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Biologie moléculaire et cellulaire II > C5 : Régulation de la traduction > Flashcards

C5 : Régulation de la traduction Flashcards

1
Q

Nommer des composantes faisant partie de la structure d’un ARNm mature chez les eucaryotes.

A
  • Coiffe en 5’
  • Queue poly A en 3’
  • Codon start et stop
  • ORF (open reading frame)
  • UTR (5’ et 3’)
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2
Q

Quelles sont les 3 choses qui peuvent être contrôlées pour réguler la traduction des protéines?

A
  • Contrôle de la localisation des ARNm
  • Contrôle de l’accès aux facteurs de traduction
  • Contrôle de la stabilité des ARNm
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3
Q

Les 3’ UTR sont souvent impliqués dans le contrôle de la traduction par le contrôle de différents mécanismes. Quels sont ces 3 mécanismes?

A
  • Localisation
  • Déstabilisation
  • Inhibition directe
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4
Q

Quelle partie de l’ARNm permet son routage?

A

Les parties qui vont lier des protéines.

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5
Q

Vrai ou faux : la traduction d’un ARNm peut être influencée par la structure secondaire de l’ARN.

A

Vrai

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6
Q

Quelle protéine est importante pour la réponse de la cellule selon le niveau de fer en se liant aux ARNm?

A

L’aconitase

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7
Q

Pourquoi est-ce que la séquestration du fer dans les cellules par les ferritine est si importante?

A

Parce que le fer libre dans les cellules est toxique.

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8
Q

Pourquoi est-ce qu’il est mieux de réguler les gènes de la ferritine au niveau de la traduction et non au niveau de la transcription?

A

Parce que ça permet une réponse beaucoup plus rapide et le fer est pas super abondant et quand même important.

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9
Q

Comment sont appelées les régions sur l’ARNm de la ferritine qui peut contrôler si la traduction se fait ou non?

A

Les IRE (iron response elements)

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10
Q

Vrai ou faux : lorsque le fer est abondant, la traduction de la ferritine va être faite grâce à l’attachement de IRE-BP (l’aconitase) sur les sites IRE de l’ARNm.

A

Faux : lorsque l’aconitase s’active et se lie sur l’IRE, la traduction arrête.

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11
Q

Pourquoi est-ce que l’aconitase ne lie pas le site IRE de l’ARNm s’il y a beaucoup de fer dans la cellule?

A

Parce que IRE-BP (l’aconitase) lie soit le fer, soit la région IRE de l’ARNm.

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12
Q

L’aconitase a comme 2e ‘‘job’’ de lier le fer. Sur quel processus métabolique agit-il habituellement?

A

Sur le cycle de krebs.

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13
Q

Lorsqu’il y a abondance de fer dans la cellule, est-ce que l’aconitase va faire dégrader la transferrine? Pourquoi?

A

Oui, on va vouloir la dégrader parce que la transferrine va aller chercher le fer à l’extérieur de la cellule pour l’amener dans la cellule.

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14
Q

Lorsqu’il y a une abondance de fer dans la cellule, est-ce que l’aconitase va faire en sorte qu’il y ait plus de ferritine? Pourquoi?

A

Oui, parce que la ferritine est importante pour chélater le fer dans la cellule et empêcher son action toxique.

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15
Q

Expliquer pourquoi l’attachement de l’aconitase sur l’ARNm de la transferrine empêche sa dégradation et que son attachement sur la ferritine empêche la traduction.

A

Sur la ferritine : liaison sur le site UTR 5’, ce qui entrave l’attachement des ribosomes et empêche la traduction.

Sur la transferrine : liaison sur le site UTR 3’ qui n’empêche pas la liaison du ribosome et qui chevauche un site riche en AU (ARE) qui donne aux protéines une demie-vie de courte durée.

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16
Q

Quel est l’impact de régions riches en AU sur des protéines?

A

ARE recrutent de façon constitutive les mécanismes de dégradation d’ARNm.

