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Science Fondamentale > Acide aminé > Flashcards

Acide aminé Flashcards

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1
Q

Quelle est la structure générale des acides aminés?

A
  • Un acide aminé est constitué d’un carbone (α) sur lequel on
    retrouve un groupement aminé (d’où le nom d’acide α-
    aminé), un groupement carboxyle et une chaîne latérale.
  • Les chaînes latérales :
    – Hydrophobes
    – Hydrophiles
  • Neutres
  • Polaires
    – Acides
    – Basiques
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Q

Qu’est-ce qui distingue les acides aminés les un des autre?

A

leur chaine latéral

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3
Q

Vrai ou faux, le groupement amine de l’Acide aminé peut être chargé positivement et le groupement carbonyle négativement?

A

vrai

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4
Q

Quelles sont les origines des acides
aminés trouvés dans le sang

A

digestion des protéines alimentaires;
– dégradation des protéines tissulaires et
sanguines;
– synthèse endogène des acides aminés
non essentiels.

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5
Q

Donne un exemple de synthèse endogène d’Acide aminé dans le corps

A

Alaninetransférase transfert un groupement amine d’une glutamate à une pyruvate pour formé de l’alanine et du a-cétorégulate…

il y a des enzyme différente et des substrat différente

Ces réactions sont réversibles

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6
Q

Décrit la synthèse de la tyrosine

A

La phénylalanine est transformé en tyrosine grâce à la phénylanaline hydroxylase et de sa coenzyme…
Fait le schéma

Réaction irréversible

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7
Q

Est-ce que la tyrosine est un acide aminé essentiel chez les humain?

Pis la phénylalanine?

A

non

Oui parce que on peut pas la synthétisé

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8
Q

Combien y a-t-il d’acide aminé essentiel pour nous?

A

9

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9
Q

Qu’est-ce que la phénylcétonurie

A

Maladie héréditaire qui touche le métabolsime de la phénilalanine

C’est une déficience en phényalanine hydroxylase

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10
Q

Dans quel tissu est retrouvé la phénilalanine hydroxylase?

A

principalement le foie

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11
Q

Quel effet provoque une déficience de la phénilalanine hydroxylase?

A

accumulation de la phénilalanine

Elle est donc métabolisé en d’autre métabolite :
Phénylpyruvate
phénylacétate
phénylactate
Phénylacétylglutamine
À des niveau toxique pour le système nerveux

Puis, le manque de tyrosine la transforme en acide aminé essentiel

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12
Q

Pourquoi nomme-t-on cette maladie, la
« phénylcétonurie »?

A

a cause de l’augmentation de la cétone retrouvé dans l’urine du patient

Provenant de la phénilpuryvate

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13
Q

Pourquoi le dépistage de la la phénylcétonocturi doit-il se
faire au cours de la première semaine suivant la
naissance et non plus tard ou dès la naissance?

A
  • Dépistage parce qu’il existe un traitement.
  • Taux élevé de phénylalanine dans l’organisme peut
    causer des dommages irréversibles au cerveau,
    surtout au cerveau en développement.

Les dommages peuvent commencer à être fait dès les 2 à 3 première semaine après la naissance

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14
Q

Peut-on faire le dépistage de la phénixcétonurie dès la naissance?

A

Le dépistage ne peut se faire dès la naissance car l’enfant n’a
pas encore été confronté à une diète contenant des protéines.
* Il faut au moins deux jours de nourriture contenant des
protéines.

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15
Q

Comment est fait le dépistage du phénilcétonurie?

A

En prélevant du sang du talon d’un bébé pour voir le dosage de la phénilalanine et de la tyrosine

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16
Q

Pourquoi Michelle (atteint de la phénylcétonurie) a-t-elle les cheveux, les
yeux et le teint plus pâle que le reste de sa
famille ?

A

Parce que la tyrosine est un précurseur de la dopa qui est ce qui produit la mélanine

Et il y a dans cette maladie une déficience de la tyrosine

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17
Q

Qu’est-ce que la Tyrosinémie de type I.

