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Biologie moléculaire > chapitre 2 > Flashcards

chapitre 2 Flashcards

1
Q

ARN, ADN et protéines sont des polymères de quoi?

A

ADN et ARN: polymères de nucléotides
protéines: polymères d’AA

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Q

qu’est-ce que l’hybridation? et en quoi est-ce fondamental?

A

appariement des bases dans l’ADN
fondamental pour le séquençage et l’amplification par polymérisation en chaine

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2
Q

quelles sont les 4 structures des protéines? et brève description

A
  • primaire: séquences en AA
  • secondaire: structure de l’ossature
  • tertiaire: structure tridimensionnelle
  • quaternaire: formation de complexe
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3
Q

comment les bases sont appariées et combien de liens H?

A

A-T 2 liens H
C-G 3 liens H (plus stable)

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4
Q

que révèle le patron de diffraction d’un cristal d’ADN?

A
  • chaque tour d’hélice contient 10 group réguliers (bases)
  • structure 2nm de largeur
  • qu’un tour d’hélice mesure 3.4nm (0.34nm entre chaque base)
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5
Q

quelle est la structure de l’ADN? (5 info)

A
  • deux chaines antiparallèles
  • enroulées en hélice
  • sucre et phosphate forment chaines continues vers l’extérieur de l’hélice et constitue le squelette
  • bases orientées vers l’int et maintenues ensemble par pont H
  • Accessible par sillon mineur et majeur ( causé par angle entre le squelette sucre phosphate base)
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6
Q

à quoi sert le sillon majeur? et c’est la base de quoi?

A

plus grande ouverture
Permet à structure protéique de venir s’y loger pour s’adapter et reconnaitre les bases qui y sont présentes
- la base de la reconnaissance des séquence spécifiques d’ADN, qui permettront de contrôler l’expression des gènes et autres phénomènes

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7
Q

qu’est-ce qu’une liaison phosphodiester?

A

deux liens phosphoester = un lien phosphodiester
- ADN polymérase hydrolyse phosphate y et bêta d’un nucléotide triphosphate pour l’attacher au group hydroxyle en 3’ d’un autre nucléotide (synthèse se fait en une seule direction)

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8
Q

les liens phosphodiester sont-ils symétriques?

A

non, le phosphate est d’un côté attaché au C 3’ d’un nucléotide et de l’autre au C 5’ du suivant

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9
Q

dans quel sens se fait l’élongation?

A

5’ vers 3’

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10
Q

les bases appariées à l’int de l’hélice forment une surface hydrophobe ou hydrophile?

A

hydrophobe

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11
Q

les bases forment des surfaces pleines dans l’hélice, qu’est-ce qui stabilise davantage la molécule?

A

les interactions Van der Waals entre les bases adjacentes

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12
Q

chaque paire de bases expose des groupes chimiques, ADM, que font chacune de ces lettres? et à quoi permet la succession de celles-ci?

A

A: accepteur de liens H
D: donneur de liens H
M: méthyle (hydrophobe)
- permet de reconnaitre des séquences spécifiques dans l’ADN
(surtout groupes exposés du côté grand sillon)

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13
Q

quelle est la différence entre forme A et forme B de l’ADN?

A

B: forme générale (molécule hydratée)
A: molécule déshydratée, plus compact ( grand sillon plus étroit et profond, petit sillon plus large et moins profond)

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14
Q

qu’arrive-t-il lorsqu’une base est tordue?

A
  • il y a un changement local de la largeur des sillons
  • la structure varie donc légèrement selon la séquence
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15
Q

qu’est-ce que l’ADN Z?

A
  • hélice tourne vers la gauche au lieu de à droite (conformation anti des liens glycosidiques)
  • pyrimidine conformation anti
  • purine conformation syn
  • squelette sucre-phosphate en zig-zag
  • rôle physiologique inconnu
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16
Q

est-ce que l’ARN peut être double brin?

A

oui localement
- dans la conformation A seulement
- structure secondaire

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16
Q

quel est la structure de l’ARN?

