biochimie cours 1 Flashcards
caractéristiques des enzymes(6)
-protéines dont la structure tridimensionnelle est importante
-se lient spécifiquement aux substrats pour accélérer la vitesse de rx
-peuvent être soumises à un contrôle
-peuvent être inhibées
-essentielles à la digestion des aliments
-outils diagnostiques utilisées au quotidien par le médecin
qu’est ce qu’une protéine
-polymère d’acide aminés reliés par des liaisons peptidiques
-structure en 3D (parfois quatre pour certaines enzymes)
structure primaire d’une protéine
acide aminé / acides aminées bout à bout
importance de la structure tridimensionnelle d’une protéines
-dépend de la séquence des acides aminés, chacun ayant une chaîne latérale spécifique
-dépend du milieu dans lequel baigne la protéines
qu’est-ce qu’une enzyme (3)
-protéine
-chez les organismes vivants
-avec un pouvoir catalytique
expliquez le mécanisme d’action d’un biocatalyseur
-liaison spécifique du substrat/des substrats
-abaisse l’énergie d’activation
-accélère la vitesse de réaction
qu’est ce qu’un cofacteur
un ion métallique ou coenzyme
qu’est ce qu’une apoenzyme
partie protéique de l’holoenzyme, inactive sans cofacteur
qu’est ce qu’une holoenzyme
apoenzyme + cofacteur (apoenzyme est la partie protéique qui est inactive sans cofacteur)
quelle est la partie partie protéique de l’holoenzyme
apoenzyme
qu’est ce qu’une enzyme simple
uniquement des acides aminés
exemples de coenzymes dérivées de vitamines du complexe B, spécifiquement de la vitamine B3/vitamine niacine
NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide)
NADP+ (nicotinamide adénine dinucléotide phosphate)
dérivée de la NIACINE (b3)
exemples de coenzymes dérivées de vitamines du complexe B, spécifiquement de la vitamine B2/vitamine riboflavine
FAD (flavine adénine dinucléotide)
DMN (flavine mononucléotide)
dérivé de RIBOFLAVINE (B2)
qu’est ce que la vitesse initiale/constante (fonctionnement des enzymes)
-vitesse quand il n’y a pas encore assez de produit pour qu’ils retournent en substrat
-pas nécessiarement la vitesse maximale: s’il n’y a pas assez de substrat, seulement une fraction des molécules d’enzymes ont accès au molécule de substrat
que signifique la vitesse maximale
lorsque les molécules d’enzymes sont saturées de substrat
quand la quantité de substrat est saturante, plus il y aura d’enzyme et plus la Vmax sera ____
élevée (Vmax directement proportionnelle à la quantité d’enzyme ici)
comment évalue-t-on la quantité d’enzyme en circulation chez les patients
à l’aide de la mesure de l’activité enzymatique (et non en mesurant la concentration/nb de molécules d’enzymes) puisque la vitesse max est directement proportionnelle à la qté d’enzyme lorsque la qté de substrat est saturante
mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques des cellules (2)
-soit qu’on modifie la quantité d’enzymes
-soit qu’on modifie l’efficacité des enzymes
mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme
induction (plus d’enzyme)
mécanisme qui diminue la synthèse de molécules d’une enzyme
répression (moins d’enzyme)
qu’est ce qu’une enzyme constitutive
-synthèse constante
-activité n’est dépendante que de la présence de substrat ou non
enzyme qui n’est pas sujette à une induction ou répression
enzymes constitutives
mécanisme qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes
-L’allostérie
-La modification covalente
qu’est ce que l’allostérie
-effecteur allostérique positif ou négatif
-fin mécanisme, l’enzyme allostérique est plus ou moins active selon la concentration du modulateur
-réversible
qu’est ce que la modification covalente
-mécanisme de tout et de rien
-exemple: phosphate lié de façon covalente, nécessite une enzyme pour lier ou briser le lien (knase: rx 1 et phosphatase: rx 2)
la majorité des enzymes ne sont pas contrôlées par la modification covalente ou l’allostérie. rôle des enzymes de contrôle
