BC Altklausurfragen Flashcards

1
Q

Zellen. 2009
Lebewesen zeigen eine zelluläre Organisation.
a) Zeichnen Sie ein Schema einer eukaryontischen Zelle mit den wichtigsten Organellen und benennen Sie diese.

A

Eukaryontische Zelle, Organellen:

Zellorganellen i.d.R. von Membran umgeben.

  • Endoplasmatisches Retikulum (Synthese von Membranen und Proteinen) [raunes und glattes ER]
  • Golgi-Apparat (Sortierzentrum)
  • Lysosomen (Verdauungszentrum)
  • Zellkern (doppelter Membran)
  • Chloroplasten
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2
Q

Zellen

b) Was besagt das zentrale Dogma der Molekularbiologie?

A

In Cricks ursprünglicher Form besagt die Hypothese:

Wenn (sequenzielle) Information einmal in ein Protein übersetzt wurde, kann sie dort nicht wieder herausgelangen.[1]

1970 gab Crick eine alternative Formulierung des Dogmas an:

Es kann keine sequenzielle Information von Protein zu einem Protein oder zu Nukleinsäure übertragen werden.[2]

Das Zentrale Dogma ist – auch wenn es kritische Stimmen gibt – weithin akzeptiert und wird auch heute noch als einer der Grundpfeiler der Molekularbiologie angesehen.[3]

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3
Q

Zellen.

c) Worin unterscheiden sich pflanzliche Zellen von tierischen Zellen?

A
Tierzellen haben nicht, Pflanzenzellen haben...:
Chloroplasten
Vakuolen
Zellwand
Zytoskelett nur schwach ausgeprägt
(primäre Stützfunktion Zellwand)
Kohlenhydratspeicher: Stärke
Interzellulärer Kontakt durch Plasmodesman
Zellenentgiftung durch Glyoxysomen
Tierzelle hat dafür...
Lysosomen
stark ausgeprägtes Zytoskelett, auch auch primäre Stützfunktion ist
Kohlenhydratspeicher: Glykogen
Interzellulärer Kontakt durch Desmosomen
Zellentgiftung durch Peroxisomen
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4
Q

Zucker. 2009
Zuckerpolymere dienen als strukturgebende Elemente und Energiereserven.
a) Zeichnen Sie die Strukturformeln von Alpha-D-Glucoppyranose und Beta-D-Fructofuranose in der Haworth-Projektion.

A

.

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5
Q

Zucker.

b) Zeichnen Sie die Struktur der Grundeinheit von Amylose (Stärke) mit den entsprechenden Verknüpfungen.

A

D-Glucose

Alpha-1,4-glycosidisch verbunden.

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6
Q

Zucker.

c) Welche Raumstruktur nimmt Amylose ein und wodurch kommt diese Struktur zustande?

A

Aufgrund der Bindungswinkel zwischen den Bausteinen ist die Kette schraubenförmig zu einer Helix mit etwa 6 Bausteinen pro Windung gewunden. Wasserstoffbrückenbindungen zwischen benachbarten Hydroxygruppen stabilisieren die Struktur. In den Hohlraum der Helix können andere Moleküle, z. B. Iod, eingeschlossen werden. Daraus resultiert ein tief blau-violett gefärbter Iod-Stärke-Komplex, der als qualitativer Nachweis dient.

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7
Q

Aminosäuren. 2009

a) Zeichnen Sie die vollständige Struktur des Tripeptids (N-term)-Ser-Leu-Glu-(C-term)

A

.

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8
Q

Aminosäuren.

b) Benennen Sie den pKa-Wert der Seitenketten in dem Tripeptid (N-term)-Ser-Leu-Glu-(C-term)

A

.

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9
Q

Aminosäuren.

c) Bei welcher/welchem Wellenlänge(n) absorbieren die drei Aminosäuren Ser, Leu, Glu im UV/vis-Bereich?

A

.

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10
Q

Nucleotide. 2009
Nucleotide sind die Grundbausteine von DNA und RNA.
a) Zeichnen Sie die Struktur eines Watson/Crick Basenpaares Ihrer Wahl.

A

Adenin (A) und Thymin (T)

Guanin (G) und Cytosin (C)

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11
Q

Nucleotide.

b) Welche Nicht-Watson/Crick Basenpaarung findet man häufig im tRNA?