A
  • simple brin
  • présence groupement OH en 2’ du ribose ( gr. polaire)
  • même ossature sucre-phosphate que ADN sauf ribose qui est diff
  • Uracile se lie à A
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17
Q

deux types d’appariement particulier?

A

tige-boucle
pseudo noeud

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18
Q

comment est le complexe tertiaire?

A

simple brin donc plus flexible donc les bases peuvent se positionner les unes par rapport aux autres pour former des appariements non conventionnels (ex.: U:A:U) triple base
- prot peuvent se lier à ces structures tertiaires et les stabiliser (formant des ribonucléoprotéines dans des cas particuliers)

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18
Q

qu’est-ce que le ribozyme?

A

enzyme qui est capable de lier son substrat, effectuer une rx chimique relâcher le produit et recommencer

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19
Q

par quoi les nucléotides sont-ils assemblés?

A

par des liens chimiques forts (liens phosphodiesters), liens covalents

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20
Q

par quoi les chaines anti-parallèles sont-elles maintenues?

A

par des liens faibles (liens faibles) mais stables

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21
Q

qu’arrive-t-il si on chauffe une molécule d’ADN double-brin à 95°C? comment appelle-t-on cette étape?

A

les brins vont se séparer, mais chacun des brins restent intacts
- dénaturation

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22
Q

qu’arrive-t-il quand la T° redescend à 65°C? et comment on appelle cette étape?

A

les brins pourront se réassocier grâce à leurs séquences complémentaires
- hybridation

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23
Q

qu’est-ce que l’hybridation permet?

A
  • séquence exogène peuvent se mettre avec la matrice
  • on peut donc forcer la liaison de n’importe quelle molécule cible (doit être en excès)
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24
Q

nommer quelques techniques moléculaires?

A
  • Southern et Northen
  • puce à ADN
  • hybridation in situ
  • séquençage
  • PCR
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25
Q

qu’est-ce que la T° de dénaturation? Et de quoi dépend- elle?

A

T° à laquelle une molécule double brin est séparée en deux brins simples
- dépend de la longueur de la séquence double brin (+ long = + chaud)
- dépend de la séquence elle-même (T° aug avec la richesse en C et G ou à cause de l’empilement des bases)

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26
Q

ADN double brin absobe + ou - de luminère UV que les nucléotides?

A

moins

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27
Q

qu’est-ce que le Tm? et de quoi dépend-il?

A

le point d’inflection = hausse subite de l’absorbance = T° où les molécules se sont dissociées
- dépend de la salinité ( si ++ salé l’ADN est plus stable, si – salé, molécule déstabilisé)

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28
Q

qu’est-ce que la méthode Southern?

A

détection d’ADN sur membrane

29
Q

qu’est-ce que la méthode Northern?

A

détection d’ARN su rmembrane

30
Q

qu’est-ce que la méthode d’hybridation in situ?

A

détection d’Acide nucléiques dans la cellule fixée (ex.: sur embryon ou tissus)

31
Q

qu’est-ce que la méthode de la puce à ADN?

A

détection de séquences complémentaires sur micropuce

32
Q

qu’est-ce que la méthode de la sonde d’ADN?

A

permet de réveler la présence de cette séquence dans différent contexte

33
Q

dans l’électrophorèse, l’ADN est séparé selon leur masse

A

ADN chargé - migre vers la bande +
- gros migre lentement
- petit migre vite

34
Q

à quoi sert l’hybridation sur filtre?

A

pour rechercher une certaine séquence

35
Q

comment l’hybridation sur filtre fonctionne?

A

-utilise une sonde simple brin complémentaire
- on fait migrer sur gel pour ordonner les frangements ensuite on transfert sur une membrane pour pouvoir hybrider avec la sonde
- si la séquence compl, à la sonde est présente, la sonde s’hybridera avec la séquence compl.
- donc attachée par des liens faibles, mais stable, on live pour enlever l’excédent

36
Q

Qu’est-ce qu’une puce à ADN? et sur quoi c’est fait? qu’est-ce qu’un puit contient?

