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Activité enzymatique Flashcards

1
Q

Pourquoi les enzymes sont essentielles au fonctionnement des cellules (3)?

A

1-Elles accélèrent les réactions chimiques de plusieurs ordres de grandeur (abaissent l’énergie d’activation des réactions chimiques)

2-Elles contrôlent la stéréospécificité des substrats et produits de ces réactions (ex: seulement les acides aminés de type L sont utilisés lors de la synthèse protéique)

3-Elles constituent des sites de régulation des différentes voies métaboliques (ex: le produit d’une voie métabolique peut contrôler l’activité d’une des enzymes, sa voie de synthèse pour mieux réguler son niveau de production)

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2
Q

Qu’est-ce que la cinétique enzymatique?

A

L’étude de la vitesse des réactions enzymatiques et des paramètres impliqués.

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3
Q

Quelle est l’équation de la vitesse d’une réaction de forme A —> P?

A

V = k[A] où k est une constante de vitesse

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4
Q

Que représente k la constante de vitesse?

A

Elle reflète la vitesse intrinsèque (intérieure) de cette réaction chimique : proportion de molécules transformées par seconde.

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5
Q

Quelles sont les étapes dans une réaction chimique catalysée par une enzyme (3)?

A

1-Le substrat se lie à l,enzyme pour former un complexe enzyme-substrat

2-La transformation du substrat a lieu dans le site catalytique de l’enzyme et on obtient un complexe enzyme-produit

3-Le complexe enzyme-produit se décompose pour relâcher le produit

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6
Q

Vrai ou faux : En théorie, toutes les réactions catalysées par une une enzyme sont réversibles.

A

Vrai

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7
Q

Quelle est l’équation d’une réaction chimique selon le modèle de Michaelis-Menten?

A

K1 K2
E + S <—-> ES —> P + E
K-1

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8
Q

Dans le modèle de Michaelis-Menten, quelles sont les étapes de la réaction catalytique (2)?

A

1-L’enzyme et le substrat se combinent pour former un complexe enzyme-substrat

2-La réaction chimique a lieu dans le complexe ES et il y a formation du produit

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9
Q

Quelle est l’hypothèse sur la réversibilité de la réaction selon Michaelis-Menten?

A

Selon ce modèle, on fait l’hypothèse que la réaction inverse où le produit se recombine avec l’enzyme pour reconstituer le complexe ES est tellement rare qu’on peut l’ignorer.

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10
Q

Quelle est l’équation de la vitesse selon Michaelis-Menten?
Dans e+s <-> es -> e+p

A

V = k2[ES] où k2 est nommée kcat (constante catalytique)

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11
Q

Que représente la constante catalytique k2 dans l’équation de la vitesse selon Michaelis-Menten?

A

Elle représente la constante de vitesse qui est égale au nombre de molécules de substrat transformées par chaque molécule d’enzyme par seconde.

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12
Q

Quelles sont les deux assomptions de Michaelis-Menten?

A

1-Comme la concentration de substrat est saturante, alors [ES] = [E]t

2-Dans une réaction enzymatique, avec une concentration de substrat saturante, la concentration de [ES] ne variera pas au cours du temps

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13
Q

Quelle est l’équation de Michaelis-Menten?

A

V = (kcat[E0][S])/(Km+[S]) où Km est la constante de Michaelis-Menten —> Km = (k-1 +kat)/k1

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14
Q

Qu’arrive-t-il lorsqu’on augmente la valeur de [S] à des niveaux de plus en plus haut?

A

On fait en sorte que toutes les molécules d’enzymes seront saturées par des molécules de substrat. À ce moment, [ES] = [E0].

Dans ces conditions, la vitesse de la réaction aura atteint son maximum donc —> Vmax = kcat[E0].

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15
Q

À quoi correspond le Km?

A

À la concentration de substrat à laquelle la vitesse V est à la moitié de la vitesse maximale

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16
Q

Vrai ou faux : La valeur du Km est une valeur précise de l’affinité du substrat pour l’enzyme.

