C3 : Routage Flashcards
1
Q
Où sont traduites la majorité des protéines?
A
Dans le cytoplasme
2
Q
Vrai ou faux : la plupart du volume de la cellule est cytoplasmique.
A
Faux : le plus grand volume est extra-cytoplasmique.
3
Q
Entre quels compartiments le transport peut se faire par porte?
A
Entre le noyau et le cytosol (dans les 2 directions)
4
Q
Le transport depuis le cytosol se fait vers quels organites en passant par la voie transmembranaire? (4)
A
- Peroxysomes
- Plastes
- Reticulum endoplasmique
- Mitochondrie
5
Q
Les protéines peuvent partir des mitochondries et aller vers quels 2 organites via la transport vésiculaire?
A
Le réticulum endoplasmique et les lysosomes.
6
Q
Le réticulum endoplasmique peut recevoir des protéines de quels compartiments? (3)
A
- Cytosol
- Mitochondrie
- Appareil de Golgi
7
Q
Le golgi peut faire des échanges bi-directionnels avec quels compartiments? (3)
A
- Réticulum endoplasmique
- Endosome (late & early)
- Vésicules sécrétoires
8
Q
Comment les protéines sont-elles acheminées aux compartiments cellulaires?
A
Grâce à des séquences signal
9
Q
Qu’est-ce qu’est le CPN?
A
Complexe du pore nucléaire
10
Q
Qu’est-ce que le pore nucléaire peut laisser passer? (3)
A
- Permet le passage libre de petites molécules (sous 5 kDa)
- Limite supérieure sur le mouvement par diffusion de 40-60 kDa pour les protéines (environ 9 nm)
- Transport par porte des complexes de 5 Mda (environ 40 nm)
11
Q
De quoi est composé le complexe du pore nucléaire?
A
Composé d’environ 30 protéines différentes
12
Q
Comment sont appelées les protéines retrouvées dans le pore nucléaire?
A
Les nucléoporines.
13
Q
Nommer les différentes NUPs (nucléoporines) (5)
A
- Annaux internes
- Annaux externes
- FG NUPs
- NUPs de liaison
- Sous-unité limunale
14
Q
Comment sont composés les NUPs FG?
A
Une portion bien structurée qui interagit avec les NUPs structurales et une portion peu structurée avec jusqu’à 50 répétitions FG formant un coeur hydrophobique entouré par des résidus hydrophiliques. Forme un hydrogel.
15
Q
Quel est le rôle des NUPs FG dans le pore nucléaire?
A
Bloquer les macromolécules.
16
Q
Quelle partie du pore nucléaire est responsable de la sélectivité du pore nucléaire?
A
Les NUPs FG.
17
Q
Comment est-ce que certaines molécules comme NTF2 peuvent traverser le pore nucléaire malgré sa grande taille?
A
NTF2 peut traverser et se rendre au noyau parce qu’Il y a des sites de liaison qui interagissent avec les parties FG. Donc, peut rompre les interactions FG-FG et ouvre un ‘‘trou’’ dans le pore nucléaire qui permet de traverser le pore.
18
Q
Quel est le rôle des caryophérines?
A
Médiateurs de transport entre le cytoplasme et le noyau - permettent l’entrée et la sortie de molécules du noyau
19
Q
Quels sont les 2 types de caryophérines?
A
Les importines et les exportines.
20
Q
Vrai ou faux : les importines interagissent avec les NLS et les exportines avec les NES
A
Vrai : NES = nuclear export signal
NLS = nuclear localization signal
21
Q
Pourquoi les caryophérines sont capables de traverser le pore nucléaire?
A
Parce qu’elles sont capable d’interagir avec les NUPs FG et rompre les interactions FG-FG pour se frayer un passage.
22
Q
Quel est le lien entre Ran-GTP, les importines et les exportines?
A
Les importines interagissent avec leurs cargaisons seulement en ABSENCE de Ran-GTP
Les exportines interagissent avec leur cargaison seulement en PRÉSENCE de Ran-GTP.
23
Q
Quel signal est nécessaire pour l’importation des protéines nucléaires vers le noyau?
A
Les NLS (nuclear localization signal)
24
Q
Quelle expérience permet de découvrir si certaines protéines peuvent migrer vers le noyau?
A
Fusion entre la GFP (ou mCherry) et une protéine Y. Regarder si la fluorescence se retrouve ou non dans le noyau pour voir si la protéine est nucléaire.
25
Pourquoi est-ce que l'utilisation de la GFP dans l'étude de la localisation des protéines dans la cellule est risquée?
