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BIO1153 - Biocell INTRA 1 > Chapitre 1: Énergie Libre des macromolécules > Flashcards

Chapitre 1: Énergie Libre des macromolécules Flashcards

1
Q

Quelles sont les lois de la thermodynamique à laquelle la cellule obéit?

A
  1. l’énergie est toujours conservée
  2. L’entropie d’une système isolé augmente ou reste constante: plus le tems passe plus le système risque de se désorganiser,
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Q

Comment les cellules créent-elles l’ordre?

A

Pour maintenir l’ordre dans elles, elles doivent constamment utiliser de l’énergie: métabolisme.

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3
Q

Comment la cellule respecte-t-elle les lois de la thermodynamique?

A

1) l’énergie dégagée par le catabolisme (dégradation) est conservée: dans les molécules nouvellement synthétisées ou dans la chaleur crée dans la cellule

2) la nouvelle chaleur dans la cellule cause plus de désordre, augmentant l’entropie

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4
Q

Quel est le lien entre l’énergie et la liaison/rupture du lien entre 2 atomes?

A

Lorsque deux atomes s’unissent, ils libèrent de l’énergie. À l’inverse, il faut de l’énergie pour rompre ce lien.

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5
Q

Comment s’appelle le changement d’énergie dans une réaction?

A

L’énergie libre (ΔG): énergie capable d’accomplir un travail.

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6
Q

Quelle est la formule de l’énergie libre?

A

ΔG° = G (Z) – G (X+Y)

où
Z = produits
X et Y = réactifs

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7
Q

Dans quel cas est l’état d’équilibre atteint?

A

Lorsque ΔG° = 0 (environs égal).

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8
Q

Une réaction spontanée (dans le sens des produits) possède un ΔG° positif ou négatif?

A

Négatif!
Dégage de l’énergie.
Libère de la chaleur.
CATABOLISME.

Ex: feu

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9
Q

Une réaction non-spontanée (dans le sens des réactifs) possède un ΔG° positif ou négatif?

A

Positif!
Nécessite de l’énergie apportée par le couplage énergétique avec une réaction spontanée.
ANABOLISME.

Ex: électrolyse de l’eau

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10
Q

Quel est le rôle des enzymes dans les réactions chimiques de la cellule?

A

Protéine accélérant une réaction chimique en diminuant l’énergie d’activation de la réaction.
La réaction devient alors catalysée.

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11
Q

pourquoi abaisser l’énergie d’activation est tant éffectif?

A

Puisque plus de molécules auront l’énergie nécessaire pour faire la réactioné

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12
Q

Comment les réactions spontanées peuvent-elles être réversibles.

A

Au début, une réaction spontanées favorisera la production de produits mais arrivera un moment où les produits s’accumulent et les réactifs diminuent.

Certains produits, ayant l’énergie d’activation plus élevée nécessaire pour faire la réaction inverse redeviennent des produits.

Le nombre de produits finit par égaler le nombre de réactifs, ce qui causera l’équilibre, où ΔG ≈ 0.

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13
Q

Dans la cellule, le ΔGrxn dépend donc de quoi?

A
  • l’Energie intrinsèque des molécules (ΔG°)
  • la concentration de produits et de réactifs à un moment précis de la réaction.
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14
Q

Complète moi la phase suivante:
Plus le ΔG° d’une réaction est négatif, plus il faut de (A)_____ pour
atteindre l’équilibre de la réaction (ΔGrxn = 0), car l’énergie moyenne
intrinsèque des (A)____ est plus (B)____.

A

(A) produits
(B) Faible

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15
Q

Complète moi la phase suivante:
Plus le ΔG° d’une réaction est positif, plus il faut de (A)_____ pour
atteindre l’équilibre de la réaction (ΔGrxn = 0), car l’énergie moyenne
intrinsèque des (A)____ est plus (B)____.

A

(A) réactifs
(B) Faible

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16
Q

Classe moi les liaisons chimique des plus aux moins difficiles à rompre.

A

Liaisons:
Covalentes (polaires et non polaires) > Ioniques > Hydrogènes > Interaction hydrophobe

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17
Q

Comment fonctionne la liaison hydrogène?

A

Un atome d’hydrogène en ligne droite d’une atome électromagnétique (O ou N).

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18
Q

De quelles propriété peut l’eau bénéficier dû à ses nombreuses liaisons d’hydrogène?