A

C’est populaire au Saguenay Lac-Saint jean

Déficience de l’enzyme responsable de la dégradation de la tyrosine en fumarate (Krebs) et en acétoacétate (corps cétonique)

Nom de l’enzyme :
fumaryloacétoacétate hydrolase

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18
Q

Quelle conséquence une
déficience de la fumarylacétoacétatehydrolase
entraîne-t-elle sur la
concentration sérique de
la tyrosine et de la
phénylalanine?

A

Augmentation de la
concentration sérique de la
tyrosine et quelquefois de la
phénylalanine.

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19
Q

Nommez trois (3) produits
spécialisés formés à partir de la
tyrosine

A

Catécholamine
neurotransmetteur (adrénaline, dopamine et noradrénaline)

Mélanine (pigment dans peau/cheveux)

  • Thyroxine (T4)
  • Triiodothyronine (T3)
    (hormone sécrété par la glande thyroïde)
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20
Q

Quel sont les utilités des cathécolamine?

A

– Dopamine : Rôle principal au
niveau du SNC.
– Noradrénaline:
Neurotransmetteur pour le
SNA (sympathique) et
hormone pour les
médullosurrénales (froid,
peur, hypoglycémie,
exercice…)
– Adrénaline : Hormone de la
médullosurrénale (froid, peur,
hypoglycémie, exercice).

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21
Q

– acide aminé glucoformateur

A

– précurseur de la néoglucogenèse :
* lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une
dégradation, sa partie carbonée se retrouve
sous forme de pyruvate ou d’un intermédiaire
du cycle de Krebs et pourrait être transformée
en glucide (glucose).

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22
Q

– acide aminé cétogène

A

– précurseur de la cétogenèse :
* lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une
dégradation, sa partie carbonée est
transformée en acétyl-CoA ou en acétoacétate
(qui est un corps cétonique).

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23
Q

– acide aminé mixte

A

– précurseur de la néoglucogenèse et de la
cétogenèse :
* lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une
dégradation, sa partie carbonée se retrouve en partie
dans le pyruvate ou d’un intermédiaire du cycle de Krebs
et pourrait être transformée en glucide (glucose) et en
partie en acétyl-CoA ou en acétoacétate pouvant ainsi
conduire à la formation de corps cétoniques.

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24
Q
  • À quel groupe appartiennent la
    phénylalanine et la tyrosine et pourquoi ?
A

– Acides aminés mixtes.
– La dégradation de ces acides aminés au
foie se termine en fumarate et en
acétoacétate.

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25
Q

Dans quelle condition métabolique des acides
aminés sont il transformé en glucose et corps cétonique?

A

Chez un individu :
Adjun
diabétique non-traité

Bref rapport insuline/glucagon bas

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26
Q

Qu’arrive-t-il avec les acide aminé quand le rapport I/G est élevé?

A

la phénylalanine
et la tyrosine, lorsqu’en excès, sont transformées en
acide gras ou dégradées dans Krebs pour former de
l’ATP

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27
Q

Quel enzyme hydrolyse les protéine alimentaire en peptide puis en acide aminé?

A

protéase et peptides

28
Q

Quelle voie les acides
aminés d’origine
alimentaire
empruntent-ils pour
parvenir au foie?

A

La vein porte/ système porte

29
Q

Est-ce qu’on stock les acides aminé?

A

Non, on les utilise tout de suite ou on les dégrade

30
Q

Où à lieu la dégradation du surplus d’Acide aminé?

A

Surtout foie mais aussi muscle

31
Q

D’ou provient le groupement amine qui forme l’ammoniac?

A

Lors de la dégradation ou de la transformation des acide aminés, il y a toujours la perte d’une molécule qui n’est ni un précurseur du corps cétonique ou du glucose : groupement amine

32
Q

Comment est formé l’ammoniac?

A

Lors de la dégradation de la majorité des acides aminés, les
groupements α-aminés sont retrouvés tout d’abord sous forme de
glutamate et ensuite sous forme d’ammoniaque par la désamination oxydative

33
Q

Fait un schéma de la désamination oxydative

Quel est l’enzyme?

