Biologie Chapitre 8, Le métabolisme Flashcards
Qu’est-ce que le métabolisme?
Ensemble des réactions biochimiques d’un organisme
Quelle est la fonction du métabolisme?
Gérer les ressources énergétiques et matérielles de la cellule
Qu’est-ce que la voie métabolique?
Séquence d’étapes dont une molécule de départ (substrat) est modifiée en produit
Qu’est-ce que la voie catabolique?
(Catabolisme)
Processus de dégradation qui libère de l’énergie en décomposant des molécules complexes en composés plus simple
(Défaire)
Donnez des exemples de voie catabolique
Respiration cellulaire
Dégradation du glycogène
Qu’est-ce que la voie anabolique?
(Anabolisme)
Processus qui consomme de l’énergie et permet l’élaboration de molécules complexes à partir de molécules plus simples
(Construire)
Donnez des exemples de voie anabolique
Photosynthèse
Synthèse des protéines
Que signifie ATP?
Adénosine triphosphate
De quoi est composé l’ATP?
3 groupements phosphate
1 Partie d’un nucléotide d’ARN (base azoté+ribose)
Qu’elle est la fonction de l’ATP?
C’est la molécule énergétique qui assure la réalisation de toutes les réactions d’un organisme
Quel est le produit de l’hydrolyse de l’ATP?
ADP (Adénosine diphosphate)
1 groupement phosphate inorganique
Énergie
Qu’est-ce que la phosphorylation de l’ADP?
Quand un ADP gagne un groupement phosphate et devient un ATP
(Régénération de l’ATP)
Expliquez le cycle de l’ATP
L’énergie dégagée par les réactions de dégradation (catabolisme) sert à la phosphorylation de l’ADP, donc à la régénération de l’ATP
L’énergie dégagée par l’hydrolyse de l’ATP est destinée au travail cellulaire (anabolisme), ce qui laisse un ADP et un Pi en attente d’énergie.
Nommez deux exemples de travail cellulaire lié au transport et expliquer les brièvement
-Transport actif = L’hydrolyse de l’ATP modifie la forme des protéines. Lors de la phosphorylation de l’ADP, la protéine reprend sa forme initiale (apport d’énergie direct)
-Travail mécanique = L’ATP se lie de façon non covalente à la protéine motrice, et c’est lors de son hydrolyse que la protéine change de forme et avance (apport d’énergie indirect)
Dans quel type de cellules retrouvons-nous le plus de mitochondries?
Dans les cellules musculaires.
Nommez un synonyme d’exergonique
Exothermique
Quels sont les effets des enzymes?
Accélère la réaction (Catalyseur)
Réutilisable
Diminue l’énergie d’activation
Spécifique à certains substrats
Constitue un lieu favorable pour le substrat
Pourquoi une enzyme est-elle réutilisable?
Car leur fabrication est très demandante en terme d’énergie. Les optimiser requiert donc moins d’énergie et de travail pour la cellule.
De quoi est composée une enzyme?
C’est une grosse protéine.
Qu’est-ce que le site actif?
C’est un groupement d’acides aminés qui ont des propriétés chimiques distinctes, ce qui explique une certaine affinité avec un substrat particulier
Contient un nombre limité de substrat (1-3)
Que se passe-t-il lors de l’ajustement induit entre le substrat et l’enzyme?
Des liaisons chimiques sont formées, ce qui occasionne un ajustement de la forme du site actif pour assurer des meilleures conditions de réactions (Pour épouser le substrat)
Décrivez le cycle catalytique d’une enzyme
1: Les substrats entrent dans le site actif de l’enzyme et il y a un ajustement induit
2: Les substrats sont maintenus dans le site actif par des liaisons non covalentes (liaisons hydrogènes ou ioniques)
3: Le site actif accélère la réaction
4: Le substrat se tranforme en produit
5: L’enzyme libère les produits
6: L’enzyme est prête à accueillir de nouveaux substrats
Quels sont les facteurs qui influencent l’activité enzymatique?
