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BC Flashcards

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1
Q

Prokaryote

A

Einfachzellen, ohne Zellkern.

Proteinbildubg direkt an der DNA

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Q

Eukaryote

+ Organelle?

A 
Zellen mit Zellkern.
Viel komplexer als Prokaryote.
Enthalten: 
Zellkern,
Mitochondrien,
Etc..
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3
Q

Zellorganelle Eukaryonten

A
  • Zellkern
  • Mitochondrien (Batterie d Zelle)
  • Ribosomen (Protein Herstellung)
  • endoplasmatisches Retikulum (rau und glatt)
  • Chloroplaste (nur in Pflanzen)
  • Golgi-Apparat (Transport-System)
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4
Q

Mitochondrien

A
  • Zellorganelle mit Doppelmembranen (d.h. 2 Doppellipidschichten + Proteine)
  • “Kraftwerke” der Zellen
- äußere Membran flach, begrenzt Organell
   m(Proteine) = m(Phospholipide)
   Hat Kanäle zum Austausch von:
   Ionen, kleineren Molekülen
Kann sich mit ER verbinden = MAM
  • Membranzwischenraum als Pufferzone (Protonen)
  • innere Membran aus Falten und Fächern (=Christae)
    m(Proteine)> 3m(Phospholipide)
  • Matrix, Flüssigkeit im inneren

Innerhalb der inneren Membran befindet sich die flüssige Mitochondrienmatrix. Diese ist leicht durchlässig und man findet in ihr ringförmige DNA sowie Ribosomen oder kleine Vesikel. Die Mitochondrien können Bestandteile ihrer Proteine selbst herstellen.

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5
Q

Cofaktoren

A

Coenzyme und Cofaktoren sind niedrigmolekulare, nichtproteinartige Bestandteile von Enzymen. Coenzyme (latein. cum = zusammen, mit) sind komplexe organische Moleküle (Vitamine, Nucleotide), die meist nur locker oder vorübergehend, seltener kovalent (fest) an den Proteinanteil des Enzyms (Apoenzym) gebunden sind.
Bei Cofaktoren handelt es sich um Metallionen wie K+, Na+, Mg2+, Cu2+, Fe2+,
die in dieser Form als Elektronenakzeptoren dienen.

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6
Q

Komplex I in Atmungskette

A

NADH: Ubichinon–Oxidoreduktase oder NADH-Dehydrogenase

Dieser sehr große Enzymkomplex (940 kDa) reduziert mittels NADH, vor allem aus dem Citratzyklus, Ubichinon (UQ oder Q) zum Ubihydrochinon, auch Ubichinol (UQH2 oder QH2) genannt. Der Komplex besteht aus zwei Teilen, die zusammen seine charakteristische L-Form ergeben. In einer Einheit werden flavinhaltige Nukleotide (FMN) sowie Eisen-Schwefel-Zentren als prosthetische Gruppen benötigt, um die Redoxreaktion zu katalysieren. Durch den mit den Redoxreaktionen verbundenen Elektronentransport werden pro oxidiertem NADH netto 3-4 Protonen in den Intermembranraum gepumpt. Es wird vermutet, dass die Kopplung mit dem Protonentransport durch konformationelle Änderung des Enzyms erfolgt

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7
Q

Komplex II in Atmungskette

A

Succinat: Ubichinon–Oxidoreduktase oder Succinat-Dehydrogenase. Der Komplex II ist das Enzym Succinat-Dehydrogenase aus dem Citratzyklus. Bei der Reaktion im Citratzyklus wird Succinat zu Fumarat oxidiert. FAD liegt als prosthetische Gruppe im Enzym vor. Es überträgt seine Elektronen im Komplex II auf Ubichinon, das zu Ubihydrochinon reduziert wird. Auch Komplex II enthält Eisen-Schwefel-Zentren, wie Komplex I; allerdings werden keine Protonen in den Intermembranraum gepumpt.

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8
Q

Komplex III in Atmungskette

A

Ubihydrochinon (Ubichinol): Cytochrom c–Oxidoreduktase oder Cytochrom-c-Reduktase. An Komplex III trägt der Q-Zyklus durch asymmetrische Absorption und Freigabe von Protonen zur Erzeugung des Protonenkonzentrationsunterschieds bei. Bei der Oxidation von Ubichinol (QH2) zu Ubichinon (Q) werden in einem Zyklus pro abgegebenem Elektron (vom Ubichinol) ein Molekül Cytochrom c reduziert und zwei Protonen in den Intermembranraum abgegeben. Durch das zweite Elektron wird an einer anderen Bindestelle auf der Seite der mitochondrialen Matrix ein weiteres Ubichinon erst zum freien Radikal Ubisemichinon (QH), dann zu QH2 reduziert, wobei zwei Protonen aus der Matrix aufgenommen werden.

