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Examen 2 SF 1 > Biochimie - Acides aminés > Flashcards

Biochimie - Acides aminés Flashcards

1
Q

Quelle est la structure générale des acides aminés?

A

Carbone avec:

  • Groupement amine
  • Groupement carboxyle
  • Chaîne latérale

Note: Les chaînes latérales peuvent être hydrophobes/hydrophiles et polaires/neutres

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Q

Quelles sont les origines des acides aminés trouvés dans le sang? (3)

A
  • Digestion des protéines alimentaires
  • Dégradation des protéines tissulaires et sanguines
  • Synthèse endogène
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3
Q

Donnez un exemple de la synthèse endogène d’acides aminés en
décrivant les réactions de transamination responsables de la synthèse de
l’alanine et de l’aspartate.

A

Alanine:
PYRUVATE+Glutamate->Alanine+α-cétoglutarate
Enzyme: ALT

Aspartate:
OXALOACÉTATE+Glutamate->Aspartate+α-cétoglutarate
Enzyme: AST

Coenzymes pour les 2: Pyridoxal-P

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4
Q

Décrivez la synthèse de la tyrosine

A

Phénylalanine->Tyrosine

Enzyme:Phénylalanine hydroxylase

Réaction irréversible

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Q

Qu’arrive-t-il si la voie de synthèse de la tyrosine est non fonctionnel?

A

La tyrosine devient en quelque sorte essentiel (comme la phénylalanine)

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6
Q

Est-ce que tous les acides aminés peuvent être synthétisés par
l’organisme?

A

Non
Enzymes essentiels
-Pas de synthèse
-Apport par alimentation

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7
Q

Expliquer en quoi consiste la phénylcétonurie

A

Enzyme Phénylalanine hydroxylase absente

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8
Q

Où trouve-t-on la Phénylalanine hydroxylase

A

Le foie

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9
Q

Expliquer les conséquences de la phénylcétonurie

A

Voie métabolique mineur devient majeure

Phénylalanine->

Phénylpyruvate->
Phényllactate->
Phényllacétate->
phénylacétylglutamine

Composés toxiques au niveau cérébral

Note: La tyrosine devient essentiel aussi

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10
Q

Pourquoi nomme-t-on cette maladie, la « phénylcétonurie »?

A

Augmentation de la Phénylpyruvate dans l’urine (voie métabolique normalement secondaire)

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11
Q

Pourquoi le dépistage de la phénylcétonurie doit-il se faire au cours de la
première semaine suivant la naissance et non plus tard ou dès la naissance?

A
  • Traitement existe
  • Dommage irréversible au cerveau
  • Première semaine car attendre premier apport protéine
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12
Q

Comment se fait le dépistage de la phénylcétonurie?

A

Dosage de

  • Phénylalanine (haut)
  • Tyrosine (bas)

Note: on fait un test de confirmation si dépistage est positif

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13
Q

Pourquoi les gens atteint de phénylcétonurie ont les yeux et le teint plus pâle?

A

Tyrosine->…->Mélanine

Un des enzymes clé est la Phénylalanine Hydroxylase, donc diminution de mélanine

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14
Q

Qu’est-ce que la tyrosinémie?

A

Absence d’une enzyme (FUMARYLACÉTOACÉTATE)
qui dégrade TYROSINE en
-Fumarate (Krebs)
-Acétoacétate (corps cétonique)

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15
Q

Quelle conséquence la tyrosinémie entraîne-t-elle sur la concentration sérique de la tyrosine et de la phénylalanine?

A
  • Plus de tyrosine (pas de dégradation)

- Plus de phénylalanine (Saturation de la voie Phénylalanine->Tyrosine)

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16
Q

Nommez les produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans les tissus
suivants et indiquer leur principale utilité :
le système nerveux et les médullo-surrénales ;

A

Produits : Les catécholamines (Dopamine, Noradrénaline et Adrénaline)

Dopamine: Système nerveux central
Noradréaline: Neurotransmetteur sympathique et hormone médullosurrénales
Adrénalne: Hormone médullosurrénales

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17
Q

Nommez les produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans les tissus
suivants et indiquer leur principale utilité :la peau, les yeux et les cheveux ;

A

Produit: Mélanine

Utilité: Protection UV

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18
Q

Nommez les produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans les tissus
suivants et indiquer leur principale utilité :
la thyroïde ;

A

Produits: T3 et T4

Utilité: Hormones tyroïdes

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19
Q

Comment nomme-t-on un acide aminé précurseur de la néoglucogenèse?

