Bio enzymes Flashcards
Que retrouve-t-on dans la structure secondaire d’une protéine?
Feuillet plissé bêta et hélices alpha
Les protéines monomériques ont-elles une structure quaternaire?
Non
qu’est-ce qu’un enzyme?
protéine douée d’un pouvoir catalytique agissant sur les réactions chimiques
Quels types de liaison sont présents entre les sites catalytiques et les molécules de substrats? (3)
Hydrophobes, Pont H, Électrostatiques
Quel composant fait varier le type de protéine?
la chaîne latérale
L’arrangement d’une protéine (fonction) dépend de… (2)
séquence a.a. et milieu dans lequel baigne la protéine
De quoi est composé une enzyme simple?
seulement des a.a.
De quoi est composé une holoenzyme?(2)
Apoenzyme (partie protéique, inactive sans cofacteur) et cofacteur (ion métallique ou coenzyme)
La majorité des coenzymes sont…
des vitamines
Nomme deux exemples de coenzyme?
NAD, NADP
La vitesse de réaction enzymatique est maximale lorsque…
toutes les molécules d’enzyme sont saturées de substrat
À faible concentration, la vitesse initiale est proportionnelle à…
concentration substrat (et non à celle de l’enzyme)
Comment mesure-t-on la quantité d’enzymes chez un patient?
Par la mesure de l’activité enzymatique
Une plus grande concentration d’enzymes la vitesse (initiale et finale) sera…
Plus grande
En général, quel est la température et le pH optimal d’une enzyme?
37
7
Quelle est explication biochimique permet de conserver le goût sucré du blé d’inde?
Chaleur dénature enzyme qui catalyse polymérisation des sucres libres en amidon
Les mécanismes de contrôle de réactions enzymatiques modifient…(2)
La quantité ou l’efficacité des enzymes
Mécanismes augmentant/diminuant la synthèse de molécules d’une enzyme
Induction: +
Répression: -
Comment nomme-t-on les enzymes dont la synthèse est constante?
enzymes constitutives
Nommez et expliquez les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes
Allostérie: enzymes qui subissent modification structure suite à association avec effecteurs positifs ou négatifs. Contrôle la liaison avec substrat
Modification covalente: Modification chaîne latérale (groupement phosphate) — Changement activité (Remaniement des liaisons). Certaines enzymes ajoutent phosphates (Kinase), d’autres enlèvent (Phosphatase).
Parmi tous les mécanismes de contrôle (augmentation du taux de synthèse, contrôle de l’efficacité) de l’activité enzymatique, lequel permet une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule ?
Surtout l’allostérie mais aussi la modification covalente.
Parmi tous les mécanismes de contrôle (augmentation du taux de synthèse, contrôle de l’efficacité) de l’activité enzymatique, lequel permet une adaptation à long terme ?
Induction, répression (augmentation ou diminution du taux de synthèse).
Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?
Structure semblable à celle du substrat—-Compétition au substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme
Vmax change-t-il en présence inhibiteur compétitif?
Non, il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre.
Qu’est-ce qu’un inhibiteur non-compétitif?
Substance qui agit sur une enzyme de manière irréversible en modifiant structure de l’enzyme sur site actif ou non (modification structure tertiaire)
Qu’arrive-t-il à la Vmax lorsqu’il y a présence d’inhibiteurs non-compétitifs?
Vmax diminue car molécules enzymes sont détruites
Nomme deux types d’inhibiteurs non compétitifs?
CO, métaux lourdes, herbicides, agents polluants
Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement(2)?
Duodénum
Contient enzymes digestives synthétisées du pancréas exocrine
Contient bicarbonate de sodium et de potassium pour neutraliser acide de l’estomac
À quoi servent les enzymes du suc pancréatique?
à hydrolyser les molécules complexes du bol alimentaire en molécules plus simples pour permettre l’absorption.
Nomme les 5 enzymes responsables de l’hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines?
Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B
Nomme l’enzyme responsable de l’hydrolyse des triacylglycérols? Celle de l’hydrolyse de l’amidon/glycogène?
Lipase———->Acide gras et en 2-monoacylglycérols
Amylase
Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique? Quel en est l’avantage pour le pancréas?
Sécrétion sous forme de proenzymes (inactif). Leurs noms finissent par gène et/ou commencent par pro. Cette forme permet la protection du pancréas contre l’autodigestion
Dans le suc pancréatique, on retrouve les enzymes digestives sous la forme inactive; Où et comment ces enzymes sont-elles activées?
Dans l’intestin (enzyme sécrétée par duodénum)
Trypsinogène devient trypsine en perdant un hexapeptide (par l’entéropeptidase)
Trypsine catalyse son activation et celle des autres proenzymes
Quel est le pH optimal pour la trypsine, chymotrypsine, carboxypeptidase et élastase?
7,5 à 8,5 pour toutes sauf élastase à 10,0
À part l’amylase, nommez les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides.
Saccharase et lactase.
Où ces enzymes (Saccharase et Lactase) sont-elles synthétisées et où agissent-elles?
Synthétisées dans les entérocytes
Agissent sur la face externe de la membrane cytoplasmique
recouvrant les microvillosités
Quels sont les substrats et les produits de ces enzymes? Lactase
Les substrats sont lactose et eau. Les produits sont Glucose et Galactose
Il existe trois types d’activité de la saccharase…
Saccharasique
Isomaltasique
Maltasique
Substrats/Produits activité saccharasique de la saccharase
Saccharose et eau
Glucose et Fructose
Substrats/Produits activité isomaltasique de la saccharase
Substrats : de l’eau et les liaisons alpha (1ĺ6) des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase.
Produits : des oligosaccharides relativement courts ne contenant que des
liaisons osidiques alpha (1ĺ4) comme le maltose et le maltotriose.
Substrats/Produits activité maltasique de la saccharase
Substrats : de l’eau, le maltose et le maltotriose provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase et les oligosaccharides relativement courts provenant de l’hydrolyse de dextrines par l’activité isomaltasique de la saccharase.
Produit : Glucose.
Que représente l’unité enzymatique (U)?
Quantité d’enzymes nécessaire pour transformer une quantité de substrat par unité de temps (nombre micromoles substrats synthétisés par minute). Concentration donc U/L
Les valeurs de référence se basent par rapport à…
Des individus normaux
Un risque donné d’une maladie (indépendant des résultats des individus normaux)
Que se passe-t-il au niveau des cellules lorsqu’il y a inflammation ou nécrose?
Elles deviennent poreuses ou éclatent, déversant ainsi leur liquide interstitiel dans la circulation sanguine.
Comment peut-on diagnostiquer l’atteinte d’un organe précis, par exemple le pancréas, chez un patient?
En mesurant l’élévation dans le sang
d’enzymes retrouvées en grande quantité dans cet organe comme la lipase et l’amylase confirment la pancréatite aiguë.
Quel problématique correspond à l’élévation des enzymes suivantes: AST/ALT, GGT et phosphatase alcaline. Qu’est-ce qui fait augmenter le GGT?
Atteinte cellules hépatiques
GGT et phosphatase: flot biliaire
Phosphatase: Cellules osseuses
GGT s’élève avec alcool
