Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

PACES Biochimie > Acides Aminés, Peptides Et Protéines > Flashcards

Acides Aminés, Peptides Et Protéines Flashcards

1
Q

Quelles sont les différentes fonctions que peuvent avoir les protéines ? Donner des exemples

A

Les prot peuvent avoir 6 fonctions :
1- Créer et maintenir une structure (prot du cyto sque –> microfilament, microtubule, filament intermed, kératine + prot tissu de soutien –> collagène)

2- Bouger / se déplacer (prot a fonction motrice –> actine, myosine + troponine / tropomyosine + prot de mvt cellulaire –> kinésine, dynéine)

3- Transformer (enz catalysantes)

4- Transporter ( transporteurs de petite molec –> Hb, Mb + Transporteurs mbranaire (transporteurs actif/passif)

5- Informer / signaler ( récepteurs + ligands –> canal ionique , recepteur-enz , recepteur nucleaires , … + interrupteur moléculaire –> recept a 7 domaine couplé aux prot G )

6- Reconnaître et se défendre (prot chaperonnes + Immunoglobulines)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Combien existe t-il de niveau de structure des protéines ?

A

Il existe 4 niveau de structures : I , II , III sont dans toutes les prot fonctionnelles et IV permet assemblage de pls sous u .

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

A quoi correspond la structure I ? Quel est le type de liaison ?

A

La structure I = Enchainement ac am –> liés par des liaisons peptidiques

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

De quoi sont constitués les ac am ?

A

Ac Am = fonction ac carbox ( COOH / COO- ) + fonction amine (NH3 + / NH2) + chaine latérale qui deter les prop physico chim de l’ac am

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Que peut on dire sur les fonctions des ac am ?

A

Les ac am possèdent au moins 1 fonction amine et 1 fonction ac carbox –> ce sont des amphotères (1 fonction ac + 1 fonction basique)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

De quelle série sont les ac am naturels ?

A

Les ac am naturels sont tous de série L SAUF Gly qui ne contient pas de C*

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Quelle est la masse moyenne d’un ac am ?

A

Masse Moyenne d’un ac am = 120 Daltons

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Quels sont les ac am apolaire ?

A

Les ac am apolaire sont : Gly , Ala , Val , Leu , Ile , Pro , Trp , Phe , Met

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quels sont les ac am chargé - ?

A

Acide - : ac aspartique (Asp) ac glutamique (Glu)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Quels sont les ac am chargé + ?

A

Base + : Lysine (Lys) Arginine (Arg) Histidine (His)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Quels sont les ac am polaires neutres ?

A

ac am polaires neutres : Ser , Thr , Tyr , Cys , Asn , Gln

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Quels sont les ac am aromatiques ?

A

ac am arom : Phe , Trp , Tyr

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Quels sont les ac am phosphorylables ?

A

ac am phosporylables : Ser , Thr , Tyr

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Quels sont les ac am hydroxylables ?

A

ac am hydroxylables : Lys , Pro

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Quels sont les caractéristiques de la liaison peptidique ?

A

¤ Une chaine polypeptidique commence par fonction amine et se termine par fonction ac carbox ¤ liaison pep se forme par condensation du gp α carboxyle avec l’α aminé de l’ac am suivant ¤ liaison pep = rigide + covalente + plane + polaire + hybride de résonance en 2 formes extrême + plus stable sous la forme TRANS

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Par quoi sont stabilisées les structures II ?

A

Structure II : stabilisées par liaisons faibles (LH) entre ac am proches

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Décrire la structure de l’hélice α et donner des exemples de proteines où on peut en trouver

A

Hélice α (structure II) : riche en Ala + pauvre en Gly et Pro + LH intrachaine + 1 tour hélice α = 3,6 ac am (5,4 Å) –> prot globulaires (Hb = 70% hélice α) , facteur de transcription (liaison au gd sillon de l’ADN) , prot transmbranaire (residus hydrophobes pour traverser les mbranes) , hélice amphiphile (1 partie hydrophobe + 1 hydrophile)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Décrire la structure des feuillets β

A

Feuillet β (structure II) : riche en Val + Pauvre en Gly et Pro + anti// plus stable que feuillet // + stabilisé par LH –> retrouvé dans immunoglobulines

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Combien de résidus possèdent les boucles et les coudes ?

A

¤ Coude : qq résidus d’ac am ¤ Boucles : jusqu’à 20 ac am

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Quels sont les ac am essentiellement presents dans une boucle ? Et comment peut on décrire celle ci ?

A

Boucle = riche en Gly + Pro –> Structure non régulières et non repetitives –> connection entre les différents structures II

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Qu’est ce qu’une structure super secondaire ? donner des exemples

A

Structure super II = assemblage de pls structure II –> définissent motif retrouvé dans de nbreuse prot + role biologique ex : ¤ motifs simple : Boucle βαβ , connexion droite simple entre feuillet β , feuillet β twistés , coin α-α ¤ motif cplx : Batillet αβ

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Donner un exemple de changement conformationnel lié a un changement de conformation de la structure secondaire.

