BIOCHIMIE - AA, Protéines

Question 1

Structure des AA

Answer 1

Groupement amine primaire NH2
Groupement carboxyle COOH
Atome H
Chaîne latérale R

Question 2

Carbone asymétrique c’est quoi?

Answer 2

Carbone alpha portant 4 groupements différents

Question 3

AA chirales ou non chirales?

Answer 3

Chirales

Question 4

Qu’est-ce qu’une molécule chirale?

Answer 4

Composé qui n’est pas superposable à son image dans un miroir plan

Question 5

Est-ce que les AA ont une activité optique?

Answer 5

Oui sauf la glycine

Question 6

Mélange racémique c’est quoi?

Answer 6

Quantités égales des 2 isomères ( D et L)

Question 7

Les AA ont-ils une configuration D ou L?

Answer 7

L

Question 8

Définition énantiomérie

Answer 8

Propriété de certaines molécules stéréoisomères, dont 2 des isomères sont l’image l’un de l’autre dans un miroir plan, mais pas superposables

Question 9

Définition isomères

Answer 9

Composés qui ont la même formule moléculaire

Question 10

Formation de liens peptidiques

Answer 10

Polymérisation AA
Déshydratation (sortie H2O)
Lien peptidique CO-NH

Question 11

Formation pont disulfure

Answer 11

Réaction de 2 groupes thiol (SH) permet déshydratation = pont disulfure

Question 12

Projection de Fisher

Answer 12

L vers la gauche (S)
D vers la droite (R)

Question 13

2 types de protéines

Answer 13

De fonction
De structure

Question 14

Structure primaire c’est quoi?

Answer 14

Séquence d’acides aminés d’une protéine

Question 15

Structure secondaire c’est quoi?

Answer 15

Torsion et interférence stérique

Question 16

Types de structure secondaire

Answer 16

Hélice alpha
Feuillet bêta

Question 17

Hélice alpha (forme + définition)

Answer 17

En forme de spirale
Arrangement de la chaîne peptidique

Question 18

Les helices alpha sont stabilisées par quoi?

Answer 18

Les ponts H

Question 19

Chaque hélice contient combien d’AA par tour?

Answer 19

3.6 AA

Question 20

Les feuillets bêta sont stabilisés par quoi?

Answer 20

Ponts H entre les AA distants

Question 21

Quelles sont les 2 configurations des feuillets bêta?

Answer 21

Parallèle
Anti parallèle

Question 22

Comment les structures secondaires peuvent former les motifs (structures supersecondaires)?

Answer 22

En combinant des structures secondaires

= fonction précise

Question 23

Structure tertiaire c’est quoi?

Answer 23

Arrangement tridimensionnel de tous les AA de la protéine

Question 24

La structure tertiaire est stabilisée par quoi?

Answer 24

Liaisons hydrophobes
forces électrostatiques
Ponts disulfures
Liaisons peptidiques

Question 25

Les domaines sont formés par quelle structure?

Answer 25

Tertiaire

Question 26

Qu’est-ce le domaine protéique?

Answer 26

Les proteines de + de 200 AA en forment. Exercent des fonctions indépendantes

Question 27

La structure quaternaire c’est quoi?

Answer 27

Assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides

Question 28

Qu’est-ce qui confère à la protéine sa fonction?

Answer 28

Ses repliements, sa structure

Question 29

Protéines de structure

Answer 29

Protéines fibreuses Collagene Kératine

Question 30

Rôle des protéines fibreuses + caractéristiques

Answer 30

Maintien de l’intégrité tissulaire Insolubles dans l’eau

Question 31

Rôle du collagène + caractéristiques

Answer 31

Protéine résistante qui compose les os, peau, tendons, cartilage, dents… Hélice alpha 3AA/tour Triple hélice

Question 32

Rôle de la kératine + caractéristiques

Answer 32

Compose le cytosquelette Répétions en heptade (7 AA) : 2 hélices droites enroulées et une super hélice gauche

Question 33

Propriétés d’une enzyme

Answer 33

Catalyse les réactions (accélère) Restent inchangées Spécificité enzymatique (site de liaison de l’enzyme spécifique a son substrat)

Question 34

Quelles enzymes requiert un cofacteur pour être activées?

Answer 34

Holoenzyme

Question 35

Pour compléter la réaction, le coenzyme ___________

Answer 35

Doit reprendre sa forme

Question 36

2 types de fonctionnement des coenzymes

Answer 36

Co-substrat Groupement prosthétique

Question 37

Le co-substrat est associé de quelle façon à l’enzyme?

Answer 37

Transitoire

Question 38

Le groupement prosthétique est associé de quelle façon à l’enzyme?

Answer 38

Liaison covalente

Question 39

Facteurs qui influencent les réactions enzymatiques

Answer 39

-concentration d’un substrat -température -pH

Question 40

Si la concentration en substrat augmente, comment se comporte la réaction enzymatique?

Answer 40

Elle se fait plus rapidement, jusqu’à l’obtention d’un plateau (qte enzyme pas infinité)

Question 41

Qu’est-ce qui se passe si la température est plus élevée que celle optimale pour les enzymes (+40ºC)?

Answer 41

Dénaturation des enzymes

Question 42

Km reflète quoi?

Answer 42

L’affinité de l’enzyme pour son substrat

Question 43

Si Km est petit, l’enzyme a une _______ affinité pour son substrat

Answer 43

Grande (et vice versa)

Question 44

Mécanismes des réactions à 2 substrats

Answer 44

Réactions séquentielles (ordonnées ou aléatoires) Réactions ping-pong

Question 45

2 mécanismes d’inhibition enzymatique

Answer 45

Empêche formation complexe ES Empêche séparation E+P

Question 46

2 types d’inhibition enzymatique

Answer 46

Compétitive Non compétitive

Question 47

Caractéristiques inhibition compétitive

Answer 47

Inhibiteur en compétition avec le substrat (ressemblance) Il bloque le site actif de l’enzyme Réversible

Question 48

Paramètres inhibition compétitive

Answer 48

Pas d’effet sur Vmax ([substrat] élevée) Km augmente (on doit augmenter la qte de substrats afin datteindre Vmax)

Question 49

Caractéristiques inhibition non compétitive

Answer 49

Inhibiteur et substrat sur différents sites de l’enzyme

Question 50

Paramètres inhibition non compétitive

Answer 50

Vmax diminue (enzyme inactive, donc augmentation qte substrat = aucun effet) Pas d’effet sur Km (le substrat peut se lier même si inhibiteur car différents sites)

Question 51

Régulation allostérique régulée par quoi?

Answer 51

Un effecteur

Question 52

2 types d’effecteurs?

Answer 52

Inhibiteur (enzyme forme inactive) Activateur (enzyme forme active

Question 53

Régulation par modification covalente (phosphorylation)

Answer 53

Addition ou soustraction groupement phosphate sur l’enzyme (Soit par kinases qui ajoutent ou phosphatases qui enlèvent)