A

Ungewöhnliche Paarungen treten vor allem in tRNAs und in Tripelhelices auf. Sie folgen zwar dem Watson-Crick-Schema, bilden aber andere Wasserstoffbrückenbindungen aus: Beispiele sind Reverse-Watson-Crick-Paarungen, Hoogsteen-Paarungen (benannt nach Karst Hoogsteen, geboren 1923) und Reverse-Hoogsteen-Paarungen

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12
Q

Nucleotide.

c) Warum ist DNA stabiler als RNA?

A

Die Ribose der RNA ist mit derjenigen der DNA identisch, bis auf eine Hydroxygruppe statt eines Wasserstoff-Atoms an der 2’-Position im Pentose-Ring (daher auch Desoxyribonukleinsäure, DNA). Dieser Unterschied macht die RNA weniger stabil im Vergleich zur DNA, da er eine Hydrolyse durch Basen ermöglicht: Die OH-Gruppe an der 2’-Position des Zuckers wird durch ein negativ geladenes Hydroxidion einer Base ihres Protons beraubt und der dann zurückgebliebene Sauerstoff geht eine Ringbindung mit dem Phosphor ein, wodurch die Bindung zum nächsten Nukleotid gelöst wird. Die RNA wird so in ihre Nukleotide zerlegt

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13
Q

Replikation, Transkription und Translation. 2009

DNA ist der zentrale Informationsträger in Zellen, Basensequenzen werden in Proteinsequenzen übersetzt.
a) In welchen Kompartimenten der Zelle finden im Eukaryoten die Replikation, die Transkription und die Translation statt?

A

Replikation im Zellkern.

Transkription im Zellkern.

Translation am Ribosom.

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14
Q

Replikation, Transkription und Translation.

b) Was ist der grundlegende Unterschied zwischen diesen drei Prozessen in Prokaryoten und Eukaryoten?

A

.

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15
Q

Replikation, Transkription und Translation.

c) Was sind die drei typischen Eigenschaften der DNA-Polymerasen, durch die sich von den meisten anderen Enzymen unterscheiden?

A
  • proof-reading
  • ## Genauigkeit?
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16
Q

Enzymkinetik. 2009
Das kinetische Modell von Michaelis und Menten aus 1913 ist bis heute der Standard zur Beschreibung einfacher Enzymkinetiken.
a) Wie lautet das Reaktionsschema, welches dem Michaelis-Menten-Modell zugrunde liegt?

A

k1 k2
E + S ES –> E + P
k-1

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17
Q

Enzymkinetik.

b) Was definiert den quasistationären Zustand (steady state), welche Bedingung muss hier gelten?

A

Von einem Steady-State-Zustand spricht man dann, wenn k1 = k-1 > k2 gilt; dabei halten sich die Bildung und der Zerfall des ES-Komplexes nahezu die Waage. c(ES) ist kontant.
Infolge dieser Konstanz beobachtet man eine lineare Abnahme des Substrates bzw. Zunahme des Produktes (Reaktion nullter Ordnung in Bezug auf das Substrat). Die quantitative Beziehung zwischen Substratkonzentration und Geschwindigkeit einer einfachen irreversiblen Enzymsubstratreaktion wird durch eine Gleichung dargestellt, die ursprünglich 1925 von Briggs und Haldane entwickelt und später von Maud Menten und Leonor Michaelis noch weiter definiert wurde. Diese so genannte Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion von der Konzentration des Enzyms und von der Konzentration des Substrats:

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18
Q

Enzymkinetik.
c) Wie lautet der Ausdruck für die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration im quasistationären Zustand im Michaelis-Menten-Modell, und welche Bedeutung haben die Parameter der Gleichung?

A

.v = v(max) [S]/ K(m) + [S]

Genauer gesagt, gibt sie Aufschluss über den Zusammenhang zwischen der Anfangsgeschwindigkeit v, der maximalen Geschwindigkeit vmax und der anfänglichen Substratkonzentration. vmax wiederum ist abhängig von Reaktionsbedingungen wie pH und Temperatur.