A
  • Cohésion
  • solvant universel (sphère d’hydratation)
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19
Q

Comment fonctionnent les interactions hydrophobes?

A

Dans un environment aqueux, les interactions hydrophobes sont des inter. van der walls avec une composante d’excusion d’eau; formées par des molécules d’excusion d’eau.

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20
Q

Quel type d’interaction est responsable du repliement des protéines?

A

Les groupement hydrophobes, alors qu’ils sont séquestrés vers l’intérieur de la macromolécule par la ΔG négative due à l’exclusion de l’eau.

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21
Q

Comment fonctionnent les chaînes carbonées?

A

Elles s’éffectuent avec des liaisons covalentes non-polaires.
Les atomes de carbons s’agencent avec les liens simples doubles ou triples pour donner des formes rectilignes, ramifiées ou cycliques.

SQUELETTES DES MACROMOLS BIOS.

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22
Q

Ces chaînes carbonées peuvent-elles faire
des liens avec d’autres molécules ?

A

Pas vraiment, sauf avec interactions hydrophobes!

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23
Q

Que sont les groupements fonctionnels et à l’aide de quelles liaisons sont-ils possibles?

A

Groupement atomes participant aux réactions chimiques des molécules organiques (R-OH, etc).

Contiennent des laisons covalentes polaires; parfois ionisés.

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24
Q

Quel est l’avantage de posséder des
liaisons covalentes polaires, par rapport aux liaisons covalentes non polaires ?

A

Solubilité dans l’eau, réactivité chimique élevée!

25
Q

Quelles sont les interactions intermoléculaires qui permettent la formation des structures 3D des macromolécules?

A

1D: monomères liées les un les autres avec les liaison covalentes.

2D: hydrogène, pour que ce soit spontané

3D: covalentes et non covalentes plus faibles qui permettent le changement de conformation.

26
Q

Quelle technique permet la modélisation des macromolécules et leur interractions?

A

cristallographie aux rayons x

27
Q

Comment fonctionne la cristallographie rayons x?

A

Un faisceau de rayons x rencontre un cristal, est renvoyé dans des directions spécifiques.

En mesurant les angles et intensités, on peut obtenir ;a structure du crystal ainsi qu’une image 3D… la position des atomes, leurs natures et liaisons peuvent être connues ainsi.

28
Q

Quelles sont les monomères associées aux macromolécules suivantes:

A) Polysaccharides
B) Lipides
C) Protéines
D) Acides nucléiques

A

A) sucres
B) acides gras
C) acides aminés
D) nucléotides

29
Q

Comment se fait la lecture des bases?… dans quel sens

A

5’-3’

30
Q

Chaque protéine correspond à un ______ avec une séquence spécifique.

A

gène

31
Q

Avec quelles substances peut-on purifier les acides nucléiques?

A

détergent (SDS), l’alcool (éthanol, isopropanol) et du sel

32
Q

Quelles sont les étapes de l’isolation de l’ADN?

A

lyse de la cellule > retrait de protéines > précipitation de l’ADN > réhydratation de l’ADN

33
Q

Quelles sont les étapes de la purification de l’ADN?

A

préparation de l’échantillon > retention de l’ADN > lavage > élution de l’ADN

34
Q

Que peut-on faire avec l’ADN élué en labo? Donne moi 3 exemples

A
  1. amplification de fragments spécifiques par PCR
  2. séquençage
  3. transferts southern
35
Q

Comment fonctionne l’électrophorèse sur agarose?

A

Les acides nucléiques chargés négativement font migrer les fragments d’ADN dans un gel d’agarose chargé.
Les plus gros prennent plus de temps pour se déplacer, les plus petites arrivent au bout bcp plus vite.

36
Q

Qu’est-ce qu’on a remarqué après amplifier et séquencer différents gènes?

A

Un gène donné a toujours la même séquence… les mutations (changement de séquence) sont possibles et s’accumulent chez les espèces éloignées.

37
Q

une protéine et ses acides aminés commencent toujours par un _______ (A) et se terminent par un ________ (B)

A

(A) Groupement amine
(N-terminal)

(B) groupement carboxyle (C-terminal)

38
Q

Les ______(A) sont les modules de construction pour la structure
______(B) des protéines. Ils sont unis
par des liaisons _______(C), qui sont des liens ________(D).

A

(A) acides aminés
(B) primaire
(C) peptidiques
(D) covalents

39
Q

Pourquoi les structures secondaires se forment spontanément? Quels sont les 3 types de structures secondaire?

