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AS/ Proteine - Strukturformeln Flashcards

1
Q

Systematischer Name der proteinogenen Aminosäuren

A

2-Aminocarbonsäuren

L-alpha-Aminosäuren

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Q
A

Glycin (Gly)

unpolar | i.P. 6,06

kleinste AS, einzige achirale AS

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3
Q
A

Alanin (Ala)

unpolar | i.P. 6,11

entsteht aus Pyruvat

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4
Q
A

Valin (Val)

unploar | i.P. 6,00 | essenziell

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5
Q
A

Leucin (Leu)

unpolar | i.P. 6,01 | essenziell | rein ketogen

häufigste AS in Proteinen (9,5%)

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6
Q
A

Isoleucin (Ile)

unpolar | i.P. 6,05 | essenziell | ketogen/ glucogen

hat zwei Chiralitätszentren

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7
Q
A

Prolin (Pro)

unpolar | i.P. 6,30 |

ist die einzige AS mit einer sekundären Amino-Gruppe –> Helixbrecher

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8
Q
A

Cystein (Cys)

polar ungeladen | hydrophil | i.P. 5,05 | halbessenziell

Thiol-Gruppe des Cysteins ist reaktivste Seitengruppe überhaupt

kann Disulfidbrücken ausbilden (Oxidation Thiol-Gruppe)

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9
Q
A

Methionin (Met)

unpolar | hydrophob | i.P. 5,74 | essenziell

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10
Q
A

Serin (Ser)

polar ungeladen | hydrophil | i.P. 5,68

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11
Q
A

Threonin (Thr)

polar ungeladen | hydrophil | i.P. 5,60 | essenziell

hat zwei Chiralitätszentren

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12
Q
A

Aspartat (Asp) aka Asparaginsäure

sauer | I i.P. 2,85

  • liegt bei physiologischen pH-Wert in dieser deprotonierten Form vor*
  • Teil des Harnstoffzyklus*
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13
Q
A

Glutamat (Glu) aka Glutaminsäure

sauer | i.P. 3,15

  • liegt bei physiologischen pH-Wert in dieser deprotonierten Form vor*
  • Bindung des Zellgifts Ammoniak (NH3)*
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14
Q
A

Asparagin (Asn)

polar ungeladen | hydrophil | i.P. 5,41

oft Verbindungsstelle zu Kohlenhydratseitenketten im Protein

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15
Q
A

Glutamin (Gln)

polar ungeladen | hydrophil | i.P. 5,65 |

NH2-Donor im Stoffwechsel | wichtigste Stickstoff-Transportform

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16
Q
A

Arginin (Arg)

basisch | i.P. 10,76

Ausgangsstoff für Harnstoffsynthese

an NO-Synthese beteiligt

17
Q
A

Histidin (His)

basisch | i.P. 7,60

  • am nächsten an physiologischem pH-Wert des Körper*
  • bei Säure-Base-Katalyse häufig im aktiven Zentrum vorzufinden*
  • an Komplexierung von Metall-Ionen in Proteinen beteiligt*
18
Q
A

Lysin (Lys)

basisch | i.P. 9,60 | essenziell | rein ketogen

als Hydroxy-Lysin in Kollagen enthalten

19
Q
A

Phenylalanin (Phe)

unpolar | hydrophob | i.P. 5,9 | essenziell | ketogen/ glucogen

Vorstufe von Tyrosin

Krankheit Phenylketonurie

20
Q
A

Tyrosin (Tyr)

polar ungeladen | hydrophil | i.P. 5,64 | halbessenziell | ketogen/ glucogen

  • wird aus Phenylalanin hergestellt*
  • Vorstufe von Katecholaminen () und Schilddrüsenhormonen*
21
Q
A

Tryptophan (Trp)

unpolar | hydrophob | i.P. 5,89 | essenziell | ketogen/ glucogen

Vorstufe von Serotonin, Melatonin und Niacin

22
Q
A

Selenocystein

unpolar

sehr selten (30 Proteine), wird aus Serin hergestellt

23
Q
A

Homocystein

nichtproteinogene AS

ähnlich Cystein

24
Q

Essenzielle (halbessenzielle) Aminosäuren

A

Verzweigtkettige AS (= hydrophobsten AS): Valin, Leucin, Isoleucin

Methionin (Cystein)

Threonin

Lysin

Phenylalanin (Tyrosin)

Tryptophan

25
Q
A

Citrullin

nichtproteinogene AS

entsteht unter Abspaltung Stickstoffmonoxid aus Arginin

26
Q
A

Ornithin

nichtproteinogene AS

ensteht durch hydrolytische Spaltung aus Arginin (Guanidino-Gruppe wird zu Harnstoff)

27
Q

Schwefelhaltige proteinogene Aminosäuren

A

Cystein

Methionin

schwefelhatige AS können gut Metall-Ionen binden

28
Q

Basische Aminosäuren

A

Arginin

Lysin

Histidin

alle basischen AS sind für Säuglinge essenziell

29
Q

Hydroxy(amino)säuren

A

Serin

Threonin

OH-Gruppe = phosphorilierbare Seitenkette

30
Q

Saure Aminosäuren

A

Glutaminsäure

Asparaginsäure

31
Q

Aromatische Aminosäuren

A

Phenylalanin

Tyrosin

Tryptophan

können vom Körper nicht selbst hergestellt werden

32
Q

Heterozyklische Aminosäuren

A

Prolin

Tryptophan

Histidin

33
Q

Amid-Aminosäuren

A

Asparagin

Glutamin

34
Q

Neutrale Aminosäuren

A

Glycin - Alanin - Valin

Leucin - Isoleucin

Prolin

Serin - Threonin

Selenocystein

Asparagin - Glutamin

35
Q

Wie liegen Aminosäuren in

  • saurem*
  • neutralem*
  • basischem*

Milieu vor?

A
36
Q
A

Biochemie (5 decks)

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