Parce qu'avec son faible poids moléculaire, elle peut entrer dans le noyau par diffusion.
Il faut regarder sur Western Blot si le lien entre la GFP et la protéine est bon avant de faire l'expérience.
26
Vrai ou faux : les GTPases ont une grande activité enzymatique lorsqu'elles sont seules.
Faux
27
Les GTPases sont dites actives au sens biologique (peuvent interagir avec d'autres molécules) lorsqu'elles sont liées au GTP ou au GDP?
Au GTP.
28
Pourquoi est-ce que la conformation des GTPases varie lorsqu'elles sont liées à un GTP au lieu d'un GDP?
Le nombre de liens faits avec des phosphates change, ce qui change la conformation.
29
Quelles protéines contrôlent l'activité des GTPases? (2)
GAPs (GTPases activating proteins)
GEFs (Guanine nucleotide exchange factors)
30
Qu'est-ce qui se passe lorsqu'un GAP se lie à une GTPase?
Il va y avoir accélération de l'activité enzymatique et permettre l'hydrolyse du GTP en GDP, ce qui va amener à un changement de conformation.
31
Qu'est-ce qui se passe lorsqu'un GEF se lie à une GTPase?
Le GEF interagit avec la GTPase et ouvre la protéine pour permettre au GDP de diffuser. À ce moment, un GTP va prendre sa place.
32
Vrai ou faux : lorsque le GEF se lie à la GTPase, il va convertir le GDP en GTP.
FAUX : ouvre la GTPase pour permettre le départ du GDP.
33
Par quelle enzyme est fournie l'énergie nécessaire pour la concentration des protéines dans le noyau ou le cytoplasme?
Par la Ran GTPase.
34
Dans la cellule, où se retrouve le Ran-GAP? Le Ran-GEF?
Ran-GAP : dans le cytoplasme
| Ran-GEF : dans le noyau
35
Nommer une autre fonction du Ran-GEF autre que le transport de molécules hors du noyau.
La condensation de la chromatine. (RCC1)
36
Qu'est-ce qui se passe quand une Ran-GTPase arrive dans le noyau?
À l'entrée, il y a un GDP attaché à l'enzyme. Le Ran-GEF du noyau va permettre l'ouverture de l'enzyme pour que le GDP se fasse remplacer par un GTP (Ran-GTP).
37
Qu'est-ce qui se passe quand une Ran-GTPase arrive dans le cytoplasme?
Rencontre rapide avec un Ran-Gap qui va hydrolyser le GTP en GDP.
38
Pourquoi est-ce que les importines ne peuvent pas interagir avec une protéine avec un NLS et un Ran-GTP en même temps?
Parce que ces molécules compétitionnent entre elles.
39
Expliquer comment fonctionne l'importation de protéines dans le noyau.
Une importine va interagir avec une protéine avec un NLS. Le complexe va pouvoir traverser le noyau par diffusion.
Une fois que le complexe arrive dans le noyau : il y a du Ran-GEF. Donc, les GTPases vont se lier avec le GTP à cause du changement de conformation de la GTPase. À cause de la compétition avec le Ran-GTP, la cargaison va se libérer et rester coincée dans le noyau.
Le complexe importine-Ran-GTP va sortir du noyau. Le Ran-GAP va amener à l'activation de l'activité enzymatique et hydrolyser le GTP en GDP. Le Ran-GDP ne peut plus interagir avec l'importine et va libérer l'espace pour laisser la place à une protéine avec un NLS.
40
Expliquer comment fonctionne l'exportation de protéines dans le noyau.
Les exportines qui sont liées avec du Ran-GTP pourront interagir avec des protéines avec un NES à l'intérieur de la cellule. Le complexe va pouvoir sortir du noyau.
Hors du noyau, la présence de Ran-GDP va mener à l'hydrolyse du Ran-GTP et changer la conformation de la GTPase. Le Ran-GTP ne pourra plus interagir avec l'exportine et laisser la protéine hors du noyau.
41
Quelle molécule s'occupe de ramener le Ran-GDP dans le noyau?
NTF2
42
Les ARNm sont exportés par un processus indépendant du Ran-RanGAP, mais lui est similaire. Quelles sont les protéines impliquées dans leur exportation?
NXF1 et NXT1.
43
Vrai ou faux : NXF1 et NXT1 vont exporter l'ARNm seulement s'il est lié à un complexe ribonucléique.
