Bio #2 12th Grade Flashcards

1
Q

Inhibition non-competitive

A

Reversible
Aide avec le fonctionnement normal et la régulation des voies métaboliques
Stops it when there’s too much and picks it back up when it needs more

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2
Q

Inhibition compétitive

A

Irreversible

Ex: pénicilline (se lie au site actif de la transpeptidase pour que les bactéries ne peuvent plus se diviser)

Ex: VIH (se lie au site actif des enzymes de la protéase pour empêcher les enzymes de découper les polyprotéines de VIH pour ne plus former de nouveaux VIH)

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3
Q

Cofacteurs

A
Ions inorganiques (cuivre, zinc, fer) et molécules non-protéiques organiques 
Aident certaines enzymes à servir de catalyseur
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4
Q

Coenzymes

A

Sont de nombreuses vitamines (petites molécules organiques que le corps a besoin en teneur négligeable pour fonctionner)

Ex: NAD+ influence les reactions enzymatiques dans la respiration cellulaire

Ex: une carence en niacine peut entraîner une maladie de peau (pellagre: semble comme la lèpre)

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5
Q

Enzymes

A

Protéines spécialisées qui rendent possible le travail à l’intérieur de toutes les cellules en favorisant la réalisation de réactions chimiques

Augmentent le taux auquel se produit la réaction

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6
Q

Catalyse

A

Accélération d’une rxn chimique par une substance qui ne subit aucun changement chimique permanent

Sans les enzymes, les rxn métaboliques seraient trop lentes pour maintenir les fonctions cellulaires

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7
Q

Facteurs environnementaux des enzymes

A

Température:

  • activité enzymatique ^ a mesure que la temp. ^
  • il existe un point critique (activité enzymatique ralenti ou devient dénaturé (enzyme peut plus se lier au substrat))
  • fonctionnement optimal=30-45°C
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8
Q

Facteurs environnementaux des enzymes

A

pH:
-fonctionnent mieux à un pH spécifique (majorité= 6-8)

Ex: pepsine digère les protéines de l’estomac (pH= 2)

  • conc. de l’enzyme (how many u have)
  • conc. du substrat (what u eat determines how many u need)
  • coenzymes-cofacteurs (aide l’enzyme à faire sa job)
  • inhibiteurs compétitifs/non-compétitifs
  • régulation allostérique
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9
Q

Inhibiteurs

A

-substances chimiques qui se lient à des enzymes spécifiques (modifie le site actif de l’enzyme et arrête son activité)
-certains sont irréversibles (acide cyanhydrique)
-peut aider les gens
(venin du trigoncéphale malais arrête les blood clots)
(venin de scorpion traite les maladies auto-immunes (corps s’attaque))

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10
Q

Réaction couplée

A

l’énergie libérée par une rxn exo peut être utilisée pour produire une rxn endo

(l’énergie utilisée par des rxn endo vient de la décomposition des molécules d’ATP, qui est une rxn exo)

Rxn exo= resp. cell.
Rxn endo= synt. des protéines, contraction musculaire

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11
Q

ATP

A

toutes les molécules utilisent cette molécule comme source d’énergie

Fait de: ribose(sucre), adénine(base) et 3 groupements phosphates

Adénosine= ribose + adénine

Hydrolyse= libère le groupement phosphate (te donne ADP, Pi et libère 31 KJ/mol)

Cellules ne stockent pas d’ATP (le fabriquent au besoin)

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12
Q

Respiration cellulaire

A

Convertit l’énergie (dans les liaisons chimiques des lipides/amidon) en énergie chimique stockée (dans les molécules d’ATP)

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13
Q

3 utilisations de l‘ATP

A

Travail chimique:
-donne l’énergie nécessaire à la synt. des macromolécules

Travail mécanique:
-donne l’énergie nécessaire pour permettre aux muscles de se contracter

Transport:
-donne l’énergie nécessaire pour faire circuler les substances à travers la membrane cellulaire
(Ex: transport actif des particules à travers la membrane contre le gradient de concentration)

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14
Q

ATP dans la médecine/industrie

A
  • injections d’ATP pour réduire la perte de poids causée par la radiothérapie (cancer)
  • traite ceux souffrant d’hypertension pulmonaire (injections dilatent les artères)
  • industrie alimentaire contrôle l’ATP pour checker la qualité des aliments (trop d’ATP= plus de bactéries dans ta viande (AAA, AA, etc.))
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15
Q