A

Glucoformateur

Forme de pyruvate quand perd amine

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20
Q

Comment nomme-t-on un acide aminé précurseur de corps cétoniques?

A

Cétogène

Forme de Acétyl-CoA ou acétoacétate quand perd amine

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21
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé mixte?

A

Un acide aminé qui fait à la fois

  • Néoglucogenèse
  • Corps cétoniques

Note: partit glucoformateur ne devient pas nécessairement pyruvate, mais peut être dans cycle de Krebs pour faire néoglucogenèse

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22
Q

Quel groupe d’acide aminé sont la phénylalanine et la tyrosine?

A

Mixte:

  • Fumarate (glucoformateur)
  • Acétyl-CoA->Acétoacétate (cétogène)
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23
Q

Dans quelle condition la phénylalanine et la tyrosine sont-ils mixtes? Sinon que font-ils (3)?

A

Insuline/Glucagon bas (à jeun)

Sinon

  • Synthèse protéique
  • Acides gras
  • Krebs (Fumarate)
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24
Q

Quel est le groupement que l’on retrouve dans la structure de tous les
acides aminés ?

A

Amine (NH2)

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25
Q

Où et comment les protéines alimentaires sont-elles dégradées en
acides aminés?

A

Tube digestif par enzyme du pancréas

Rappel:

TRYPSINE: Protéines alimentaires en peptides

CHYMOTRYPSINE, ÉLASTASE, CARBOXYPEPTIDASE A, CARBOXYPEPTIDASE B:
hydrolyse de liaisons peptidiques des protéines alimentaires pour faire acides aminés

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26
Q

Quelle voie les acides aminés d’origine alimentaire empruntent-ils
pour parvenir au foie?

A

Veine porte (système porte)

27
Q

L’organisme fait-il des réserves d’acide aminés?

A

Non

Pis non pas les protéines, ils ont une fonction

28
Q

Qu’arrive-t-il aux acides aminés en surplus

A

Dégradation dans

  • Foie
  • Muscles
29
Q

Comment dégrade-t-on les acides aminés en ammoniaque (NH3)?

A

Étape 1:
Transamination en Glutamate
Ex: ALT (alanine), AST(aspartate)

Étape 2:
DésamiNation oxydative
Enzyme: Glutamate déshydrogénase

30
Q

Quel rôle jouent l’α-cétoglutarate et le glutamate dans le processus de dégradation des acides aminés en NH3?

A

Glutamate:

  • Produit de la transamination
  • Fourni NH2 à l’ammoniaque à la DésamiNation oxydative
  • Redevient α-cétoglutarate

α-cétoglutarate:
-Accepte le NH2 de l’acide aminé pour devenir le glutamate

31
Q

Quelle différence y a-t-il entre un groupement amiNe et un

groupement amiDe?

A

Groupement amine (NH2), mais dans la chaîne latérale

32
Q

Peut-il y avoir libération d’ammoniaque avec un amide comme c’est le cas avec un amine?

A

Oui, DésamiDation

vs désamiNation pour amine

33
Q

Nommez 2 acides aminés avec un amide

A
  • Glutamine
  • Asparagine

Note: a amiNe aussi car c’est un acide amiNé

34
Q

Réaction de désamiDation de la glutamine

A

Glutamine+H2O->Glutamate+NH3+ATP

Enzyme: Glutaminase

Inverse: Glutamine synthase

35
Q

Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par
l’organisme et quel est l’organe qui est responsable de sa formation?

A
  • L’urée

- Au foie

36
Q

À quoi sert le cycle l’urée?

A

Éliminer l’ammoniaque sous forme d’urée

37
Q

Quels sont les substrat du cycle de l’urée?

A
  • Ammonium (NH4)
  • CO2
  • Aspartate
  • ATP
38
Q

D’où provient l’azote de l’urée?

A

Urée a 2 atomes d’azote
1-Ion ammonium du glutamate
2-Aspartate

39
Q

Origine des substrat de l’aspartate de l’urée?

A

Glutamate: Transamination et désamidation

Oxaloacétate: Fumarate (Cycle de l’urée) ->Oxaloacétate (Cycle de Krebs)

40
Q

Par quels organes l’urée du foie est-elle éliminée?

A
  • Reins 75%

- Intestin 25%

41
Q

Sort de l’urée dans les organes responsables de son évacuation?

A

Rein: Éliminée dans l’urine

Intestin: Dégradé par l’uréase des bactérie en NH4+. Retourne au foie

42
Q

Pourquoi la transformation de l’ammoniaque en urée est-elle

essentielle à l’organisme?

