amminoacidi e proteine Flashcards

1
Q

cosa sono gli amminoacidi

A

rappresentano i monomeri delle proteine, polimeri in cui è presente il legame peptidico; sono composti bifunzionali che contengono il gruppo carbossilico (–COOH) e il gruppo amminico (–NH2)

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2
Q

quanti sono gli amminoacidi

A

sono 20 di cui 8 sono essenziali

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3
Q

qual è la formula generale degli amminoacidi

A

tutti gli amminoacidi, fatta eccezione per la glicina, sono α-amminoacidi, tutti mostrano uno stereocentro (quindi ogni amminoacido ha due isomeri D e L) legato a quattro sostituenti: COOH, H, R e H2N

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4
Q

come si possono suddividere gli amminoacidi

A

polari e apolari

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5
Q

amminoacidi apolari

A

presentano una catena alifatica o aromatica costituita prevalentemente da atomi C e H, sono idrofobici (insolubili in acqua), non presentano cariche

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6
Q

amminoacidi polari

A

in base alla carica sono divisi in tre gruppi: non carichi, con carica positiva e con carica negativa, sono idrofili (solubili in acqua)

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7
Q

proprietà acido-base degli amminoacidi

A

grazie alla presenza del gruppo carbossilico e del gruppo amminico si verifica una reazione intramolecolare: –COOH (comportandosi da acido) cede uno ione H+ al gruppo amminico –NH2 (diventando NH3 e comportandosi da base). si forma quindi uno ione dipolare o uno zwitterione.
questo li rende composti anfoteri in quanto possono reagire sia con acidi che con basi

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8
Q

legame peptidico

A

legame covalente che si forma tra due amminoacidi uguali o diversi, l’unione di due o più amminoacidi porta alla formazione dei peptidi o delle proteine. avviene tra il gruppo carbossilico (–COOH) e il gruppo amminico (–NH2), è una reazione di condensazione che elimina una molecola di H2O

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9
Q

cosa sono i peptidi

A

biomolecole distinte in oligopeptidi (2-10) e polipeptidi (11-80)

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10
Q

legame disolfuro

A

legame covalente tra due atomi di zolfo (S-S)

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11
Q

cosa sono le proteine

A

biopolimeri formati da più di 80 amminoacidi uniti tra di loro da legami peptidici

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12
Q

come si dividono le proteine

A

in base alla loro composizione chimica si dividono in semplici e coniugate

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13
Q

proteine semplici

A

formate solo da amminoacidi

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14
Q

proteine coniugate

A

formate da amminoacidi e una molecola di natura non proteica, come un lipide, un acido nucleico o un gruppo metallico

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15
Q

come si possono suddividere le proteine in base alla loro funzione biologica svolta

A

strutturali, costituiscono tessuti e organi; catalitiche, enzimi, regolano le reazioni chimiche nelle cellule; contrattili e di movimento; trasporto, emoglobina; riserva; difesa; regolazione, ormoni; di membrana

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16
Q

guardando alla loro forma come si possono suddividere le proteine

A

in fibrose , ovvero formate da due o tre catene polipeptidiche disposte una accanto all’altra e globulari ripiegate su se stesse compatte, come enzimi e ormoni

17
Q

quanti livelli di organizzazione di proteine esistono

A

4

18
Q

struttura primaria

A

sequenza di amminoacidi legati da legami peptidici nella catena polipeptidi. ogni proteina ha la propria sequenza e da essa dipende la sua funzione. questa determina i successivi livelli di organizzazione strutturale e la sua forma definitiva

19
Q

struttura secondaria

A

definita dalla disposizione spaziale della catena polipeptidi, si presenta solitamente come α-elica (catena avvolta a elica in senso antiorario e β-foglietto (disposizione di alcuni tratti della catena paralleli

20
Q

struttura terziaria

A

la forma che la proteina assume dopo essere stata stabilizzata da legami a idrogeno, disolfuro, interazioni ioniche e di van Der Waals che si formano tra gli amminoacidi

21
Q

struttura quaternaria

A

associazione di due o più catene polipeptidiche ed è stabilizzata da legami a idrogeno e disolfuro e interazioni tra legami R apolari

22
Q

cos’è la denaturazione di una proteina

A

la rottura dei legami chimici che stabilizzano la struttura secondaria, terziaria e quaternaria, si ha la perdita della struttura e quindi della funzione della proteina