ATP, Enzyme Flashcards

1
Q

Welche Strukturebene wird durch Auflösen der
H-Brückenbindungen am wenigsten beeinflusst?
Primärstruktur
Sekundärstruktur
Tertiärstruktur
Quartärstruktur
Alle gleichermaßen

A

Primärstruktur

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2
Q
Worauf basiert die Quartärstruktur?
 Mehrere Polypeptid-Untereinheiten
Disulfidbrücken
 Mindestens 4 Aminosäuren
 Vier Alpha-Helices
A

Mehrere Polypeptid-Untereinheiten

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3
Q

Peptidbindungen in einem Protein entstehen durch …
… Polymerisation
… Polykondensation
… Glykosilierung
… Molekulare Dipolmomente
… Disulfidbrücken
… Wasserstoffbrücken in der Alpha-Helix

A

Polykondensation

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4
Q

Damit ein Protein eine Quartärstruktur besitzt,
muss es …
… im Golgiapparat glykosiliert werden
… mindestens vier Aminosäuren haben
… aus mehreren Polypeptiduntereinheiten bestehen
… mindestens vier Disulfidbrücken haben
… aus vier Alpha-Helices bestehen
… in mehreren alternativen Konformationszuständen
auftreten

A

… aus mehreren Polypeptiduntereinheiten bestehen

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5
Q
Für die Osmoregulation durch die Plasmamembran
benötigen Zellen:
 Aquaporine
 Cilien
 Chaperone
 Cholesterin
 Integrine
 Cytoplasmaströmung 
Cellulosefibrillen 
 Proteoglycane
A

Aquaporine

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6
Q

Gemeinsamkeiten von erleichterter Diffusion und
aktiver Transport
Benötigt ATP
Benötigt Proteine zum Transport

A

Benötigt ATP

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7
Q
Eigentschaften von Enzymen?
 Reduzieren die Aktivierungsenergie
 Erhöhen die Aktivierungsenergie
 Reduzieren die freie Energie 
 Erhöhen die freie Energie
A

Reduziere die Aktevierungsenergie, Reduzieren die freie Energie

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8
Q
Was ist keine Aminosäure?
 Asparaginsäure
 Glutaminsäure
 Glycerin
 Glutamin
 Alanin
A

Glycerin

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9
Q

Warum funktioniert ein denaturiertes Protein nicht

mehr normal?

A

Die Funktion eines Proteins ist eine Folge seiner ihm eigenen Molekülgestalt (Raumstruktur), die verloren geht, wenn ein Protein denaturiert wird

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10
Q

Welche Teile einer Polypeptidkette sind an der Ausbil-
dung derjenigen Bindungen beteiligt, die die Sekun-
därstrukturelemente zusammenhalten? Welche an der
Ausbildung der Tertiärstruktur?

A

An der Sekundärstrukturbildung sind Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Seitenketten der Aminosäureuntereinheiten beteiligt

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11
Q

Wie würde eine Mutation, die die Primärstruktur eines
Proteins verändert, möglicherweise dessen Funktion
in Mitleidenschaft ziehen?

A

Die Primärstruktur (Aminosäuresequenz) beeinflusst
alle darauf aufbauenden Strukturen (Sek., Tert. usw.),
die entscheidend für die Gestalt und Funktion des Pro-
teins sind. Eine Veränderung der Primärstruktur kann
somit die Funktion eines Proteins zunichte machen.

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12
Q
Welche Strukturen dienen der Osmoregulation?
 Cytoplasmaströme
 Aquaporine
 Integrine
 Histone
A

Aquaporine

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13
Q

Welche Zuordnung von Proteinkomplexen zu Zellorganellen ist falsch?
Stachelsaumvesikel - Clathrin Thylakoidmembran - ATP-Synthase
Zellkern - Histone
Glattes ER - Ca(2+)-Transporter Bakteriengeißel - Mikrotubuli

A

Glattes ER - Ca(2+)-Transporter

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14
Q

Welche der Zuordnungen von Zellbestandteilen zu Proteinkomplexen trifft nicht zu?
Stachelsaumvesikel - Clathrin Peroxisomen - Katalase
Thylakoide - ATP-Synthase Zellkern - Histone Bakteriengeißeln - Mikrotubuli Glattes ER - Calciumtransporter

A

Glattes ER - Calciumtransporter

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15
Q

Was sind die Monomere von Stärke?
Peptidbindungen
Esterbindungen Wasserstoffbrücken
Alpha-glykosidische bindungen Beta-glykosidische bindungen Keine davon

A

Keine davon

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16
Q

Lactose Summenformel?