Vrai
44
Quelle est la caractéristique qui permet aux navettes protéiques de pouvoir faire traverser des molécules des 2 côtés de la membrane?
Possèdent des NLS et un NES.
45
Expliquer l'exemple des navettes protéiques chez les lymphocytes T.
Chez les lymphocytes T le NF-AT est phosphorylé, ce qui masque son NLS et expose son NES. Lorsque les cellules sont activées la concentration de Ca2+ est augmentée, activant la phosphatase calcineurine qui déphosphoryle le NF-AT. Par la suite, NF-AT active les gènes impliqués dans la réponse immunitaire.Lors de l’inactivation de la réponse NF-AT est rephosphorylé
46
Expliquer comment les gènes impliqués dans la production de cholestérol sont activés lorsque sa concentration diminue.
La diminution de la concentration de cholestérol dans les membranes fait en sorte que celle-ci change de forme. Quand ceci se produit, un complexe formé de SREBP et de SCAP va migrer vers le golgi dans une vésicule. Dans le golgi, la protéine SREBP sera clivée et la partie libre pourra se rendre au noyau pour activer les gènes nécessaires à la production de cholestérol.
47
Quelle molécule va déterminer la translocation de la plupart des protéines dans la matrice de la mitochondrie?
Une hélice α-amphiphilique située au N-terminus qui est enlevée par une protéase (signal peptidase) suite à la translocation.
48
Nommer les 5 principaux complexes responsables du routage de protéines vers la mitochondrie.
- Complexe TOM
- Complexe SAM
- Complexe TIM22
- Complexe TIM23
- Complexe OXA
49
Vrai ou faux : les protéines précurseurs sont acheminées vers la mitochondrie sous forme dépliée.
Vrai
50
Les protéines précurseurs sont acheminées vers la mitochondrie avec des chaperons de quelle famille?
Hsp70
51
Les protéines entrant dans la mitochondrie passent toutes par quel complexe?
TOM
52
Quel est le rôle du complexe TOM dans le routage des protéines vers les mitochondries?
Faire entrer les protéines dans la mitochondrie (membrane externe)
53
Quel est le rôle du complexe TIM23 dans le routage des protéines vers les mitochondries?
Transport des protéines de l'espace intermembranaire vers la matrice
54
La séquence signal permettant aux protéines de se rendre aux mitochondrie sera clivé où? Par quelle enzyme?
Clivage dans la matrice par la signal peptidase.
55
Où se fait la traduction des protéines qui doivent aller dans les mitochondries?
Dans le cytoplasme.
56
Nommer quelques rôles des protéines Hsp70 dans le routage des protéines vers les mitochondries. (2)
- Évite la formation d'agrégats
| - Permettent le repliement correct des protéines
57
D'où vient l'énergie nécessaire pour libérer Hsp70 de la protéine à laquelle elle est liée?
Hydrolyse de l'ATP
58
D'où vient l'énergie nécessaire pour faire passer les protéines dans le complexe TIM?
D'un gradient de protons
59
Décrire les étapes pour le passage des protéines dans le complexe TIM vers la matrice mitochondriale.
1. Protéines naissantes qui se lient avec Hsp70. L'hydrolyse d'ATP permet la dissociation des 2.
2. Au complexe TIM23 : utilisation d'un gradient de protons pour avoir l'énergie pour le passage de la protéine. Permet d'emmener la protéine dans la matrice.
3. Hsp70 lie les parties de la protéines qui ne sont pas repliées - changement de conformation de la protéine qui la tire vers l'intérieur de la matrice.
60
Quel complexe de la mitochondrie se charge de l'insertion des protéines dans la membrane externe des mitochondries?
Le complexe SAM.
61
Comment se fait l'insertion de protéines dans la membrane interne des mitochondries?
Séquence de signal présente qui permet le passage de la protéine, mais à un moment : signal stop transfert (hydrophobe) qui stop le transfert. Ouverture du pore et diffusion simple de la protéine dans la membrane interne. Donc, on a la formation d'une protéine transmembranaire!
62
Quel complexe permet l'insertion d'une protéine transmembranaire dans la membrane interne?
Complexe OXA
63
Vrai ou faux : le complexe OXA va permettre l'insertion de protéines transmembranaires des protéines produites dans la matrice de la mitochondrie.
Vrai
64
Comment la cellule peut-elle reconnaître des mitochondries endommagées?
Celles-ci sont souvent dépolarisées (perte de la capacité à avoir un gradient d'électrons)
65
Expliquer comment PINK1 permet le recrutement de la machinerie d'autophagie quand une mitochondrie n'est plus fonctionnelle.