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19
Q

Glykolyse. 2009
Im ersten Teil der Glykolyse wird ATP investiert, um ein Molekül Glucose in zwei Triosephosphate zu zerlegen.
a) Zeichnen Sie die Reaktion des Enzyms Glycerinaldehydphosphat-Dehydrogenase mit den Strukturformeln von Substrat und Produkten in der Fischer-Projektion. Benennen Sie Substrat und Produkte.

A

Die Glykolyse (altgriechisch γλυκύς glykys ‚süß‘ und λύσις lysis ‚Auflösung‘) ist bei Lebewesen der schrittweise Abbau von Monosacchariden (Einfachzuckern) wie der D-Glucose (Traubenzucker).

Die Glykolyse lässt sich in zwei Phasen unterteilen. Die erste Phase ist eine Vorbereitungsphase, bei der zunächst Energie in Form von ATP investiert wird. Sie besteht aus der Spaltung der Hexose D-Glucose in zwei Triosephosphate: Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP)

Hierbei wird DHAP in GAP für die zweite Phase isomerisiert

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20
Q

Glykolyse.

c) Was versteht man unter der komolactischen Gärung? Welches Enzym ist beteiligt und welche Reaktion wird katalysiert?

A

.

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21
Q

Pyruvat-Dehydrogenase. 2009
Nach Transport von Pyruvat ins Mitochondrum erfolgt der nächste Reaktionsschritt im oxidativen Glucoseabbau am Multienzymkomplex Pyruvat-Dehydrogenase.
a) Zeichnen Sie die Strukturformel des Cofaktors Thiamindiphosphat (ThDP).

A

.

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22
Q

Pyruvat-Dehydrogenase.
b) Welcher Teil von ThDP (Thiamindiphosphat) ist relevant für die Decarboxylierung von Alpha-Ketosäuren und wie funktioniert dies?

A

.

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23
Q

Pyruvat-Dehydrogenase.

c) Welche beiden Funktionen erfüllt der Cofaktor Liponsäure in E2 der PDH?

A

.

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24
Q

Citratzyklus. 2009
Nach der im Cytosol stattfindenden Glykolyse findet die vollständige Oxidation der Metabolite der Glucose in der mitochindriondrialen Matrix statt.
a) Welche Reaktion katalysiert das Enzym Aconitase, und welchen Cofaktor benutzt es hoerzu?

A

.

25
Q

Citratzyklus.
b) In der Rkt der Succinyl-CoA-Synthetase wird der energiereiche Thioester des Substrats hydrolysiert und letzlich GDP zu GTP phosphoryliert. In welchen drei Schritten gelingt dem Enzym diese Energiekonservierung?

A

.

26
Q

Citratzyklus.

c) Erklären Sie den Begriff ‘kataplerotische Reaktion’ und nennen Sie ein Beispiel.

A

Reaktionen, die vornehmlich zu anabolen Stoffwechselwegen gehören und für diese dem Citratzyklus Intermediate entnehmen. Im Gegensatz dazu stehen anaplerotische Reaktionen.

Wichtige Intermediate für solche Reaktionen sind Citrat (z. B. für die Cholesterol- und Fettsäure-Biosynthese), Succinyl-CoA (für die Porphyrin-Biosynthese), L-Malat (für die Gluconeogenese), Oxaloacetat und Ketoglutarat (z. B. für den Aminosäuremetabolismus).

27
Q

Oxidative Phosphorylierung. 2009
Die Atmungskette überträgt Elektronen von NADH auf den terminalen Akzeptor O2. Im Verlauf dieses Transports wird ein Protonengradient über der inneren Mitochondrienmembran aufgebaut.
a) Welche Cofaktoren finden sich im Komplex I der Atmungskette (nur Namen)?

A

.

28
Q

Oxidative Phosphorylierung.

b) Zeichnen Sie die Strukturformel des in Komplex I vorkommenden Flavin-Cofaktors und benennen Sie diesen korrekt.

A

.

29
Q

Oxidative Phosphorylierung.
c) Wie groß ist die Redoxpotentialdifferenz zwischen den Elektronendonor- und Elektronenakzeptor-Redoxpaaren der Atmungskette? Welcher freien Enthalpie entspricht dies pro Molekül NADH (F=96485 C/mol)?

A

.

