Biochimie Flashcards
Qu’est-ce qu’une protéine?
Polymère d’acide aminé relié par des liaison peptiques.
Structure à trois niveau, parfois quatre
Qu’est-ce que la structure primaire d’une acide aminé?
C’est la chaîne d’acide aminé, ou des chaîne d’acide aminés mis bout à bout. (Pas de configuration spatiale)
Qu’est-ce qui compose une chaine d’acide aminé?
Un carbone alpha, un groupement amine (H2N) , un groupement carboxyle et une chaîne latérale(séquence d’acide aminé)
Comment fait-on pour coller des chaîne d’acide aminés ensemble?
Qu’est-ce que la structure secondaire
L’organisation dans l’espace des acides aminés qui sont prêt les un des autres
Dans cette structure, il peut y avoir des formations en hélice alpha, en feuillet beta ou il peut ne pas y avoir de régularité.
Qu’est-ce que la structure tertiaire
Le repliement complet d’une protéine dans l’espace (3D)
C’est cette structure qui lui donne sa forme unique
Qu’est-ce que la structure quartenaire?
Quel protéine ne pourra pas devenir une protéine fonctionnelle?
C’est la structure que prend une protéine qui à deux ou plusieurs chaîne polypeptidique.
C’est dans cette structure que nous retrouvons une protéine fonctionnelle.
Les protéines monomériques. (celle qui ont seulement une chaîne d’acide aminé)
De quoi dépend la structure tridimensionnelle?
Elle dépend de la séquence des acides aminés et du milieu dans lequel baigne la protéine
Quels sont les types de chaines latérales?
Qu’est-ce qui détermine si une protéine est fonctionnelle ou pas?
Son arrangement dans l’espace et le liquide dans lequel il baigne. Un changement d’acide aminé ou du pH du liquide dans lequel il se baigne pourrait changer la forme tridimensionnelle et la rendre non fonctionnelle.
Qu’est-ce qu’une enzyme?
C’est une protéine avec des pouvoirs catalyseurs catalyseurs que l’on retrouve chez les organismes vivants
Quel est le mécanisme d’action d’un biocatalyseur?
Accélère la vitesse d’une réaction chimique en abaissant le niveau d’énergie d’activation nécessaire pour transformer le substrat en produit.
Il possède un lien spécifique du substrat
Comment les liaisons enzyme-substrat permettent-elle de baisser le niveau d’énergie?
Les liaisons facilite une orientation productive des molécules de substrats les une par rapport au autre, limitant les rencontre infructueuse.
Les liaisons imposent des tensions, pressions et échange électronique aux molécules du substrat, favorisant leur transformation en produit.
Qu’est-ce qu’une enzyme simple?
Une enzyme qui n’est constituer que d’acide aminé.
Seulement les chaînes latérales des acides aminés appropriés s’insère dans le site catalytique.
Qu’est-ce qu’une holoenzyme?
Une enzyme qui à besoin d’un co-facteur pour accomplir la catalyse
Qu’est-ce qu’une apoenzyme?
Une holoenzyme qui à perdu son cofacteur et qui devient donc inactive.
C’est la partie protéique de l’holoenzyme
Qu’est-ce qu’un cofacteur?
C’est un ion métallique ou molécule organique simple(coenzyme) qui sont plus ou moins près du site actif de l’enzyme et participe à la réaction
Qu’est-ce qu’une coenzyme?
C’est un type de cofacteur. La majorité sont des vitamines ou proviennent de vitamines.
Est-ce que la vitesse initiale de transformation de substrat en produit est égale à sa vitesse maximale ?
Non, s’il n’y a pas assez de substrat seulement une fraction des enzymes ont accès à une qu’amitié de substrat
Comment s’exprime la vitesse d’une réaction enzymatique?
Elle s’exprime en quantité de produit formé par unité de temps.
Quel effet à l’augmentation du quantité de substrat sur la réaction enzymatique?
Plus il y a des substrat, plus il la réaction se fera rapidement car chaque enzyme a accès à un substrat.. (Dans la limite où la quantité de substrat ne dépasse pas la quantité d’enzyme)
Qu’arrive-t-il à la vitesse d’une réaction enzymatique lorsqu’il y a beaucoup plus de substrat et de produit qu’au moment initial?
