Biochem: enzymes Flashcards by Jerome Landry

Définir protéine

Polymère d’acides aminés (polypeptide)
Structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire

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Définir structure primaire

Chaîne d’acides aminés

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Définir structure secondaire

Organisation dans l’espace des acides aminés, hélices alpha et feuillets plissés bêta

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Définir structure tertiaire

Repliement complet dans l’espace, forme unique

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Définir structure quaternaire

Deux ou plusieurs chaines polypeptidiques (protéines monomériques)

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Définir enzyme

Protéine catalytique qui agit sur réactions chimiques des systèmes biologiques

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Mécanisme d’action biocatalyseur

Accélère la vitesse d’une RX chimique en abaissant l’énergie d’activation
Pas besoin de température ou énergie trop élevées pour faire RX

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Mécanisme site catalytique (actif)

Acides aminés forment liaisons avec substrat, facilite orientation productive des molécules = + de rencontres + efficaces
Aussi tensions, pressions et échanges électroniques sur substrats, favorise RX

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Les enzymes peuvent-elles catalyser plus d’un type de réaction?

Non, spécifiques à un seul substrat

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Distinguer enzyme simple, holoenzyme et apoenzyme

Simple: acides aminés (protéine normale)
Holoenzyme: nécessite la présence de cofacteurs pour catalyser, inactive sans eux
Apoenzyme: partie protéique de l’holoenzyme (lorsque holoenzyme est inactive, on l’appelle apoenzyme)

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Définir cofacteur

Ion métallique ou molécule organique qui participe à la réaction
ex: vitamine, NAD+, NADP+, FAD

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Effet de variation à la hausse de substrat sur la vitesse

Vitesse initiale forte (linéaire), puis diminue plus la concentration de substrat diminue (plus il est consommé dans la réaction)
- Atteint un plateau lorsque toutes les enzymes sont occupées

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Que signifie la Vmax?

Point lorsque les molécules d’enzymes sont saturées de substrat (lorsque la vitesse atteint un plateau)

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Effet de la variation de concentration d’enzyme sur la vitesse (avec concentration en substrat saturante)

Vitesse augmente tjrs plus la concentration en enzymes est élevée jusqu’à saturation

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Comment évaluer la qté d’enzymes en circulation chez un patient?

En mesurant l’activité enzymatique (Vmax)

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Effet de la variation du pH ou de la température du milieu dans lequel agit l’enzyme

À température ou pH en dessou ou au dessus de la valeur optimale des enzymes, l’activité diminue plus on s’en éloigne (U inversé)
Pourquoi?: dénaturation (perte de la structure tertiaire)

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Nom des mécanismes qui augmentent et diminuent la synthèse d’enzymes

Induction et répression
- Contrôle hormonal (ex: tolérance à l’alcool ou aux médicaments)

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Enzymes sont-elles toutes sujettes à contrôle sur la quantité (induction et répression)?

NON

Quel est le nom des enzymes non-sujettes au contrôle sur la quantité?

Enzymes constitutives, synthèse constante

Nom des mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes

Allostérie et modification covalente

Définir enzymes allostériques

Enzymes dont la structure subit une modif structurale qui modifie leur activité lors de l’association avec molécules d’effecteurs positifs ou négatifs
Forme naturelle est inactive

Les effecteurs allostériques sont ils réversibles?

Oui et non covalents

Où se lient effecteurs allostériques?

Sites allostériques ou site actif (spécifiques)

Expliquer le fonctionnement de la modification covalente

Modification des chaînes latérales des acides aminés d’un site catalytique par addition d’un composé (ex: groupement phosphate) qui remanie les liaisons (ioniques, H, covalentes, …)
Change complètement l’activité d’une enzyme (car spécificité modifiée)
Mécanisme de tout ou rien

Enzymes peuvent elles toutes être contrôlées?

Non, celles qui le sont agissent dans réactions clés limitantes des voies métaboliques, modulent l'activité de ces voies au complet

Mécanismes de contrôle utilisés pour adaptation rapide

Allostérie et modif covalente

Mécanismes de contrôle utilisés pour adaptation long terme

Induction et répression (hormonal) ex: tolérance à l'alcool ou médicaments

Qu'est ce qu'un inhibiteur compétitif?

Substance qui ressemble au substrat et qui lui fait compétition pour se lier au site actif de l'enzyme (donc moins d'enzymes disponibles) ex: médicaments

Inhibiteur compétitif change-t-il Vmax?

Non, seulement plus de substrat pour l'atteindre

Qu'est-ce qu'un inhibiteur non-compétitif?

- Molécule qui réagit avec l'enzyme de façon covalente (et irréversible) et modifie sa structure tertiaire et par le fait même le site actif - Élimine enzymes en les rendant dysfonctionnelles

Inhibiteur non-compétitif change-t-il Vmax?

Oui, diminue, car moins d'enzymes à saturer

Exemples d'inhibiteurs non-compétitifs?

- Insecticides/herbicides - Agents polluants (CO) - Métaux lourds - Sarin, aspirine, pénicilline

Où est déversé suc pancréatique et que contient-il?

- Duodénum (intestin grêle) - Contient enzymes digestives et bicarbonate

Principales enzymes du suc pancréatique et leurs fonctions

Fonction générale: digestion des aliments - Protéines: trypsine, chymotripsine, élastase, carbopeptidases A et B (hydrolysent liaisons peptidiques) - Triglycérides: lipase (hydrolyse en acide gras) - Amidon et glycogène: amylase

Sous quelle forme sont les enzymes protéolytiques (qui dégradent prots) dans le suc et pourquoi?

Proenzymes (ex: trypsinogène) Empêche l'autodigestion du pancréas

Où et comment les proenzymes du suc pancréatique sont activées?

Dans l'intestin, entéropeptidase, puis autoactivation par la trypsine d'elle même et des autres proenzymes - Processus irréversible

Principales enzymes qui dégradent glucides et leur lieu de synthèse

Saccharase et lactase -> Synthèse par les cellules intestinales entérocytes (sur la membrane des microvillosités)

Substrats et produits des différentes activités de la saccharase

SACCHARASE - Activité saccharasique Substrats: saccharose et eau Produits: glucose et fructose - Activité isomaltasique Substrats: eau et dextrines (hydrolyse de l'amidon) Produits: oligosaccharides courts (maltose, maltotriose) - Activité maltasique Substrats: eau, maltose et maltotriose Produits: glucose

Substrats et produits de lactase

Substrats: lactose et eau Produits: glucose et galactose

Pourquoi résultats de labo exprimés en U/L?

Capacité catalytique (quantité de substrat transformé en produit par unité de temps, qui augmente proportionnellement à la qté d'enzymes) par litres

Signification valeur de référence

Valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat de labo Valeurs basses d'enzymes = pas de signification clinique Valeurs hautes = problème

Signification seuil décisionnel

Valeur normale décidée selon le risque, le paramètre étudié, la tâche que l'on veut accomplir, la certitude désirée, la précision du test, ...

Notion de signature d'un tissu

- Tissu lésé déverse enzymes dans le sang (car cellules éclatent) et chaque tissu possède enzyme propre à son activité spécialisée - Donc on teste pour cette enzyme pour savoir s'il y a eu dommages à l'organe examiné

Identifier enzymes signatures de la pancréatite aigue et de l'infarctus du myocarde

Pancréatite aigue: amylase et lipase Infarctus myocarde: CK et troponine