Acides aminés protéines et enzymologie - 6 et 11 septembre 2023

Question 1

Vrai ou faux : les acides aminés sont amphotères?

Answer 1

Vrai (ils agissent à la fois comme un acide et comme une base)

Question 2

Quel est le type de liaison qui unit 2 acides aminés? Quelle molécule est libérée lors de la formation de ce lien?

Answer 2

Liaison peptidique entre COO- et NH3+
Libération d’une molécule d’H2O (Déshydratation)

Question 3

La réaction entre 2 groupements … permet la formation d’un pont disulfure.

Answer 3

Thiol
Pont SS: Lien entre 2 cystéine (libération 1 molécule eau)

Question 4

Les ponts disulfures jouent un rôle important dans …

Answer 4

la stabilisation de la structure des protéines

Question 5

Est-ce que les acides aminés sont-ils des molécules ayant une activité optique (énantiomères)?

Answer 5

Oui, à l’exception de la glycine.

Question 6

Qu’est ce des énantiomères?

Answer 6

Ce sont 2 isomères qui sont l’image l’une de l’autre dans un miroir plan, mais les images ne sont pas superposables.
Structure L versus D = énantiomère d’un aa

Question 7

Comment déterminer à partir de la projection de Fisher s’il s’agit de l’énantiomère L ou D?

Answer 7

On regarde le dernier carbone chiral, si groupement OH est :
à gauche : L
à droite : D

Question 8

C’est quoi la projection de Fisher

Answer 8

C’est la projection à plat

Question 9

Tous les acides aminés dérivés de protéines possèdent une configuration ___

Answer 9

L-AA

Question 10

Vrai ou faux : lors de la synthèse d’un médicament, nous allons uniquement prendre l’isomère correspondant à l’ingrédient actif?

Answer 10

Faux
Il s’agit d’un mélange racémique (50% de chaque isomère). Il est trop difficile d’isoler l’isomère avec l’ingrédient actif.

Question 11

Quels sont les 2 types de protéines?

Answer 11

• Protéine de fonction (catalyse, transport, protection, régulation de l’expression génique, etc.)
• Protéine de structure (aident tissus et cellules à maintenir intégrité, soutien)

Question 12

La majorité des liens peptidiques ont une conformation ____

Answer 12

Trans(Les carbone alpha sont de part et d’autre de la liaison peptidique)

Question 13

Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines et qu’est-ce qui les caractérisent?

Answer 13

1) Primaire : longue chaine aa plane(extremité NH2 et COOH)
2) Secondaire : formation d’hélices alpha ou de feuillets bêta (structure stabilisée par ponts hydrogènes), boucles et coudes
3) Tertiaire : arrangement tridimensionnel de la protéine
4) Quaternaire : assemblage de plusieurs chaines polypeptidiques

Question 14

C’est quoi le squelette peptidique

Answer 14

structure rigide et plane
-Chaine principale d’une protéine
-Chaine latérale des acides aminés
-Structure primaire: Plan rigide d’une série d’acide aminé

Question 15

Pour la structure secondaire parle moi des angles de torsion et de la force de torsion

Answer 15

Angle de torsion: limités par l’encombrement stérique des résidus des acides aminés
Forces de torsion: influencent la structure tridimensionnelle de la protéine

Question 16

Qu’est ce qu’une modification de la structure primaire d’une protéine engendrer?

Answer 16

Il y aura une perte ou un gain au niveau de la fonction de la protéine.

Question 17

Vrai ou faux : la majorité des liens peptidiques ont une liaison trans?

Answer 17

Vrai
Les carbones chiraux sont de part et d’autre de la liaison peptidique (réduit encombrement stérique)

Question 18

Vrai ou faux : les chaines peptidiques sont statiques?

Answer 18

Faux, elles effectuent des rotations (celles-ci sont limitées par l’encombrement stérique).
Les forces de torsion influencent la structure tridimensionnelle de la protéine.

Question 19

En moyenne, combien il y a-t-il d’acides aminés par tour dans une hélice alpha?

Answer 19

3.6 aa/tour (moyenne de 12 aa au total)

Question 20

Quelles sont les 2 configurations possibles pour les feuillets bêta?

Answer 20

Parallèle ou antiparallèle

Question 21

À quelle structure appartiennent les motifs?

Answer 21

Structures supersecondaires : combinaison particulière de structures secondaires qui peut constituer une signature pour une fonction précise.
Les motifs forment des canaux qui permettent aux substances hydrophobes de passer.

Question 22

Est-ce que les motifs correspondent à l’entièreté de la protéine?

Answer 22

Non, il s’agit d’une portion de la structure secondaire.

