Aminosäuren und Proteine

Question 1

Proteolyse

Answer 1

Freisetzen vom Aminosäuren aus Proteinen (üblicherweise Magen-Darm-Trakt)

Question 2

Proteinbedarf Erwachsener (70 kg)

Answer 2

30 g pro Tag

Question 3

Ort der Verarbeitung von Aminosäuren im menschlichen Körper

Answer 3

Leber

Question 4

Fachterminus “Bildung von Glucose”

Answer 4

Gluconeogenese

Question 5

Funktionen der Aminosäuren im Körper

Answer 5

• Energiegewinnung/ Umwandlung in Energiereserven
• sind Neurotransmitter und Botenstoffe
• beteiligt an der Purin- und Pyrimidinsynthese
• Vorstufe in der Hämbiosynthese
• bilden polymere Makromoleküle (Peptide/ Proteine)
  
  • Baustoffe und Strukturbildner
  • Katalytische Funktion (Enzyme)
  • Porten und Translokatoren in Membranen
• Stickstofflieferanten für bestimmte Lipide

Question 6

Chirales Zentrum bei Aminosäuren

Answer 6

alle Aminosäuren (außer Glycin) besitzen ein chirales Zentrum am alpha-C-Atom. Sie können natürlich auch weitere besitzen.

Question 7

Was ist ein chirales Zentrum?

Answer 7

vier unterschiedliche Substituenten am C

Question 8

Wie unterscheiden sich L- und D-Aminosäuren?

Answer 8

Bei der L-Aminosäure steht die NH₂-Gruppe am alpha-C-Atom links, bei der D-Aminosäuren rechts. Die proteinogenen Aminosäuren sind alle L-Aminosäuren.

Question 9

Was sind “essenzielle” Aminosäuren?

Answer 9

Die essenziellen Aminosäuren können vom Körper nicht selbst hergestellt werden. Sie müssen zugeführt werden. Es gibt acht essenzielle Aminosäuren.

Question 10

Was sind proteinogene Aminosäuren?

Answer 10

Die proteinogenen Aminosäuren sind die 21 Aminosäuren, die in der Sequenz von Proteinen vorkommen.

Question 11

Was ist der isoelektrische Punkt?

Answer 11

der pH-Wert, an dem die Aminosäure genauso viele positive wie negative Ladungen besitzt

Question 12

Können Aminosäuren mehrere isoelektrische Punkte haben?

Answer 12

Nein.

Question 13

Welche funktionelle Gruppe der Aminosäuren ist für die basische Eigenschaft der AS verantwortlich?

Answer 13

die Carboxylgruppe im deprotonierten Zustand - COO-

Question 14

Welche funktionelle Gruppe der Aminosäuren ist für die saure Eigenschaft der AS verantwortlich?

Answer 14

die Aminogruppe im protonierten Zustand - NH3+

Question 15

Welche Rolle spielen nichtproteinogene Aminosäuren?

Answer 15

• Biosynthese von Harnstoff
• Zwischenprodukt im Stoffwechsel der proteinogenen AS
• Vorstufe biogene Amine und Pigmente

Question 16

Welche Rolle spiele D-Aminosäuren im menschlichen Körper?

Answer 16

Eine untergeordnete Rolle - sie kommen kaum vor.

Question 17

Wie erkennt man an der Strukturformel, ob es sich um eine L- oder D-Aminosäure handelt?

Answer 17

Die Stellung der alpha-Aminogruppe ist ausschlaggebend:

• links: L-Aminosäure
• rechts: D-Aminosäure

Question 18

Sonderstellung der Proteine unter den Biomolekülen

Answer 18

Proteine entstehen direkt aus dem Erbgut und dienen u.a. der Herstellung anderer Biomoleküle.

Question 19

Zusammenhang zwischen Milieu (sauer/ basisch) und Form der Aminosäuren

Answer 19

Question 20

aliphatisch

Answer 20

azyklische Kohlenwasserstoffketten

Question 22

Answer 22

Aminosäure

(Strukturformel)

Question 23

Berechnung des isoelektrischen Punktes bei mehr als zwei funktionellen Gruppen

Answer 23

die zwei Werte, die näher beieinander liegen / 2

Question 24

Phenylketonurie

Answer 24

Krankheit, bei der die essenzielle AS Phenylalanin im Körper nicht ausreichend abgebaut werden kann und deshalb in Form von Phenylacetat, Phenylpyruvat oder Phenylaktat über den Urin ausgeschieden wird.

Grund ist in 98% der Fälle eine genetisch bedingte Fehlfunktion des Enzyms Phenylalaninhydroxylase (PAH). Bei 2% der Fälle ist die Ursache ein Mangel des Coenzyms der PAH, des Sapropterin.

Wird die Krankheit nicht frühzeitig im Säuglingsalter erkankt, führt diese zu schwerwiegenden Hirnschädigungen mit folgender geistiger Behinderung. Kann unbehandelt auch zu Mikrozephalie führen.

Question 25

Ahornsirupkrankheit

Answer 25

aka Verzweigtkettenkrankheit

Genetischer Defekt von Untereinheiten des alpha-Ketosäure-Dehydrogenase Komplexes. Leuci, Isoleucin und Valin können nicht ausreichend abgebaut werden. Die AS und der Abbau- und Zwischenprodukte reichern sich im Urin an und verursachen einen würzig-süßen Geruch, welcher der Krankheit den Namen gab.

Sysmptome von Apathie bis Krampfanfall und Koma. Führt innerhalb kürzester Zeit zu Hirnschädigungen und und unbehandelt bereits in der zweiten Lebenswoche zum Tod.

Question 26

Albinismus

Answer 26

Sammelbezeichnung für angeborene Störungen in der Biosynthese der Melanine (das sind Pigmente, also Farbstoffe).

Um Melanin zu produzieren, werden diverse Enzyme gebraucht, die nacheinander beim Aufbau des Melanins mitwirken (Genwirkkette). Wenn eines der Enzyme dieses Stoffwechselwegs nicht mehr funktionsfähig ist, tritt Albinismus auf. Die Eumelaninbildung in den Melanosomen beginnt mit einer Hydroxylierung der Aminosäure (AS) L-Tyrosin durch das membranständige Enzym Tyrosinase. Neben diesem Schlüsselenzym sind zwei weitere ebenfalls membranständige Enzyme DHICA-Oxidase und Dct erforderlich, damit Eumelanin gebildet werden kann.

Question 27

Glucogene Aminosäuren

Answer 27

Abbau AS zu Pyruvat oder anderen Metaboliten des Citratzyklus, dann:

–> Abbau zu CO2 und damit positiver Beitrag zur Energiebilanz

oder

–> Abbau zu Oxalacetat und Weiterverarbeitung im Rahmen der Gluconeogenese

Question 28

Ketogene Aminosäuren

Answer 28

Abbau zu Acetyl-CoA und dann:

–> Weiterverarbeitung im Citratzyklus

–> Synthese Fettsäuren, Cholesterin und andere Lipide

–> Synthese von Ketonkörper (Acetoacetat und 3-Hydroxybutyrat)