Biochimie - Enzymes Flashcards
Caractéristiques des enzymes
Protéines dont la structure tridimensionnelle
est importante
Se lient spécifiquement au(x) substrat(s) pour
accélérer la vitesse de réaction
Peuvent être soumises à un contrôle
Peuvent être inhibées
Servent aussi à la digestion des aliments
Sont des outils diagnostiques utilisés
quotidiennement par le médecin
Qu’est-ce qu’une protéine?
Polymère d’acides aminés reliés par des
liaisons peptidiques
Structure en trois dimensions
Structure primaire?
Séquence d’acide aminés
Structure secondaire?
Organisation ou interaction avec les acides aminés adjacents. Peut être répétitif (hélices alpha ou feuillets Beta)
Structure tertiaire?
Repliement sur elle-même de la protéine
Structure quaternaire?
Association de plusieurs protéines tertiaires ensemble
Fonctionnement de la protéine dépend de ?
- Son arrangement dans l’espace (bonne séquence de nucléotide et bonne forme, pas de mutations)
- Le milieu qui lui donne sa forme (température et pH)
Qu’est-ce qu’un enzyme?
Protéine
Fabriquées par organismes vivants
Pouvoir catalytique
Expliquez le mécanisme d’action
d’un biocatalyseur
Liaison spécifique du(des) substrat(s)
Abaisse l’énergie d’activation
Accélère la vitesse de réaction
Note: avec les chaîne latérales des AA sur le site catalytique de l’enzyme qui font des liens dans le site catalytique avec les molécules de substrat et applique des tensions/pression pour favoriser les réactions
Distinguez enzyme simple, holoenzyme et apoenzyme.
Enzyme simple: uniquement des A.A. Holoenzyme: enzyme + cofacteur Apoenzyme: partie protéique de l’holoenzyme, inactive sans cofacteur Cofacteur: ion métallique ou coenzyme Apoenzyme + cofacteur = holoenzyme
Type de coenzymes
- Calcium
- Magnésium
- Vitamines
- Dérivées de vitamines
Comment mesure-t-on les enzymes ? (2)
- Mesure de la concentration (cher)
- Mesure de l’activité enzymatique aka quantité de produit formé après un certain temps (plus utilisé)
Étapes (3) d’une réaction typique enzymatique
3 périodes, A B C
A: Vitesse constante (vitesse initiale, pas nécessairement maximale car pas nécessairement toutes les molécules d’enzyme utilisées)
B: Baisse du concentration de substrat, ralentissement par
- baisse de substrat disponible
- trop de produits si réaction réversible
C: Atteinte de l’équilibre ou transformation complète du subtrat
Quels sont les effets d'une variation de la concentration du substrat sur la vitesse (initiale) de réaction dans des conditions où la concentration en enzyme est constante ?
- Faible concentration: vitesse initiale proportionnelle à la concentration de substrat(chaque molécule de substrat trouve son enzyme)
- Forte concentration:
Ralentissement de la vitesse, toutes les molécules d’enzymes sont pleine de substrat (saturation)
Que signifie le Km d’une enzyme?
Constante de Michaelis,
- Concentration pour laquelle la vitesse initiale est la moitié de celle maximale
- Inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour le substrat
- PAS fonction de la concentration du substrat
- PAS fonction de la concentration de l’enzyme
Note: affinité = saturation rapide = enzyme fonctionne même si la concentration du substrat est basse
Que signifie la Vmax?
- Vitesse quand toutes les molécules d’ENZYMES sont saturées
- Indépendante de la concentration de SUBSTRAT
- Dépendante de la concentration d’ENZYME, pH et température
Quels sont les effets d'une variation de la concentration de l'enzyme sur la vitesse (initiale) de réaction dans des conditions où la concentration en substrat est très élevée (saturante; en excès par rapport aux concentrations d'enzyme) ?
Proportionnel, plus il y a d’enzymes, plus les vitesses initiales et maximale sont élevée
De quoi doit-on se méfier lorsqu’on mesure la vitesse de réaction?
On doit se méfier qu’il y est trop peu de substrat pour le nombre d’enzymes. Lorsque la mesure sera prise, la réaction aura déjà ralentie et la vitesse de réaction sera SOUS-ESTIMÉE
Comment remédie-t-on au problème de mesure de la vitesse? (3)
- Mesure en substrat saturant
- Mesure au début de la réaction
- Mesure à plus faible concentration enzymatique, puis factorisation
Quels sont les effets d’une variation du
pH et de la température du milieu dans
lequel agit une enzyme?
Trop chaud-> Dénaturation
Trop froid->Rigidité
Baisse de performance
Plupart des enzymes 7 pH 37°C
Mécanismes de régulation enzymatiques (4)
Quantité (long terme): -Induction -Répression Efficacité (court terme): -Allostérie -Modification Covalente
Est-ce que la synthèse (QUANTITÉ) de tous les enzymes peut être contrôlés?
Non, les enzymes constitutive sont constamment synthétisé.
Peut varier de tissu en tissu
Définition de l’allostérie (3 caractéristiques)
- Sites régulateurs/allostériques spécifiques aux effecteurs/modulateurs
- Effet positif ou négatif selon le modulateur
- Mécanisme plus ou moins actif selon la concentration du modulateur
Définition de la modification covalente
- Modification d’une chaîne latérale
- Réversible
- Souvent Phosphorisation ou Déphosphorisation