Question 23

Quelles sont les 3 structures supersecondaires possibles?

Answer 23

• Hélices alpha (plusieurs)
• Feuillets bêta (plusieurs)
• Conjonction d’hélices alpha et de feuillets bêta

Question 24

Quelles sont les 4 éléments qui stabilisent la structure tertiaire d’une protéine?

Answer 24

• Liaisons hydrophobes
• Forces électrostatiques
• Ponts disulfures
• Liaisons peptidiques

Question 25

Les domaines sont formés par la structure …

Answer 25

tertiaire

Question 26

Les domaines contient plus de … acides aminés.

Answer 26

200

Question 27

Quelles sont les fonctions qu’exercent les domaines?

Answer 27

• Activité enzymatique
• Pore membranaire
• Interaction moléculaire

Question 28

Vrai ou faux : le repliement de la protéine (structure quaternaire) lui confère sa fonction, son activité?

Answer 28

Vrai

Question 29

Les protéines mal repliées sont habituellement dégradées, si ce n’est pas le cas il y aura …

Answer 29

• Accumulation de protéines mal repliées
• Implication dans diverses maladies (ex. fibrose kystique)

Question 30

L’association de plusieurs chaines polypeptidiques (structure quaternaire) est stabilisée par quelles forces?

Answer 30

• Liaisons hydrophobes
• Ponts disulfure
• Stabilisation par des ions (calcium, zinc)

Question 31

Les protéines fibreuses sont des protéines de …

Answer 31

structure

Question 32

Quel est le rôle des protéines fibreuses?

Answer 32

SOUTIEN (permet le maintient de l’intégrité tissulaire)
Elles sont des constituantes de la matrice extracellulaire (assemblage de macromolécules qui lie les cellules et les organes en tissus).

Question 33

Quelles sont les propriétés des enzymes?

Answer 33

• Accélèrent les réactions chimiques
• Restes inchangées
• Spécifié enzyme-substrat
• Existe milliers enzymes diverses

Question 34

Quels sont les 2 types de spécifié d’une enzyme?

Answer 34

• Dans leur liaison avec le substrat (complémentarité géométrique et électronique)
• Dans la réaction qu’elles catalysent

Question 35

Quelle est la composition d’une enzyme simple?

Answer 35

1 seule chaine polypeptidique, pas de constituant nécessaire
Enzyme fonctionne par elle-même, elle n’a pas besoin d’aide extérieure.

Question 36

Quelle est la composition d’une holoenzyme?

Answer 36

Enzyme simple avec cofacteur.
Sans cofacteur, l’apoenzyme (enzyme sans cofacteur) est inactive.

Question 37

Quels sont les 2 types de cofacteurs?

Answer 37

• Inorganiques (ions métalliques)
• Organiques = coenzyme

Question 38

Quels types de réactions requiert un cofacteur?

Answer 38

• Réactions d’oxydoréduction
• Transfert de groupement fonctionnel

Question 39

Vrai ou faux : la structure chimique des coenzymes est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle ils participent, mais la la fin de la réaction, ils ont la même forme qu’au départ.

Answer 39

Vrai

Question 40

Quels sont les 2 types de coenzymes?

Answer 40

1) Co-substrat
2) Groupement prosthétique

Question 41

Comment intervient le co-substrat?

Answer 41

Il se lie de façon TEMPORAIRE à l’enzyme et transfert un groupement chimique au substrat. Il quitte ensuite l’enzyme (requiert souvent l’intervention d’une autre enzyme).

Question 42

Comment intervient le groupement prosthétique?

Answer 42

Le groupement prothétique est FIXÉ à l’enzyme (liaison covalente).
Arrivée d’un substrat 1 sur l’enzyme.
Transfert d’un groupement chimique du substrat 1 vers groupement prosthétique (crée changement de conformation).
Départ du substrat 1.
Arrivée du substrat 2.
Transfert du groupement chimique du groupement prosthétique au substrat 2 (crée changement de conformation).
Départ du substrat 2.

Question 43

La cinétique enzymatique étudie la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentration des réactifs et des produits. Elle caractérise l’efficacité d’une enzyme. Quels sont les éléments qui influencent la vitesse de la réaction?

Answer 43

• Concentration de substrat (augmentation = augmentation vitesse)
• Conditions réactionnelles (T°, pH) ( T° optimale entre 35°C et 40°C, au-dessus 40°C = dénaturation enzyme)

Question 44

Que représente K1, K-1, K2?

Answer 44

Constante de vitesse réactionnelle d’association ou de dissociation.
K1 : association enzyme-substrat
k-1 : dissociation enzyme-substrat
K2 : association complexe-produit

Question 45

Quels sont les 2 éléments qui caractérisent une enzyme?

