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SF1 exam 2 > Biochem: enzymes > Flashcards

Biochem: enzymes Flashcards

1
Q

Définir protéine

A

Polymère d’acides aminés (polypeptide)
Structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire

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Q

Définir structure primaire

A

Chaîne d’acides aminés

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3
Q

Définir structure secondaire

A

Organisation dans l’espace des acides aminés, hélices alpha et feuillets plissés bêta

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4
Q

Définir structure tertiaire

A

Repliement complet dans l’espace, forme unique

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5
Q

Définir structure quaternaire

A

Deux ou plusieurs chaines polypeptidiques (protéines monomériques)

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6
Q

Définir enzyme

A

Protéine catalytique qui agit sur réactions chimiques des systèmes biologiques

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7
Q

Mécanisme d’action biocatalyseur

A
  • Accélère la vitesse d’une RX chimique en abaissant l’énergie d’activation
  • Pas besoin de température ou énergie trop élevées pour faire RX
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8
Q

Mécanisme site catalytique (actif)

A
  • Acides aminés forment liaisons avec substrat, facilite orientation productive des molécules = + de rencontres + efficaces
  • Aussi tensions, pressions et échanges électroniques sur substrats, favorise RX
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9
Q

Les enzymes peuvent-elles catalyser plus d’un type de réaction?

A

Non, spécifiques à un seul substrat

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10
Q

Distinguer enzyme simple, holoenzyme et apoenzyme

A
  • Simple: acides aminés (protéine normale)
  • Holoenzyme: nécessite la présence de cofacteurs pour catalyser, inactive sans eux
  • Apoenzyme: partie protéique de l’holoenzyme (lorsque holoenzyme est inactive, on l’appelle apoenzyme)
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11
Q

Définir cofacteur

A

Ion métallique ou molécule organique qui participe à la réaction
ex: vitamine, NAD+, NADP+, FAD

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12
Q

Effet de variation à la hausse de substrat sur la vitesse

A

Vitesse initiale forte (linéaire), puis diminue plus la concentration de substrat diminue (plus il est consommé dans la réaction)
- Atteint un plateau lorsque toutes les enzymes sont occupées

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13
Q

Que signifie la Vmax?

A

Point lorsque les molécules d’enzymes sont saturées de substrat (lorsque la vitesse atteint un plateau)

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14
Q

Effet de la variation de concentration d’enzyme sur la vitesse (avec concentration en substrat saturante)

A

Vitesse augmente tjrs plus la concentration en enzymes est élevée jusqu’à saturation

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15
Q

Comment évaluer la qté d’enzymes en circulation chez un patient?

A

En mesurant l’activité enzymatique (Vmax)

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16
Q

Effet de la variation du pH ou de la température du milieu dans lequel agit l’enzyme

A
  • À température ou pH en dessou ou au dessus de la valeur optimale des enzymes, l’activité diminue plus on s’en éloigne (U inversé)
  • Pourquoi?: dénaturation (perte de la structure tertiaire)
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17
Q

Nom des mécanismes qui augmentent et diminuent la synthèse d’enzymes

A

Induction et répression
- Contrôle hormonal (ex: tolérance à l’alcool ou aux médicaments)

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18
Q

Enzymes sont-elles toutes sujettes à contrôle sur la quantité (induction et répression)?

A

NON

19
Q

Quel est le nom des enzymes non-sujettes au contrôle sur la quantité?

A

Enzymes constitutives, synthèse constante

20
Q

Nom des mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes

A

Allostérie et modification covalente

21
Q

Définir enzymes allostériques

A
  • Enzymes dont la structure subit une modif structurale qui modifie leur activité lors de l’association avec molécules d’effecteurs positifs ou négatifs
  • Forme naturelle est inactive
22
Q

Les effecteurs allostériques sont ils réversibles?

A

Oui et non covalents

23
Q

Où se lient effecteurs allostériques?

A

Sites allostériques ou site actif (spécifiques)

24
Q

Expliquer le fonctionnement de la modification covalente

A
  • Modification des chaînes latérales des acides aminés d’un site catalytique par addition d’un composé (ex: groupement phosphate) qui remanie les liaisons (ioniques, H, covalentes, …)
  • Change complètement l’activité d’une enzyme (car spécificité modifiée)
  • Mécanisme de tout ou rien
25
Q

Enzymes peuvent elles toutes être contrôlées?