30
Q

Zelluläre Organisation des Lebens. SS 2010

a) Nennen Sie drei Stoffwechselprozesse die in der eukaryontischen Zelle im Mitochondrium ablaufen.

A

.

31
Q

Zelluläre Organisation des Lebens.

b) Was sind Ribosomen und wie sind sie aufgebaut?

A

.

32
Q

Zelluläre Organisation des Lebens.

c) Was besagt das zentrale Dogma der Molekularbiologie?

A

In Cricks ursprünglicher Form besagt die Hypothese:

Wenn (sequenzielle) Information einmal in ein Protein übersetzt wurde, kann sie dort nicht wieder herausgelangen.[1]

1970 gab Crick eine alternative Formulierung des Dogmas an:

Es kann keine sequenzielle Information von Protein zu einem Protein oder zu Nukleinsäure übertragen werden.[2]

Das Zentrale Dogma ist – auch wenn es kritische Stimmen gibt – weithin akzeptiert und wird auch heute noch als einer der Grundpfeiler der Molekularbiologie angesehen.[3]

33
Q

Fettsäuren und Lipide. SS 2010
a) Zeichnen Sie die Strukturformel des Glycerophospholipids Phosphatidylcholin und benennen Sie die beiden mit Glycerin veresterten Fettsäuren für die Sie sich entschieden haben.

A

.

34
Q

Fettsäuren und Lipide.
b) Zeichnen Sie den schematischen Aufbau einer biologischen Membran und benennen Sie die Komponente. Wie liegen integrale Membranproteine in einer derartigen Membran vor?

A

Eine Biomembran ist eine Trennschicht zwischen Zellkompartimenten. Innerhalb der Zelle trennen unterschiedlich aufgebaute Biomembranen das Innere von Organellen oder Vakuolen vom Cytoplasma. Eine Biomembran hat durch Membrankomponenten eine aktive Rolle beim selektiven Transport von Molekülen und der Übermittlung von Informationen zwischen den beiden Kompartimenten, zwischen denen sich diese Biomembran befindet.

35
Q

Fettsäuren und Lipide.

c) Wie dick ist eine biologische Membran?

A

Biologische Membranen bestehen aus
einer kontinuierlichen, ca. 5 bis 8 nm dicken Doppelschicht
von Lipidmolekülen, in die meist Membranproteine eingebettet
sind.

36
Q

Aminosäuren. SS 2010

a) Zeichnen Sie die vollständige Struktur des Tripeptids (N-term)-Ala-Gln-His-(C-term)

A

.

37
Q

Aminosäuren.

b) Welche AS sind basisch? Wo liegen die pKa-Werte dieser AS?

A

Histidin, Lysin und Arginin.

Merke: Basische Aminosäuren haben im Aminosäure-Rest eine Aminogruppe oder N-Atome mit freien Elektronenpaaren. Nehmen diese N-Atome ein Proton auf, so bildet sich eine positiv geladene Seitenkette.

pKa-Werte:

38
Q

Aminosäuren.
c) Welche beiden zentralen Eigenschaften hat die Peptidbindung, mit der Aminosäuren in Peptidketten verknüpft sind, und welche sutrukturellen Konsequenzen ergeben sich aus ihnen?

A
  • linear
  • nicht drehbar
    (- kürzer als normale C-N-Bdg wegen Doppelbindungscharakter; Amid-Iminol-Tautomerie der Peptidbindung)

–> Polypeptidketten (bzw. Proteinketten) bilden das primäre Strukturelement der Proteine

Eine Peptidbindung ist eine amidartige Bindung zwischen der Carboxygruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe des α-Kohlenstoffatoms (α-C-Atom) einer zweiten Aminosäure.
(formal) unter Wasserabspaltung

Die chemische Reaktion ist endergon, durch Enzyme aktiviert.

In den nativen Proteinen liegen vorwiegend trans-Peptidbindungen vor.

39
Q

Nucleotide. SS 2010

a) Zeichnen Sie die Struktur eines Watson/Crick Basenpaares Ihrer Wahl und benennen Sie die Basen.

A

Adenin (A) und Thymin (T)
-> 2 H-Brücken

Guanin (G) und Cytosin (C)
-> 3 H-Brücken

40
Q

Nucleotide.

b) Welche Funktion hat die tRNA?

