Bioquímica Flashcards
¿Qué son las biomoléculas?
Son compuestos químicos que forman la materia viva; y resultan de la unión de bioelementos por enlaces químicos (destacan enlace covalente)
Tipos de biomoléculas
Orgánicas e inorgánicas
¿Qué componen a las Biomoléculas Orgánicas?
**Base de carbono
Se unen H+, O (algunos tienen N, P y S)
¿Qué es el metano?
Hidrocarburo simple, de origen NO biológico y considerado biomol orgánica
Principal biomolécula en el cuerpo
Hidratos de carbono
¿Dónde encontramos biomoléculas inorgánicas?
Materia inerte, también hay en algunos seres vivos
Característica de las biomoléculas inorgánicas
- La mayoría NO posee átomos de C (si los tiene No forman cadenas con otros C o H+)
¿Qué forma a una sal mineral?
Catión + Anión (Ejemplo Na+ Cl- )
¿Cómo se presentan las sales minerales?
Sales insolubles o no disociadas y Sales disociadas, solubles o disueltas
¿Cómo son las sales NO disociadas?
Tienen una función esquelética, forman “caparazón”
Ejemplo de sal mineral NO disociada
Carbonato de Ca+
Fosfato cálcico (forma conchas/huesos)
¿Qué sucede si un ion se une a moléculas orgánicas?
- NO forma sal mineral pero tampoco esta disociado
- Su función depende de la molécula de la que se trate (ej: Hb lleva Fe, Clorofila lleva Mg, vitamina B12 lleva ion cobalto)
¿Cuáles son las sales disociadas o disueltas?
Son las que sus iones están disueltos en H2O y son responsables de funciones MUY específicas
Fenómenos biológicos fundamentales en las que participan las sales disociadas/disueltas
Equilibrio osmótico y equilibrio ácido-base (pH)
¿En que dirección se mueve el agua?
De donde hay menos concentración de sales a dónde hay más
¿A que se le llama ósmosis?
Fenómeno en el cual el H2O viaja por la membrana para obtener la misma concentración de sales en ambos espacios.
Una molécula que es osmóticamente activa es:
Aquella molécula que tiene la capacidad de atraer agua (ejemplo: sales minerales)
¿Cuáles son las sustancias tamponantes?
Disolución acuosa, que permite mantener un pH constante al añadir ácido o base (y unir o liberar sales)
*evita cambio de concentración
Ejemplo del sistema tampón en el cuerpo
Ion hidrógeno-carbonato (carbonato ácido o bicarbonato)
Funciones específicas de las sales disueltas
Iones Na y P: transmiten impulsos nerviosos
Ca+: contracción muscular y coagulación sanguínea
Importancia del agua
- Es el medio de transporte de los nutrientes celulares
- Participa en reacciones químicas del metabolismo
- Reactivo en reacciones químicas celulares
- La estructura y propiedades de biomol. Y componentes celulares depende de su interacción c/agua
¿Qué porcentaje de agua hay en nuestro cuerpo dependiendo nuestro peso?
75% del peso total
¿De dónde proviene el agua del cuerpo?
La mayor parte del medio externo y mínimamente de reacciones de las células
¿En células pluricelulares, dónde encontramos agua?
- Dentro de las células, en el espacio intersticial o intercelular
- Circulando por organismo (sangre, linfa o saliva)
Describa la estructura de la molécula del agua
- Es neutra en conjunto (carga queda en 0)
- Tiene bipolaridad (actúa como un imán/dipolo; por el reparto asimétrico de sus e-)
- Unidas por P. De H+
¿Qué son los puentes de H+?
Enlaces débiles entre H+ y O; que unen moléculas de H2O
¿Cuáles son las funciones biológicas del agua que permiten las propiedades fisicoquímicas?
Funciones de: disolvente, medio de reacción, transportadora, bioquímica, estructural y termorreguladora
¿Cuál es el papel de la función disolvente del agua en el organismo?
El agua disuelve muchas sustancias; haciendo que la mayoría de las reacciones, tengan lugar en un medio acuoso, al mantener muchos compuestos de forma ionizada; por lo tanto permite que puedan reaccionar entre ellas.
¿Cuál es el papel de la función “medio de reacción” del agua en el organismo y da un ejemplo?
Facilita el movimiento de las moléculas; favoreciendo el que pueda reaccionar entre ellas
Ejemplo: semillas permanecen “dormidas” si no hay agua, no hay reacción quim
¿Cuál es el papel de la función “transportadora” del agua en el organismo y da un ejemplo?
Para que el cuerpo lleve nutrientes y desechos por el cuerpo, necesita un “medio para moverse”, y estos están constituidos por agua mayormente.