A
  • réprésentent un réseau ordonné de séquences synthétique déposées sur une lame de verre
  • les séquences d’ADN sont synthétisés et déposées sur une lame de façon ordonnée
  • chaque puit contient une séquence spécifique, ADN simple brin est fixés aux puits
  • l’ARN isolé de tissu est marqués et déposés sur la puce
  • les ARN marqués s’hybrident aux puits contenant la séquence complémentaire à celle de l’ARN
37
Q

à quoi sert la code génétique?

A

traduire l’ADN
- la clé pour passer de la séquence en nucléotides emmagasinée dans l’ADN, aux séquences protéiques permettant de former des molécules fonctionnelles dans la C

38
Q

les autres ARN qui jouent un rôle secondaire dans la synthèse des prot?

A

snARN (nucléaire): participe à la modif des ARNm
ARN non codants: plusieurs rôles nucléaires: structure de la chromatine, régulation de la transcription

38
Q

quels sont les trois types d’ARN qui ont comme unique but de permettre la synthèse des prot? et leur rôle?

A

ARNm: copie l’ADN traduite en protéine
ARNt: reconnaissance des codons et transfertdes acides aminés (enre nucléotide et protéine)
ARNr: forme les ribosomes, dont la fonction est de créer les liens peptidiques entre AA pour faire prot.

39
Q

ADN peut servir de matrice pour la fabrication de quoi?

A

pour la fabrication des ARN par polymérisation de ribonucléotides complémentaires

39
Q

pour combien d’AA codent les 4 nucléotides?

A

20 AA

40
Q

combien de nucléotides pour un AA

A

3

41
Q

combien de codons possibles

A

64 mais seulement 43 diff

42
Q

besoin d’un intermédiaire entre ARNm et AA, pourquoi et quoi?

A

pour reconnaitre un triplet d’AA, le meilleur candidat est une autre molécules d’ARN complémentaire et capable de se lier aux AA et aux acides nucléiques
- ARNt

43
Q

qu’est-ce que la colinéarité?

A

les triplet se suivent dans le même ordre que les AA qu’ils codent ( ils sont adjacents)

44
Q

combien de codons STOP

A

3

45
Q

de quoi dépend de l’association des AA en une chaine +/- longue

A

de la structure tridimentionnelle

46
Q

quel lien peut pivoter?

A

les liens entre l’amine et le C alpha et entre le C alpha et le carbonyl
- comme la chaine latérale est liée au C alpha, les angles permettent de la situer par rapport aux plants des liens peptidiques adjacents

47
Q

comment peut-on pédire la structure primaire d’une protéine?

A

si on connait la séquence d’ADN qui code une protéine, car elle dépend directement du code génétique

48
Q

de quoi est composé la structure secondaire?

A

hélice alpha
feuillet bêta

49
Q

qu’est-ce que permet l’hélice alpha?

A

permet l’alignement précis des atomes des AA et la formation de nombreux liens H (tourne vers la droite)
- arrangement le plus stable de l’ossature protéique

50
Q

quelle est la conformation de l’hélice alpha?

A

les chaines latérales de tous les AA sont vers l’ext. de l’hélice, ce qui les positionne pour réagir avec d’autres molécules, comme l’ADN ou une autre prot.

51
Q

de quoi vient la stabilité des feuillets bêta?

A

provient de la possibilité d’étyablir des liens H entre les atomes de l’ossature de 2 brins adjacents

52
Q

de quoi est formé les feuillets bêta?

A

4-6 brins de chacun 8-10 AA
parallèle ou anti-parallèle
ne sont pas complètement plats, mais tournent un peu vers la droite le long d’un axe central

53
Q

de quoi tient en compte la structure tertiaire? à quoi sert-elle?

A

de la structure secondaire de l’ossature et du positionnement optimal des chaines latérales
- pour maximiser les liens faibles entre atomes de l’ossature et atomes des chaines latérales

54
Q

qu’est-ce que la structure quaternaire décrit?

