BIOCHIMIE - AA, Protéines Flashcards
Structure des AA
Groupement amine primaire NH2
Groupement carboxyle COOH
Atome H
Chaîne latérale R
Carbone asymétrique c’est quoi?
Carbone alpha portant 4 groupements différents
AA chirales ou non chirales?
Chirales
Qu’est-ce qu’une molécule chirale?
Composé qui n’est pas superposable à son image dans un miroir plan
Est-ce que les AA ont une activité optique?
Oui sauf la glycine
Mélange racémique c’est quoi?
Quantités égales des 2 isomères ( D et L)
Les AA ont-ils une configuration D ou L?
L
Définition énantiomérie
Propriété de certaines molécules stéréoisomères, dont 2 des isomères sont l’image l’un de l’autre dans un miroir plan, mais pas superposables
Définition isomères
Composés qui ont la même formule moléculaire
Formation de liens peptidiques
Polymérisation AA
Déshydratation (sortie H2O)
Lien peptidique CO-NH
Formation pont disulfure
Réaction de 2 groupes thiol (SH) permet déshydratation = pont disulfure
Projection de Fisher
L vers la gauche (S)
D vers la droite (R)
2 types de protéines
De fonction
De structure
Structure primaire c’est quoi?
Séquence d’acides aminés d’une protéine
Structure secondaire c’est quoi?
Torsion et interférence stérique
Types de structure secondaire
Hélice alpha
Feuillet bêta
Hélice alpha (forme + définition)
En forme de spirale
Arrangement de la chaîne peptidique
Les helices alpha sont stabilisées par quoi?
Les ponts H
Chaque hélice contient combien d’AA par tour?
3.6 AA
Les feuillets bêta sont stabilisés par quoi?
Ponts H entre les AA distants
Quelles sont les 2 configurations des feuillets bêta?
Parallèle
Anti parallèle
Comment les structures secondaires peuvent former les motifs (structures supersecondaires)?
En combinant des structures secondaires
= fonction précise
Structure tertiaire c’est quoi?
Arrangement tridimensionnel de tous les AA de la protéine
La structure tertiaire est stabilisée par quoi?
Liaisons hydrophobes
forces électrostatiques
Ponts disulfures
Liaisons peptidiques
Les domaines sont formés par quelle structure?
Tertiaire
Qu’est-ce le domaine protéique?
Les proteines de + de 200 AA en forment.
Exercent des fonctions indépendantes
La structure quaternaire c’est quoi?
Assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides
Qu’est-ce qui confère à la protéine sa fonction?
Ses repliements, sa structure
Protéines de structure
Protéines fibreuses
Collagene
Kératine
Rôle des protéines fibreuses + caractéristiques
Maintien de l’intégrité tissulaire
Insolubles dans l’eau
Rôle du collagène + caractéristiques
Protéine résistante qui compose les os, peau, tendons, cartilage, dents…
Hélice alpha 3AA/tour
Triple hélice
Rôle de la kératine + caractéristiques
Compose le cytosquelette
Répétions en heptade (7 AA) : 2 hélices droites enroulées et une super hélice gauche
Propriétés d’une enzyme
Catalyse les réactions (accélère)
Restent inchangées
Spécificité enzymatique (site de liaison de l’enzyme spécifique a son substrat)
Quelles enzymes requiert un cofacteur pour être activées?
Holoenzyme
Pour compléter la réaction, le coenzyme ___________
Doit reprendre sa forme
2 types de fonctionnement des coenzymes
Co-substrat
Groupement prosthétique
Le co-substrat est associé de quelle façon à l’enzyme?
Transitoire
Le groupement prosthétique est associé de quelle façon à l’enzyme?
Liaison covalente
Facteurs qui influencent les réactions enzymatiques
-concentration d’un substrat
-température
-pH
Si la concentration en substrat augmente, comment se comporte la réaction enzymatique?
Elle se fait plus rapidement, jusqu’à l’obtention d’un plateau (qte enzyme pas infinité)
Qu’est-ce qui se passe si la température est plus élevée que celle optimale pour les enzymes (+40ºC)?
Dénaturation des enzymes
Km reflète quoi?
L’affinité de l’enzyme pour son substrat
Si Km est petit, l’enzyme a une _______ affinité pour son substrat
Grande (et vice versa)
Mécanismes des réactions à 2 substrats
Réactions séquentielles (ordonnées ou aléatoires)
Réactions ping-pong
2 mécanismes d’inhibition enzymatique
Empêche formation complexe ES
Empêche séparation E+P
2 types d’inhibition enzymatique
Compétitive
Non compétitive
Caractéristiques inhibition compétitive
Inhibiteur en compétition avec le substrat (ressemblance)
Il bloque le site actif de l’enzyme
Réversible
Paramètres inhibition compétitive
Pas d’effet sur Vmax ([substrat] élevée)
Km augmente (on doit augmenter la qte de substrats afin datteindre Vmax)
Caractéristiques inhibition non compétitive
Inhibiteur et substrat sur différents sites de l’enzyme
Paramètres inhibition non compétitive
Vmax diminue (enzyme inactive, donc augmentation qte substrat = aucun effet)
Pas d’effet sur Km (le substrat peut se lier même si inhibiteur car différents sites)
Régulation allostérique régulée par quoi?
Un effecteur
2 types d’effecteurs?
Inhibiteur (enzyme forme inactive)
Activateur (enzyme forme active
Régulation par modification covalente (phosphorylation)
Addition ou soustraction groupement phosphate sur l’enzyme
(Soit par kinases qui ajoutent ou phosphatases qui enlèvent)