Nach den beiden Halbzyklen sind pro Ubichinol-Molekül vier Protonen in den Intermembranraum freigesetzt, zwei Protonen aus der mitochondrialen Matrix entfernt und zwei Cytochrom c reduziert. Im Komplex III findet somit eine Umleitung von einem Zwei-Elektronen-Transporter (Ubichinol) auf einen Ein-Elektronen-Transporter (Cytochrom c) statt

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9
Q

Komplex IV in Atmungskette

A

Cytochrom c: O2-Oxidoreduktase oder Cytochrom-c-Oxidase. Im Komplex IV wird Cytochrom c oxidiert und Sauerstoff zu Wasser reduziert. Die dabei freigesetzte Energie wird genutzt, um Protonen vom Matrixraum in den Intermembranraum zu pumpen.

Am Komplex IV wird Cytochrom c oxidiert und dabei ein Elektron auf den Komplex übertragen. Nach der sukzessiven Übertragung von vier Elektronen (e−) kann ein gebundenes Sauerstoffmolekül zu zwei Wassermolekülen (H2O) reduziert werden. Die dabei benötigten vier Protonen (H+) werden aus der Matrix entzogen. Die bei der Reduktion von Sauerstoff zu Wasser frei werdende Energie wird vom Enzym genutzt, um weitere vier Protonen pro Sauerstoffmolekül von der Matrix über die innere Mitochondrienmembran in den Intermembranraum zu pumpen. Dies geschieht mittels Änderungen der räumlichen Struktur: In einer Konformation hat ein Protein eine hohe Affinität zu H+ und nimmt daher ein Proton auf. In der entgegengesetzten Konformation besteht eine niedrige Affinität, und das Proton wird auf der Membran-Außenseite freigesetzt.[4]

Die Cytochrom-c-Oxidase ist ein Transmembranprotein mit zwei Häm a-Molekülen (Häm a und Häm a3) als prosthetische Gruppen und zwei Kupfer-Zentren (CuA und CuB) als Kofaktoren. Das Enzym ist für nahezu sämtlichen Sauerstoffverbrauch (Bildung von Wasser aus Sauerstoff und Wasserstoff in der Atmungskette) aller sauerstoffatmenden Organismen verantwortlich.

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10
Q

Flavin

A

3-Ring, “linear” angeordnet, im mittleren 2 C’s durch N ersetzt (2 und 5 Stellung, also oben und unten). Ein N mit R verbunden.

Rechts der Ring, ebenso durch 2 N ersetzt (3 und 5 Stellung, also rechts oben und unten). Die anderen beiden “übrigen” C’s haben Carbonyl-Gruppe dran.

Linker Ring hat oben links, unten links je CH3 Gruppe.

R kann bspw. für Flavinprotein FMN (Flavinmononukleotid) Ribitolphosphat haben. (Alkohol Ribitol mit einer Phosphatgruppe am anderen Ende.

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11
Q

Thiol/Cystein-Proteasen;

katalytische Triaden.

A

Bei Cysteinproteasen (auch Thioproteasen genannt) kommen sowohl katalytische Di- als auch Triaden vor. Die katalytische Diade besteht dabei aus Cystein und Histidin, die Triade aus Cystein-Histidin-Asparagin/Asparaginsäure/Glutamin oder Glutaminsäure.

Als katalytische Triade bezeichnet man in der Biochemie eine spezielle Anordnung von drei Aminosäuren im aktiven Zentrum einiger Enzyme. Mit der katalytischen Triade kann in Hydrolasen die Spaltung eines Substrats und in Transferasen der Transfer eines Substratteils auf ein zweites Substrat katalysiert werden. Die drei Aminosäuren fungieren dabei als Säure, Base und Nukleophil und ermöglichen eine kovalente Katalyse.[1][2]

Die Aminosäurereste der katalytischen Triade können in der Aminosäuresequenz (Primärstruktur) weit auseinanderliegen und erst durch die Enzymfaltung, der Ausbildung einer komplexen dreidimensionalen Struktur, in räumliche Nähe gebracht werden.