A

Glutamate déshydrogénase

On enlève le groupement amine du glutamate pour avoir du alpha-cétorégulate

34
Q

Quel rôle jouent l’α-cétoglutarate et le
glutamate dans la désamination oxydative?

A

L’α-cétoglutarate est l’accepteur du groupement α-aminé
provenant d’un autre acide aminé lors des réactions de
transamination.

Le glutamate est désaminé (désamination oxydative) pour
fournir l’ammoniaque (ion ammonium) et redevenir l’α-
cétoglutarate.

35
Q

Quelle différence y a-t-il entre un
groupement amine et un groupement
amide?

A

Les groupements amides chez les acides
aminés libres sont retrouvés sur les chaînes
latérales et non sur le carbone α. Ils
n’impliquent pas le groupement carboxyle
commun à tous les acides aminés.

36
Q

Comment nomme-t-on la réaction où il y a
libération d’ammoniaque à partir d’une
fonction amide?

A

Désamidation

37
Q

Fait un schéma de la transformation du glutamate en glutamine

A

On rajoute un groupement amide sur le glutamate

38
Q

Excluant la glutamine (et l’asparagine) ainsi que le
glutamate, à partir de quelles autres substances peut-on
former de l’ammoniaque dans le foie?

A

les purines et pyrimidines,
– des amines biogènes (adrénaline, noradrénaline et
dopamine par exemple)

Bref, il y en a d’autre ( Des truc avec des groupement amine)

39
Q

Sous quel forme excrétons nous l’ammoniac?

Où cela se fait?

A

Urée

Dans le foie

40
Q

Qu’est-ce que l’ornithine trans carboymylase?

A

déficit le plus fréquent du cycle de l’urée

  • symptôme commence après métabolisme à commencé
41
Q

Fait un schéma du cycle de l’urée

A
42
Q

Quel sont les principaux substrat nécaissaire pour le cycle de l’urée?

A

ammonium, CO2, aspartate et 3 ATP

43
Q

Quel est le rôle de l’aspartate dans le cycle de l’urée?

A

fourni une molécule d’azote pour formé de l’ammoniac

Formé à partir de l’oxaloacétate+ glutamate avec l’aspartate transaminase pour donné aspartate et alpha-cétoglutarate

44
Q

Où est synthétisé l’urée?

A

Foie

45
Q

Où est éliminé l’urée?

A

éliminé 75% par rein, 25% par intestin

46
Q

Est-ce que l’urée passe facilement les membranes?

A

Oui

47
Q

Qu’arrive-t-il à l’urée qui passe par l’intestin?

A

Une hydrolyse se fait pour libéré de l’ammoniac qui passe dans la veine porte (encore) et va dans le cycle

48
Q

Pourquoi faut-il éliminé l’ammoniac?

A

Parce qu’il est toxique, surtout pour le cerveau

49
Q

L’organisme a-t-il une
autre façon de se
débarrasser de
l’ammoniaque ? Si
oui, laquelle?

A

Oui, dans les urines
sous forme d’ions
ammonium.

50
Q

Comment le cerveau se débarrasse-t-il de l’ammoniac?

A

Le cerveau se débarrasse de l’ammoniaque qui lui provient de la
circulation en fabriquant de la glutamine. Décrivez les deux
réactions métaboliques en cause.

Puis, le glutamine va dans la circulation et est éliminé via les rein, intestin et foie

51
Q

Comment le cerveau génère l’alpha-cétoglutarate utilisé pour formé le glutamine?

A

Glycolyse pour fournir du pyruvate. Ce pyruvate est transformé
en acétyl-CoA. L’accumulation de cet acétyl-CoA favorisera la
transformation du pyruvate en oxaloacétate par la pyruvate
carboxylase. L’ α-cétoglutarate sera formé dans le cycle de
Krebs à partir de l’acétyl-CoA et de l’oxaloacétate.

52
Q

Qu’est-ce qu’une réaction anapléirotique? donne un exemple

A

Une réaction dont le but est de régénérer des substrat

Ex: la régénération d’alpha-cétroglutarate pour le cycle de l’urée dans le cerveau

53
Q

À part le cerveau,
quels autres tissus
peuvent synthétiser
de la glutamine et la
libérer dans la
circulation?

