le message génétique codé par l’ARNm en acides aminés

84
Q

qu’est-ce que l’ARN ribosomique

A

(ARNr) constituant des protéines. la structure sur laquelle se fabriquent les protéines

85
Q

qu’est-ce que l’adénosine triphosphate (ATP)

A

forme d’énergie utilisable par les cellules de l’organisme. la molécule d’ATP est formée de l’union de 3 types de sous unités:

  • base azotée (adénine). -monosaccharide: ribose (pentose)
  • 3 groupements phosphate (étiquette qui va se coller à la cellule pour qui effectue un travail)
86
Q

comment l’ATP fait le travail?

A

la formation d’une liaison chimique entre le réactif A et B ne peut s’effectuer spontanément et nécessite un apport d’énergie. en s’hydrolysant, l’ATP se dissocie d’un de ses groupements phosphate. le groupement phosphate inorganique libéré ira se fixer au réactif A. cette réaction se nomme phosphorylation. le réactif A maintenant phosphorylé devient à son tour très instable (il se voit attribuer une charge négative due au groupement phosphate), ce qui l’incite à réagir avec le réactif B. la formation d’une liaison chimique entre les 2 réactifs permet le relâchement du groupement phosphate qui pourra Alors servir à régénérer l’ATP

87
Q

ou se fait la transcription

A

dans le noyau chez les eucaryotes

88
Q

qu’est-ce que l’ARN polymérase

A

enzyme (protéine) responsable de l’élongation du brin d’ADNm. l’ARN polymérase ne peut ajouter de nucléotides qu’à l’extrémité 3’ libre d’un brin d’ARN (le brin s’allonge toujours dans le sens 5’ -> 3’ pour L’ARNm)

89
Q

à quoi sert la synthèse des protéines

A

c’est en dirigeant la synthèse de certaines protéines que l’ADN peut produire les caractères spécifiques d’un organisme

90
Q

quelles sont les étapes de la synthèse des protéines

A

transcription: synthèse de l’ARNm à partir de l’ADN, qui sert de matrice. traduction: synthèse d’un polypeptide à partir de l’ARNm.

91
Q

qu’est-ce que le brin transcrit

A

brin qui sert de modèle pour la transcription (un seul des 2 brins d’ADN est transcrit). brin transcrit et ARNm sont complémentaires (non-identiques)

92
Q

qu’est-ce que le code génétique

A

permet la traduction des nucléotides en acides aminés. le code génétique est un code à triplets de nucléotides, appelés codons. donc, chaque codon de l’ARNm détermine quel acide aminé sera inséré à la position correspondante du polypeptide (la lecture de l’ARNm se fait de 5’->3’)

93
Q

quelles sont les trois étapes de la transcription

A

1- initiation de la transcription
2- élongation du brin d’ARN
3- terminaison de la transcription

94
Q

qu’est-ce qu’un promoteur

A

une séquence spécifique de nucléotides de l’ADN couvrant plusieurs douzaines de nucléotides en amont du point de départ de la transcription et ou l’ARN polymérise va se lier. il détermine également quel brin servira de matrice pour la synthèse de l’ARN. le promoteur des eucaryotes contient une séquence essentielle pour l’initiation de la transcription, appelé la boite TATA parce qu’elle représente une séquence riche en adénine et thymine

95
Q

décris la première étape de la transcription

A
  • promoteur
  • des facteurs de transcriptions reconnaissent la boite TATA et s’y lient
  • permet le recrutement de l’ARN polymérase et la formation du complexe d’initiation de la transcription
  • ce dernier avance en déroulant les 2 brins pour que la transcription puisse débuter
96
Q

décris la deuxième étape de la transcription

A
  • l’ARN polymérise se déplace dans le sens 3’->5’ sur le brin transcrit en assemblant les nucléotides d’ARN complémentaires afin de permettre l’élongation du brin d’ARNm (dans le sens 5’->3’)
  • une fois transcrit, les brins d’ADN se réapparient permettant au brin d’ARNm de se détacher progressivement
97
Q

vrai ou faux-> plusieurs ARN polymérase peuvent transcrire un gène simultanément

A

vrai, cela permet à la cellule de produire une protéine déterminée en grande quantité

98
Q

décris la troisième étape de la transcription

A

terminateur: séquence spécifique de nucléotide de l’ADN marquant la fin de la transcription
l’ARN polymérise se décroche de l’ADN et libère l’ARNm après avoir transcrit une dizaine de nucléotides au-delà du terminateur

99
Q

qu’est-ce que la traduction

A

l’ARNm quitte le noyau par les pores nucléaires et va dans le cytoplasme ou s’effectue la traduction, grâce à la contribution des ARN de transfert et des ribosomes

100
Q

qu’est-ce que l’ARN de transfert et son rôle dans la traduction

A

l’ARN de transfert est une molécule d’ARN dont le rôle est d’interpréter les instructions codées (codons) de l’ARNm et de diriger un acide aminé qui se trouve dans le cytosol vers le ribosome.