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12
Q

Helicase

A

Enzym, entwindet DNA zu DNA-Einzelstrang

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13
Q

Metagenese

A

Wird vermieden bei DNA Replikation durch Anlagerung von SSBP an DNA Einzelstrang.

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14
Q

Abbau RNA-Primer

‘Nick-translation’

A

.

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15
Q

Wie viele Gene haben E.Coli?

A

3.600 gene

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16
Q

Citratcyklus

Funktion, Welche Reduktionsäquivalente

In welcher Form fließen Fette, Kohlenhydrate, Aminosäuren ein

Wo findet sie statt

A
  • letzter Schritt der Nahrungsverwertung (Oxidativer Abbau org. Stoffe zur Energiegewinnung)
  • Reduktionsäquivalente in Form von NADH + H+ und FADH2
  • Fette über Beta-Oxidation zu Acetyl-CoA
  • Kohlenhydrate über Glykolyse und Pyruvatdehydrogenasereaktion zu Acetyl-CoA
  • Das C-Skelett der Aminosäuren über Pyruvatdehydrogenasereaktion oder direkt in Zyklus eingeschleust
  • Citratzyklus im Mitochondrium
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17
Q

Pyruvat

A

Pyruvat entsteht bei Glycolyse
(1mol Glucose -> 2mol Pyruvat)
Und 2 mol ATP und 2 mol NADH + H+

Pyruvat bezeichnet in der Biochemie das Anion der Brenztraubensäure. H3C-C(=O)-C(=O)-OH
(C3H4O3)

Wird bei Citratzyklus in den Mitochondrien weiter abgebaut.
Aus 2 mol Pyruvat -> 6mol CO2 + 8mol NADH + H+ und 2mol FADH2 und 2mol ATP

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18
Q

Transaminierung von Pyruvat

A

Reaktionspartner: L-Glutaminsäure

—> L-Alanin

Damit erfolgt die Anbindung an den Stoffwechsel der Aminosäuren. Gleichzeitig erfolgt bei Pyruvat die Weichenstellung zwischen dem Eintritt über die Pyruvatcarboxylase für die Gluconeogenese oder dem Eintritt in den Citratzyklus über den Pyruvatdehydrogense-Multienzymkomplex.

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19
Q

Alkoholische Gärung

A

Pyruvat wird im ersten Schritt bei Pflanzen, Pilzen und einigen Bakterien mittels der Pyruvatdecarboxylase zu Acetaldehyd abgebaut.

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20
Q

Milchsäuregärung

A

L-Lactatdehydrogenase (LDH): das Enzym, das Bildung von L-Lactat und NAD+ aus Pyruvat und NADH katalysiert.
Reaktion ist reversibel.

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21
Q

Acetyl-CoA

A

Acetyl-Coenzym A ist ein „aktivierter“ Essigsäurerest (CH3CO-). Dieser ist an die SH-Gruppe des Cysteamin-Anteils von Coenzym A gebunden.

Entsteht…

  • durch die sog. Oxidative Decarboxylierung von Pyruvat welches seinerseits als Endprodukt der Glycolyse anfällt
  • durch den Abbau von Aminosäuren (zB wie L-Alanin)
  • beim Abbau von Fettsäuren im Rahmen der Beta-Oxidation
  • im assimilatorischen Stoffwechsel vieler Anaerobier

Kann im Mitochondrium durch Citratzyklus und Atmungskette komplett zu CO2 und H2O abgebaut werden oder erneut zur Synthese energiereicher Vdgen herangezogen werden.

22
Q

Coenzym A

A

Ein Coenzym das zur „Aktivierung“ von Alkansäuren und deren Derivaten dient und am Energiestoffwechsel beteiligt ist.

Setzt sich aus mehreren Komponenten zusammen.

  • Nukleotid (Adenosindiphosphat, ADP)
  • Vitamin (Pantothensäure, Vit B5)
  • Aminosäure (Cystein)

Im Detail besteht das fertige Coenzym A aus Cysteamin, Beta-Alanin, Pantoinsäure, Diphosphat und 3‘-phosphoryliertem Adenosin.

23
Q

Adenosin

A

A, Ado.

Ist ein Nukleosid (Nucleobase+Pentose) und besteht aus der Nukleinbase Adenin (A, Ade; heterocyclische Vdg mit Purin Grundgerüst und Aminogruppe)
Und dem Zucker β-D-Ribose.

