biochimie cours 1

Question 1

caractéristiques des enzymes(6)

Answer 1

-protéines dont la structure tridimensionnelle est importante
-se lient spécifiquement aux substrats pour accélérer la vitesse de rx
-peuvent être soumises à un contrôle
-peuvent être inhibées
-essentielles à la digestion des aliments
-outils diagnostiques utilisées au quotidien par le médecin

Question 2

qu’est ce qu’une protéine

Answer 2

-polymère d’acide aminés reliés par des liaisons peptidiques
-structure en 3D (parfois quatre pour certaines enzymes)

Question 3

structure primaire d’une protéine

Answer 3

acide aminé / acides aminées bout à bout

Question 4

importance de la structure tridimensionnelle d’une protéines

Answer 4

-dépend de la séquence des acides aminés, chacun ayant une chaîne latérale spécifique
-dépend du milieu dans lequel baigne la protéines

Question 5

qu’est-ce qu’une enzyme (3)

Answer 5

-protéine
-chez les organismes vivants
-avec un pouvoir catalytique

Question 6

expliquez le mécanisme d’action d’un biocatalyseur

Answer 6

-liaison spécifique du substrat/des substrats
-abaisse l’énergie d’activation
-accélère la vitesse de réaction

Question 7

qu’est ce qu’un cofacteur

Answer 7

un ion métallique ou coenzyme

Question 8

qu’est ce qu’une apoenzyme

Answer 8

partie protéique de l’holoenzyme, inactive sans cofacteur

Question 9

qu’est ce qu’une holoenzyme

Answer 9

apoenzyme + cofacteur (apoenzyme est la partie protéique qui est inactive sans cofacteur)

Question 10

quelle est la partie partie protéique de l’holoenzyme

Answer 10

apoenzyme

Question 11

qu’est ce qu’une enzyme simple

Answer 11

uniquement des acides aminés

Question 12

exemples de coenzymes dérivées de vitamines du complexe B, spécifiquement de la vitamine B3/vitamine niacine

Answer 12

NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide)
NADP+ (nicotinamide adénine dinucléotide phosphate)

dérivée de la NIACINE (b3)

Question 13

exemples de coenzymes dérivées de vitamines du complexe B, spécifiquement de la vitamine B2/vitamine riboflavine

Answer 13

FAD (flavine adénine dinucléotide)
DMN (flavine mononucléotide)

dérivé de RIBOFLAVINE (B2)

Question 14

qu’est ce que la vitesse initiale/constante (fonctionnement des enzymes)

Answer 14

-vitesse quand il n’y a pas encore assez de produit pour qu’ils retournent en substrat
-pas nécessiarement la vitesse maximale: s’il n’y a pas assez de substrat, seulement une fraction des molécules d’enzymes ont accès au molécule de substrat

Question 15

que signifique la vitesse maximale

Answer 15

lorsque les molécules d’enzymes sont saturées de substrat

Question 16

quand la quantité de substrat est saturante, plus il y aura d’enzyme et plus la Vmax sera ____

Answer 16

élevée (Vmax directement proportionnelle à la quantité d’enzyme ici)

Question 17

comment évalue-t-on la quantité d’enzyme en circulation chez les patients

Answer 17

à l’aide de la mesure de l’activité enzymatique (et non en mesurant la concentration/nb de molécules d’enzymes) puisque la vitesse max est directement proportionnelle à la qté d’enzyme lorsque la qté de substrat est saturante

Question 18

mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques des cellules (2)

Answer 18

-soit qu’on modifie la quantité d’enzymes
-soit qu’on modifie l’efficacité des enzymes

Question 19

mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme

Answer 19

induction (plus d’enzyme)

Question 20

mécanisme qui diminue la synthèse de molécules d’une enzyme

Answer 20

répression (moins d’enzyme)

Question 21

qu’est ce qu’une enzyme constitutive

Answer 21

-synthèse constante
-activité n’est dépendante que de la présence de substrat ou non

Question 22

enzyme qui n’est pas sujette à une induction ou répression

Answer 22

enzymes constitutives

Question 23

mécanisme qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes

Answer 23

-L’allostérie
-La modification covalente

Question 24

qu’est ce que l’allostérie

Answer 24

-effecteur allostérique positif ou négatif
-fin mécanisme, l’enzyme allostérique est plus ou moins active selon la concentration du modulateur
-réversible

Question 25

qu’est ce que la modification covalente

Answer 25

-mécanisme de tout et de rien
-exemple: phosphate lié de façon covalente, nécessite une enzyme pour lier ou briser le lien (knase: rx 1 et phosphatase: rx 2)

Question 26

la majorité des enzymes ne sont pas contrôlées par la modification covalente ou l’allostérie. rôle des enzymes de contrôle