La réaction va commencer à ralentir car chaque enzyme n’a plus accès à un substrat.
Pour les réactions réversible, la trop grande quantité de produit va aussi influencé la vitesse de la réaction.
De quoi dépend la vitesse maximale d’une réaction enzymatique?
Elle dépend du milieu réactionnelle. (la quantité d’enzyme)
Quel effet aura l’augmentation du nombre d’enzyme sur la vitesse d’une réaction?
Elle va augmenter la vitesse potentielle initiale et la vitesse potentielle maximale.
Quel est l’effet d’une variation du pH ou de la température sur la vitesse maximale?
Chaque enzyme à une température et un pH optimale. Si elle s’en éloigne, elle devient moin efficace, mais il y a des exceptions.
Comment évaluons nous la quantité d’enzyme en circulation chez les patients?
En mesurant son activité enzymatique.
De quel manière une réaction enzymatique peut-elle être contrôlé?
En modifiant la quantité d’enzyme ou l’efficacité des enzymes.
Explique le mécanisme de régulation de la transcription.
C’est un mécanisme qui augmente ou diminue la synthèse de molécule d’une enzyme donnée.
Dans le mécanisme de la régulation de la transcription, qu’est-ce que l’induction et la répression?
induction= plus d’enzyme
Répression= mois d’enzyme
Est-ce que tous les enzymes peuvent être soumis au mécanisme de la régulation de la transcription?
Non, il y a certains enzymes dont la synthèse est constante. (enzyme constitutive)
Il y a des enzymes dont la synthèse est constante dans certains tissus et ne l’est pas dans d’autre.
Quel mécanisme contrôle l’efficacité des enzyme?
L’allostérie et la modification covalence.
Décrit l’allostérie
C’est une mécanisme de contrôle de l’efficacité enzymatique.
BLABLSBLALBLDLVLLDLVLDLBLDF
Décrit la modification covalente
Est-ce que toutes les enzymes subissent ce mécanisme de contrôle?
La majorité des enzymes ne sont pas contrôlé.
Il peut y avoir un contrôle sur les enzyme irréversible et qui catalyse les réactions qui sont responsables de toute la série de réaction d’une voie métabolique. (limitante)
leur contrôle permet de moduler l’activité de ces voies.
Quel mécanisme de contrôle permet une adaptation rapide?
Eux qui ont un contrôle sur l’efficacité.
Surtout l’allostérie mais aussi la modification covalente
Quel mécanisme de contrôle permet une adaptation plus à long terme?
Les mécanisme qui contrôles la synthèse.
Soit l’induction ou la répression
Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?
C’est une molécule dont la structure chimique ressemble à celle du substrat. Le substrat fait donc compétition avec l’hinibiteur pour se fixer à l’enzyme, créant une main grande affinité entre le substrat et l’enzyme.
L’enzyme n’est pas modifier.
Est-ce qu’un inhibiteur compétitif modifie le Vmax d’une réaction enzymatique?
Non, car elle est obtenu quand toutes les enzymes sont saturées. Il faut simplement plus de molécules de substrats pour l’atteindre.
BLABLABLABLABLA
Quelle est l’effet d’une variation du rapport ATP/ADP?
Enzyme??? WTF
Plus ATP/ADP est élevé, moins la glycolyse est active
Quels sont les avantages de la régulations par les rapports NADH/NAD+ et ATP/ADP?
Quel est l’effet d’une augmentation du rapport ATP/ADP sur l’activité de l’ATP synthase et la respiration mitochondriale!
Quel est le nom complet d’ATP?
Adénine triphosphte
Comment l’ATP fournit-elle son énergie?
Lorsqu’elle est hydrolysé, il y a la rupture d’un lien, ce qui dégage beaucoup d’énergie.
Pourquoi l’ATP a-t-elle un haut potentiel d’énergie?
car une des liaisons phosphate est riche en énergie
D’où vient l’ATP?
Elle doit obligatoirement être formé a partir de carburant, on le la retrouve pas déjà fait à partir de la dégradation et oxydation des carburants.
Quels sont les moyen de régénération de l’ATP dans le muscles en urgence?
