BIOCHIMIE - les enzymes Flashcards
Qu’est-ce que le Km?
Constante de Michaelis
Concentration de substrat à laquelle la vitesse de réaction correspond à la MOITIÉ de la Vmax
Km est inversement proportionnelle à l’affinité (plus Km est petit, plus l’affinité substrat-enzyme est grande)
Km demeure invariable même si la concentration d’enzyme change, car c’est une PROPRIÉTÉ de l’enzyme
Qu’est-ce que le Vmax?
Vitesse à laquelle toutes les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrats.
Elle varie selon les conditions du milieu réactionnel (pH, température…)
Expliquez l’importance qu’a la structure d’une protéine afin qu’elle soit fonctionnelle.
- Qu’est-ce qu’une protéine?
- Expliquez les quatre niveaux de structure d’une protéine
Défn protéine: Polymère d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques et qui possède une structure soit primaire, secondaire, tertiaire ou quaternaire
STRUCTURE PRIMAIRE: séquence des acides aminés individuels que comprend la protéine. Ordre ds lequel les acides aminés sont reliés entre eux.
STRUCTURE SECONDAIRE: Organisation dans l’espace de la séquence des acides aminés sous forme de double hélices alpha ou de feuillet bêta
STRUCTURE TERTIAIRE: Repliement complet de la protéine dans l’espace
STRUCTURE QUATERNAIRE: Association de chaînes polypeptidiques
Qu’est-ce qu’un holoenzyme?
Enzyme qui nécessite la présence d’un cofacteur pour accomplir la catalyse.
Holoenzyme = apoenzyme + cofacteur
Apoenzyme: partie protéique de l’holoenzyme
Cofacteur: souvent un ion métallique ou molécule organique simple qui participe à la réaction. Est souvent une vitamine ou un produit de la modification d’une vitamine
Exemple: NAD, NADP (dérivés de la vitamine niacine (vitamine B3))
FAD, FMN (dérivés de la vitamine riboflavine (vitamine B2))
Distinguer les différents mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par les cellules.
- Augmentation de la qté d’enzyme par RÉPRESSION ou INDUCTION
- Augmentation de l’efficacité d’une enzyme par ALLOSTÉRIE ou MODIFICATION COVALENTE
Expliquer les deux principaux types d’inhibition que peuvent avoir des agents externes (médicaments, poisons, facteurs environnementaux) sur l’activité enzymatique.
- COMPÉTITIVE: substance de structure apparente au substrat se fixe au même endroit sur l’enzyme.
- NON COMPÉTITIVE: substance qui se lie ailleurs sur l’enzyme de façon irréversible et qui en modifie la structure, empêchant le substrat de se lier à celle-ci. **
**L’inhibiteur peut également se fixer sur le site actif de façon irréversible comme la pénicilline
Décrire le rôle des enzymes dans la digestion des aliments.
Dégradent les diverses macromolécules pour permettent leur absorption a/n des intestins et apporter les nutriments nécessaires au corps
Expliquer l’utilisation de la concentration sanguine de certaines enzymes comme outil diagnostique en prenant comme exemple la pancréatite aiguë et l’hépatite virale.
AST et ALT: enzymes hépatiques. Atteinte hépatocellulaire (ex: hépatite)
GGT: cholestase (consommation chronique d’alcool)
Phosphatase alcaline (ALP): cholestase et/ou atteinte osseuse
Amylase: atteinte pancréatique
Lipase: atteinte pancréatique
Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée?
Induction
Comment nomme-t-on le mécanisme qui diminue la synthèse d’une enzyme donnée?
Répression
La synthèse de tous les types d’enzymes est-elle sujette à un type de contrôle?
NON. Certaines enzymes sont dites CONSTITUTIVES, c-à-d que leur synthèse est toujours constante. La majorité des enzymes ne sont pas contrôlées
Nommez les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes
Allostérie et modification covalente
Quels mécanismes de contrôle de réactions enzymatiques sont les plus rapides?
Allostérie surtout et modification covalente
Qu’est-ce qu’une enzyme allostérique?
Enzyme dont l’efficacité est modulée par des molécules (effecteurs) qui interagissent avec celle-ci de façon réversible.
Ces effecteurs n’ont PAS une structure apparentée à celle du substrat de l’enzyme. Elles se lient à d’autres sites sur l’enzyme que le site catalytique.
Les effecteurs peuvent être POSITIFS (augmentent l’efficacité de l’enzyme en modifiant sa structure) ou NÉGATIFS (diminuent l’efficacité de l’enzyme en modifiant sa structure)
Qu’est-ce que la modification covalente?
Modification de la structure de l’enzyme par addition d’un groupement phosphate sur un ou des acides aminés
Processus qui produit un changement dans la conformation de l’enzyme qui diminue l’affinité du site catalytique pour le substrat
Allostérie avec effecteur négatif (ou inhibiteur)
Processus dans lequel on augmente l’affinité de l’enzyme pour le substrat en modifiant sa structure
Allostérie avec effecteur positif (ou activateur)
Quelles enzymes indiquent une ATTEINTE HÉPATIQUE?
ALT, AST
Quelles enzymes indiquent une CHOLESTASE?
GGP et ALP
Quelle enzyme indique une ATTEINTE OSSEUSE?
ALP (phosphatase alcaline)
Quelles enzymes indiquent une ATTEINTE PANCRÉATIQUE?
Amylase, lipase
VRAI OU FAUX: La majorité des enzymes ne sont pas contrôlées.
VRAI. Celles qui le sont agissent a/n des réactions limitantes la plupart du temps
Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif et quel est son effet sur la Km d’une enzyme et sur la vitesse maximale de la réaction ?
- Km apparente augmente
- Vmax demeure constant, car elle est obtenue avec une plus grande concentration de substrat
Défn: Substance dont la structure s’apparente à celle du substrat qui COMPÉTITIONNE avec celui-ci pour se fixer au MÊME ENDROIT sur l’enzyme