A
  • décrit comment les protéines s’associent ensemble pour former des unités fonctionnelles
  • pas toutes les prots ont besoin de ça
55
Q

quelle est la diff entre homodimère et hétérodimère?

A

homodimère: structure quaternaire composée de +s prot identique
homodimère: structure quaternaire composée d’un seul type de prot

56
Q

de quoi sont souvent constitué les grosses prot?

A

de plusieurs domaines structuraux (endroit fonctionnel de la prot)

57
Q

de quoi est formé un domaine? qu’arrive-t-il aux domaines similaires?

A
  • d’une suite continue d’AA dans la séquence
  • ils apparaissent dans de nombreuses protéines aux fonctions différentes
58
Q

par quoi peuvent être reconnu les motifs structuraux?

A

par l’alignement des séquence d’AA

59
Q

que veut dire une séquence similaire?

A

une structure similaire

60
Q

par quoi est caractérisée chaque protéine?

A

par sa séquence d’AA unique

61
Q

comment on peut séparer les prot

A

par leur masse ou leur charge

62
Q

quelles sont les trois principales techniques et sur quoi reposent-elles?

A

reposent sur masse, charge et affinité des prot pour une certaine molécule
- séparer selon leur masse: filtration sur gel ou électrophorèse en gel de plyacrylamine
- séparer selon la charge: colonne échanseuse d’ions et focalisation électronique
- selon leur affinité: colonne d’affinité ou Ac spécifiques

63
Q

à quoi sert chromatographie? et le principe pour charge et masse?

A

séparer les prot selon leur masse
- colonne en microbilles aqueuses
- les petites prot vont dans bille et les grosse passe direct (filtration sur gel)
- ou billes enrobées de groupement (ex.: -)
- donc prot de charge opposée sont retenues et les autres passent graduellement selon leur charge
- on ajoute un tampon qui relâche les prot prise (échangeuse d’ions)

64
Q

comment fonctionne la chromatographie d’affinité?

A
  • la résine de la colonne est couplé à une molécule capable d’intéragir spécifiquement avec une prot
  • l’extrait protéine passe dans la colonne, les prot spécifique reste pris dans la résine et le reste passe
  • après lavage, on peut obtenir les prots (solution brise intéraction (pH, salinité))
65
Q

qu’est-ce que le SDS-Page et comment ça marche?

A
  • séparation selon la masse
  • échantillon dénaturé dans du SDS ( détergent qui se fixe partout sur la prot et lui donne une charge -
  • migration sur gel polyacrylamide
66
Q

le SDS sépare les prot selon quel principe?

A

selon la masse seulement, car toutes les prots sont neg

67
Q

qu’est-ce qui fait varier la charge nette d’une prot? et qu’est-ce qu’une charge nette?

A
  • selon le pH de la solution
  • est une mesure de protons libres (pH d’une solution) (proton libre en mesure d’annuler la charge d’AA - et les anions annuler la charge des AA +)
68
Q

qu’est-ce que le point isoélectrique?

A

le pH où une prot est neutre

69
Q

qu’est-ce que la focalisation électrique? comment ça marche?

A
  • utilise une bande de polyacrylamide où un grandient de pH est créé
  • on dépose l’échantillon sur le gel et on met un courant électrique (borne +: acide, borne -: basique
  • prot - vont vers borne + et inversement
  • prot s’imobilisent complètement quand charge nette nulle
70
Q

que combine le gel 2D?

A

la focalisation électrique et l’électrophorèse dénaturant SDS-Page

71
Q

comment ça marche le gel 2D?

A
  • On sépare les prot selon leur charge par focalisation électrique sur une mince bande de gel contenant un gradient de pH
  • on dénature ensuite les prot séparées par le gradient de pH avec le tampon SDS
  • on place bande sur un gel de poly dénaturant et on sépare les prot selon leur masse
  • on obtient ensuite un plan de l’ensemble des prot contenues dans un échantillon

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