Avantages de l’ATP

A
  • riche en énergie
  • quand l’ATP est décomposée en ADP et Pi, partie de l’énergie libérée aide à fabriquer d’autres ATP

-décomposition de l’ATP est lié à des rxn endo pour minimiser la perte d’énergie
(partie de l’énergie libérée est utilisée dans des rxn endo comme la synt. des protéines, la contraction musculaire ou la transmission des influx nerveux)

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16
Q

Stades métaboliques de la respiration cellulaire

A

Glycolyse:

  • se situe dans le cytosol
  • divise le glucose pour qu’il entre dans la mitochondrie(man door)

Cycle de Krebs
-se situe dans la matrice mitochondriale

Chaîne de transport d’électrons/phosphorylation oxydative

  • se situe dans la membrane interne de la mitochondrie
  • processus de synt. d’ATP à partir d’ADP et Pi en utilisant l’énergie libérée au cours du transport des électrons dans la chaîne respiratoire
17
Q

Mitochondrie

A

Ions d’H entrent et sortent de la matrice

Pyruvate (1/2 glucose) passe dans la membrane pour ensuite aller dans la matrice

Crête mitochondriale= bosse

Matrice= espace

18
Q

Glycolyse (phase #1)

A

Phase d’investissement d’énergie (ATP)

-utilise l’énergie de 2ATP pour déstabiliser le glucose
-glucose entre dans la cellule or une perméase (grosse porte de garage qui permet au glucose d’entrer dans la cellule) (protéine de transport)
-2 phosphorylations se passent, mais pas en même temps (ATP devient ADP car ça enlève le phosphate inorganique de l’ATP)
-molécule resultante est divisé en 2
-on fini avec 2 PGAL (phosphoglycéraldéhyde)
qui vont faire partie de la 2e phase

(utilise 2ATP)

19
Q

Glycolyse (phase #2)

A

Phase de libération d’énergie (libère énergie sous forme d’ATP)

  • il y a une rxn d’oxydation qui réduit le NAD en NADH (NADH= utilisé dans chaîne de trans. d’elec.)
  • il y a création de 2 molécules d’ATP
  • on réarrange les électrons du substrat (PGAL)
  • il y a création de 2 autres ATP
  • fini avec 2 pyruvates

(Crée 4 ATP-ATPs de phase 1, donc 2ATP)

20
Q

Cycle de Krebs (“étape charnière”)

A
  • pyruvates= encore beaucoup d’énergie
  • pyruvate entre dans la mitochondrie à cause de perméase (protéine de transport) et un mécanisme de costransport et de pyruvate
  • groupements carboxyles des pyruvates sont éliminés/libérés en CO2 dans le cytosol
  • fragments restants sont oxydés et le NAD devient du NADH (2 fois)
  • coenzyme A s’unit avec les molécules formées (acétate à 2 carbones)
  • on obtient 2 molécules d’acéty-CoA qui peuvent entrer dans le cycle de Krebs (acéty=sucre, CoA=l’emmène) (CoA emmène le sucre au merry go round of death)
21
Q

Cycle de Krebs

A
  • 2 acétyl-CoA entrent dans le cycle en se liant à 2 oxaloacétates pour former du citrate (acetyl se lie à quelque chose qui reste toujours dans le cycle- oxaloacetate)
  • il y a 3 oxydations qui réduisent le NAD en NADH (pas en même temps, 2 fois)
  • il y a oxydation qui réduit le FAD en FADH (2 fois)
  • il y a création d’ATP (1 par tour)
  • il reste juste oxaloacétate (oxaloacétate= le merry go round of death (it always stays))
  • acetyl + oxaloacetate = citrate
  • citrate se simplifié sur le merry go round of death
  • No more acetyl at the end
22
Q

Chaîne de transport d’électrons + phosphorylation oxydative (intro?)

A
  • Majorité de l’énergie extraite des nutriments est libérée par le NADH et FADH
  • Ils relient la glycolyse et le cycle de Krebs à la machinerie de la phosphorylation oxydative, qui alimente la synt. de l’ATP avec l’énergie libérée par la chaîne de trans. d’élec.