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17
Q

Quelle partie de l’ARNm est très importante pour leur circularisation?

A

La queue poly-A

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18
Q

Pourquoi est-ce que les ARNm sont sous forme circulaire?

A

Pour les protéger les bouts de l’ARN et ré-initier la traduction plus rapidement.

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19
Q

Les queues poly-A protègent les ARNm de 2 façons. Lesquelles?

A
  • Il s’agit d’une région non-codante. Sa dégradation par des exonucléases n’a donc pas d’impact sur la traduction du gène et protège l’ARNm de la dégradation.
  • PABP lient les queues poly-A qui va les protéger de la dégradation.
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20
Q

Les PABP se lient aux queues poly-A des ARNm. À quoi se lient ces protéines et quel est l’impact de cette liaison?

A

Elles se lient à eIF4G qui permet l’interaction avec toute la machinerie d’initiation de la traduction.

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21
Q

Expliquer comment la queue poly-A peut être impliquée dans l’inhibition de la traduction chez les ovocytes de grenouille et pourquoi ce mécanisme est présent dans ce cas précis.

A

Dans ce cas : besoin de produire beaucoup d’ARNm, mais de ne pas les exprimer tout de suite.

Les ARNm auront une queue poly-A très courte et il n’y aura pas de recrutement de PABP, ce qui signifie qu’il ne peut pas y avoir la structure circulaire requise pour la traduction. On va alors recruter le CPEB qui va recruter MASKIN qui va se lier à eIF4E et l’inhiber.

Quand on veut produire les protéines avec les hormones : CPEB sera phosphorylé suite à plusieurs voies de signalisation et ne pourra plus interagir avec MASKIN, ce qui va permettre la polyadénylation et le recrutement de la machinerie de traduction.

BREF : masquage de la production avec des complexes non-productif empêchant la polyadénylation.

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22
Q

Vrai ou faux : les processus d’initiation, d’élongation, de terminaison et de réinitiation se produisent en même temps sur les polyribosomes.

A

Vrai

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23
Q

Vrai ou faux : plus il y a de ribosomes sur un même ARNm, plus la traduction est efficace .

A

Vrai

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24
Q

De quelle façon est-ce possible de vérifier la densité de ribosomes sur un ARNm par profilage des polylysosomes? Décrire un protocole.

A

Le profilage de polylysosomes peut se faire par ultracentrifugation en condition native en présence de cycloheximide. Il y aura formation d’un gradient de densité sur glucose où les ARNm avec plus de ribosomes iront dans des zones avec une plus grande densité.

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25
Q

Existe-il un lien entre le mouvement d’un ARNm et la répression de la traduction?

A

Oui

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26
Q

Vrai ou faux : la structure secondaire a une influence sur la traduction de l’ARNm.

A

Vrai

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27
Q

Les UTR 3’ sont souvent impliqués dans le contrôle de la traduction par différents mécanismes. Quels sont ces 3 mécanismes?

A
  • Localisation
  • Déstabilisation
  • Inhibition directe
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28
Q

Discuter de l’impact d’avoir une protéine comme TIAR qui se retrouve sur l’UTR 3’ d’un ARNm.

A

Quand il y a un répresseur comme TIAR sur l’UTR 3’ de l’ARNm, il y a beaucoup plus d’ARNm avec un monosome ou sans ribosomes. Sans le répresseur, il y a plus de polyribosomes.

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29
Q

Vrai ou faux : lors d’un stress cellulaire, les ARNm ont tendance à avoir plus de polysomes.

A

Faux : soit aucun ribosome, soit des monosomes.

