Aminosäuren Flashcards
Ist eine wässrige Lösung, in der eine (Basic) Aminosäure gelöst ist, elektrisch leitfähig?
Nein Zwar Zwittern, aber nach außen hin neutral (nur abhängig von Restgruppen)
Fachbegriff kann als Säure und Base fungieren
Ampholyt/ (weniger spezifisch:) amphotere Verbindung
Welche Auswirkung hat der Zwitterion-Charakter auf die Eigenschaften des Moleküls?
stark polar –> kristalline Feststoffe (wie Ionengitter) –> zersetzen sich bei erhitzen –> schlecht wasserlöslich
Was ist der Isoelektrische Punkt?
Der pH-Wert, bei dem die Zahl der positiven und negativen Ladungen innerhalb eines amphoteren Moleküls gleich ist. (Also, je nach Rest der Punkt, an dem die meisten Zwitterionen vorhanden sind)
Wann ist eine Aminosäure optisch aktiv?
Wenn das C2 Atom asymmetrisch substituiert ist
Wie kann man Aminosäuren unterteilen?
Polar/ unpolar essentiell/ nicht essentiell basisch/ sauer proteinogen
Reaktionstyp Peptidbildung
Polymerisation, Kondensation
Monomere Peptidbildung
Aminosäuren
Wie funktioniert die Gelelektrophorese bei Aminosäuren?
- Gel an Spannung anschließen –> Kathode & Anode
- einstellen eines bestimmten pH-Werts
- Aminosäuren in der Mitte des Gels auftragen
- bei bestimmten pH-Wert hat jede Aminosäure eine bestimmte Ladung
- –> Wanderung um Ladung auszugleichen zu Anode/ Kathode
- –> je nach Größe schneller oder langsamer
Warum kann man Aminosäuren beim IEP am schlechtesten lösen?
Es bildet sich ein Ionengitter, da Ladungen im Molekül nach außen hin ausgeglichen
Es können sich keine Ion-Dipol-Wechselwirkungen ausbilden
Was bedeuted das alpha beim alpha C-Atom?
beide funktionelle Gruppen sind am selben C-Atom
Definition Puffer
Halten pH-Wert einer Lösung konstant
Funktionen von Proteinen (7)
- Enzyme/ Biokatalysatoren
- Bestandteile von Körperstrukturen
- Hormone
- Antikörper
- Blutgerinnungsfaktoren
- Ionenkanäle und Transportproteine –> Hämoglobin
- in Notsituation Energieliferant
Enteilung der Peptide
- 2 Dipeptid
- 3-9 Oligopeptid
- 10-100 Polypeptid
- >100 Protein
Bennenung Peptide
[N-terminale AS] -yl- [C-terminale As]
Biuret-Reaktion
- H2O & NaOH + Lösung
- CuSO4 (Fehling II)
Ergebnis: Violette Färbung wenn Protein, da in basischem Milieu Protein-Komplex mit CU2+ Ionen
Xantoprotein-Reaktion
HNO3 zu Lösung geben
–> wird gelb, da Salpetersäure AS nitriert, die einen Phenylring besitzt
–> NO2-Gruppe fungiert als antiauxochrom (bathochromer Effekt)
Einfluss AS-Reste auf die Tertiärstruktur
–> Disulfidbindung
2x Cystein (SH-Gruppe)
Einfluss AS-Reste auf die Tertiärstruktur
Ionenbindungen
polare AS sauer und basisch
Einfluss AS-Reste auf die Tertiärstruktur
Wasserstoffbrücken
Tyrosin und Serin (2 neutrale polare AS mit Hydroxygruppe)
oder:
polare neutrale AS mit OH mit polar basischer AS
Einfluss AS-Reste auf die Tertiärstruktur
Van-der-Waals-WW
unpolare AS
partentieller Doppelbindungscharacter Peptidbindung
Gründe
Folgen
Form
- O mit Doppelbindung stark elektronenziehend
- –> neue Mesomeriegrenzformel: Doppelbindung
- nicht frei drehbar
- alpha-C-Arome in einer Ebene
- viel weniger Konformationen –> nur alpha C-Atome in Tetraederstellung und frei drehbar –> dort Änderungen in räumlicher Struktur
- gerichtete Moleküle
- planar
- Sterische Gründe: E-Form
Was ist die Tertiärstruktur?
- dreidimensionale Struktur der Proteine
- Kombination von Sekundärstrukturen
- Ausbildung von Domänen (Peptidkette mit eigenständiger Tertiärstruktur)
Wovon ist die Tertiärstruktur abhängig
- H-Brücken
- Ionische WW
- hydrophobe WW
- S-S-Brücken
Was ist die Sekundärstruktur?
räumliche Strukturen von Proteinen, die durch die Wasserstoffbrücken zwischen den Peptidbindungen ausgelöst sind