PINK1 est normalement importée dans la mitochondrie où elle va être dégradée grâce au gradient de H+.
Si le gradient n'est pas présent, PINK1 va être coincée dans la membrane externe où elle sera phosphorylée et va recruter l'ubiquitine ligase PARKIN, qui va causer le recrutement de la machinerie d'autophagie.
66
Nommer l'enzyme qui va ubiquitiner la mitochondrie pour mener à l'autophagie.
PARKIN
67
Différencier les séquences signal entre celles des mitochondries et celles des chloroplastes.
Chloroplastiques plus longues et moins structurées.
68
Nommer quelques différences dans le routage des protéines vers le chloroplaste comparé au routage vers les mitochondries. (2)
- Mitochondries : gradient électrochimique de protons à travers la membrane interne. Chloroplastes : à travers la membrane thylakoïde.
- Importation des protéines dans le stroma grâce à l'hydrolyse du GTP et de l'ATP.
69
Combien existe-il de façons différentes pour que les protéines traversent la membrane thylakoïde?
4
70
Comment s'appellent les protéines qui dirigent les protéines vers les peroxysomes?
Les peroxines
71
Vrai ou faux : les protéines précurseurs sont acheminées vers le peroxysome sous forme dépliée.
Faux : sous la forme repliée.
72
Comment est appelé le récepteur qui peut accompagner les protéines vers le peroxysome?
PEX5
73
Comment est appelé le signal permettant aux protéines de se rendre aux peroxysomes? Est-il situé au N-terminus ou au C-terminus?
PTS (peroxisome targeting signal) au C-terminus.
74
Comment s'appelle le récepteur sur le peroxysome qui permet l'entrée des protéines dans l'organite?
Pex14
75
Vrai ou faux : toutes les molécules envoyées vers le RE sont destinées à en ressortir.
Faux : certaines restent
76
Qu'est-ce qui différencie principalement la translocation dans le RE versus celle d'autres organites?
Celle vers le RE est majoritairement co-traductionnelle.
77
Expliquer le principe de la translocation co-traductionnelle.
La protéine est traduite par des ribosomes. Reconnaissance d'une séquence signal (SRP) : arrêt de la traduction (on ne veut pas l'avoir dans le cytoplasme!) jusqu'à ce que le complexe se rende jusqu'au RE.
SRP reconnu par son récepteur et l'interaction permet au peptide naissant d'être reconnu par le translocome (canal qui permet l'envoi de la protéine vers la lumière). On relâche le SRP et on produit la protéine. La signal peptidase va cliver le peptide signal.
78
De quoi est composée la SRP (signal recognition particle)?
6 protéines et 1 ARN.
79
Comment est faite la séparation du SRP et de son récepteur?
Avec de l'hydrolyse de GTP
80
Quelle protéine est charge de cliver le signal peptide sur les protéines se faisant traduire dans le RE?
La signal peptidase.
81
Comment se nomme la structure au coeur du translocon?
Le complexe Sec61.
82
Décrire la structure du complexe Sec61.
Pore aqueux dans la membrane. Une hélice α agit comme bouchon.
83
Comment se fait l'ouverture du complexe Sec61?
Le bouchon formé d'une hélice α est disloqué par le peptide naissant.
84
Quel est le rôle du bouchon dans le complexe Sec61?
Empêcher la fuite de calcium.
85
La translocation post-traductionnelle vers le RE nécessite l'intervention de quelle protéine?
BIP (un Hsp70) - binding protein
86
Quel est le rôle de BIP lors de la translocation post-traductionnelle?
Permet, grâce à l'hydrolyse de l'ATP, de tirer la protéine vers l'intérieur du RE.
87
Pourquoi est-ce que la translocation post-traductionnelle est préférable pour certaines protéines comme la proinsuline?
Parce qu'elles sont plus petites et il n'y a pas assez d'espace sur l'ARNm pour la protéine et le signal.
88
Combien existe-il de types de protéines transmembranaires dans le système endomembranaire dans le RE?
5 (type I-IV + GPI)
89
Quel est le signal de début de transfert dans le RE?
Reconnaissance de la protéine dans le cytosol, puis dans le translocateur. Il va ensuite y avoir l'ouverture du translocateur qui marque le signal de début de transfert.
90
Les peptides envoyés vers le RE après la traduction passent par quels complexes?
Sec61/62
91
Où se trouve le signal de début de transfert pendant la translocation d'une protéine dans le RE?