A

À cause des liaisons hydrogènes qui se créent facilement entre les acides aminés.

Hélices alpha, feuillet béta, reverse turn.

40
Q

Vrai ou faux? Une structure secondaire est fonctionnelle…

A

NAUR.

41
Q

Comment les acides aminés décident-ils quelles structure secondaire adopter?

A

Ils ont des préférences… mais ils vont toujours suivre ce que les autres autour deux font.
Alors, si une Glu préfère faire une hélice alpha mais touts les autres font un feuillet béta, il fera le feuillet béta!

42
Q

DE QUOI EST FORMÉ la structure tertiaire des protéines?

A

agencement d’hélices et/ou feuillets.

43
Q

Que sont les domaines fonctionnels?

A

Des régions ayant des activités enzymatiques et/ou des sites de liaisons pour d’autres molécules…
C’est la structure tertiaire des protéines qui les possède.

44
Q

Vrai ou faux… le domaine fonctionnel se replie en fonction de ceux à ses côtés.

A

FAUX! Un domaine donné se
replie toujours de la même façon PEU IMPORTE LE CONTEXTE… c’est la forme qui détermine la fonction.

45
Q

Certaines protéines ont des structures quartenaires… grâce a quelles interaction est cela possible?

A

Interactions entre plusieurs chaînes peptidiques

46
Q

Dequoi est composé l’hémogobine au niveau protéique?

A

de 4 chaines peptidiques… 2 chaines alpha et 2 chaines beta

47
Q

De quoi est composé l’actine

A

plusieurs monomères d’actine

48
Q

Vrai ou faux? la fonction est du à la structure

A

VRAI!

49
Q

explique la relation séquence-structure-fonction avec l’exemple du lysozyme

A

séquence: protéine… les acides aminés, Glu-35 et Asp-52 sont stratégiquement bien placés pour la fonction de l’enzyme

structures: conformation pliée, permet de lier les glucides

fonction: accélère la réaction d’hydrolyse des sucres.

50
Q

explique la relation séquence-structure-fonction avec l’exemple de l’ADN

A

SÉQUENCE: Acide nucléique (ADN)

STRUCTURE: Deux brins complémentaires et antiparallèles

FONCTION: Conserve et réplique l’information génétique

51
Q

Quelle est la technique de purification d’une protéine la plus populaire?

A

chromatographie sur colone

52
Q

À quoi s’attaquent les colonnes purifiant une protéine?

A

Colone selon leur:
- charges (colonne d’échange d’ions)
- degré d’hydrophobicité
- taille
- capacité à se fixer à d’autres molécules (chromatographie d’affinité)

plus efficaces lorsque combiné!

53
Q

Comment peut-on répliquer une protéine in vitro?

A

En le clonant dans un plasmide bactérien le gène codant pour cette prot à l’aide d’un His-Tag.

La bactérie devient alors l’usine à fabrication de protéine

54
Q

Que faire si on n’arrive toujours pas a purifier la protéine suite à différentes chromatographies et isolations in vitro?

A

On peut faire l’élution; on ajoute une molécule qui se lie fortement avec la matrice de la colone (détache la protéine taggée).

(suite au lavage)

55
Q

Qu’est-ce qui différencie l’électrophorèse sur gel de polyacrylamide du gel d’agarose?

A

polyacrylamide = séparer les protéines selon leur taille

agarose = sépare les segments des gènes

56
Q

pour que L’électrophorèse sur gel
de polyacrylamide fonctionne, il dénaturer les protéines… quelles sont les 2 substances permettant ceci?

A

SDS (Sodium DodécylSulfate) :
détergent puissant, chargé négativement.

β-mercaptoéthanol :
agent réducteur (défait les ponts S-S).

57
Q

Dans quel ordre faut-il dénaturer les protéines?

A
  1. défait les subunités des protéines en s’attaquant aux ponts de sulfure
  2. Les protéines maintenant subunitaires le font charger négativement avec β-mercaptoéthanol
58
Q

Quelles sont les bonnes étapes à suivre pour renaturer une protéine

A
  1. la protéine reprend sa forme secondaire (renaturée)
  2. les ponts de sulfure s’accrochent au cystines qui correspondent actually.

le contraire ferait que les pont s’accront à n’importe quelles cystines qu’ils retrouvent… ce qui ne donne pas la forme (et donc fonction initiale)

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