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30
Q

Quelles sont les étapes de l’initiation de la traduction chez les eucaryotes? (7)

A
  1. Formation du complexe ternaire : eIF2-GTP + un ARNt qui va arrimer la méthionine.
  2. Interaction du complexe ternaire avec la petite sous-unité du ribosome (40s).
  3. ARNm vont être associés avec le complexe de liaison à la coiffe. Composé de eIF4G (protéine echaffaude qui permet la liaison entre les PABP et le complexe de liaison à la coiffe) et eIF4E (cap binding protein). La liaison avec le complexe et les PABP permet d’avoir le complexe circulaire.
  4. Complexe de préinitiation rencontre l’ARNprem va lier l’ARNm au 5’, même si AUG est plus loin.
  5. Complexe de préinitiation glisse sur l’ARNm jusqu’à trouver un AUG.
  6. Changement du complexe en recrutant le eIF5 qui est un GAP pour eIF2 pour permettre l’activité hydrolytique pour transformer le GTP en GDP.
  7. Changement de conformation de eIF2 et relâchement. L’ARNt peut recruter la sous-unité 60s du ribosome et début de la production de la protéine.
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31
Q

Le complexe ternaire est impliqué dans l’initiation de la traduction. De quoi est-il composé?

A

De eIF2-GTP et d’un ARNt lié à la met.

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32
Q

Le complexe de liaison à la coiffe est impliqué dans l’initiation de la traduction. De quoi est-il composé?

A

eIF4F (eIF4G échafaud; eIF4A hélicase; eIF4B interagit avec l’ARNr 18S et coopère avec 4A; eIF4E interagit avec la coiffe) et des PABP

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33
Q

Comment se fait le détachement du complexe ternaire lorsqu’un AUG a été reconnu?

A

eIF5 qui est un GAP va hydrolyser le GTP de eIF2 en GDP et changer sa conformation, ce qui va provoquer le détachement du complexe.

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34
Q

Quel est le rôle du complexe ternaire dans l’initiation de la traduction?

A

Trouver le codon AUG.

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35
Q

Quels sont les rôles de eIF4E et de eIF4G dans l’initiation de la traduction?

A

eIF4G : échafaud qui lie les PABP et le complexe de la coiffe
eIF4E : cap binding protein, interagit avec la coiffe

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36
Q

Quels sont les rôles de eIF5 et de eIF2B dans l’initiation de la traduction?

A

eIF2B agit comme un GEF et eIF5 agit comme un GAP pour eIF2

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37
Q

Quel est le rôle d’eIF2 dans l’initiation de la traduction?

A

Fait partie du complexe ternaire et permet le détachement du complexe une fois que le GDP est hydrolysé.

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38
Q

Quel est l’impact de la phosphorylation de eIF2 sur la traduction des protéines?

A

Lorsque phosphorylé, eIF2 se lie fortement à son GEF eIF2B. Puisque ce dernier est en bien moins grande quantité dans les cellules que eIF2, tout le GEF peut être séquestré en peu de temps et empêche le recyclage de eIF2 qui est essentiel pour initier la traduction des ARNm.

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39
Q

Quelles sont les 4 kinases qui peuvent phosphoryler eIF2α?

A
  • PERK (PKR-like endoplasmic reticulum kinase)
  • PKR (protein kinase RNA activated)
  • HRI (heme regulated inhibitor kinase)
  • GNC2 (global control non-derepressible 2)
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40
Q

La eIF2α peut être phosphorylée par HRI dans quel contexte?

A

Lorsqu’il n’y a pas assez de hème dans les globules rouges, il y aura phosphorylation par HRI pour inhiber la production de globine.

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41
Q

La eIF2α peut être phosphorylée par GNC2 dans quel contexte?

A

Quand il y a des ARNt qui sont non-chargés, ce qui est un signe qu’il manque d’acides aminés.

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42
Q

Qu’est-ce qui active la kinase PERK?

A

La réponse aux protéines mal repliées.

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43
Q

Qu’est-ce qui active la kinase PRK?

A

De l’ARNdb qui fait plus de 30 nucléotides, signifiant qu’il y a des virus.

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44
Q

Comment se fait l’activation de la kinase PKR?

A

Comme beaucoup de kinases, PKR est activée suite à une dimérisation induite par la liaison d’un ligand. Dans ce cas, c’est causé par la liaison de deux molécules de PKR sur une longue molécule d’ARNdb qui va mener à l’autotransphosphorylation de chaque dimère qui va activer l’activité kinase et mener à l’inhibition d’eIF2.