A

Le muscle et le foie s’il y a un débordement d’acide aminé

54
Q

Comment est dégradé le glutamine dans l’intestin?

A

Il est transformé en glutamate grâce à la glutaminase (désamidation)

Il est transformé en alanine grâce à l’alanine transaminase

Puis il retourne au foie

55
Q

Comment est dégradé la glutamine par le rein?

A

Il peut l’emmagasiner ou, si ses réserves sont
suffisantes, la convertir en glutamate et en
alanine comme le fait la paroi intestinale.

56
Q

Comment le rein dégrade la glutamine lors d’acidose?

A

Dans le cas d’acidose, le
rein est porté à générer le
plus d’ammoniaque
possible pour éliminer les
ions H+ sous forme de
NH4+. C’est le cas par
exemple du jeûne prolongé
ou le sujet diabétique de
type1 non traité où le foie
produit des acides, les
corps cétoniques.

  • Désamidation du glutamine
  • Désamination du glutamate
  • = formation de 2 molécule d’ammonium qui sont directement déversé dans l’urine
57
Q

Pourquoi l’organisme forme-t-il une réserve de glutamine?

A

Pour être capable de capter les ions H+ lorsque c’est nécaissaire

  • En captant glutamine formé par cerveau muscle et foie ou en n’en formant grande à la glutamine synthase
58
Q

Après un repas, quelle hormone affecte le
métabolisme des acides aminés au
muscle? Quels sont ses effets?

A

L’insuline
* Elle favorise l’entrée des acides aminés et la
synthèse protéique dans les cellules
musculaires et inhibe la protéolyse.

59
Q

Indiquez les variations des taux
hormonaux nécessaires à la protéolyse
musculaire lors du jeûne.

A

Diminution du rapport
insuline/glucocorticoïdes.

60
Q

Quels sont les deux précurseurs de la
néoglucogenèse libérés en plus grande
quantité par le muscle?

A

l’alanine et le glutamine

61
Q

Qu’est-ce qui peut sortir du muscle lors de la formation d’alanine et de glutamine?

A
62
Q

Qu’est-ce que la cirrhose hépatique?

A

une conséquence de
maladies hépatiques chroniques caractérisée
par un remplacement du tissu hépatique
normal par de la fibrose et des nodules
régénératifs et par une distorsion de
l’architecture hépatique. Il y a perte des
fonctions du foie. Généralement, la cirrhose
est irréversible.

63
Q

Pourquoi y a t-il une baisse d’albumine chez un patient qui à la cirrhose?

A

car l’activité de son foie est affecté, donc il synthèse moins d’albumine que la normale

64
Q

Pourquoi y-a-til plus d’ammoniac chez un patient atteint de cirrhose?

A

Car le sang passe directement de l’intestin è la circulation sanguine (a la place de passer par la veine porte pour aller dans le foie), l’ammoniac créer dans l’intestin n’est alors pas dégradé

Fonction hépatique de l’élimination de l’ammoniac diminué

65
Q

Quel est la quantité d’urée retrouvé chez une personne atteinte de la cirrhose?

A

elle devrait être base puisque l’urée est formé dans le foie et ici, le fois ne fait pas bien sa job et le sang passe main par la a cause de l’hypertension de la veine porte

66
Q

Quels sont les traitements de l’encéphalopathie?

A
  • diète pauvre en protéine

du lactulose, un disaccharide constitué de galactose et de fructose, non
hydrolysable par les enzymes digestives et métabolisable par les
bactéries du colon en acides de faible poids moléculaire comme le
lactate.
* Le lactate diminue le pH du côlon. Les acides favorisent la réaction suivante
vers la droite. Ceci augmente la proportion de NH4+ aux dépens du NH3. Le
NH4+ ne franchit pas les membranes. Il demeure dans la lumière intestinale.

Antibiotique pour baissé la génération de l’ammoniac intestinal en diminuant la quantité de colonie bactérienne

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