A

C12H22O11

17
Q

Wie viele Wassermoleküle braucht man, um ein Makro- molekül aus 100 identischen Monomeren vollständig zu hydrolisieren?

A

99

18
Q
Welcher der folgenden Begriffe ist ein Oberbegriff, der alle anderen einschließt?
Monosaccharid 
Disaccharid
 Stärke
 Kohlenhydrat
 Polysaccharid
A

Kohlenhydrat

19
Q

Das Enzym Amylase spaltet glycosidische Bindungen zwischen Glycosylresten nur dann, wenn diese Alpha- glycosidisch verknüpft sind. Welche der folgenden Verbindungen könnte die Amylase abbauen?

Glycogen, Stärke und Amylopecitin 
Glycogen und Cellulose
Cellulose und Chitin
Stärke und Chitin
Stärke, Amylopecitin und Cellulose
A

Glycogen, Stärke und Amylopecitin

20
Q

Die Strukturebene eines Proteins, das von einem Auf- brechen der Wasserstoffbrückenbindung am wenigs- tens betroffen wird, ist …
Die Primäre
Die Sekundäre
Die Tertiärer
Die Quartäre
Alle Strukturebenen sind gleich stark betroffen

A

Die Primäre

21
Q

Enzyme, die DNA abbauen, katalysieren die Hydrolyse der kovalenten Bindungen der Nucleotide unterei- nander. Was würde demnach passieren, wenn ein DNA-Molekül mit einer dieser Enzyme (einer DNAse) behandelt wird?
Die beiden Stränge der Doppelhelix trennen sich
Die Phosphordiesterbindungen zwischen den Desoxyribosylresten würde gespalten
Alle Basen trennen sich von den Desoxyribosylresten

A

Die Phosphordiesterbindungen zwischen den Desoxyribosylresten würde gespalten

22
Q

Beschreiben Sie den Vorgang der Synthese eines Proteins, dessen Funktion darin besteht, Bestandteil des Chromatins zu sein. Beziehen Sie die relevanten zellulären Örtlichkeiten und alle ihnen bekannten rele- vanten Moleküle in die Betrachtung mit ein.
114 Welcher der folgenden Begriffe ist ein Oberbegriff, der alle anderen einschließt?
Monosaccharid Disaccharid Stärke Kohlenhydrat Polysaccharid
116 Welche der folgenden Aussagen über ungesättigte Fette trifft zu?
Sie kommen bei Tieren häufiger vor als bei Pflanzen Sie weisen Doppelbindungen in den Kohlenstoffketten der Fettsäurereste auf
Sie verfestigen sich im Allgemeinen bei Zimmertemperatur
Sie enthalten eine geringe Zahl von Fettsäureresten pro Fettmolekül
118 Welche der folgenden Paare von Basenfolgen könnte ein kurzes Stück einer normalen DNA-Doppelhelix ausbilden?
5‘-AGCT-3‘ mit 5‘-TCGA-3‘ 5‘-GCGC-3‘ mit 5‘-TATA-3‘ 5‘-ATGC-3‘ mit 5‘-GCAT-3‘ Alle Paarungen sind korrekt
120 Nennen Sie die Art der Verbindungen in den vier Klas- sen der biologischen Moleküle.
122 Welchen Mikroskoptyp würden Sie wählen, um (a) die Gestaltveränderung weißer Blutzellen zu untersuchen, (b) um die Details der Oberflächenbeschaffenheit von Haaren zu untersuchen, (c) um die Detailsstruktur eines Organells zu untersuchen?
124 Beschreiben Sie den molekularen Aufbau der Nucleoli und erläutern Sie ihre Funktion.
126 Beschreiben Sie die strukturellen und funktionellen Unterscheide zwischen rauem und glatten endoplas- matischen Reticulum.

A

Die in einem Gen (auf einem Chromosomen im Zell- kern) enthaltene Information dient zur Synthese einer mRNA, die dann durch eine Kernpore in das Cytoplas- ma überführt wird. Dort wird sie in ein Protein trans- latiert, das dann durch eine Kernpore in den Zellkern transportiert wird, wo es sich mit anderen Proteinen und der DNA zum Chromatin zusammenlagert.