Adenosin ist Bestandteil der Ribonukleinsäure (RNA)
Desoxyadenosin einer der 4 Nukleosidbausteine aus denen DNA aufgebaut ist

24
Q

Coenzyme

A

So etwas wie die kleinen, aber sehr wichtigen Helfer des Alltags, die für einen reibungslosen Ablauf in der Vielzahl der Stoffwechselkreisläufe (und anderen Bereichen) sorgen.
Coenzyme sind Hilfsmoleküle, die die in einer Rkt vom Enzym übertragenen Gruppen vorübergehend aufnehmen und dann weiter abgeben.
Sie üben damit eine Transportfunktion aus, die zur Regulation von Stoffwechselkreisläufen genutzt wird.

25
Q

Glykogen

A

(tierische Stärke oder Leberstärke) ist ein verzweigtes Polysaccharid, aus Glucose-Monomeren.

Glykogen dient der kurz- bis mittelfristigen Speicherung und Bereitstellung des Energieträgers Glucose im menschlichen und tierischen Organismus.
Auch Pilze verwenden diese Form der Energiespeicherung, während Pflanzen Stärke als Kohlenhydratspeicher benutzen.

Der Vorgang des Aufbaus von Glykogen wird als Glykogensynthese bezeichnet, der umgekehrte Prozess des Glykogenabbaus als Glykogenolyse.

26
Q

Glycogen im menschlichen Stoffwechsel

A

Mit der Nahrung aufgenommene Stärke wird durch das Enzym alpha-Amylase (genauer Ptyalin) im Mund und im Zwölffingerdarm in die beiden Disaccharide Maltose und Isomaltose gespalten, welche wiederum durch weitere Enzyme schließlich in Glucose überführt werden.

Die Muskeln nutzen ihren Glykogenvorrat ausschließlich selbst, die Leber und die Nieren dienen als Glykogenspeicher und stellen es hauptsächlich anderen Zellen zur Verfügung. Dies ist vor allem im Schlafzustand als Energieversorgung für Zellen des Nebennierenmarks und Erythrozyten wichtig, da diese Zellen auf Glucose als Energielieferant angewiesen sind.

27
Q

Chitin

A

Chitin (griechisch χιτών chitón, deutsch ‚Hülle, Panzer‘) ist neben Cellulose das am weitesten verbreitete Polysaccharid und dient der Strukturbildung. Es unterscheidet sich von Cellulose durch eine Acetamidgruppe.

Chitin ist ein Polysaccharid, das aus Acetylglucosamin-Einheiten aufgebaut ist (präzise: 2-Acetamido-2-desoxy-D-glucopyranose, kurz: N-Acetyl-D-glucosamin, Abkürzung: GlcNAc). Die Acetylglucosamin-Einheiten sind durch β-1,4-glycosidische Bindungen verknüpft – dies ist die gleiche Bindungsart wie die der Glucosemoleküle in Cellulose.

Chitin kann also als Abart der Cellulose aufgefasst werden, bei der die Hydroxygruppen in Position 2 der Monomereinheiten durch Acetamidogruppen ersetzt wurde. Dadurch wird eine stärkere Wasserstoffbrückenbindung zwischen angrenzenden Polymeren ermöglicht, die Chitin härter und stabiler als Cellulose macht.[

28
Q

Isomerisierungsenergie

Cis-trans bei Peptidbindung

A

8-20 kj/mol ??

29
Q

Nucleoside

Nucleotide

A

Nucleoside :
(Desoxy-)Ribose + Nucleobase (A,T,G,C)

Nucleotide:
S.o. + Phosphat
(Phosphorsäure-Gruppe am C5)

Bsp:

Freie Base: Adenin
Nucleosid: Adenosin
Nucleotid: Adenosinmonophosphat

30
Q

Nucleobasen

A

Nukleinbasen/Nukleobasen sind ein Bestandteil von Nukleosiden und Nukleotiden und somit der Bausteine von Nukleinsäuren, in RNA wie DNA.

Als Basen werden sie bezeichnet, da sie an den Stickstoffatomen protoniert werden können und in wässriger Lösung schwach basisch reagieren.
In den Nukleinsäuren sind sie meist N-glykosidisch an Ribose bzw. Desoxyribose gebunden.
Über Wasserstoffbrücken zwischen Nukleinbasen können Basenpaare gebildet werden, die im Doppelstrang von DNA strukturtragend sind. Die Abfolge von Nukleobasen in einem RNA- oder DNA-Strang wird auch als Basensequenz bezeichnet.