A

Faux : C’est une valeur approximative.

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17
Q

Plus la valeur du Km est ______, plus l’affinité du substrat pour l’enzyme est ______.

A

-faible
-élevée

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18
Q

À quoi correspond la valeur de kcat/Km?

A

Cela correspond à une mesure de l’efficacité catalytique d’une enzyme.

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19
Q

Dans le graphique de Michaelis-Menten, où la courbe plafonne-t-elle? Comment déterminer Km?

A

Au Vmax. À 1/2 Vmax, la concentration de substrat correspond au Km

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20
Q

Quelle est l’équation de Lineweaver-Burke?

A

1/V = [Km/Vmax] * (1/[S]) + (1/Vmax)

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21
Q

Quels sont les axes dans un graphique de Lineweaver-Burke?

A

1/V en fonction de 1/[S]

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22
Q

Quels sont les éléments identifiables sur un graphique de Lineweaver-Burke (3)?

A

1-Donne une ligne droite dont la pente correspond à Km/Vmax

2-L’intersection de la droite avec l’axe des Y correspond à 1/Vmax

3-L’intersection de la droite avec l’axe des X correspond à -1/Km

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23
Q

Quel est l’avantage du graphique de Lineweaver-Burke?

A

Cette approche permet d’obtenir des valeurs de Km et Vmax plus précises que celles obtenues avec un graphique de type Michaelis-Menten.

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24
Q

Sur quels éléments (2) plusieurs substances peuvent affecter l’activité catalytique d’une enzyme? Comment sont appelées ces substances?

A

1-En effectuant la liaison de son substrat
2-En affectant son cycle catalytique

Ces substances sont appelées inhibiteurs.

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25
Q

Comment certains des inhibiteurs sont structurellement similaires au substrat de l’enzyme (2)?

A

1-Vont se lier au site actif de l’enzyme
2-Ne réagiront pas ou peu avec l’enzyme

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26
Q

Vrai ou faux : Peu de médicaments sont des inhibiteurs d’enzymes spécifiques.

A

Plusieurs de médicaments sont des inhibiteurs d’enzymes spécifiques.

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27
Q

Quels sont les types d’inhibiteurs qui diffèrent par leur mécanisme principal d’inhibition (3)?

A

– inhibition compétitive
– inhibition non-compétitive
– inhibition incompétitive

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28
Q

Par quoi est représentée l’efficacité d’un inhibiteur?

A

L’efficacité d’un inhibiteur est représenté par sa constante d’inhibition Ki

29
Q

Comme pour le Km, plus le Ki est ______, plus l’affinité de l’inhibiteur pour l’enzyme est ______.

A

petit
forte

30
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?

A

Une substance qui compétitionne directement avec le substrat pour lier le site actif d’une enzyme

31
Q

Dans l’inhibition compétitive, le Vmax est _______, alors que les Km est ________ d’un facteur (1+ [I]/Ki)

A

Vmax est inchangé,
KM est augmenté d’un
facteur (1 + [I]/KI)

32
Q

Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur le graphique de Michaelis-Menten?

A

En augmentant la concentration d’inhibiteur, l’enzyme requiert
une [S] plus élevée pour atteindre le Vmax (reflète la compétition entre l’inhibiteur et le substrat)
- Le KM observé augmente

33
Q

Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burke?

A

On voit que toutes les droites obtenues à différentes concentrations d’inhibiteur croisent l’axe des Y au même endroit
- même 1/Vmax

34
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur incompétitif?

A

Si un inhibiteur se lie seulement au complexe enzyme-substrat (ES), et pas à l’enzyme libre

35
Q

Dans l’inhibition incompétitive, le Vmax est _______ et le Km est _________ d’un facteur (1+[I]/Ki).

A

Dans ce type d’inhibition, le Vmax et le KM sont diminués d’un facteur (1 + [I]/KI’).