23
Q

Verbraucht die Natrium/Kalimpumpe, die Nervenzellen verwenden, um eine elektrische Spannung an ihrer Plasmamembran aufzubauen, ATP fürden Pumpvor- gang oder erzeugt das Protein beim Pumpvorgang ATP? Warum ist das so?

A

Die Pumpe würde ATP verbrauchen. Um eine Span- nung aufzubauen, müssen Ionen gegen einen beste- henden Gradienten gepumpt werden, wozu Energie erforderlich ist.

24
Q

Erläutern Sie, warum eine Natrium-Kaliumpumpe nicht als Cotransporter angesehen wird.

A

Jedes Ion wird gegen sein elektrochemisches Mem- branpotenzial transportiert. Falls eine Ionensorte ihrer Ionenmotorischen Kraft folgt und in Richtung abnehmenden Potenzials fließen würde, wäre das ein Cotransport.

25
Q

Wie überträgt ATP in einer Zelle normalerweise Ener- gie von exergonen auf endergone Reaktionen?

A

Durch Phosphorylierung (kovalente Addition von Phosphorylresten). ATP liefert Energie für endergo- ne Vorgänge, indem es andere Moleküle (Substrate) phosphoryliert. (Exergone Reaktionen können zur Rückbildung von ATP durch Phosphorylierung von ADP führen.)

26
Q

Wie erklärt sich die Substratspezifität von Enzymen?

A

Nur das spezifische Substrat oder die Substrate werden in geeigneter Weise in das aktive Zentrum hineinpassen – den eigentlich katalytisch aktiven Teil des Enzyms.

27
Q

Wie können ein Aktivator und ein Inhibator unter- schiedliche Effekte auf ein allosterisch reguliertes Enzym haben?

A

Der Aktivator bindet so, dass es die aktive Konforma- tion des Enzyms stabilisiert, wohingegen der Inhibitor die inaktive Konformation stabilisiert.

28
Q

Falls ein in Lösung befindliches Enzym mit Substrat gesättigt ist, besteht die effektivste Methode zu einer noch schnelleren Produktgewinnung im …
… Zusatz von mehr Enzym
… Zusatz von mehr Substrat
… Zusatz eines allosterischen Inhibitors

A

… Zusatz von mehr Enzym

29
Q

Falls ein Enzym einer Lösung zugesetzt ist, in der sich das Substrat und das Produkt der von ihm katalysier- ten Reaktion im chemischen Gleichgewicht befinden, würde …
… zusätzliches Produkt gebildet
… die Reaktion von endergon nach exergon umschlagen
… nichts passieren; die Reaktion würde im Gleich-
gewichtszustand verharren

A

… nichts passieren; die Reaktion würde im Gleich- gewichtszustand verharren

30
Q

Die unmittelbare Energiequelle, die die Synthese von ATP durch die ATP-Synthase während der oxidativen Phosphorylierung antreibt, ist …
… das Redoxpotenzial des Sauerstoffs
… die protonenmotorische Kraft über die innere Mito-
chondrienmembran
… die Übertragung von Phophat auf ADP

A

… die protonenmotorische Kraft über die innere Mito-

chondrienmembran

31
Q

Phosphorylierungskaskaden enthalten eine Reihe von Proteinkinasen, die nützlich für die zelluläre Signal- übertragung sind, weil …
… sie artspezifisch sind
… sie immer zu derselben zellulären Antwort führen
… sie das ursprüngliche Signale vielfach verstärken

A

… sie das ursprüngliche Signale vielfach verstärken

32
Q

Die Aktivierung von Rezeptortyrosinkinasen ist ge- kennzeichnet durch …
Dimerisierung und Phosphorylierung
Eine Phosphorylierungskaskade
GTP-Hydrolyse

A

Dimerisierung und Phosphorylierung

33
Q

Eine Proteinphosphorylierung tritt gemeinhin im Zu- sammenhang mit folgenden Vorgängen auf, ausge- nommen mit …
… der Regulation der Transkription durch extrazelluläre Moleküle
… der Aktivierung von Enzymen
… der Aktivierung von G-Protein-gekoppelten Rezeptoren

A

… der Aktivierung von G-Protein-gekoppelten Rezeptoren