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45
Q

Comment se fait l’activation de la kinase PERK? (6)

A
  1. Une accumulation de protéines dépliées amène à une séquestration de BiP.
  2. En l’absence d’interaction avec BiP, PERK dimérise et devient une kinase active.
  3. PERK phosphoryle le facteur eIF2α.
  4. La traduction est globalement inhibée.
  5. La protéine ATF4 (normalement réprimée au niveau de la traduction) est traduite.
  6. Activation de gènes codant des protéines impliquées dans le ERAF, la réponse au stress (incluant XBP1)
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46
Q

Quelle raison explique le fait qu’il y a une dissociation permanente du ribosome de l’ARNm après la traduction?

A

Habituellement, il n’y a qu’un seul ORF.

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47
Q

Pourquoi est-ce que eIFα phosphorylé peut stimuler la traduction de certaines protéines comme l’ARN d’ATF4?

A

Parce que chez certains ARNm, la sous-unité 40s peut continuer à glisser sur l’ARNm et il peut y avoir une réinitiation de la traduction.

48
Q

Vrai ou faux : pour les ARNm qui peuvent subir la réinitiation de la traduction comme ATF4, il y a une corrélation directe entre l’efficacité du processus et la distance entre le premier codon stop et le deuxième codon start.

A

Vrai : plus il y a de distance entre le codon stop et le prochain codon start, plus il y a de chances qu’un complexe ternaire soit recruté avant de se rendre au codon start.

49
Q

L’ARN d’ATF4 contient combien d’ORF?

A

3 : 2 qui sont ‘‘faux’’ et un vrai codon d’initiation.

50
Q

Sur le génome d’ATF4, que se passe-il quand il y a beaucoup d’eIF2 actif?

A

Quand il y a beaucoup de eIF2 actif, il y a une réinitiation efficace entre la terminaison de la traduction du uORF1 et l’initiation de la traduction du uORF2. Le codon stop du uORF2 est après le codon start d’ATF4 et donc, si uORF2 est traduit, il ne peut pas avoir de réinitiation pour traduire ATF4.

51
Q

Vrai ou faux : la phosphorylation d’eIF2 donne plus de chance que le ribosome glissant manque l’AUG du ORF2 et peut commencer la traduction de ATF4.

A

Vrai

52
Q

Comment sont positionnés les ORF d’ATF4 sur son ARNm? Quel est l’impact de ce positionnement?

A

Il y a un premier AUG très en amont des 2 autres. Le 2e ORF chevauche l’ORF codant pour ATF4, c’est-à-dire que le codon stop de l’ORF2 est après le codon start de l’ORF3.

Donc, si la traduction de l’ORF2 débute, la traduction de ATF4 ne pourra pas se faire.

53
Q

Quelle condition permet la traduction d’ATF4?

A

Phosphorylation de eIF2.

54
Q

Expliquer comment se fait la traduction d’ATF4.

A

Quand il y a peu eIF2 alpha actif, peu complexes ternaires vont être recrutés au complexe d’initiation. La petite sous-unité peut continuer à glisser et le recrutement est inefficace.

Il n’y aura pas d’initiation jusqu’à après AUG2, donc le recrutement du complexe ternaire rendu au ATF4 permet la production de la protéine.

55
Q

Qu’est-ce qu’est le mTORC?

A

mechanistic target of rapamycin complex

56
Q

Quelle est l’activité de mTORC?

A

Activité kinase

57
Q

Quelles sont les protéines qui empêchent le recrutement de facteurs d’initiation quand elles sont liées à eIF4E?

A

Les 4E-BP.

58
Q

Qu’est-ce qui peut bloquer l’action des 4E-BP sur eIF4E?

A

Leur phosphorylation par mTORC.

59
Q

Vrai ou faux : dans les cellules cancéreuses, la voie TOR sera inhibée.