36
Q

Quel est l’effet de l’inhibition incompétitive sur le graphique de Lineweaver-Burke?

A

Une série de droites correspondant à différentes concentrations d’un
inhibiteur incompétitif seront parallèles entre elles.

37
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non-compétitif?

A

Si l’inhibiteur peut lier à la fois l’enzyme et le complexe enzyme-substrat (ES),

38
Q

Dans l’inhibition non-compétitif, le Vmax est ________ d’un facteur (1+[I]/Ki). Pour le Km, si l’inhibiteur a la même affinité pour E que pour ES, il est ________. Si l’affinité de l’inhibiteur pour E et ES est différente, le Km est __________.

A

le Vmax est diminué d’un facteur 1+ [I]/KI’

il reste inchangé

Si l’affinité de l’inhibiteur pour E et ES est différente (a 1 a’), alors le KM augmente d’un facteur a/a’

39
Q

Quel est l’effet d’un inhibiteur non-compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burke?

A
  • Pour ce type d’inhibition, les différentes droites vont se croiser à la gauche de
    l’axe des Y.
  • Dans le cas où KI = KI’ (a = a’), les droites vont se croiser sur l’axe des X
40
Q

L’activité enzymatique est influencée à la fois par des propriétés spécifiques à l’enzyme (3) et par des effets non-spécifiques (5). Quels sont-ils?

A

L’activité enzymatique est influencée à la fois par des propriétés spécifiques à l’enzyme (concentrations des substrats, activateurs, et inhibiteurs) et par des effets non spécifiques, soit: des sels et tampons, pH, force ionique, température, et dans certain cas d’autres protéines.

41
Q

Les conditions d’une réaction sont arrangées comment?

A

les conditions sont arrangées pour que l’enzyme ait une activité maximale

42
Q

Vrai ou faux : En règle générale, la mesure de l’activité d’une enzyme demande des concentrations basses de substrat qui sont facile à atteindre.

A

FAUX, En règle générale, la mesure de l’activité d’une enzyme demande des concentrations élevées de substrat qui sont parfois difficiles à atteindre

43
Q

Si l’enzyme obéit à la cinétique Michaelis-Menten, quelle doit être la concentration de substrat à utiliser?

A

une concentration de substrat dépassant 10 X le Km doit être utilisée

44
Q

Considérant que toutes les déterminations de l’activité prennent un certain temps à être complétée, qu’est-ce qui est important pour détecter convenablement la formation du produit de la réaction?

A

il est important que la vitesse soit linéaire pendant la période d’incubation utilisée pour détecter convenablement la formation du produit de la réaction

45
Q

Vrai ou faux : S’il y a accumulation du produit, la vitesse de la réaction peut être compromise par la réaction de retour (rétro-inhibition).

A

VRAI

46
Q

Quelles sont les stratégies qui peuvent être utilisées pour garder la vitesse linéaire (5)?

A
  1. Mesurer la réaction enzymatique pour une courte durée afin de minimiser l’accumulation du produit
  2. L’utilisation de hautes concentrations de substrat
  3. Utiliser des pH non physiologiques (basiques si le produit de la réaction est un proton) pour enlever le proton et déplacer la réaction dans la direction de la formation du produit
  4. L’utilisation de méthodes très sensibles pour détecter le produit afin de minimiser sa concentration
  5. l’inhibition par le substrat à des hautes concentrations peut aussi être due à la formation d’interactions non appropriées au site actif et qui mènent à l’inhibition de l’activité enzymatique
47
Q

Les valeurs de Vmax et Km sont influencées par quoi (3)?

A

Les valeurs de Vmax et KM sont influencées par le pH, la force ionique, et la température

48
Q

Quel est l’effet du pH sur l’activité enzymatique?

A

la valeur maximale de l’activité de certaines enzymes peut être très loin du pH physiologique

49
Q

Quel est l’effet d’un tampon/force ionique sur l’activité enzymatique?

