Bioquimica ENZIMAS Flashcards
Tipos de enzimas
Oxidoreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerazas Ligasas
Cuales son los grupos prosteticos y cuales son sus funciones?
Se unen de manera firme a una proteina mediante enlaces covalentes o no covalentes.
Ejemplos de grupos prostaticos
1. Fosfato de piroxidal
2.mononucleotido de flavina adenina (FMN)
3. Dinucleotido de flavina adenina (FAD)
4. biotina
5. Metales de transicion (Fe, Co, Cu, Mg,Mn, y zinc). En reacciones redox se unen como complejos organo metalicos como el hemo. O tambien facilitan la gui y union de sustratos, formacion de enlaces covalentes o actuando como acidos o bases para hacer el sustrato mas electrofilico o nucleofilico.
Diferencia entre un cofactor y un grupo prostetico.
Los co factores se unen debi y transitoriamente formando complejos disociables por lo que se necesitan que este en el ambiente para que se pueda llevar a cabo una catalisis.
Los mas comunes son los iones metalicos y cuando este se unen a una enzima esta se denomina ENZIMA ACTIVA POR METAL.
LAS METALOENZIMAS SON IONES METAL UNIDOS COMO GRUPOS PROSTETICOS
Cual es el componente importante es muchas coenzimas
La vitamina B soluble en agua.
Nicotamida es componente del NAD Y NADP
Riboflavida es componente del FMN Y FAD
Acido pantotenico es componente de la Coenzima A.
Funcion e importancia de las coenzimas
Transportan sustratos de un lado a otro, espcialmente cuando son sustancias muy inestables como los iones H+ (FADH2 y NADH).
2. Aumenta el numero de contactos entre el sustrato y la enzima por lo que aumenta su afinidad y especificidad
Mecanismos generales para mejorar una catalisis enzimatica
- Catalisis por proximidad: Cuando un sustrato se une a la enzima, la nezima crea un ambiente con una concnetracion mayor por ende una menor distancia interactuando mejor. mejora hasta 1000 veces la velocidad.
- Catalisis acido -base
- 1 Especifica de acido o base: Participan unicamente protones o iones hidroxido, por lo que es sensible a dicha concentracion, pero no con la concentracion de otros acidos o bases.
- acida o basica general: Interactuan con todos los bases o acidos.
- Catalisis por tension: La enzima se une a un sustrato en una conformacion que debilita su enlace para poder romperlo mediante la distorcion fisica y la polarizacion electronica.
- Catalisis covalente: la enzima forma enlaces con uno o mas sustratos, convirtiendose en un reactivo de manera transitoria. es muy comun en las enzimas que catalizan transferencias grupales.
Que es el mecanismo ping pong
Una catalisis covalente en el que un primer sustrato se une y su producto se libera antes de la union de un segundo sustrato.
Que es el modelo de ajuste inducido?
que establece que a medida que los sustratos se unen a una enzima, induce un cambio conformacional (como una mano en un guante)
Ejemplo de catalisis acido base
- La proteasa del VIH: Contiene dos residuos de aspartilo (Aspartato). El primer aspartato va a atacar un molecula de agua (Actua como base) y el segundo aspartato va a actuar como un acido, generando dos productos.
Ejemplo de catalisis covalente
Quimiotripsina: Implica un intermediario acilo-enzima. Asp102-His57-Ser195.
fructosa 2-6 bifosfatasa.
Que significa que las enzimas sean altamente conservadoras?
Que es una isoenzima?
Se dicen que son altamente conservadoras pues existen homologas que utilizan el mismo tipo de reaccion pero difieren en los sustratos que unen, por lo que derivan de un antecesor en comun.
Una isoenzima es una enzima que tiene una conformacion diferente mas sin embargo cataliza una misma reaccion. (Una version fisica diferente de una enzima determinada) surgen a partir de la duplicacion de genes.
Deteccion de enzimas como me dio diagnostico
- Fosfatasa acida prostatica (Cancer de prostata)
- Aspartato aminotransferasa y lactato deshidrogenasa - Infarto
- LAS MEJORES PARA DETECTAR INFARTO : TROPONINAS CARDIACAS I y T
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