A

Faux : elle va être hyperactivée.

60
Q

Quelle GTPase contrôle mTOR?

A

Rheb.

61
Q

Lorsque le Rheb est lié au GDP, que se passe-il avec l’autophagie.

A

Pas d’activation de mTOR, pas d’inhibition des 4E-BP, donc plus d’autophagie.

62
Q

La voie mTOR est-elle activée en condition de croissance ou de quiescence?

A

Croissance

63
Q

En gros, quel est le rôle de la voie TOR?

A

Contrôle global de la traduction.

64
Q

Que se passe-t-il lorsqu’il y a une interaction entre le 4E-BP et eIF4E?

A

Interruption globale de la traduction, car il n’y a pas de recrutement de tous les facteurs nécessaires pour la traduction.

65
Q

Vrai ou faux : si mTOR est activé, la cellule va faire moins d’autophagie.

A

Vrai

66
Q

Vrai ou faux : si mTOR est activé, la cellule va faire moins de traduction de protéines.

A

Faux

67
Q

La voie mTOR est-elle activée en présence de Rheb GEF ou de Rheb GAP?

A

Rheb GEF (donc avec du GTP).

68
Q

Comment est appelé le complexe de Rheb qui lui sert de GAP? Quel est son rôle sur la voie mTOR?

A

TSC. Va inhiber le mTORC.

69
Q

Quel est l’impact d’une mutation qui fait en sorte que TSC ne fonctionne plus?

A

Il n’y aurait pas de Rheb-GAP associé à la voie TOR, donc la voie serait constamment activée et les cellules seraient constamment en croissance,

70
Q

Quel est l’impact de facteurs de croissance sur la voie TOR?

A

Les facteurs de croissance vont inhiber TSC via des kinases qui vont phosphoryler le complexe, ce qui va faire en sorte qu’il n’y aura plus de Rheb GAP qui va transformer le Rheb-GTP et Rheb-GDP. mTORC va donc être actif.

71
Q

Quelle enzyme va permettre d’activer les TSC lorsque la cellule a peu d’énergie? Comment?

A

AMP kinase qui va phosphoryler des résidus qui activent Rheb-GAP (TSC), ce qui va inactiver le complexe mTORC.

72
Q

L’activation du complexe mTORC va activer (3) et inhiber (2) quelles activités cellulaires?

A

Activation :

  • Synthèse protéique (S6K)
  • Biogenèse des ribosomes
  • Transcription par la pol III

Inhibition :

  • 4E-BP
  • Macro-autophagie
73
Q

Quel est le rôle de la S6 kinase?

A

Phosphoryler la protéine ribosomale S6

74
Q

Quel est l’impact de la phosphorylation de la protéine ribosomale S6?

A

Permet au ribosome de mieux lier les ARNm avec des 5’TOP (codent pour des protéines ribosomales et des facteurs de traduction) dans leur 5’UTR.

75
Q

L’activation de mTORC va inhiber ou activer la S6 kinase?

A

Activer

76
Q

Pourquoi est-ce que d’inhiber la S6 kinase serait avantageux pour des cas de cancers?

A

Car les S6 kinase vont phosphoryler la protéine ribosomale S6 qui va mieux se lier avec des ARNm impliqués dans la croissance et les métastases.

77
Q

Comment est-ce possible de contourner la nécessité d’avoir une coiffe 5’ pour initier la traduction?

A

Utiliser les IRES (internal ribosome entry sites)

78
Q

Dans quels sites sont situés les IRES?

A

Dans le 5’UTR.

79
Q

Vrai ou faux : tout comme eIF4E, les IRES peuvent recruter eIF4G qui permet l’initiation de la traduction.

A

Vrai

80
Q

Pourquoi est-ce que les virus utilisent le système IRES pour initier la traduction d’ARNm?

A

Parce qu’ils n’ont généralement pas de coiffe 5’.

81
Q

Vrai ou faux : eIF4G agit comme un échafaud et interagit avec plusieurs facteurs de traduction.