Ejemplos de medio de transporte en el cuerpo:
Sangre, saliva, etc
¿Cuál es el papel de la función “bioquímica” del agua en el organismo y da un ejemplo?
El agua participa cómo “sustancia reaccionante” o “sustrato”
Por ejemplo:
1. Hidrólisis: dónde se rompen macromol grandes a pequeñas moléculas + simples
2. Fotosíntesis: agua aporta H+
3. Respiración y Ox. De glucosa: se obtiene H2O como producto de reacción
¿Cuál es el papel de la función “estructural” del agua en el organismo y da un ejemplo?
El agua actúa como esqueleto (da soporte) a ciertas células o estructuras
Ejemplo: plantas herbáceas y medusas
¿Cuál es el papel de la función “termoreguladora” del agua en el organismo y da un ejemplo?
El agua posee un elevado calor específico (porque requiere mucha energía para aumentar o disminuir su temperatura)
Ejemplo:
- La sangre (bombeo) calienta la piel
cuando baja la temp. —el sudor enfría
¿Qué son las enzimas?
Son un grupo especializado de proteínas, que actúan como catalizadores para que las reacciones, sucedan a un ritmo adecuado
¿Qué es un catalizador?
Es un compuesto (moléculas) que solo con su presencia AUMENTA la velocidad de reacción SIN modificar
*SI CAMBIA LA FORMA/ESTRUCTURA DE LA ENZIMA, CAMBIA FUNCIÓN (por el simple hecho de que las enzimas son proteínas)
¿De qué depende la capacidad catalizadora de las enzimas?
Conformación
Si se suprime de algún nivel de estructuración de la enzima, se tiene como consecuencia
Pérdida de funcionamiento
¿De qué depende su capacidad catalítica de las enzimas?
De su especialización, por sustancias reaccionantes, o sustratos
Hay enzimas de diferentes tamaños y requerimientos; por ejemplo unas para realizar su actividad, necesitan una estructura______1_____ y otras requieren la presencia de un ____2___
1 aminoácida
2 cofactor
¿En qué año la unión internacional de bioquímica, comenzó a utilizar el sistema de clasificación de enzimas?
1961
La clasificación enzimática puede ser por y ejemplo:
1 nombre del órgano/tejido dónde se encontró (pepsina–digestivo)
2 sustrato/ acción desarrollada—- +sufijo “asa” de romper (Ureasa: cataliza hidrólisis de urea)
Mencione los 6 grupos de clasificación de enzimas:
1 oxidorreductasas
2 transferasas
3 hidrolasas
4 liasas
5 isomerasas
6 ligasas
Grupos de moléculas que transfieren las transferasas
Amino, carboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo, acilo, etc
¿Qué hacen las enzimas transferasas?
Transfiere “grupos de moléculas/ gpo.funcional”, de una mol. “Donadora” a una “Aceptora”
¿Qué hacen las enzimas oxidorreductasas?
Catalizan reacciones REDOX, cambiando el estado de oxidación de 1+átomos en 1 molécula
(transfieren electrones)
Prefijo de las enzimas transferasas
“TRANS”
Ejemplo de enzimas transferasas
Transcarboxilasa, transmetilasa y transaminasa
Acción de las enzimas hidrolasas
Rompen enlaces y añaden una molécula de H2O
Ejemplo de enzimas hidrolasas
Fosfatasa, estreasa y peptidasa
Acción de las enzimas liasas
Catalizar reacciones para ELIMINAR grupos y formar dobles enlaces;
*** añaden un doble enlace
Ejemplo de enzimas liasas
Descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasas y sintetasas
¿Qué hacen las enzimas isomerasas?
Catalizan diferentes tipos de reordenamiento intramoleculares (hacen transferencia de grupos dentro de una misma mol.)
¿Qué hacen las enzimas ligasas?
Catalizan formación de enlaces entre 2 moléculas del sustrato (Une moléculas)
Ejemplo de enzimas ligasas
Ligasa de DNA (une fragmentos de cadena de DNA)
¿Qué palabra usan las ligasas en sus nombres?
Sintetasa
Las reacciones sin catalizar son….
Lentas y la posibilidad de que una molécula cambie en un medio es baja
¿De qué dependen las reacciones, aún si son catalizadas o no?
Dependen de las leyes de la termodinámica
¿Qué es “estado de transición”?
Conversión de sustrato a producto, dónde el nivel de energía es superior al sustrato o producto.
¿Qué es energía de activación?