Comme les enzymes sont des protéines, le pH et la température constituent des facteurs.
Il y a également la concentration en substrat, ainsi que la concentration d’enzymes
Décrivez les effets du pH sur une enzyme
Toutes les enzymes fonctionnent de façon optimale dans un pH qui lui est propre:
Si le pH est inférieur à ce seuil = Dénaturation
Si le pH est supérieur à ce seuil = Désactivation
Décrivez les effets de la température sur une enzyme
Toutes les enzymes fonctionnent de façon optimale à température qui lui est propre:
Si la température est inférieure à ce seuil = Désactivation
Si la température est supérieure à ce seuil = Dénaturation
Décrivez les effets de la concentration des enzymes sur la vitesse d’une réaction
Plus il y a d’enzymes, plus la réaction sera rapide.
Décrivez les effets de la concentration du substrats sur la vitesse d’une réaction
Plus il y a de substrat, plus la réaction sera rapide.
Qu’est-ce qu’une apoenzyme?
C’est une enzyme avec un site actif incomplet et non fonctionnel.
Qu’est-ce qu’une holoenzyme?
C’est une enzyme qui a été complété par un cofacteur.
Qu’est-ce qu’un cofacteur?
Molécule qui vient compléter le site actif de l’enzyme pour le rendre fonctionnel.
Qu’elle est la différence entre un cofacteur et une coenzyme?
Un cofacteur est une molécule inorganique, alors qu’une coenzyme est une molécule organique.
Toutefois, il est possible d’utiliser le terme «cofacteur» pour une coenzyme, mais il faut préciser que c’est une molécule organique.
Qu’est-ce qu’un site allostérique?
Région éloignée du site actif où des activateurs et des inhibiteurs peuvent se fixer et influencer le site actif.
Quels sont les deux types d’inhibition de l’activité enzymatique?
L’inhibition compétitive
L’inhibition non compétitive / allostérique
Qu’est-ce que l’inhibition compétitive?
C’est lorsqu’un inhibiteur compétitif limite le substrat et entre en compétition pour le site actif d’une enzyme.
Quel est l’effet de l’inhibition compétitive?
Ralentissement de l’activité enzymatique.
Il est possible que du substrat parvienne à arriver avant un inhibiteur compétitif
Qu’est-ce que l’inhibition allostérique (ou non compétitive)?
C’est lorsqu’un inhibiteur allostérique se lie à un site allostérique de l’enzyme.
Quel est l’effet de l’inhibition allostérique?
Arrêt de l’activité enzymatique
Le site actif est déformé et ne peut plus faire d’ajustement induit.
Quelle est la fonction d’un inhibiteur allostérique?
Réguler l’organisme
Si nous n’avons plus besoin d’un certain produit, il permet d’arrêter sa production.
Quelle est la fonction d’un activateur allostérique?
Stabiliser la forme de l’enzyme
Il va s’installer dans un site allostérique pour accomplir sa tâche.
Qu’est-ce que la rétro-inhibition?
C’est lorsqu’un produit final vient agir en tant qu’inhibiteur allostérique et vient empêcher la voie métabolique de départ de fonctionner.
Si la cellule redevient en manque d’un produit, l’inhibiteur allostérique se retirera et la production pourra reprendre.
Quel est le but de la rétro-inhibition?
Elle permet la régulation interne et de ne rien faire pour rien dans la cellule.
(Homéostasie)
Comment caractérisons-nous la structure des inhibiteurs compétitifs?
Ils ressemblent énormément à celle du substrat (Affinités chimiques)
Si une solution enzymatique est saturée de substrat, quelle serait la façon la plus efficace d’augmenter le rendement de la réaction?
Ajouter des enzymes.
Pourquoi c’est relativement simple de scinder les 3 groupements phosphates de l’ATP?
Car il y a un effet ressors entre les charges négatives de l’O- qui constitue le groupement phosphate (répulsion)
Vrai ou faux: il doit y avoir autant d’enzymes que de substrats pour que la réaction ait lieue
Faux