A

Vrai

82
Q

Pour quelle raison les virus pourraient cliver eIF4G?

A

Empêcher la traduction normale, mais pas la traduction des IRES pour empêcher la traduction cellulaire et favoriser la traduction massive de leurs gènes à eux.

83
Q

Vrai ou faux : il y a beaucoup de protéines non-annotées importantes dans la régulation de la traduction.

A

Vrai

84
Q

Quels sont les 3 rôles biologiques que peuvent avoir les microprotéines produites dans les ORF non-annotés?

A
  • Rien
  • Contrôle de l’expression d’une autre protéine (ex : ATF4)
  • Fonction quelconque - soit indépendant, mais souvent en interagissant avec une autre protéine codée dans le même ARNm.
85
Q

À quoi sert le profilage de ribosomes par Ribo-Seq? (2)

A
  • Étudier l’état global de la traduction

- Trouver de nouveaux ORF.

86
Q

Quel serait un protocole général de Ribo-Seq? (3)

A
  1. Extraction d’ARN qui permet d’avoir des interactions avec les ribosomes et traitement pour avoir un lien covalent ribosomes-ARNm.
  2. Digestion avec des nucléases qui va digérer tout ce qui n’a pas un lien avec le ribosome (environ 30nt protégés). Les UTRs sont dégradés. On arrive avec des ribosomes liés avec de petits bouts d’ARNm.
  3. Renversement du lien covalent qui libère des morceaux d’ARN.
  4. Conversion des ARN en ADN et séquençage.
87
Q

Quels sont les avantages du Ribo-Seq par rapport au RNA seq? (2)

A
  • Certains gènes peuvent être transcrits sans être traduits. On peut uniquement voir les gènes traduits et transcrits au Ribo-Seq. Le RNA seq montre tous les ARNm, qu’ils soient traduits ou pas.
  • Permet la découverte de nouveaux ORFs.
88
Q

Quelles sont les 3 façons générales d’éliminer les ARNm par la dégradation?

A
  1. Raccourcissement des queues poly-A (désadénylation, souvent couplé avec le retrait de la coiffe)
  2. Retrait de la coiffe - dégradation exonucléotidique
  3. Voie endonucléolytique (clivage au milieu de l’ARN - donc 2 ARN qui ont soit pas de queue soit pas de coiffe)
89
Q

Pourquoi est-ce qu’il y a une compétition entre la traduction et la dégradation d’un ARNm?

A

Si un ARNm est fortement traduit, il y a moins d’accès pour des facteurs causant la dégradation. En effet, le complexe d’initiation protège les ARNm lors de la traduction, notamment la queue poly-A et la coiffe 5’.

90
Q

Comment fonctionne un complexe d’exosome?

A

Un peu comme un protéasome : c’est un complexe qui permet le passage d’un ARN au milieu et durant le passage de l’ARN, les bases vont être enlevés.

91
Q

Nommer quelques voies de dégradation des ARNm. (3)

A
  • ARE (AU-rich elements)
  • NMD (nonsense-mediated decay)
  • Désadénylation
92
Q

Pourquoi est-ce important de dégrader des protéines avec des codons STOP prématurés?

A

Parce qu’ils pourraient agir en dimères et séquestrer des copies qui sont bonnes! Formerait une mutation dominante.

93
Q

La voie NMD est activée dans quel cas?

A

Quand un codon stop se situe à plus de 50-55 nucléotides avant un complexe de jonction exon-exon.

94
Q

Certains complexes formés lors de l’épissage vont rester sur l’ARNm. Comment sont appelés ces complexes et où se trouvent-ils exactement sur l’ARNm?

A

Les complexes EJC se retrouvent aux jonctions où il y avait un intron.

95
Q

Expliquer comment se déroule le cycle test par le processus NMD.

A

Quand on a le premier cycle de traduction, on déplace les complexes EJC. Dans le cas : il y a un codon stop précoce. Le complexe va aller dans le cytoplasme : premier cycle de traduction et on déplace EJC.