Moyen rapide:
- À partir de la créatine diphosphate
- À partir de 2 molécules d’ADP
Quels sont les moyen de régénération de l’ATP dans le muscles un peu plus lent?
À partir du catabolisme des carburants :
- phosphorylation au niveau du substrat
- Phosphorylation oxidative
Où se déroule principalement la créatine phosphate?
Un mécanisme qui se déroule surtout dans le muscle
Quel est l’enzyme responsable de la créatine diphosphate?
Comment agit-elle?
La créatine Kinase
Lorsque le muscle est au repos, elle retire un groupement phosphate
Lorsque le muscle est en effort, elle ajoute un groupement phosphate.
C’est une réaction qui se fait dans les deux sens
Quel est le mécanisme de génération d’ATP à partir de deux ADP?
Deux ADP travaillent ensemble
Produit :
1 ATP et 1 AMP qui se redevient un ADP en se combinant avec un ATP
Quels sont les principaux carburant du muscle cardiaque qu’on peut retrouver dans le sang?
- les acides gras, 70-80%;
- le glucose, 10-15%;
- le lactate, 10-15%;
- des acides aminés, mais de façon moins importante.
D’ou vient les molécules qui carburent la fabrication de l’ATP?
Glucide, lipide et protéine : Alimentation
Lactate : Formé à partir des globule rouge ou par les muscles qui soumettent un effort -» glycogène musculaire
Vrai ou faux? Le carburant est prit dans la cellule et l’ATP peut voyager entre les tissus
Faux, c’est le contraire
Quels sont les trois voies métabolique que dois prendre le glucose pour être transformé en CO2?
Glycolyse
Oxydation du pyruvate en Acétyl-CoA
Cycle de Krebs
Quels sont les principaux substrats et produit générés par les voie métabolique nécessaire pour transformer le glucose en CO2?
- Glycolyse :
glucose; pyruvate, formation d’ATP et perte d’électrons qui forment en bout de ligne
de l’ATP - Oxydation du pyruvate en acétyl-CoA :
pyruvate; acétyl-CoA, CO2, perte d’électrons - Cycle de Krebs :
acétyl-CoA; CO2, perte d’électrons, production de GTP (l’équivalent de l’ATP)
Où se produit la glycolyse de la cellule?
Dans le cytosol
Fait un Schéma de la glycolyse
Quel est le bilan carbonne de la glycolyse?
À partir d’une molécule à 6 cartonne, on fini avec 2 molécule à 3 carbone
Pourquoi fini-t-on avec 2 pyruvates alors qu’on à commencer avec un seul glucose?
Formation de deux molécules de triose à partir du fructose~1,6~bisphosphate, soit
une molécule de dihydroxyacétone phosphate et une molécule de glycéraldéhyde-3-
phosphate.
Est-ce que la glycolyse fournit plus d’ATP qu’elle consomme?
Oui.
Elle forme 4 ATP et en consomme 2.
(en ne tenant pas compte des ATP formé à partir du NADH)
Est- ce que la glycolyse est une réaction anabolique ou catabolique?
Elle est catabolique :
- Génère composé simple à partir d’un composé plus complexe
- Elle produit de l’énergie. (2 ATP et 2 électrons énergétiques)
Quel est l’enzyme qui participe à la réaction d’oxydoréduction dans la glycolyse?
Nicotinamide adénine dinucléotide
(NAD+/NADH)
Quel est la fonction du NAD/NADH?
C’est une co-enzyme qui transporte des électrons vers la chaîne respiratoire de la mitochondrie
Explique la forme oxydé et réduite du NADH/NAD+
La NAD+ est la forme oxydé
Lorsqu’on ajoute 2 électrons et un hydrogène (oxyderéduction), on obtient :
La NADH qui est la forme réduite
À partir de quel vitamine la NADH est-elle généré?
La niacine
Quel est le rôle de la phosphofructokinase lors de la glycolyse?
C’est le point de contrôle.
Lorsqu’il y a trop d’ATP, il freine la réaction.
Lorsqu’il n’y a pas assez d’ATP et qu’il commence a y avoir de l’AMP, il va déclencher la réaction.
Où se produit la transformation du pyruvate en acétyl-CoA?