In DNA :
Adenin (A), 
Guanin (G), 
Cytosin (C) 
Thymin (T)

In RNA :
Uracil (U) anstatt Thymin

Uracil unterscheidet sich von Thymin nur durch das Fehlen einer Methylgruppe.

Das Grundgerüst von Uracil, Thymin und Cytosin ist das eines Pyrimidins,
Guanin und Adenin beruhen auf dem Grundgerüst von Purin.

31
Q

Struktur DNA

A, B- und Z-Form

A

DNA kommt normalerweise als schraubenförmige Doppelhelix in einer Konformation vor, die B-DNA genannt wird.
Zwei der Einzelstränge sind dabei aneinandergelagert, und zwar in entgegengesetzter Richtung: An jedem Ende der Doppelhelix hat einer der beiden Einzelstränge sein 3’-Ende, der andere sein 5’-Ende. Durch die Aneinanderlagerung stehen sich in der Mitte der Doppelhelix immer zwei bestimmte Basen gegenüber, sie sind „gepaart“. Die Doppelhelix wird hauptsächlich durch Stapelwechselwirkungen zwischen aufeinanderfolgenden Basen stabilisiert (und nicht, wie oft behauptet, durch Wasserstoffbrücken).

Da stets ein Purin mit einem Pyrimidin kombiniert wird, ist der Abstand zwischen den Strängen überall gleich, es entsteht eine regelmäßige Struktur. Die ganze Helix hat einen Durchmesser von ungefähr 2 Nanometern (nm) und windet sich mit jedem Zuckermolekül um 0,34 nm weiter.

Die Ebenen der Zuckermoleküle stehen in einem Winkel von 36° zueinander, und eine vollständige Drehung wird folglich nach 10 Basen (360°) und 3,4 nm erreicht. DNA-Moleküle können sehr groß werden. Beispielsweise enthält das größte menschliche Chromosom 247 Millionen Basenpaare.[13]

Beim Umeinanderwinden der beiden Einzelstränge verbleiben seitliche Lücken, sodass hier die Basen direkt an der Oberfläche liegen. Von diesen Furchen gibt es zwei, die sich um die Doppelhelix herumwinden (siehe Abbildungen und Animation am Artikelanfang). Die „große Furche“ ist 2,2 nm breit, die „kleine Furche“ nur 1,2 nm.[14]

32
Q

Pyruvatdehydrogenase

A

Die Pyruvatdehydrogenase, kurz PDH, ist ein Enzym, das die Reaktion von Pyruvat zu Acetyl-CoA katalysiert, und damit die Glykolyse an den Citrat-Zyklus anschließt.

Überblick
- Pyruvat (Endprodukt der Glykolyse) wird unter einer Abspaltung von CO2 auf das Thiaminpyrophosphat (ist das Coenzym von E1) übertragen, wobei ein Hydroxyethylrest entsteht (= aktivierter Acetaldehyd).

  • Das entstandene Acetaldehyd wird von Thiaminpyrophosphat (E1) auf ein Liponamid (Coenzym von E2) übertragen und gleichzeitig zu einer Acetylgruppe oxidiert.
  • Das Liponamid überträgt anschließend die Acetylgruppe auf das Coenzym A, so dass Acetyl-CoA entsteht. Wichtig ist, dass dabei die Disulfidgruppe des Liponamids in zwei einzelne SH-Gruppen umgewandelt wird.
  • Da das Elektron jeder SH-Gruppe unter der Vermittlung von E3-gebundenem FAD an NAD+ abgegeben wird, regeneriert die Disulfidgruppe des Liponamids. Zuästzlich wird dabei NADH gebildet.

Pyruvatdehydrogenase ist sowohl für die Decarboxylierung des Pyruvats, als auch für die Oxidation des aktivierten Acetaldehyds als Katalysator zuständig. Deshalb wird die Gesamtreaktion als oxidative Decarboxylierung von Pyruvat bezeichnet.

33
Q

Polysaccharide mit Glucose

Oder Glucosederivaten

A

Glykogen, Stärke, Callose, Cellulose

Chitin, Pektin

34
Q

Pyruvat-dehydrogenase-Komplex

Teile

A

E1 : Pyruvatdehydrogenase

E2 : Dihydrolipoyl-Transacetylase

E3 : Dihydrolipoyl-Dehydrogenase

35
Q

Phospholipid-Köpfe

A

Phosphoethanamin (CH3-CH3-NH3+)

Phosphoserin (-CH3-CH-NH3-COO)

Phosphocholin (-CH3-CH3-+N-(CH3)3)