101
Q

qu’est-ce qu’un anticodon

A

un triplet de nucléotides complémentaire au codon de l’ARNm ainsi qu’un site de liaison à un acide aminé. cela permet l’ajout du bon acide aminé au polypeptide en cours de formation

102
Q

qu’est-ce qu’un ribosome et son rôle dans la traduction

A

c’est l’organise cellulaire responsable de diriger la synthèse des protéines permettant l’appariement des anticodons d’ARNt avec les codons d’ARNm. il est formé de deux sous unités, une grande et une petite, composées de protéines et d’un autre type d’ARN, l’ARN ribosomique. la grande et la petite sous unité ne sont pas assemblées pour former un ribosomes fonctionnels qu’au moment ou elles se fixent à un ARNm. chaque ribosome possède un site de liaison de l’ARNm et trois sites de liaison à l’ARNt

103
Q

quelles sont les trois étapes de la traduction

A

1- initiation de la traduction
2- élongation
3- terminaison de la traduction

104
Q

décris la première étape de la traduction

A

la petite sous-unité du ribosome s’attache à l’extrémité 5’ d’un ARNm et l’ARNt spécifique d’initiation (qui porte la méthionine) se fixe au codon de départ AUG qui se trouve en aval sur l’ARNm. la grande sous-unité arrive et complète le complexe d’initiation de la traduction (L’ARNt d’initiation se trouve au site P du ribosome)

105
Q

qu’est-ce que l’étape de l’élongation dans la traduction

A

les acides aminés sont ajoutés un à un pour former le polypeptide. comprend trois étapes:
1- reconnaissance du codon
2- formation d’une liaison peptidique
3- translocation

106
Q

décris la première étape de l’élongation

A

un ARNt, portant son acide aminé spécifique, s’apparie au codon de l’ARNm exposé au site A du ribosome grâce à son anticodon complémentaire

107
Q

décris la deuxième étape de l’élongation

A

le polypeptide en cours de formation (site P du ribosome) est transféré sur le nouvel acide aminé, porté par l’ARNt nouvellement arrivé (site A du ribosome) et une liaison peptidique est formée

108
Q

décris la troisième étape de l’élongation

A

le ribosome se déplace de 3 nucléotides, dans le sens 5’->3’. ainsi, l’ARNt qui se trouvait dans le site P se trouve dans le site E (exit) ou il se détache du ribosome. l’ARNt qui se trouvait dans le site A se retrouve dans le site P, ce qui permet l’arrivée d’un nouvel ARNt dans le site A pour la traduction du codon suivant

109
Q

décris la troisième étape de la traduction

A

la traduction se poursuit jusqu’à l’arrivée du codon d’arrêt au sire A. ces 3 codons ne codent pour aucun acide aminé (il n’existe pas d’ARNt avec anticodons complémentaireS). une protéine appelée facteur de terminaison s’associe avec le codon d’adret ce qui entraine la dissociation du complexe de traduction

110
Q

qu’est-ce que la mutation ponctuelle

A

modification d’une ou plusieurs paires de bases d’un gène pouvant être transmis à la descendance. il existe la catégorie de substitution et celle d’insertions et délétions

111
Q

nomme les trois types de mutation de substitution

A

remplacement d’une paire de base sur l’ADN.

  • mutation deux-sens: un changement d’un nucléotide dans l’ADN entraine un changement de l’acide aminé lors de la traduction
  • mutation non-sens: un changement d’un nuclétoide dans l’ADN entraine l’arrêt de la traduction par l’introduction d’un codon d’arrêt
  • mutation silencieux: un changement d’un nucléotide dans l’ADN n’entraine pas un changement de l’acide aminé lors de la traduction en raison de la redondance du code génétique
112
Q

décris le type de mutation d’insertions et délétions

A

ajout ou perte d’un ou plusieurs nucléotides dans un gène de l’ADN. si l’ajout ou la perte de nucléotides ne correspond pas à un multiples de 3, il se produit un décalage du cadre de lecture

biologie session 1 (9 decks)

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