Acides aminés, protéines et enzymologie Flashcards

1
Q

Un carbone alpha (asymétrique) porte 4 groupements différents

A

vrai

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2
Q

Les acides aminés portent des groupement amine et carboxyle ionisés à pH physiologiques.

A

vrai

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3
Q

Les acides aminés sont amphotères

A

vrai

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4
Q

Le lien peptidique fait intervenir le carbone 1 et le carbone 6

A

faux, le carbone 1 et groupement amine

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5
Q

Le pont disulfure fait intervenir une seule cystéine

A

faux, 2 groupements thiols permet la formation d’un pont disulfure

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6
Q

La structure d’une protéine établie sa fonction

A

vrai

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7
Q

Structure primaire = séquence d’acide aminé

A

vrai

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8
Q

La majorité des liens peptidiques ont une conformation Trans

A

vrai

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9
Q

L’hélice alpha a une structure en forme de spirale stabilisée par des ponts hydrogènes

A

vrai

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10
Q

Les feuillets beta sont toujours configurés en parallèle

A

faux, et antiparallèle

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11
Q

Les motifs sont des structures tertiaires

A

faux, supersecondaire

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12
Q

Les structures tertiaires impliquent seulement quelques acides aminés de la protéine et sont stabilisés uniquement par des ponts disulfure

A

faux, arrangement tridimensionnel de tous les acides aminés de la protéine. Stabilisé par liaison hydrophobe, force électrostatique, pont disulfure, liaison peptidique

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13
Q

Les structures quaternaires sont des assemblages de plusieurs structure primaires.

A

vrai

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14
Q

Les enzymes accélèrent la vitesse d’une réaction et restent inchangées

A

vrai

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15
Q

La spécificité des enzymes est conférée par le site de liaison du substrat.

A

vrai

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16
Q

La structure du coenzyme reste inchangée par la réaction enzymatique

A

faux, le retour à sa forme initiale est souvent catalysé par une autre enzyme

17
Q

Les cosubstrats sont des coenzymes

18
Q

Le groupement prosthétique est lié de façon covalente à l’enzyme

19
Q

La réaction enzymatique est influencée par la concentration du substrat, la température et le pH

20
Q

Le Km et la Vmax sont des constantes propres à chaque enzyme

21
Q

Dans une réaction enzymatique de type « séquentielle aléatoire », la fixation du premier substrat est obligatoire pour que le second substrat puisse se fixer

A

faux, c’est une réaction séquentielle ordonnée. aléatoire = 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme

22
Q

Un inhibiteur compétitif augmente le Km d’un substrat.

23
Q

La liaison entre une enzyme et un inhibiteur compétitif se fait au niveau du site actif de l’enzyme et est irréversible.

A

faux, réversible

24
Q

Dans le cas de l’inhibition non-compétitive, l’inhibiteur et le substrat se lient sur différents sites de l’enzyme.

25
Les statines sont des inhibiteurs compétitifs de la HMG-COA réductase.
vrai
26
L’inhibiteur non-compétitif se lie toujours sur l’enzyme seule
faux, peut se lier au complexe enzyme substrat aussi
27
La liaison d’effecteur allostérique sur l’enzyme a toujours un effet activateur sur la réaction enzymatique
faux, ou inhibiteur
28
La régulation par phosphorylation se fait sur n’importe quel acide aminé de la protéine.
faux, Se fait sur un résidu d’acide aminé (sérine,thréonine, tyrosine) spécifique sur l’enzyme