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Examen 2 SF 1 > Biochimie - Enzymes > Flashcards

Biochimie - Enzymes Flashcards

1
Q

Caractéristiques des enzymes

A

 Protéines dont la structure tridimensionnelle
est importante
 Se lient spécifiquement au(x) substrat(s) pour
accélérer la vitesse de réaction
 Peuvent être soumises à un contrôle
 Peuvent être inhibées
 Servent aussi à la digestion des aliments
 Sont des outils diagnostiques utilisés
quotidiennement par le médecin

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2
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

 Polymère d’acides aminés reliés par des
liaisons peptidiques
 Structure en trois dimensions

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3
Q

Structure primaire?

A

Séquence d’acide aminés

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4
Q

Structure secondaire?

A

Organisation ou interaction avec les acides aminés adjacents. Peut être répétitif (hélices alpha ou feuillets Beta)

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5
Q

Structure tertiaire?

A

Repliement sur elle-même de la protéine

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6
Q

Structure quaternaire?

A

Association de plusieurs protéines tertiaires ensemble

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7
Q

Fonctionnement de la protéine dépend de ?

A
  • Son arrangement dans l’espace (bonne séquence de nucléotide et bonne forme, pas de mutations)
  • Le milieu qui lui donne sa forme (température et pH)
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8
Q

Qu’est-ce qu’un enzyme?

A

 Protéine
 Fabriquées par organismes vivants
 Pouvoir catalytique

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9
Q

Expliquez le mécanisme d’action

d’un biocatalyseur

A

 Liaison spécifique du(des) substrat(s)
 Abaisse l’énergie d’activation
 Accélère la vitesse de réaction

Note: avec les chaîne latérales des AA sur le site catalytique de l’enzyme qui font des liens dans le site catalytique avec les molécules de substrat et applique des tensions/pression pour favoriser les réactions

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10
Q

Distinguez enzyme simple, holoenzyme et apoenzyme.

A 
Enzyme simple: uniquement des A.A.
 Holoenzyme: enzyme + cofacteur
 Apoenzyme: partie protéique de
l’holoenzyme, inactive sans cofacteur
 Cofacteur: ion métallique ou coenzyme
 Apoenzyme + cofacteur = holoenzyme
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11
Q

Type de coenzymes

A
  • Calcium
  • Magnésium
  • Vitamines
  • Dérivées de vitamines
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12
Q

Comment mesure-t-on les enzymes ? (2)

A
  • Mesure de la concentration (cher)

- Mesure de l’activité enzymatique aka quantité de produit formé après un certain temps (plus utilisé)

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13
Q

Étapes (3) d’une réaction typique enzymatique

A

3 périodes, A B C

A: Vitesse constante (vitesse initiale, pas nécessairement maximale car pas nécessairement toutes les molécules d’enzyme utilisées)

B: Baisse du concentration de substrat, ralentissement par

  • baisse de substrat disponible
  • trop de produits si réaction réversible

C: Atteinte de l’équilibre ou transformation complète du subtrat

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14
Q 
Quels sont les effets d'une variation
de la concentration du substrat
sur la vitesse (initiale) de réaction
dans des conditions où la
concentration en enzyme est
constante ?
A
  • Faible concentration: vitesse initiale proportionnelle à la concentration de substrat(chaque molécule de substrat trouve son enzyme)
  • Forte concentration:
    Ralentissement de la vitesse, toutes les molécules d’enzymes sont pleine de substrat (saturation)
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15
Q

Que signifie le Km d’une enzyme?

A

Constante de Michaelis,

  • Concentration pour laquelle la vitesse initiale est la moitié de celle maximale
  • Inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour le substrat
  • PAS fonction de la concentration du substrat
  • PAS fonction de la concentration de l’enzyme

Note: affinité = saturation rapide = enzyme fonctionne même si la concentration du substrat est basse

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16
Q

Que signifie la Vmax?

A
  • Vitesse quand toutes les molécules d’ENZYMES sont saturées
  • Indépendante de la concentration de SUBSTRAT
  • Dépendante de la concentration d’ENZYME, pH et température
17
Q 
Quels sont les effets d'une variation
de la concentration de l'enzyme
sur la vitesse (initiale) de réaction
dans des conditions où la
concentration en substrat est très
élevée (saturante; en excès par
rapport aux concentrations d'enzyme)
?
A

Proportionnel, plus il y a d’enzymes, plus les vitesses initiales et maximale sont élevée

18
Q

De quoi doit-on se méfier lorsqu’on mesure la vitesse de réaction?

A

On doit se méfier qu’il y est trop peu de substrat pour le nombre d’enzymes. Lorsque la mesure sera prise, la réaction aura déjà ralentie et la vitesse de réaction sera SOUS-ESTIMÉE

19
Q

Comment remédie-t-on au problème de mesure de la vitesse? (3)

A
  • Mesure en substrat saturant
  • Mesure au début de la réaction
  • Mesure à plus faible concentration enzymatique, puis factorisation
20
Q

Quels sont les effets d’une variation du
pH et de la température du milieu dans
lequel agit une enzyme?

A

Trop chaud-> Dénaturation
Trop froid->Rigidité
Baisse de performance
Plupart des enzymes 7 pH 37°C

21
Q

Mécanismes de régulation enzymatiques (4)

A 
Quantité (long terme):
-Induction
-Répression
Efficacité (court terme):
-Allostérie
-Modification Covalente
22
Q

Est-ce que la synthèse (QUANTITÉ) de tous les enzymes peut être contrôlés?