Es la diferencia de nivel de energía basal y la correspondiente al estado de transición
(entre más elevada sea,= menor es la velocidad de reacción)
La presencia del catalizador, provoca…
Disminución en la energía de activación requerida= aumenta velocidad
Las reacciones catalizadas enzimáticamente, incrementa velocidad de reacción; pero NO modifica…
Equilibrio de la misma (porque sigue las leyes de termodinámica)
¿Cuáles son las formas que tiene una enzima para realizar su actividad?
1 uniéndose al sustrato
2 facilitando la modificación del mismo para su cambio a producto (cambios)
Unión enzima-sustrato, consiste en:
El sustrato se une al “SITIO ACTIVO” que le permite a la célula llevar a cabo su función
“Llave”— unión enzima-sustrato— forma producto ejerce acción y luego se liberan
¿Cuál es el nombre de la región dónde se sitúan las moléculas a modificar?
Centro o sitio activo
¿De qué es responsable el sitio activo?
De 2 propiedades de básicas de la molécula; las cuales son:
Especificidad y acción catalizadora de la proteína
¿Qué comprueba la “teoría del ajuste inducido” o “modelo del guante y la mano”?
Afirma que los enlaces NO SOLO enlazan sustrato y centro activo; sino también facilitan la transformación de sustrato en producto
FACILITACIÓN DE LA MODIFICACIÓN DEL SUBSTRATO PARA CAMBIO DEL PRODUCTO
Hace productos una vez se une para facilitar la producción de un producto
Las enzimas son catalizadores altamente eficaces en comparación con____1___, ya que aumentan la velocidad de __2__a ____ veces
1 Catalizadores NO biológicos 2 10-20veces
¿Qué mecanismos utiliza para acelerar el proceso?
Disminución de entropía, Facilitación del medio ambiente o ambiente de reacción, introducción de tensión o distorsión sobre el sustrato y la existencia de grupos catalíticos específicos.
Disminución de entropía se refiere a…
Las colisiones de las moléculas en disolución pueden ser escasas, la existencia y acción de una molécula +gde con tendencia a unir y colocar correctamente los sustratos, facilita la TRANSFORMACIÓN
Facilitación del medio ambiente o ambiente de reacción es…
El centro activo de la enzima, dispone de grupos funcionales que pueden modificar el medio ambiente del sustrato.
Introducción de tensión o distorsión sobre el sustrato se refiere a…
La complementariedad entre el centro activo y el sustrato, provoca tensiones sobre la molécula del sustrato, favoreciendo la aparición o desaparición de enlaces que facilitan su transformación a producto.
Existencia de grupos catalíticos específicos
Centro activo puede disponer de grupos funcionales catalíticos específicos que colaboren en la formación o ruptura de enlaces.
Tipos de grupos catalíticos específicos
Grupo catalítico ácido-base y Grupo catalítico covalente.
Grupo catalítico ácido-base, son:
Aquellos que dan o aceptan protones. Permitiendo el desarrollo de la reacción para formar un producto.
Grupo catalítico covalente, es aquel que:
Mediante la creación de enlaces covalentes transitorios en el sustrato, direcciona la reacción en el mismo sentido que la anterior.
¿Qué es la cinética enzimática?
Es el estudio de la actividad enzimática que implica el análisis de la velocidad de actuación de la enzima.
¿Qué determina la velocidad de catálisis de una enzima?
La velocidad en la que forma un producto y la velocidad en que el sustrato desaparece
¿Cómo afecta la concentración de sustrato en la velocidad de la enzima?
Cuando la concentración de la enzima es constante, se comprueba que si AUMENTA el sustrato= Velocidad de enzima aumenta LINEAL. Disminuye el incremento paulatinamente, hasta llegar a una meseta que corresponde al valor de velocidad MÁXIMA.
¿Qué son las isoenzimas?
Son variantes de la misma enzima, catalizan la misma reacción con distintas cinéticas
*Actúan en entornos diferentes, gracias a sus diferencias estructurales
Característica principal de las isoenzimas que justifica su cinética variable…
Presentan diferencias estructurales entre ellas, y estas variaciones permite que varié el funcionamiento de acuerdo a la célula.
Factores que afectan la actividad enzimática
Temperatura y pH
¿A que se refiere el “pH óptimo”?
Dependiendo del medio dónde deba ocurrir su actividad catalítica, cada enzima tendrá su conformación mas adecuada. Por lo tanto su máxima actividad, al rededor de un valor de pH. (al 100% actividad )
¿Si el pH es más bajo o más alto de lo normal qué sucederá?
La actividad disminuye
Valor de pH optimo de la pepsina (estomacal)
pH= 2
Valor de pH optimo de la tripsina (intestino)
pH= 8
Enzima que es muy poco sensible a los cambios de pH y que puede mantener su función en un rango de valores de pH:
Amilasa salival
¿Cómo debe ser la temperatura en las enzimas?