limitent l’activité d’une voie métabolique
sont généralement irréverisibles
quels mécanismes permet le contrôle à court terme (2)
allostérie et modification covalente
quels mécanismes contrôlent à long terme
induction et répression
qu’est ce qu’un inhibiteur compétitif
-fait compétition au substrat pour se lier sur le site actif
-plusieurs médicaments sont des inhibiteurs compétitifs de réactions enzymatiques
-vmax inchangée (avec une plus grande quantité de substrat)
qu’est-ce qui peut agir comme des inhibiteurs non compétitifs irréversibles d’enzyme
des médicaments, des insecticides, des herbicides, des agents polluants comme le monoxyde de carbone ou des métaux lourds
qu’est ce qu’un inhibiteur non compétitif
-se fixe de façon irréversible sur l’enzyme pour modifier sa structure ou empêcher le substrat de s’y fixer
-vmax diminuée
-l’effet est de diminuer le nombre d’enzymes actives, celles qui ne sont pas affectées gardent leur affinité
où peut agir un inhibiteur non compétitif
-ailleurs que sur le site actif en modifiant la structure tertiaire de l’enzyme ce qui affecte le site actif (enzyme inactivée de façon irréversible par changement de structure)
-au site actif s’il est spécifique pour l’enzyme (enzyme inactivée de façon irréversible)
où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement
-déversé dans le duodénum
-contient des enzymes digestives
-contient aussi du bicarbonate
sur quoi agissent les enzymes principales du suc pancréatique
-protéines
-glucides
-lipides
qu’est ce que l’amylase hydrolyse
les liaisons alpha (1 –> 4) des glucides
qu’est ce qu’hydrolyse la lipase
elle hydrolyse les triacylglycérols en acide gras et 2-monoacylglycérols
à quoi servent les enzymes protéolytiques
protège le pancréas de l’autodigestion
enzyme protéolytique: proenzymes inactives (2 catégories)
-…gène : trypsinogène et chymotrypsinogène
-pro… : proélastase et rocarboxypeptidase
la modification de proenzyme à enzyme est-elle un processus irréversible ou réversible
Irréversible
pH optimal des enzymes protéolytiques d’origine pancréatique vs pH optimal de la pepsine (enzyme protéolytique qui agit dans l’estomac)
-trypsine, chymotrypsine et carboxypeptidase: 7,5 à 8,5 de PH
-élastase: pH 10
-pepsine: enzyme protéolytique de l’estomac: pH 1 à 2 (donc bcp plus acide)
nommez les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides (appart l’amylse)
Saccharase et lactase
où sont synthétisées la saccharase et la lactase et où agissent-elles
synthétisées dans les entérocytes
-agissent sur la face externe de la membrane cytoplasmique recouvrant lew microvillosités
les analyses biochimiques sont faites sur des liquides biologiques (sauf rares exceptions). Lesquels principalement?
-sang total
-dérivés du sang total
-plasma : spécimen anticoagulé, obtenu après centrifugation)
-sérum : spécimen coagulé, obtenu après centrifugation
-autres liquides biologiques:
-urines, LCR, selles, liquides autres (pleural, ascite, péricardique)
pourquoi exprime-t-on les résultats des enzymes en U/L
-Concentration donc par Litre
-la quantité pourrait être :
-poids : g/L, mg/L, ug/L, ng/L, pg/L
-nombre de molécules : mole/L, mM, uM, nM, pM
-unité: U/L, qu’il faut définir
qu’est-ce que la capacité catalytique
enzymes: la capacité catalytique d’un échantillon est le reflet de la quantité d’enzyme qui s’y retrouve
comment est définit une unité d’activité enzymatique UI ou I par entente internationale
est définie comme étant la qté d’enzyme transformant une micromole (10^-6 mol) de substrat par minute dans des conditions opératoires qui doivent être précisées (pH, température et autres paramètres analytiques)
que signifie valeurs de références
valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat:
-par rapport à des individus normaux
-par rapport à un risque donné (ex.: cholestérol total: seuil épidémiologique)