A
t = transfer
RNA = Ribonukleinsäure

(Kleeblatt-Struktur)

Die tRNAs fungieren als Brückenglieder oder Adaptoren
bei der Translation, wo sie zwischen Polynucleotid (mRNA)
auf der einen und Polypeptid (Protein) auf der anderen Seite
vermitteln.
Über das Basentriplett ihres Anticodons vermitteln sie bei der Translation die richtige Aminosäure zum entsprechenden Codon auf der mRNA.
Bei der Translation in der Proteinbiosynthese muss im Ribosom entsprechend dem genetischen Code zu jedem Basentriplett auf der mRNA die passende Aminosäure an die Peptidkette angehängt werden. Diese Aufgabe wird durch die tRNA vermittelt. Dazu gibt es für jede Aminosäure mindestens eine, häufig aber auch mehrere verschiedene tRNAs.

41
Q

Nucleotide.

c) Zeichnen Sie das Kleeblattschema eines tRNA-Moleküls und benennen Sie die kuntionsrelevanten Bereiche.

A

oben: Akzeptorarm, mit Bindungsstelle für Aminosäure.

eine Seite: D-Schleife. (Dihydrouracil-Schleife)

andere Seite: T’Fi’C-Schleife.
da hängt variable Schleife an Seite.

unten: Anticodonarm mit Anticodon.

42
Q

Proteinasen. SS 2010
a) Proteinasen sind Enzyme, welche die Hydrolyse von Peptidbindungen katalysieren. Diese Aktivität ist potentiell auch für zelluläre Proteine gefährlich. Wie werden Proteinasen für gewöhnlich in einem inaktiven Zustand gehalten, solange ihre Aktivität nicht benötigt wird?

A

Inhibitoren?

43
Q

Proteinasen.

b) Was ist eine ‘katalytische Triade’? Aus welchen Aminosäuren besteht sie im Fall der Serinproteinasen?

A

katalytische Triade:
eine spezielle Anordnung von drei Aminosäuren im aktiven Zentrum einiger Enzyme.
Mit ihr kann in Hydrolasen die Spaltung eines Substrats und in Transferasen der Transfer eines Substratteils auf ein zweites Substrat katalysiert werden.
Die drei Aminosäuren fungieren dabei als Säure, Base und Nukleophil und ermöglichen eine kovalente Katalyse. Die Aminosäurereste der katalytischen Triade können in der Aminosäuresequenz (Primärstruktur) weit auseinanderliegen und erst durch die Enzymfaltung, der Ausbildung einer komplexen dreidimensionalen Struktur, in räumliche Nähe gebracht werden.

Serinproteasen : Asparaginsäure, Histidin und Serin.
Aminosäurereste sind über Wasserstoffbrückenbindungen verbunden . Der Asparaginsäure-Rest befindet sich in einer für das Lösungsmittel unzugänglichen Tasche und bildet eine Wasserstoffbrücke zu der N-H-Gruppe des Histidinrestes aus. Das so polarisierte Histidin wiederum bildet mit dem zweiten ringgebundenen Stickstoff eine Wasserstoffbrücke zu der OH-Gruppe des Serinrestes aus. Die Wasserstoff-Sauerstoff-Bindung wird hierdurch stark polarisiert und die Nukleophilie des Sauerstoffs weiter erhöht.

44
Q

Proteinasen.

c) Wie können Proteinasen ihre Zielproteine sequenzspezifisch schneiden?

A

.

45
Q

Enzymkinetik. SS 2010

a) Wie sieht das Reaktionsschema des Michaelis-Menten-Modells aus (nicht die Differentialgleichungen!)?

A

k1 k2
E + S ES –> E+P
k-1

46
Q

Enzymkinetik.

b) Was definiert den quasistationären Zustand (steady state), welche Bedingung muss hier gelten?