Answer 26

limitent l’activité d’une voie métabolique
sont généralement irréverisibles

Question 27

quels mécanismes permet le contrôle à court terme (2)

Answer 27

allostérie et modification covalente

Question 28

quels mécanismes contrôlent à long terme

Answer 28

induction et répression

Question 29

qu’est ce qu’un inhibiteur compétitif

Answer 29

-fait compétition au substrat pour se lier sur le site actif
-plusieurs médicaments sont des inhibiteurs compétitifs de réactions enzymatiques
-vmax inchangée (avec une plus grande quantité de substrat)

Question 30

qu’est-ce qui peut agir comme des inhibiteurs non compétitifs irréversibles d’enzyme

Answer 30

des médicaments, des insecticides, des herbicides, des agents polluants comme le monoxyde de carbone ou des métaux lourds

Question 31

qu’est ce qu’un inhibiteur non compétitif

Answer 31

-se fixe de façon irréversible sur l’enzyme pour modifier sa structure ou empêcher le substrat de s’y fixer
-vmax diminuée
-l’effet est de diminuer le nombre d’enzymes actives, celles qui ne sont pas affectées gardent leur affinité

Question 32

où peut agir un inhibiteur non compétitif

Answer 32

-ailleurs que sur le site actif en modifiant la structure tertiaire de l’enzyme ce qui affecte le site actif (enzyme inactivée de façon irréversible par changement de structure)
-au site actif s’il est spécifique pour l’enzyme (enzyme inactivée de façon irréversible)

Question 33

où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement

Answer 33

-déversé dans le duodénum
-contient des enzymes digestives
-contient aussi du bicarbonate

Question 34

sur quoi agissent les enzymes principales du suc pancréatique

Answer 34

-protéines
-glucides
-lipides

Question 35

qu’est ce que l’amylase hydrolyse

Answer 35

les liaisons alpha (1 –> 4) des glucides

Question 36

qu’est ce qu’hydrolyse la lipase

Answer 36

elle hydrolyse les triacylglycérols en acide gras et 2-monoacylglycérols

Question 37

à quoi servent les enzymes protéolytiques

Answer 37

protège le pancréas de l’autodigestion

Question 38

enzyme protéolytique: proenzymes inactives (2 catégories)

Answer 38

-…gène : trypsinogène et chymotrypsinogène
-pro… : proélastase et rocarboxypeptidase

Question 39

la modification de proenzyme à enzyme est-elle un processus irréversible ou réversible

Answer 39

Irréversible

Question 40

pH optimal des enzymes protéolytiques d’origine pancréatique vs pH optimal de la pepsine (enzyme protéolytique qui agit dans l’estomac)

Answer 40

-trypsine, chymotrypsine et carboxypeptidase: 7,5 à 8,5 de PH
-élastase: pH 10

-pepsine: enzyme protéolytique de l’estomac: pH 1 à 2 (donc bcp plus acide)

Question 41

nommez les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides (appart l’amylse)

Answer 41

Saccharase et lactase

Question 42

où sont synthétisées la saccharase et la lactase et où agissent-elles

Answer 42

synthétisées dans les entérocytes
-agissent sur la face externe de la membrane cytoplasmique recouvrant lew microvillosités

Question 43

les analyses biochimiques sont faites sur des liquides biologiques (sauf rares exceptions). Lesquels principalement?

Answer 43

-sang total
-dérivés du sang total
-plasma : spécimen anticoagulé, obtenu après centrifugation)
-sérum : spécimen coagulé, obtenu après centrifugation
-autres liquides biologiques:
-urines, LCR, selles, liquides autres (pleural, ascite, péricardique)

Question 44

pourquoi exprime-t-on les résultats des enzymes en U/L

Answer 44

-Concentration donc par Litre
-la quantité pourrait être :
-poids : g/L, mg/L, ug/L, ng/L, pg/L
-nombre de molécules : mole/L, mM, uM, nM, pM
-unité: U/L, qu’il faut définir

Question 45

qu’est-ce que la capacité catalytique

Answer 45

enzymes: la capacité catalytique d’un échantillon est le reflet de la quantité d’enzyme qui s’y retrouve

Question 46

comment est définit une unité d’activité enzymatique UI ou I par entente internationale

Answer 46

est définie comme étant la qté d’enzyme transformant une micromole (10^-6 mol) de substrat par minute dans des conditions opératoires qui doivent être précisées (pH, température et autres paramètres analytiques)

Question 47

que signifie valeurs de références

Answer 47

valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat:
-par rapport à des individus normaux
-par rapport à un risque donné (ex.: cholestérol total: seuil épidémiologique)