A

Non, les enzymes constitutive sont constamment synthétisé.

Peut varier de tissu en tissu

23
Q

Définition de l’allostérie (3 caractéristiques)

A
  • Sites régulateurs/allostériques spécifiques aux effecteurs/modulateurs
  • Effet positif ou négatif selon le modulateur
  • Mécanisme plus ou moins actif selon la concentration du modulateur
24
Q

Définition de la modification covalente

A
  • Modification d’une chaîne latérale
  • Réversible
  • Souvent Phosphorisation ou Déphosphorisation
25
Q

Est-ce que tous les enzymes peut être contrôlés par des mécanismes d’EFFICACITÉ?

A

Non, la majorité le sont pas, seuls les réactions clés le sont

26
Q

Mécanisme d’un inhibiteur COMPÉTITIF et effet sur Km et Vmax

A
  • Structure qui ressemble au substrat (se fixe aux mêmes sites catalytiques). Fais de la compétition pour se fixer à la même place
  • Augmentation apparente du Km (moins d’affinité car compétition, “dilution” du substrat)
  • Vmax inchangé (mécanisme pouvant être compensé par plus de substrat)

Note: plusieurs médicaments exploitent ce mécanisme comme les statims

27
Q

Mécanisme d’un inhibiteur NON-COMPÉTITIF et effet sur Km et Vmax

A
  • Fixe de façon IRRÉVERSIBLE et empêche le substrat de se fixer (neutralise l’enzyme, baisse sa concentration apparente)
  • Km inchangée (même si la concentration baisse, Km est propre à l’enzyme)
  • Baisse de Vmax (va de pair avec une baisse de concentration de l’enzyme)
28
Q

Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site
qu’au site actif ?

A

Oui, comme dans le cas de l’allostérie ou de la modification covalente, affecte la structure tertiaire qui affecte indirectement le site actif.

Peut aussi être spécifique au site actif lui même (Sarin, aspirine, pénicilline)

29
Q

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?

A
  • Duodénum
  • Enzymes digestifs du pancréas
  • Bicarbonate de sodium
  • Bicarbonate de potassium
    (neutralisation de l’acide)
30
Q

Nommez les principales enzymes du suc pancréatique et indiquez leur
fonction. (7)

A

TRYPSINE: Protéines alimentaires en peptides

CHYMOTRYPSINE, ÉLASTASE, CARBOXYPEPTIDASE A, CARBOXYPEPTIDASE B:
hydrolyse de liaisons peptidiques des protéines alimentaires pour faire acides aminés

AMYLASE: hydrolyse des liaisons alpha (1->4) de l’amidon (et du glycogène)
des aliments pour faire du glucose

LIPASE: hydrolyse des triacylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol.

(TALC)

31
Q

Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc
pancréatique (5) ? Quel en est l’avantage pour le pancréas?

A

Proenzymes.

trypsinOGÈNE ->trypsinE
chymotrypsinOGÈNE -> chymotrypsinE
PROélastase->élastase
PROcarboxypeptidase A -> carboxypeptidase A
PROcarboxypeptidase B -> carboxypeptidase B

Pour éviter qu’on se digère nous-mêmes.

Note: Activation Irréversible

32
Q

Où et comment ces enzymes sont-elles activées?

A

Dans l’intestin (duodénum).

  • Trypsinogène est activé par ENTÉROPEPTIDASE.
  • Puis par elle-même.
  • Fait d’autres enzymes après
33
Q

Comparez le pH optimal des enzymes
protéolytiques d’origine pancréatique à
celui de la pepsine, une enzyme
protéolytique qui agit dans l’estomac.

A

Trypsine, chymotrypsine et carboxypeptidase
 pH optimal: 7,5 à 8,5

Élastase
 pH optimal: 10 (bicarbonate)

Pepsine: enzyme protéolytique de l’estomac
 pH optimal: 1 à 2

34
Q

À part l’amylase, nommez les deux principales enzymes chargées de la
digestion des glucides.

A

Saccharase et lactase. (Amylase fait gros lien, ceux-ci p’tits liens)

35
Q

Où ces enzymes sont-elles synthétisées et où agissent-elles? Lactase et saccharase

A

Cellules intestinales (membrane cytoplasmique, face externe [bordure de brosse])

36
Q

Quels sont les substrats et les produits de ces

enzymes (lactase saccharase)?

A

Saccharose 3 activités:
- Sacchrasique
Saccharose + Eau -> Glucose + Fructose

-Isomaltasique
Eau et dextrines alpha 1->6 (de l’amidon) –> Oligosaccharides avec alpha 1-> 4 (maltose, maltotriose)

-Maltasique
Eau + (maltose/maltotriose) –> Glucose

Résumé: Amylase->Isomaltasique->Maltasique

Lactase:
Lactose + Eau -> Galactose +Glucose

37
Q

Définissez les termes suivants : sang, plasma et sérum.

A

Sang: coeur artères capilaires veines

Plasma: portions sang sans les cellules sanguines (contient quand même protéines de coagulation)

Sérum: Plasma après coagulation, absence de fribrogène

38
Q

Pourquoi l’amylase et la lipase sont-elles si élevées chez madame
Arcand ?

A

Inflammation ou nécrose qui déverse le contenu des cellules dans le liquide interstitiel. On mesure ainsi des enzymes spécifiques aux organes. (Dans le cas de madame Arcand c’est lipase et amylase donc pancréatite aigu)

Examen 2 SF 1 (10 decks)

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