Proporcional a la actividad enzimática
Si aumenta mucho la temperatura, las enzimas podrían…
Desnaturalizarse (romper enlaces peptídicos)
¿Qué son los inhibidores?
Conjunto de moléculas que disminuyen actividad enzimática
¿Qué efecto tiene el fármaco aspirina o ácido acetilsalicílico?
Inhibe la primera síntesis de prostaglandinas
Tipos de unión entre inhibidores-enzima
Reversibles e irreversibles
Los inhibidores reversibles son aquellos que:
Están unidos por enlaces NO COVALENTES
Los inhibidores irreversibles son aquellos que:
Unidos por enlaces COVALENTES
Grupos de “inhibición reversible” que dependen del lugar y forma
Inhib. Competitivos, No competitivos y acompetitivos
INHIBIDORES COMPETITIVOS
- Compiten con el sustrato por ocupar el centro activo
- Estas moléculas tienen semejanza estructural con el sustrato, que les permite situarse en el centro activo y bloquear la catálisis enzimática
- Efecto cinético: Disminución en velocidad de reacción
**El inhibidor pelea con sustrato para unirse a sitio activo (tiene misma forma)
Si quieren aumentar la velocidad de reacción pero hay un inhibidor competitivo en el medio se debe de….
La concentración del inhibidor debe mantenerse fija y se debe aumentar la concentración de sustrato
INHIBIDORES NO COMPETITIVOS
- Une a la enzima en puntos diferentes al centro activo y su unión incapacita a la enzima para realizar la acción catalítica.
- El aumento en la concentración del sustrato NO revierte la inhibición
**NO se unen al sitio activo, se unen a otro sitio—no compiten con sustrato
INHIBIDORES ACOMPETITIVOS o INCOMPETITIVOS
- NO tienen afinidad por moléculas de enzima libre; estos se unen cuando se está formando el complejo “enzima-sustrato”. Lo que inhabilita la continuación del proceso y forma el producto.
**Ellos esperan a que el complejo enzima-sustrato está hecho, estos inhibidores se unen
Fármacos con actividad de inhibición irreversible, que bloquean enzimas claves bacterianas:
Penicilina (impide actividad en la síntesis de la pared)
¿Cómo responden las enzimas reguladoras?
Aumentan o disminuyen su actividad catalítica de acuerdo a determinados moduladores o moléculas señal
¿A qué se le denomina enzima alostérica?
A cuando la unión del modulador es reversible, NO COVALENTE; ya que pueden modificar su conformación por unión de los moduladores
Subunidades de las enzimas reguladoras:
Centro activo en subu. CATALÍTICA
Centro alostérico o regulador– se une al modulador y está en subu. REGULADORA
Cinética de las enzimas se modifica dependiendo el tipo de modulador con el que se una…
Hay 2 tipos de moduladores, los cuales son:
Aumentan act.de enzima—activadores
Disminuyen—-inhibidores
Clasificación de enzimas reguladoras:
Homotrópicos y Heterotrópicos
La enzima homotrópica es aquella que:
Cuando el propio sustrato actúa como modulador
Los moduladores son….
moléculas que permiten incrementar o disminuir actividad de una enzima.
La enzima heterotrópica es aquella que:
Modulador y sustrato son moléculas diferentes
Si la unión del modulador, es una unión COVALENTE, las enzimas pertenecerían al grupo de…
Reguladoras por modificación covalente
Ejemplo de enzimas reguladoras por modificación covalente
Enzimas activadas o desact por fosforilación
Las enzimas que se sintetizan en forma de precursores inactivos, y que sólo se activan en circunstancias muy específicas, se denominan:
Proenzimas o Zimógenos
¿Cómo se activa una proenzima?
Cuando hay ruptura proteolítica de la enzima, que permite cambio de conformación para la correcta configuración de la molécula.
¿Dónde encontramos el anterior tipo de activación reguladora?
Enzimas digestivas como “quimiotripsina” y “tripsina”
¿Qué son los carbohidratos?
Moléculas formados por átomos de C, H+ y O
¿Quién utiliza la glucosa y con qué fin?
Las células, para obtener energía metabólica
Función del glucógeno:
Se encuentra en el hígado y el músculo, y forma la energía almacenada que será más fácil de acceder a ella
La ribosa y la desoxirribosa son importantes carbs porque….
Conforman los ácidos nucleicos
Desde un punto de vista químico, los carbs son considerados…
Polioxialdehídos o cetonas y polímeros
