Aminosäuren und Proteine Flashcards
Proteolyse
Freisetzen vom Aminosäuren aus Proteinen (üblicherweise Magen-Darm-Trakt)
Proteinbedarf Erwachsener (70 kg)
30 g pro Tag
Ort der Verarbeitung von Aminosäuren im menschlichen Körper
Leber
Fachterminus “Bildung von Glucose”
Gluconeogenese
Funktionen der Aminosäuren im Körper
- Energiegewinnung/ Umwandlung in Energiereserven
- sind Neurotransmitter und Botenstoffe
- beteiligt an der Purin- und Pyrimidinsynthese
- Vorstufe in der Hämbiosynthese
- bilden polymere Makromoleküle (Peptide/ Proteine)
- Baustoffe und Strukturbildner
- Katalytische Funktion (Enzyme)
- Porten und Translokatoren in Membranen
- Stickstofflieferanten für bestimmte Lipide
Chirales Zentrum bei Aminosäuren
alle Aminosäuren (außer Glycin) besitzen ein chirales Zentrum am alpha-C-Atom. Sie können natürlich auch weitere besitzen.
Was ist ein chirales Zentrum?
vier unterschiedliche Substituenten am C
Wie unterscheiden sich L- und D-Aminosäuren?
Bei der L-Aminosäure steht die NH2-Gruppe am alpha-C-Atom links, bei der D-Aminosäuren rechts. Die proteinogenen Aminosäuren sind alle L-Aminosäuren.
Was sind “essenzielle” Aminosäuren?
Die essenziellen Aminosäuren können vom Körper nicht selbst hergestellt werden. Sie müssen zugeführt werden. Es gibt acht essenzielle Aminosäuren.
Was sind proteinogene Aminosäuren?
Die proteinogenen Aminosäuren sind die 21 Aminosäuren, die in der Sequenz von Proteinen vorkommen.
Was ist der isoelektrische Punkt?
der pH-Wert, an dem die Aminosäure genauso viele positive wie negative Ladungen besitzt
Können Aminosäuren mehrere isoelektrische Punkte haben?
Nein.
Welche funktionelle Gruppe der Aminosäuren ist für die basische Eigenschaft der AS verantwortlich?
die Carboxylgruppe im deprotonierten Zustand - COO-
Welche funktionelle Gruppe der Aminosäuren ist für die saure Eigenschaft der AS verantwortlich?
die Aminogruppe im protonierten Zustand - NH3+
Welche Rolle spielen nichtproteinogene Aminosäuren?
- Biosynthese von Harnstoff
- Zwischenprodukt im Stoffwechsel der proteinogenen AS
- Vorstufe biogene Amine und Pigmente
Welche Rolle spiele D-Aminosäuren im menschlichen Körper?
Eine untergeordnete Rolle - sie kommen kaum vor.
Wie erkennt man an der Strukturformel, ob es sich um eine L- oder D-Aminosäure handelt?
Die Stellung der alpha-Aminogruppe ist ausschlaggebend:
- links: L-Aminosäure
- rechts: D-Aminosäure
Sonderstellung der Proteine unter den Biomolekülen
Proteine entstehen direkt aus dem Erbgut und dienen u.a. der Herstellung anderer Biomoleküle.
Zusammenhang zwischen Milieu (sauer/ basisch) und Form der Aminosäuren
aliphatisch
azyklische Kohlenwasserstoffketten
Aminosäure
(Strukturformel)
Berechnung des isoelektrischen Punktes bei mehr als zwei funktionellen Gruppen
die zwei Werte, die näher beieinander liegen / 2
Phenylketonurie
Krankheit, bei der die essenzielle AS Phenylalanin im Körper nicht ausreichend abgebaut werden kann und deshalb in Form von Phenylacetat, Phenylpyruvat oder Phenylaktat über den Urin ausgeschieden wird.
Grund ist in 98% der Fälle eine genetisch bedingte Fehlfunktion des Enzyms Phenylalaninhydroxylase (PAH). Bei 2% der Fälle ist die Ursache ein Mangel des Coenzyms der PAH, des Sapropterin.
Wird die Krankheit nicht frühzeitig im Säuglingsalter erkankt, führt diese zu schwerwiegenden Hirnschädigungen mit folgender geistiger Behinderung. Kann unbehandelt auch zu Mikrozephalie führen.
Ahornsirupkrankheit
aka Verzweigtkettenkrankheit
Genetischer Defekt von Untereinheiten des alpha-Ketosäure-Dehydrogenase Komplexes. Leuci, Isoleucin und Valin können nicht ausreichend abgebaut werden. Die AS und der Abbau- und Zwischenprodukte reichern sich im Urin an und verursachen einen würzig-süßen Geruch, welcher der Krankheit den Namen gab.
Sysmptome von Apathie bis Krampfanfall und Koma. Führt innerhalb kürzester Zeit zu Hirnschädigungen und und unbehandelt bereits in der zweiten Lebenswoche zum Tod.
Albinismus
Sammelbezeichnung für angeborene Störungen in der Biosynthese der Melanine (das sind Pigmente, also Farbstoffe).
Um Melanin zu produzieren, werden diverse Enzyme gebraucht, die nacheinander beim Aufbau des Melanins mitwirken (Genwirkkette). Wenn eines der Enzyme dieses Stoffwechselwegs nicht mehr funktionsfähig ist, tritt Albinismus auf. Die Eumelaninbildung in den Melanosomen beginnt mit einer Hydroxylierung der Aminosäure (AS) L-Tyrosin durch das membranständige Enzym Tyrosinase. Neben diesem Schlüsselenzym sind zwei weitere ebenfalls membranständige Enzyme DHICA-Oxidase und Dct erforderlich, damit Eumelanin gebildet werden kann.
Glucogene Aminosäuren
Abbau AS zu Pyruvat oder anderen Metaboliten des Citratzyklus, dann:
–> Abbau zu CO2 und damit positiver Beitrag zur Energiebilanz
oder
–> Abbau zu Oxalacetat und Weiterverarbeitung im Rahmen der Gluconeogenese
Ketogene Aminosäuren
Abbau zu Acetyl-CoA und dann:
–> Weiterverarbeitung im Citratzyklus
–> Synthese Fettsäuren, Cholesterin und andere Lipide
–> Synthese von Ketonkörper (Acetoacetat und 3-Hydroxybutyrat)
