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Chemie > Aminosäuren > Flashcards

Aminosäuren Flashcards

1
Q

Ist eine wässrige Lösung, in der eine (Basic) Aminosäure gelöst ist, elektrisch leitfähig?

A

Nein Zwar Zwittern, aber nach außen hin neutral (nur abhängig von Restgruppen)

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2
Q

Fachbegriff kann als Säure und Base fungieren

A

Ampholyt/ (weniger spezifisch:) amphotere Verbindung

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3
Q

Welche Auswirkung hat der Zwitterion-Charakter auf die Eigenschaften des Moleküls?

A

stark polar –> kristalline Feststoffe (wie Ionengitter) –> zersetzen sich bei erhitzen –> schlecht wasserlöslich

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4
Q

Was ist der Isoelektrische Punkt?

A

Der pH-Wert, bei dem die Zahl der positiven und negativen Ladungen innerhalb eines amphoteren Moleküls gleich ist. (Also, je nach Rest der Punkt, an dem die meisten Zwitterionen vorhanden sind)

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5
Q

Wann ist eine Aminosäure optisch aktiv?

A

Wenn das C2 Atom asymmetrisch substituiert ist

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6
Q

Wie kann man Aminosäuren unterteilen?

A

Polar/ unpolar essentiell/ nicht essentiell basisch/ sauer proteinogen

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7
Q

Reaktionstyp Peptidbildung

A

Polymerisation, Kondensation

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8
Q

Monomere Peptidbildung

A

Aminosäuren

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9
Q

Wie funktioniert die Gelelektrophorese bei Aminosäuren?

A
  • Gel an Spannung anschließen –> Kathode & Anode
  • einstellen eines bestimmten pH-Werts
  • Aminosäuren in der Mitte des Gels auftragen
  • bei bestimmten pH-Wert hat jede Aminosäure eine bestimmte Ladung
  • –> Wanderung um Ladung auszugleichen zu Anode/ Kathode
  • –> je nach Größe schneller oder langsamer
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10
Q

Warum kann man Aminosäuren beim IEP am schlechtesten lösen?

A

Es bildet sich ein Ionengitter, da Ladungen im Molekül nach außen hin ausgeglichen

Es können sich keine Ion-Dipol-Wechselwirkungen ausbilden

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11
Q

Was bedeuted das alpha beim alpha C-Atom?

A

beide funktionelle Gruppen sind am selben C-Atom

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12
Q

Definition Puffer

A

Halten pH-Wert einer Lösung konstant

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13
Q

Funktionen von Proteinen (7)

A
  • Enzyme/ Biokatalysatoren
  • Bestandteile von Körperstrukturen
  • Hormone
  • Antikörper
  • Blutgerinnungsfaktoren
  • Ionenkanäle und Transportproteine –> Hämoglobin
  • in Notsituation Energieliferant
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14
Q

Enteilung der Peptide

A
  • 2 Dipeptid
  • 3-9 Oligopeptid
  • 10-100 Polypeptid
  • >100 Protein
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15
Q

Bennenung Peptide

A

[N-terminale AS] -yl- [C-terminale As]

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16
Q

Biuret-Reaktion

A
  1. H2O & NaOH + Lösung
  2. CuSO4 (Fehling II)

Ergebnis: Violette Färbung wenn Protein, da in basischem Milieu Protein-Komplex mit CU2+ Ionen

17
Q

Xantoprotein-Reaktion

A

HNO3 zu Lösung geben

–> wird gelb, da Salpetersäure AS nitriert, die einen Phenylring besitzt

–> NO2-Gruppe fungiert als antiauxochrom (bathochromer Effekt)

18
Q

Einfluss AS-Reste auf die Tertiärstruktur

–> Disulfidbindung

A

2x Cystein (SH-Gruppe)

19
Q

Einfluss AS-Reste auf die Tertiärstruktur

Ionenbindungen

A

polare AS sauer und basisch

20
Q

Einfluss AS-Reste auf die Tertiärstruktur

Wasserstoffbrücken

A

Tyrosin und Serin (2 neutrale polare AS mit Hydroxygruppe)

oder:

polare neutrale AS mit OH mit polar basischer AS

21
Q

Einfluss AS-Reste auf die Tertiärstruktur

Van-der-Waals-WW

A

unpolare AS

22
Q

partentieller Doppelbindungscharacter Peptidbindung

Gründe

Folgen

Form

A
  • O mit Doppelbindung stark elektronenziehend
  • –> neue Mesomeriegrenzformel: Doppelbindung
  • nicht frei drehbar
  • alpha-C-Arome in einer Ebene
  • viel weniger Konformationen –> nur alpha C-Atome in Tetraederstellung und frei drehbar –> dort Änderungen in räumlicher Struktur
  • gerichtete Moleküle
  • planar
  • Sterische Gründe: E-Form
23
Q

Was ist die Tertiärstruktur?

A
  • dreidimensionale Struktur der Proteine
  • Kombination von Sekundärstrukturen
  • Ausbildung von Domänen (Peptidkette mit eigenständiger Tertiärstruktur)
24
Q

Wovon ist die Tertiärstruktur abhängig

A
  • H-Brücken
  • Ionische WW
  • hydrophobe WW
  • S-S-Brücken
25
Q

Was ist die Sekundärstruktur?

A

räumliche Strukturen von Proteinen, die durch die Wasserstoffbrücken zwischen den Peptidbindungen ausgelöst sind

Chemie (5 decks)

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