A

Non, celles qui le sont agissent dans réactions clés limitantes des voies métaboliques, modulent l’activité de ces voies au complet

26
Q

Mécanismes de contrôle utilisés pour adaptation rapide

A

Allostérie et modif covalente

27
Q

Mécanismes de contrôle utilisés pour adaptation long terme

A

Induction et répression (hormonal)
ex: tolérance à l’alcool ou médicaments

28
Q

Qu’est ce qu’un inhibiteur compétitif?

A

Substance qui ressemble au substrat et qui lui fait compétition pour se lier au site actif de l’enzyme (donc moins d’enzymes disponibles)
ex: médicaments

29
Q

Inhibiteur compétitif change-t-il Vmax?

A

Non, seulement plus de substrat pour l’atteindre

30
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non-compétitif?

A
  • Molécule qui réagit avec l’enzyme de façon covalente (et irréversible) et modifie sa structure tertiaire et par le fait même le site actif
  • Élimine enzymes en les rendant dysfonctionnelles
31
Q

Inhibiteur non-compétitif change-t-il Vmax?

A

Oui, diminue, car moins d’enzymes à saturer

32
Q

Exemples d’inhibiteurs non-compétitifs?

A
  • Insecticides/herbicides
  • Agents polluants (CO)
  • Métaux lourds
  • Sarin, aspirine, pénicilline
33
Q

Où est déversé suc pancréatique et que contient-il?

A
  • Duodénum (intestin grêle)
  • Contient enzymes digestives et bicarbonate
34
Q

Principales enzymes du suc pancréatique et leurs fonctions

A

Fonction générale: digestion des aliments
- Protéines: trypsine, chymotripsine, élastase, carbopeptidases A et B (hydrolysent liaisons peptidiques)
- Triglycérides: lipase (hydrolyse en acide gras)
- Amidon et glycogène: amylase

35
Q

Sous quelle forme sont les enzymes protéolytiques (qui dégradent prots) dans le suc et pourquoi?

A

Proenzymes (ex: trypsinogène)
Empêche l’autodigestion du pancréas

36
Q

Où et comment les proenzymes du suc pancréatique sont activées?

A

Dans l’intestin, entéropeptidase, puis autoactivation par la trypsine d’elle même et des autres proenzymes
- Processus irréversible

37
Q

Principales enzymes qui dégradent glucides et leur lieu de synthèse

A

Saccharase et lactase
-> Synthèse par les cellules intestinales entérocytes (sur la membrane des microvillosités)

38
Q

Substrats et produits des différentes activités de la saccharase

A

SACCHARASE
- Activité saccharasique
Substrats: saccharose et eau
Produits: glucose et fructose
- Activité isomaltasique
Substrats: eau et dextrines (hydrolyse de l’amidon)
Produits: oligosaccharides courts (maltose, maltotriose)
- Activité maltasique
Substrats: eau, maltose et maltotriose
Produits: glucose

39
Q

Substrats et produits de lactase

A

Substrats: lactose et eau
Produits: glucose et galactose

40
Q

Pourquoi résultats de labo exprimés en U/L?

A

Capacité catalytique (quantité de substrat transformé en produit par unité de temps, qui augmente proportionnellement à la qté d’enzymes) par litres

41
Q

Signification valeur de référence

A

Valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat de labo
Valeurs basses d’enzymes = pas de signification clinique
Valeurs hautes = problème

42
Q

Signification seuil décisionnel

A

Valeur normale décidée selon le risque, le paramètre étudié, la tâche que l’on veut accomplir, la certitude désirée, la précision du test, …

43
Q

Notion de signature d’un tissu

A
  • Tissu lésé déverse enzymes dans le sang (car cellules éclatent) et chaque tissu possède enzyme propre à son activité spécialisée
  • Donc on teste pour cette enzyme pour savoir s’il y a eu dommages à l’organe examiné
44
Q

Identifier enzymes signatures de la pancréatite aigue et de l’infarctus du myocarde

A

Pancréatite aigue: amylase et lipase
Infarctus myocarde: CK et troponine

SF1 exam 2 (8 decks)

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