Dans une porte latérale - elle va y rester tout au long de la translocation
92
Comment est-ce qu'une protéine hydrosoluble reste dans la lumière du RE après la translocation?
Clivage du signal peptide, ouverture de la porte latérale et le morceau de protéine formant la séquence signal va diffuser à travers la membrane et se dégrader.
93
La partie signal d'une protéine se situe au N-terminus ou au C-terminus?
Au N-terminus.
94
Pour avoir une protéine transmembranaire, il va y avoir un segment hydrophobe. Comment est-il appelé?
Séquence d'arrêt de transfert.
95
Comment se fait la translocation d'une protéine transmembranaire de type I dans le RE?
La séquence du signal peptide va dans la porte latérale du Sec61 et la protéine va être traduite vers l'intérieur. Puis, il va y avoir la séquence d'arrêt du transfert (hydrophobe) qui va empêcher le peptide d'aller vers l'intérieur. La séquence va être libérée par le mécanisme de la porte latérale comme la séquence signal, mais pas coupée.
96
Différencier les 4 types de protéines transmembranaires du RE.
- Type I : 1 domaine transmembranaire, N-terminus dans la lumière et C-terminus dans le cytoplasme. Perte du signal peptide.
- Type II : Aucun clivage, la séquence signal interne agit comme domaine transmembranaire. N-terminus dans le cytoplasme, C-terminus dans la lumière.
- Type III : Aucun clivage, la séquence signal interne agit comme domaine transmembranaire. N-terminus dans la lumière, C-terminus dans le cytoplasme.
- Type IV : plusieurs séquences de début et d'arrêt de transfert.
97
Qu'est-ce qui dicte l'orientation dont la protéine sera insérée dans la membrane du RE?
L'orientation du signal interne.
98
Qu'est-ce qui va définir l'orientation du SRP?
La quantité de charges vers le C-terminus et le N-terminus. Les parties chargées positivement vont rester dans le cytoplasme.
99
Qu'est-ce qui différencie les types IV-A et IV-B?
L'orientation du signal.
100
Quel type de protéines transmembranaires a plusieurs séquences de début et d'arrêt de transfert dans le RE?
Type IV
101
Comment peut-on prédire les domaines transmembranaires et le cadre de lecture des protéines dans le RE?
Par des tracés d'hydrophobicité. Ceux qui ont un nombre inégal de régions topogéniques auront un terminus de chaque bord et vice versa.
102
Quel est l'impact que les protéines qui passent du RE et transitent vers d'autres organites le fassent via le bourgeonnement et la fusion des membranes?
Conservation de la même topologie par rapport au cytoplasme.
103
Où se produit la glycosylation des protéines?
Dans le RE
104
Quel est le rôle de la glycosylation des protéines dans le RE?
Contrôle pour le bon repliement des protéines.
105
Lors de la glycosylation, quels sucres sont ajoutés? (3)
- N-acétylglucosamine
- Glucose
- Mannose
106
Comment s'appelle le type de lien qui est fait pour la glycosylation des protéines dans le RE?
Liaison N-osidique (liaison à l'asparagine d'une chaîne latérale)
107
Combien de glucoses sont attachés lors de la glycosylation des protéines dans le RE?
3 glucoses
108
Comment sont appelées les enzymes qui vont cliver les 2 derniers glucoses de la glycosylation des protéines du RE?
Glycosidase I et II
109
Nommer les 2 chaperonnes qui se lient aux oligosaccharides lors de la modification des protéines dans le RE. Elles sont quel type de molécules?
Calnexine et calréticuline, qui sont des lectines.
110
Combien de glucoses sur les protéines glycosylées permettent leur sortie du RE?
Zéro
111
Si le repliement des protéines glycosylées dans le RE ne se passe pas bien, quelle enzyme va se charger de rajouter des glucoses?
UGGT (glycosyl transferase)
112
À quoi sert le système ERAD du RE?
À dégrader les protéines qui restent trop longtemps dans le cycle de glycosylation/glucosidase. (Protéines qui ne réussissent pas à se replier correctement)
113
Décrire les étapes du système ERAD.
1. EDEM (alpha-mannosidase) va enlever des mannoses.
2. OS-9 va reconnaître la nouvelle configuration des saccharides et cibler la protéine.
3. OS-9 amène la protéine au retro-translocome pour sortir la protéine.
4. La protéine sera dégradée hors du RE.
114
Lorsqu'une protéine doit être dégradée parce qu'elle ne peut pas se replier, qui va s'occuper directement de la dégradation?