A

Parce que l’ammoniaque est toxique pour l’organisme, en particulier pour le cerveau

43
Q

Outre le cycle de l’urée, comment peut-on évacuer l’ammoniaque?

A

Par l’urine sous la forme d’ammonium (NH4)

Provient du Glutamate/Glutamine

44
Q

Le cerveau se débarrasse de l’ammoniaque qui lui provient de la
circulation en fabriquant de la glutamine. Décrivez les deux réactions
métaboliques en cause.

A

1-Glutamate déshydrogénase
α-cétoglutarate + NH3 + NAD(P)H -> glutamate + NAD(P)+ + H2O

2-Glutamine synthase
glutamate + ATP + NH3 -> glutamine + ADP + Pi + H2O

45
Q

Comment le cerveau régénère-t-il l’ α-cétoglutarate dans l’élimination de l’ammoniaque?

A

Cycle de Krebs
Pyruvate Carboxylase
(Enzyme de la néoglucogenèse dans le foie)

46
Q

Le cerveau est-il le seul tissu à pouvoir éliminer l’ammoniaque?

A

Non

  • Muscles
  • Foie (synthèse Glutamine si cycle urée débordé)
47
Q

Comment le glutamine est dégradé dans la paroi intestinale?

A

DésamiDation (Glutaminase)
Transamination (ALT)

Note: Fait alanine ce qui est nice pour néoglucogénèse

48
Q

Comment le glutamine est dégradé dans le rein?

A

Enmmagasiné
ou
Comme intestin

49
Q

Comment le glutamine est dégradé dans le rein en état d’ACIDOSE?

A

Élimination de H+==
Génération de NH4+

DésamiDation (Glutaminase)
DésamiNation (Glutamate Dh.)
(inverse du cerveau)

50
Q

À quoi servent les réserves de glutamine du rein?

A

Élimination des acides si ACIDOSE

51
Q

Origine de la glutamine dans le rein?

A
  • Sanguin (muscles, cerveau, foie)

- Synthèse (Glutamine Syn.)

52
Q

Après un repas, quelle hormone affecte le métabolisme des acides
aminés au muscle? Quels sont ses effets? (3)

A

Insuline:

  • Favorise entrée a.a
  • Favorise synthèse protéique
  • Inhibe protéolyse
53
Q

Conditions de la protéolyse musculaire

A

Rapport Insuline/glucocorticoïdes bas

Note: Pas de récepteur Glucagon sur muscles donc glucocorticoïdes

54
Q

Quels sont les deux précurseurs de la
néoglucogenèse libérés en plus grande
quantité par le muscle?

A
  • Alanine

- Glutamine

55
Q

Comment l’azote est exporté du muscle?

A
  • Alanine
  • Glutamine (glutamate imperméable)
  • Ammoniaque libre
  • Autres acides aminés (Phénylalanine)
56
Q

Qu’est-ce qu’une cirrhose hépatique?

A
  • Remplacement du tissu hépatique par de la fibrose et des nodules
  • Perte de fonctionnement
  • Irréversible
57
Q

Pourquoi monsieur Levain présente-t-il une hypoalbuminémie?

A

Synthèse qui se fait normalement dans le foie.

58
Q

Expliquez l’hyperammoniémie retrouvée du monsieur Levain (2)

A

1- Plus d’ammonium car fonction réduite du foie (cycle de l’urée)
2-Système porto-cave (sang de l’intestin riche en ammonium ne passe plus par le foie)

59
Q

En cas de cirrhose, à quel niveau d’urée devrait-on s’attendre?

A

-Basse car cycle de l’urée est dans le foie (baisse fonction)

60
Q

Traitement de la cirrhose (3)

A
  • Diète pauvre en protéines
  • Lactulose
  • Antibiothérapie
61
Q

Pourquoi une diète pauvre en protéine est un traitement de la cirrhose?

A

Dans l’intestin:
Protéines->Chaînes polypeptidiques->a.a.->ammoniaque

On évite de libérer l’ammonium des protéines

Note: Attention, il faut quand même un peu de protéines pour la synthèse

62
Q

Pourquoi le lactulose est un traitement de la cirrhose?

A
  • Non hydrolysable par les enzymes digestives
  • Baisse pH ce qui favorise NH4 au lieu de NH3
  • NH4 reste dans l’intestin
  • Irritation->Péristaltisme
  • Diarrhée osmotique
63
Q

Pourquoi l’Antibiothérapie est un traitement de la cirrhose?

A

Détruit la flore intestinale responsable de la production d’ammoniaque

Examen 2 SF 1 (10 decks)

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