36
Q

Dicke von Plasmamembran (Lipiddoppelschicht einer Zellmembran)

A

5-8 nm

37
Q

NAD

A

Nicotinamid-adenin-dinukleotid

38
Q

Watson-Crick-Basenpaare

A

Adenin-Thymin (oder beo RNA: Uracil)

Guanin-Cytosin

39
Q

Unterschied zwischen pflanzlichen und tierischen Zellen

A
  • Chloroplaste
  • Plastide
  • Vakuole
  • Zellwand mit Cellulose
40
Q

Amylose

A

(Stärke)
20–30 % aus Amylose, linearen Ketten mit helikaler (Schrauben-)Struktur, die nur α-1,4-glykosidisch verknüpft sind und

Aufgrund der Bindungswinkel zwischen den Bausteinen ist die Kette schraubenförmig zu einer Helix mit etwa 6 Bausteinen pro Windung gewunden. Wasserstoffbrückenbindungen zwischen benachbarten Hydroxygruppen stabilisieren die Struktur. In den Hohlraum der Helix können andere Moleküle, z. B. Iod, eingeschlossen werden. Daraus resultiert ein tief blau-violett gefärbter Iod-Stärke-Komplex, der als qualitativer Nachweis dient.

41
Q

Gängigste Form der DNA

A

Rechtsgängige B-Helix

Ganghöhe (pro Helixwindung) = 3,4 nm

Basenpaare pro Windung = 10

Helikaler Abstand zw. Basenpaare = 0,34nm

Mittlerer Durchmesser der Helix = 2nm

Tiefe der kleinen Furche = 0,75 nm

Tiefe der großen Furche = 0,85 nm

42
Q

DNA Replikation

A

Bei Prokaryotischen Zellen: im Zytoplasma

Bei Eukaryotischen Zellen im Zellkern

Replikation der DNA-Doppelhelix vor Zellteilung

43
Q

Topoisomerase

A

Entwindet DNA Helix bevor die Helikase die beiden Stränge auftrennen kann.

44
Q

Polymerase

A

Gibt DNA- und RNA-Polymerasen, stellen deren Nukleinsäuren her.

Sie verknüpfen hierfür in einer bestimmten Reihenfolge Nukleotide zu einer Nukleinsäurekette. Diese Reihenfolge ist in der Regel durch eine andere Nukleinsäure vorgegeben, die als Vorlage (Matrize) genutzt wird.

Läuft immer von 3‘ -> 5‘ Richtung. D.h. der Transkript wird von 5‘ zu 3‘ synthetisiert.

45
Q

Promotor

A

Erkennungssequenz in DNA-Strang für den ‚Anfang‘ eines Gens.

46
Q

Das zentrale Dogma der Molekularbiologie

A

Es kann keine (sequenzielle) Information von Protein zu Protein oder zu Nukleinsäure übertragen werden.

D.h. quasi: DNA -> RNA -> Protein aber nicht umgekehrt.

DNA -> DNA Replikation
DNA -> RNA Transkription
RNA -> Protein Translation

Ausgehend von Protein gibt es aber keins.

47
Q

Michaelis-Menten

A

Rkt Abfolge:

E + S ES —> E + P

v = v(max) * [S] / Km + [S]
Geschwindigkeit des Substratumsatzes

v = k(cat) / [E]0

v(max) = k(cat) * [E]
abhängig von Konzentration des Enzyms

k(cat) - Umsetzungsgeschwindigkeit d. Enzyms

Km - Michaelis Konstante Konzentration [S] bei der die Hälfte der Aktivzentren besetzt ist.

48
Q

Welche Aminosäure in Aktivzentrum von Dehydrogenase ?

A

Cystein.
Bspw.: Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase
(GAPDH)

Thiolgruppe bildet mit Aldehyd ein kovalentes Thiohalbacetal.
Oxidation durch NAD+ (Cosubstrat) unter deprotonierung. —> Thioester.

Dieses kann mit Orthophosphat zu gemischten Säureanhydrid werden : 1,3-Bisphosphoglycerat.

49
Q

Stärke

A 
Besteht aus Amylose (1,4-glykosidisch) 
Und Amylopektin (1,4- und 1,6-glykosidisch)
50
Q

Kinetik

Lineweaver-Burk

A

1/v = Km/v(max) * 1/[S] + 1/v(max)

Analog y = m*c + b als Gerade auftragbar

51
Q

Aminosäuren absorbieren in welchem UV-vis Bereich?

A

280 nm

Chemistry - BC (6 decks)

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