Le protéasome hors du RE.
115
Comment est faite la distinction entre une protéine bien repliée et mal repliée si elles n'ont pas de glucose les 2?
Une protéine bien repliée peut sortir, mais celle mal repliée est reconnue par UGGT rapidement (morceau hydrophobe) ou EDEM.
116
Expliquer comment fonctionne le système ERAF.
1. La calnexine se fixe uniquement aux molécules qui ont un glucose.
2. La glycotransférine (UGGT) continue en même temps à ajouter une molécule de glucose sur les oligosaccharides qui n'ont pas de glucose et qui sont mal repliées.
3. Sortie de la cellule juste quand les 3 glucoses sont éliminés.
117
Lorsqu'une protéine s'en va se faire dégrader parce qu'elle n'a pas réussi à se replier correctement, il y a l'ajout d'une mono-ubiquitine. Quelle enzyme se charge de rajouter cette molécule?
La E3 ubiquitine ligase.
118
Qu'est-ce que les protéasomes doivent reconnaître sur les protéines à dégrader?
Des chaînes de poly-ubiquitine.
119
En gros : à quoi sert le mécanisme ERAF et le mécanisme ERAD?
ERAF : sert à permettre le bon repliement d'une protéine
| ERAD : sert à la destruction des protéines qui ne veulent pas bien se replier.
120
Qu'arrive-t-il lorsqu'il y a trop de protéines mal repliées dans le RE?
Réponse aux protéines dépliées UPR.
121
Quelles sont les 3 voies de la réponse aux protéines dépliées?
- IRE1
- PERK
- ATF6
122
Décrire les étapes de la réponse aux protéines dépliées médiée par IRE1. (5)
1. Une accumulation de protéines dépliées amène à une séquestration de BiP.
2. En l’absence d’interaction avec BiP, IRE1 dimérise et devient une endoribonucléase active.
3. IRE1 coupe l’ARNm de XBP1 pour l’épisser.
4. Le facteur de transcription XBP1 est traduit.
5. Activation par XBP1 de gènes codant des chaperons du RE, protéines impliquées dans le ERAF et le ERAD (incluant BiP et OS 9) et autres réponses au stress.
123
Décrire les étapes de la réponse aux protéines dépliées médiée par PERK. (6)
1. Une accumulation de protéines dépliées amène à une séquestration de BiP.
2. En l’absence d’interaction avec BiP , PERK dimérise et devient une kinase active.
3. PERK phosphoryle le facteur eIF2α.
4. La traduction est globalement inhibée partout dans la cellule.
5. La protéine ATF4 (normalement réprimée au niveau de la traduction) est traduite.
6. Activation de gènes codant des protéines impliquées dans le ERAF, la réponse au stress (incluant XBP1).
124
Décrire les étapes de la réponse aux protéines dépliées médiée par ATF6. (5)
1. Une accumulation de protéines dépliées amène à une séquestration de BiP.
2. En l’absence d’interaction avec BiP , ATF6 peut continuer dans la voie sécrétoire et être acheminée au Golgi.
3. Dans le Golgi, ATF6 est clivée par des protéases.
4. La portion d’ATF6 libérée dans le cytosol peut ensuite interagir avec XBP1 et aller au noyau.
5. Activation de gènes codant des protéines impliquées dans le ERAF, la réponse au stress (incluant XBP1).
125
Nommer quelques maladies causées par le stress dans le RE.
- Alzheimer
- Parkinson
- Maladies inflammatoires chroniques intestinales
126
Comment s'appelle le signal qui permet la rétention de protéines dans le RE. Est-il au N-terminus ou au C-terminus? Est-il retiré?
Le KDEL situé à l'extrémité C-terminus de la protéine ne peut pas être retirée.
127
La séquence signal des protéines migrant vers les mitochondries est située sur quelle extrémité de la protéine? Cette séquence est-elle enlevée?
Sur le N-terminal et est retiré.
128
La séquence signal des protéines migrant vers le stroma des chloroplastes est située sur quelle extrémité de la protéine? Cette séquence est-elle enlevée?
Au N-terminal et est retiré
129
La séquence signal des protéines migrant vers les peroxysomes est située sur quelle extrémité de la protéine? Cette séquence est-elle enlevée?
En majorité en C-terminal et n'est pas retiré.
130
La séquence signal des protéines migrant vers le noyau est située sur quelle extrémité de la protéine? Cette séquence est-elle enlevée?
L'extrémité est variable, mais la séquence n'est pas retirée.
