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Sciences biologiques > BIOCHIMIE - AA, Protéines > Flashcards

BIOCHIMIE - AA, Protéines Flashcards

1
Q

Structure des AA

A

Groupement amine primaire NH2
Groupement carboxyle COOH
Atome H
Chaîne latérale R

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Q

Carbone asymétrique c’est quoi?

A

Carbone alpha portant 4 groupements différents

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3
Q

AA chirales ou non chirales?

A

Chirales

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4
Q

Qu’est-ce qu’une molécule chirale?

A

Composé qui n’est pas superposable à son image dans un miroir plan

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5
Q

Est-ce que les AA ont une activité optique?

A

Oui sauf la glycine

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6
Q

Mélange racémique c’est quoi?

A

Quantités égales des 2 isomères ( D et L)

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7
Q

Les AA ont-ils une configuration D ou L?

A

L

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8
Q

Définition énantiomérie

A

Propriété de certaines molécules stéréoisomères, dont 2 des isomères sont l’image l’un de l’autre dans un miroir plan, mais pas superposables

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9
Q

Définition isomères

A

Composés qui ont la même formule moléculaire

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10
Q

Formation de liens peptidiques

A

Polymérisation AA
Déshydratation (sortie H2O)
Lien peptidique CO-NH

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11
Q

Formation pont disulfure

A

Réaction de 2 groupes thiol (SH) permet déshydratation = pont disulfure

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12
Q

Projection de Fisher

A

L vers la gauche (S)
D vers la droite (R)

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13
Q

2 types de protéines

A

De fonction
De structure

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14
Q

Structure primaire c’est quoi?

A

Séquence d’acides aminés d’une protéine

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15
Q

Structure secondaire c’est quoi?

A

Torsion et interférence stérique

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16
Q

Types de structure secondaire

A

Hélice alpha
Feuillet bêta

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17
Q

Hélice alpha (forme + définition)

A

En forme de spirale
Arrangement de la chaîne peptidique

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18
Q

Les helices alpha sont stabilisées par quoi?

A

Les ponts H

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19
Q

Chaque hélice contient combien d’AA par tour?

A

3.6 AA

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20
Q

Les feuillets bêta sont stabilisés par quoi?

A

Ponts H entre les AA distants

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21
Q

Quelles sont les 2 configurations des feuillets bêta?

A

Parallèle
Anti parallèle

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22
Q

Comment les structures secondaires peuvent former les motifs (structures supersecondaires)?

A

En combinant des structures secondaires

= fonction précise

23
Q

Structure tertiaire c’est quoi?

A

Arrangement tridimensionnel de tous les AA de la protéine

24
Q

La structure tertiaire est stabilisée par quoi?

A

Liaisons hydrophobes
forces électrostatiques
Ponts disulfures
Liaisons peptidiques

25
Q

Les domaines sont formés par quelle structure?

A

Tertiaire

26
Q

Qu’est-ce le domaine protéique?

A

Les proteines de + de 200 AA en forment.
Exercent des fonctions indépendantes

27
Q

La structure quaternaire c’est quoi?

A

Assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides

28
Q

Qu’est-ce qui confère à la protéine sa fonction?

A

Ses repliements, sa structure

29
Q

Protéines de structure

A

Protéines fibreuses
Collagene
Kératine

30
Q

Rôle des protéines fibreuses + caractéristiques

A

Maintien de l’intégrité tissulaire

Insolubles dans l’eau

31
Q

Rôle du collagène + caractéristiques

A

Protéine résistante qui compose les os, peau, tendons, cartilage, dents…

Hélice alpha 3AA/tour
Triple hélice

32
Q

Rôle de la kératine + caractéristiques

A

Compose le cytosquelette

Répétions en heptade (7 AA) : 2 hélices droites enroulées et une super hélice gauche

33
Q

Propriétés d’une enzyme

A

Catalyse les réactions (accélère)
Restent inchangées
Spécificité enzymatique (site de liaison de l’enzyme spécifique a son substrat)

34
Q

Quelles enzymes requiert un cofacteur pour être activées?

A

Holoenzyme

35
Q

Pour compléter la réaction, le coenzyme ___________

A

Doit reprendre sa forme

36
Q

2 types de fonctionnement des coenzymes

A

Co-substrat
Groupement prosthétique

37
Q

Le co-substrat est associé de quelle façon à l’enzyme?

A

Transitoire

38
Q

Le groupement prosthétique est associé de quelle façon à l’enzyme?

A

Liaison covalente

39
Q

Facteurs qui influencent les réactions enzymatiques

A

-concentration d’un substrat
-température
-pH

40
Q

Si la concentration en substrat augmente, comment se comporte la réaction enzymatique?

A

Elle se fait plus rapidement, jusqu’à l’obtention d’un plateau (qte enzyme pas infinité)

41
Q

Qu’est-ce qui se passe si la température est plus élevée que celle optimale pour les enzymes (+40ºC)?

A

Dénaturation des enzymes

42
Q

Km reflète quoi?

A

L’affinité de l’enzyme pour son substrat

43
Q

Si Km est petit, l’enzyme a une _______ affinité pour son substrat

A

Grande (et vice versa)

44
Q

Mécanismes des réactions à 2 substrats

A

Réactions séquentielles (ordonnées ou aléatoires)
Réactions ping-pong

45
Q

2 mécanismes d’inhibition enzymatique

A

Empêche formation complexe ES
Empêche séparation E+P

46
Q

2 types d’inhibition enzymatique

A

Compétitive
Non compétitive

47
Q

Caractéristiques inhibition compétitive

A

Inhibiteur en compétition avec le substrat (ressemblance)
Il bloque le site actif de l’enzyme
Réversible

48
Q

Paramètres inhibition compétitive

A

Pas d’effet sur Vmax ([substrat] élevée)
Km augmente (on doit augmenter la qte de substrats afin datteindre Vmax)

49
Q

Caractéristiques inhibition non compétitive

A

Inhibiteur et substrat sur différents sites de l’enzyme

50
Q

Paramètres inhibition non compétitive

A

Vmax diminue (enzyme inactive, donc augmentation qte substrat = aucun effet)
Pas d’effet sur Km (le substrat peut se lier même si inhibiteur car différents sites)

51
Q

Régulation allostérique régulée par quoi?

A

Un effecteur

52
Q

2 types d’effecteurs?

A

Inhibiteur (enzyme forme inactive)
Activateur (enzyme forme active

53
Q

Régulation par modification covalente (phosphorylation)

A

Addition ou soustraction groupement phosphate sur l’enzyme

(Soit par kinases qui ajoutent ou phosphatases qui enlèvent)

Sciences biologiques (12 decks)

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