Dans la mitochondrie
Est-ce que l’acétal-CoA possède une liaison riche en énergie?
Oui
Quels sont les produits et substrats de la transformation du pyruvate en acétylsalicylique-CoA?
Substrat : Pyruvate, NAD+, CoA-SH
Produit : Acétyl Co-A, NADH, H+, CO2
Quel est l’enzyme impliqué dans la transformation du pyruvate en acétylsalicylique-CoA?
pyruvate désydrogénase
De quels vitamines sont dérivés les Co-enzyme suivant (nécessaire à la transformation du pyruvate en acétyl-CoA) et quel est leur nom complet?
NAD
CoA-SH
FAD
TPP
acide Lipoïque
Nicotinamide adénine dinucléotide, niacine
Coenzyme A, acide penthoténique
Flavine adénine dinucléotide, Riboflavine
Thiamine phyrophosphate, thiamine
Pas besoin de vitamine pour acide lipoïque car l’organisme en synthétise en quantité suffisante
Dans quel partie de la cellule s’effectue l’oxydation de l’acétal-CoA?
Dans la matrice et sur la surface interne de la membrane interne de la mitoochondrie
Quel est la voie métabolique de l’oxydation de l’acétyl-CoA?
Le cycle de Krebs, aussi appeler cycle de l’acide citrique ou cycle des acides tricarboxiliques
Quels sont les métabolites du cycle de Krebs?
Quels sont les fonctions principales du cycle de Kreebs?
- Participe au métabolisme des glucides, des lipides et des acides aminés
- Voie catabolique avec génération de CO2 et d’autre intermédiaire énergétique (NADH,FADH, et GTP)
Combien de molécule de CO2 sont formés à partir d’une molécule de glucose dans un myocite bien oxygéné?
6 CO2/ glucose
Pourquoi doit-on réoxydé les coenzyme impliqué dans l’oxydation complète du CO2?
L’Oxydation du glucose en CO2 demande des réactions d’oxydoréduction, les coenzymes se retrouvent donc sous leur forme réduite.
Les coenzymes sont limités, ils doivent donc être réoxydés pour que d’autre molécules de glucoses puissent être oxydé.
Où s’effectue la réoxydation des coenzymes dans la cellule?
Sur la surface interne de la membrane interne de la mitochonderie
La membrane externe est très perméable aux petites molécules, donc elle n’agit pas de manière importante dans la réoxydation
Quel est le nom des structures et des processus biochimique chargés des réoxydations?
La chaîne respiratoire
Quel sont les complexes impliqués dans la chaîne respiratoire et quel sont leurs rôle en générale?
Les complexe I, II, III et IV
Leur rôle est de compléter des réactions d’oxydoréduction et de transporté des électrons
Quel est l’agent oxydant du NADH et du FADH dans la chaîne respiratoire?
NADH-» Complexe I
FADH-» Complexe II
Quel est le cheminement des électrons jusqu’à l’oxygène
Transfert de leur électron via leur complexe enzymatique approprié jusqu’à la coenzyme Q
Transfert des électrons du coenzyme Q au cytochrome c par l’intermédiaire du complexe III
Transfert des électrons du cytochrome C à L’O2 par l’intermédiaire du complexe IV, formation du H2O par réaction avec les ions H+
Fait un schéma des du transport des électrons de NADH et FADH2 à l’extérieur de la mitochonderie lors de la chaîne respiratoire
Combien d’ATP vont formé le NADH et le FADH2? Pourquoi?
NADH= 3
FADH= 2
Le FADH en produit moins car il n’a pas assez d’énergie pour transféré un proton au premier complexe (complexe II)
À quoi sert l’énergie produite par le transport des électrons dans la chaîne respiratoire?
Elle sert à pomper les proton à l’extérieur de la mitochonderie
Qu’engendre le transport des électrons à l’extérieur de la mitochonderie dans le cycle de Krebs?
Un gradient électrochimique :
pH intérieur de moto = 7
pH extérieur de moto = 6
(la membrane interne est imperméable au proton
Par quel complexe enzymatique est formé l’ATP (phosphorylation oxydative)?
Enzyme = ATP synthase
Endroit : membrane mitochondriale interne
Substrat : ADP + Pi