A

Certains tampons peuvent agir comme inhibiteurs,compétitionnent avec des substrats

50
Q

Quel est l’effet de la température sur l’activité enzymatique?

A

La vitesse d’une réaction augmente en règle générale d’un facteur 2 pour chaque augmentation de 10°C

’enzyme peut être dénaturée durant l’essai

Plus la période d’incubation est courte, plus la température apparente de l’activité maximale peut être élevée

51
Q

La mesure de l’activité enzymatique dépend de quoi?

A

La mesure de l’activité d’une enzyme dépend d’une méthode qui détermine la quantité de produit généré durant la réaction

52
Q

Quels sont les types de méthode pour mesurer l’activité d’une enzyme (2)?

A

des méthodes discontinues (flot arrêté) * des méthodes continues

53
Q

Comment fonctionne les méthodes discontinues pour mesurer l’activité d’une enzyme?

A

L’enzyme est incubé avec ses substrats pendant une certaine période de temps et la réaction est ensuite arrêtée

54
Q

Vrai ou faux : Les méthodes discontinues peuvent s’appliquer à n’importe quel système enzymatique.

A

VRAI

55
Q

Quelle est l’une des premières choses à vérifier lors de la mesure de la intense d’une réaction enzymatique?

A

vérifier est l’évolution linéaire de la réaction

56
Q

Vrai ou faux : Procéder à une seule mesure ne sous-estime pas la vitesse initiale.

A

FAUX, Procéder à une seule mesure peut sous-estimer la vitesse initiale du fait de la perte de linéarité à
des temps trop longs

57
Q

Qu’est-il essentiel de faire afin de vérifier si la réaction est linéaire?

A

Il est essentiel de faire plusieurs incubations à des temps différents afin de vérifier si la réaction est linéaire

58
Q

Comment la réaction enzymatique peut être arrêtée (2)?

A

la réaction est arrêtée par une méthode qui provoque la dénaturation instantanée de l’enzyme

la réaction peut être arrêtée également par des méthodes non dénaturantes qui inactivent l’enzyme

59
Q

Quelles sont les méthodes souvent utilisées pour arrêter une réaction (2)?

A

les méthodes souvent utilisées sont la précipitation par acide trichloracétique ou perchlorique ou par dénaturation thermique de l’enzyme

60
Q

Vrai ou faux : Plusieurs produits de réactions enzymatiques peuvent être difficile à détecter.

A

vrai

61
Q

Comment détecter le produit d’une réaction enzymatique?

A

une approche utilisée pour les détecter est de convertir le produit directement ou indirectement en un autre produit qui lui est plus facile à détecter

62
Q

Quelles sont les techniques de détection utilisées le plus fréquemment (2)?

A

les techniques de détection utilisées le plus fréquemment sont la spectrophotométrie ou la fluorométrie

63
Q

Quel est le but des méthodes de détection?

A

Le but de ces méthodes est que la détection du produit final dépend de la production d’un chromatophore ou fluorophore important et qui est facile à détecter.

64
Q

Qu’est-ce que la détection directe?

A

un des produits de la réaction enzymatique absorbe la lumière,

65
Q

Qu’est-ce que la détection indirecte?

A

ajoute une enzyme qui utilise le produit de la réaction pour former du NADH par couplage avec une autre réaction.

66
Q

Qu’est-ce que la méthode par essais couplés?

A

Principe de mesure du produit par essai couplé, le produit dune réaction devient le substrat, le produit final peut être dose par spectrométries

67
Q

Quelles sont les méthodes qui utilisent la détection indirecte (2)?

A

méthode par essais couplés

a formation d’un produit possédant un chromatophore représente une autre approche

68
Q

Pourquoi utiliser la chromatographie en réaction enzymatique?

A

afin de séparer les réactants (substrats et produits) avant qu’ils soient dosés.

69
Q

Qu’est-ce qu’impliquent les méthodes continues?

A

le progrès de la réaction soit observé pendant toute la réaction et généralement de façon instantanée

bcm 21 (7 decks)

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