A

Von einem Steady-State-Zustand spricht man dann, wenn k1 = k-1 > k2 gilt; dabei halten sich die Bildung und der Zerfall des ES-Komplexes nahezu die Waage. c(ES) ist kontant.
Infolge dieser Konstanz beobachtet man eine lineare Abnahme des Substrates bzw. Zunahme des Produktes (Reaktion nullter Ordnung in Bezug auf das Substrat). Die quantitative Beziehung zwischen Substratkonzentration und Geschwindigkeit einer einfachen irreversiblen Enzymsubstratreaktion wird durch eine Gleichung dargestellt, die ursprünglich 1925 von Briggs und Haldane entwickelt und später von Maud Menten und Leonor Michaelis noch weiter definiert wurde. Diese so genannte Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion von der Konzentration des Enzyms und von der Konzentration des Substrats:

47
Q

Enzymkinetik.
c) Wie lautet der Ausdruck für die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration im quasistationären Zustand im Michaelis-Menten-Modell, und welche Bedeutung haben die Parameter der Gleichung?

A

.v = v(max) [S]/ K(m) + [S]

Genauer gesagt, gibt sie Aufschluss über den Zusammenhang zwischen der Anfangsgeschwindigkeit v, der maximalen Geschwindigkeit vmax und der anfänglichen Substratkonzentration. vmax wiederum ist abhängig von Reaktionsbedingungen wie pH und Temperatur.

48
Q

Glykolyse. SS 2010

a) Welche Rkt wird von der Hexokinase katalysiert (Strukturformeln in Haworth-Projektionen)?

A

Hexokinasen sind Enzyme aus dem Kohlenhydratstoffwechsel, die Hexosen (Zucker mit sechs Kohlenstoffatomen) phosphorylieren und damit jeweils in ein Hexose-Phosphat überführen, etwa Glucose in Glucose-6-phosphat.

49
Q

Glykolyse.
b) Hexokinase katalysiert den ersten Schritt der Glykolyse, der gleichzeitig irreversibel ist. Damit wäre das Enzym der ideale Kontrollpunkt dieses Stoffwechsels. Dennoch wird Glykolyse über Phosphofructokinase reguliert. Warum ist das so?

A

Phosphofructokinase, abgekürzt PFK1 oder PFK, auch Fructose-6-phosphat-kinase ist ein Enzym, welches den geschwindigkeitsbestimmenden Schritt der Glykolyse katalysiert, die Umwandlung von Fructose-6-phosphat zu Fructose-1,6-bisphosphat.

50
Q

Glykolyse.

c) In welchen Schritten verläuft die alkoholische Gärung und wie heißen die beteiligten Enzyme?

A

.

51
Q

Citratzyklus I. SS 2010.

a) Welche Reaktion katalysiert das Enzym Aconitase?

A

.

52
Q

Citratzyklus I.

b) Welchen Cofaktor besitzt die Aconitase (Struktur)?

A

.

53
Q

Citratzyklus I.

c) Warum ist die Reaktion der Aconitase eine Transhydroxylierung für den weiteren Verlauf des Citratcyklus wichtig?

A

.

54
Q

Citratzyklus II. SS 2010
a) Welche Besonderheit unterscheidet das Enzym Succinat-Dehydrogenase von allen anderen Enzymen des Citratzyklus? Welche Reaktion wird katalysiert?

A

.

55
Q

Citratzyklus II.

b) Welche Aminosäure lässt sich durch Transaminierung des Citratzyklus-Intermediats Alpha-Ketoglutarat erhalten?

A

.

56
Q

Citratzyklus II.

c) Definieren Sie den Begriff ‘kataplerotische’ Rkt im Hinblick auf den Citratzyklus und nennen Sie ein Beispiel.

A

.

57
Q

Oxidative Phosphorylierung. SS 2010

a) Welche Rkt findet an Komplex I der Atmungskette statt und welche Cofaktoren trägt dieser Komplex?

A

.

58
Q

Oxidative Phosphorylierung.
b) Zeichnen Sie die Strukturformel des Elektronenüberträgers, der durch Komplex I reduziert wird und benennen Sie diesen.

A

.

59
Q

Oxidative Phosphorylierung.
c) Welches biochemische Standard-Redoxpotential hat das Redoxpaar, das am Anfang der Atmungskette steht (und das sie in Teilfrage a) bereits genannt haben)? Wie ist das biochemische Standard-Redoxpotential definiert?

A

.Für biochemische Vorgänge rechnet man mit den auf pH 7 bezogenen Potentialen Eo’. Für Reaktionen, an denen Protonen beteiligt sind, ergibt sich somit eine Potentialdifferenz von 0,413 V, wie in der nachfolgenden Tabelle angegeben.