Answer 45

1) Km (constante de Michaelis) - reflète affinité enzyme pour son substrat
2) Vmax (vitesse maximale de la réaction)

Question 46

Vrai ou faux : plus le Km d’une enzyme est élevé, plus l’enzyme aime son substrat?

Answer 46

Faux
Le km représente la quantité de substrat a fournir pour obtenir la moitié de Vmax. Donc plus le Km est élevé, plus il faut fournir de substrat à l’enzyme ce qui veut dire que l’enzyme aime moins son substrat.

Question 47

Vrai ou faux : la cinétique enzymatique permet d’identifier le mécanisme réactionnel?

Answer 47

Faux
Peut pas déterminer présence intermédiaires

Question 48

Vrai ou faux : la plupart des réactions enzymatiques nécessitent l’interaction de plusieurs substrats et génèrent plusieurs produits

Answer 48

Vrai
Plusieurs de ces réactions sont des réactions de transfert de groupement fonctionnel.

Question 49

Vrai ou faux : dans le métabolisme, il y a toujours une réaction irréversible?

Answer 49

Vrai

Question 50

Quels sont les mécanismes de réactions à 2 substrats?

Answer 50

1) Réactions séquentielles
- Ordonnée : 1er substrat doit se lier pour que 2e substrat puisse se lier
- Aléatoire : les 2 substrats peuvent se lier en même temps
2) Réactions ping-pong : les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme (implique modification de l’enzyme)

Question 51

Qu’est-ce qu’un inhibiteur?

Answer 51

Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité:
- empêche formation complexe ES
- empêche séparation de l’enzyme et du produit

Question 52

Quels sont les 2 types d’inhibition enzymatique et qu’est-ce qui les différencient?

Answer 52

1) inhibition compétitive : inhibiteur se lie au site actif et entre en compétition avec le substrat.
2) Non-compétitive : inhibiteur se lie sur enzyme (pas sur site actif) et empêche la formation de produits à partir du substrat (augmentation de concentration de substrat n’a aucun effet sur action inhibiteur).

Question 53

Quel type d’inhibition augmente le Km?

Answer 53

Compétitive

Question 54

Quel type d’inhibition diminue la Vmax?

Answer 54

Non-compétitive
Elle diminue la quantité d’enzyme qui font leur travail.

Question 55

Les statines correspondent à quel type d’inhibition?

Answer 55

Compétitive (inhibition de la synthèse de cholestérol endogène)

Question 56

La pénicilline (β-lactamines) correspond à quel type d’inhibition?

Answer 56

Non-compétitive (inhibition de la formation de la paroi cellulaire)

Question 57

Quels sont les 2 principaux mécanismes de régulation enzymatique?

Answer 57

1) Régulation allostérique : effecteur (activateur ou inhibiteur) modifie structure 3D enzyme
2) Phosphorylation

Question 58

Quelle est la fonction de la régulation allostérique?

Answer 58

Elle permet une réponse rapide. On n’a pas besoin de détruire enzyme et de la reconstruire plus tard.
ÉVITE GASPILLAGE D’ÉNERGIE

Question 59

La phosphorylation se caractérise par le retrait ou l’ajout d’un groupement phosphate qui permet …

Answer 59

de rendre l’enzyme active ou inactive

Question 60

La phosphorylation est catalysée par des enzymes …

Answer 60

kinases
Utilisent ATP comme donneur phosphate

Question 61

La déphosphorylation est catalysée par des enzymes …

Answer 61

phosphatases
Hydrolysent la liaison phosphate

Question 62

Les enzymes allostériques vont souvent catalyser … d’une voie métabolique.

Answer 62

l’étape limitante

Question 63

Donnez les classes des enzymes et leurs rôles.

Answer 63

Oxydoréductases : réaction d’oxydoréduction
Transférases : transfert de groupement fonctionnel
Hydrolases : Hydrolyse les réactions
Lyases : élimination de certains groupes pour former des doubles réactions
Isomérases : formation d’un autre isomère
Ligases : Formation d’une nouvelle liaison en couplage avec l’hydrolyse de l’ATP

Question 64

Quelles sont les 2 protéines fibreuses d’importances et quelles sont leurs caractéristiques?

Answer 64

• Collagène : protéine la plus abondante du corps humain (25%), 3 aa/tour, les structures secondaires s’associent pour former TRIPLE HÉLICE
• Kératine : protéine surenroulée, répétition en heptade (7 aa), 2 hélices droites enroulées l’une autour de l’autre, composant du cytosquelette