Par contre, il se peut que certains complexes EJC ne soient jamais déplacés parce que le ribosome ne s’y rend juste pas. Quand il y a un ribosome et un EJC, signal pour recruter des Upf qui vont envoyer l’ARNm pour la dégradation par l’exosome.

96
Q

Quelles protéines sont recrutées par EJC si un ARNm doit être dégradé?

A

Protéines Upf.

97
Q

Où se fait la désadénylation et le retrait de la coiffe?

A

Dans des P-bodies (processing bodies ou granules de stress).

98
Q

Que sont les P-bodies?

A

Corps spécialisés pour la dégradation.

99
Q

Pourquoi est-ce qu’en condition de stress, les ARNm ne sont pas tous dégradés?

A

Parce qu’on ne veut pas avoir à refaire tous les ARNm quand la condition de stress ne sera plus présente.

100
Q

Quelles 2 enzymes seraient présentes dans les P-bodies?

A

Protéines DCPs (decapping proteins) et les 5’-3’ exoribunucléases (XRNs).

101
Q

Différencier les miRNAs et les siRNAs.

A

Les microARNs (miRNAs ) : petits ARNs qui proviennent normalement d’une molécule précurseur. L’homologie entre miRNA et la cible est imparfaite.

Les short interfering RNAs (siRNAs) : petits ARNs qui proviennent normalement de deux molécules d’ARN complémentaires. L’homologie entre siRNA et la cible est parfaite.

102
Q

Quelle est la structure d’un miARN?

A

Tige-boucle

103
Q

Entre les miARN et les siARN, un des 2 est produit de façon expérimentale. Lequel?

A

Les siARNs : homologie parfaite.

104
Q

Les précurseurs de micro-ARNs sont produits par quelle enzyme?

A

L’ARN polymérase III.

105
Q

Comment la cellule fait des micro-ARNs?

A

miARN vient d’ARN précurseurs.

Une structure de tige-bouche fait un double-brin et est reconnue par une protéine Dicer-like. Formation d’un petit ARNdb après le clivage de la boucle, puis l’ARN double brin va se lier à Argonaute.

106
Q

Un micro-ARN est un segment d’ARN double brin. Pourquoi n’active-il pas PKR?

A

Parce que le fragment est trop petit.

107
Q

Quelle enzyme est importante pour les miARNs et les siARNs?

A

Argonaute

108
Q

Que se passe-t-il lorsqu’il y a un appariement parfait entre 2 fragments d’ARN?

A

Argonaute va cliver l’ARN cible et utiliser le petit ARN pour repérer les mêmes ARN et les cliver aussi. - Dégradation.

109
Q

Que se passe-t-il lorsqu’il y a un appariement imparfait entre 2 fragments d’ARN?

A

Pas de clivage de l’ARNm, mais inhibition de sa traduction grâce à Argonaute.

110
Q

Où sont envoyés les ARNs ciblés pour la répression de la traduction par les miARNs?

A

Dans les P-bodies.

111
Q

Agronaute peut, quand elle est liée à un ARNdb, lier une protéine GW182. Quels sont ses rôles? (2)

A
  • Lie le PABP qui bloque le lien avec eIF4G et ainsi la réinitiation de la traduction.
  • Recrute les P-bodies.
112
Q

Vrai ou faux : une augmentation de la répression de la traduction peut mener à une augmentation du nombre de P-bodies.

A

Vrai

113
Q

Quel type d’organite inclus les P-bodies et les granules de stress?

A

Les organites sans membranes, car ils sont formés grâce à la séparation de phase.

114
Q

Quelles interactions permettent aux P-Bodies et aux granules de stress d’exister?

A
  • ARN-ARN
  • ARN-protéines
  • Protéines-protéines.
115
Q

Vrai ou faux : plusieurs molécules impliquées dans les ARNi sont retrouvés aussi dans les exosomes.

A

Vrai

Biologie moléculaire et cellulaire II (5 decks)

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