A

Prot prion normale = riche en hélices α

prot prion infectieuse = riche en feuillets β

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Par quoi sont stabilisés les structures III ?

A

structures III stabilisées par des liaisons covalentes = ponts dissulfure inter ou intra chaîne.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Que met en place la structure III d’une prot? en donner les caractéristiques.

A

dans la structure III: observation de domaines.

  • régions regroupant des acides aminés pouvant être très éloignés dans la structure I.
  • ensemble de structure II et III
  • région fonctionnelle.
  • détermine l’appartenance d’une prot à une famille et son activité.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Qu’est-ce qu’une structure IV?

Que permet-elle?

A

structure IV = assemblage par des liaisons faibles le plus souvent de plusieurs sous-unités ou monomères.
-sous unités = isologue ( même surface en contact) ou hétérologues( surface en contact différente)
structure IV –> prot oligomérique avec fonctionnement allostérique (le plus souvent) et effet coopératif entre les sous unités.

26
Q

Comment détruire les liaisons faibles?

A

les liaisons faibles sont détruites par le SDS et l’urée SM.

27
Q

Comment détruire les ponts dissulfures S=S ?

A

le béta mercaptoéthanol permet de détruire les ponts S=S

28
Q

Comment détruire les liaisons peptidiques?

A

pour détruire une liaison peptidique il faut avoir recourt à l’hydrolyse acide (100°C pendant 24_48 h)

29
Q

Comment se comportent les résidus hydrophobes en milieu aqueux?

A

En milieu aqueux les résidus hydrophobes sont dans la protéine.

30
Q

Quelles sont les formes pouvant être adoptées par les protéines ayant une structure IV?

A

Deux formes pour les protéines ayant une structure IV:
-forme globulaire: prot de transport/ régulation (Hb)
OU
-forme fibrillaire: prot de structure/ maintien ( collagène/ élastine/ cytokératine)

31
Q

Quelle structure IV possède le collagène?

A

collagène = prot fibrillaire très résistante à la traction.

32
Q

Présenter la structure I du collagène.

A

structure I du collagène:

  • 2 acides aminés polaires inhabituels: hydroxyproline + hydroxylysine –> liaisons hydrogènes avec H2O
  • riche en Gly et Pro
  • riche en motifs répétitifs: “GLY- X - Y “ où X = PRO ( le + souvent) et Y = hydroxyproline ( le + souvent) –> un GLY tous les 3 acides aminés environ.
33
Q

Présenter la structure II du collagène.

A

structure II du collagène = 3 hélices gauches.

34
Q

Présenter la structure III et IV du collagène.

A

La structure III et IV du collagène:

  • super enroulement des hélices gauches –> super hélice droite = TROPOCOLLAGENE. (stabilisé par LH interchaines grace aux résidus hydroxylysine et hydroxyproline)
  • COLLAGENE formé par connexion entre nombreuses molécules de tropocollagène.
35
Q

Quelle est la structure de l’élastine?

A

élastine = prot fibrillaire , forme de ressort , impliquée dans la contraction musculaire
–> contient des séquences répétitives : VAL - PRO - GLY - VAL

36
Q

Quelles sont les différences entre la Mb et la Hb? ( structure / localisation/ fonction/ affinité pour O2/ propriétés allostériques/courbe de saturation)

A

*Structure:
- Mb: 1 sous unité –> pas de structure IV
- Hb: 4 sous unités ( 2 chaine α et 2 chaine β maintenues par interaction non covalentes( pont salins)
MAIS Mb et Hb = hétéroprotéines: 1 partie protéine = globine + 1 groupement prosthatique = hème qui referme Fe capable de lier O2
*Localisation: Mb dans les muscles / Hb dans les globules rouges
*Fonction: Mb= stockage O2 dans le muscle / Hb=transport sanguin poumon vers tissus ==> P50 augmente
*Affinité pour O2: Mb forte / Hb modérée / modulable.
*Propriétés allostériques: Mb = non/ Hb= structure IV –> effet coopératif.
*Courbe de saturation: Mb = hyperbole/ Hb= sigmoïde

37
Q

Hb est-elle une enzyme allostérique?

A

Hb n’est pas une une enzyme allostérique –> hétéroprotéine, multimérique à fonction allostérique ( 1 ou plusieurs sites de liaison pour le ligand = O2)

38
Q

Quelles sont les deux formes de Hb?

A

Hb possède deux formes:

  • R = relâchée –> ACTIVE –> fixation de O2. forme R favorable à la coopérativité
  • T = tendue –> INACTIVE –> ne permet pas la fixation de O2. forme T défavorable à la coopérativité.
39
Q

Présenter les régulations allostériques de Hb.

A
  • activateur allo–> stabilise forme R –> augmentation de l’affinité pour O2. exemple d’activateur: O2.
  • inhibiteur allo –> stabilise formeT –> diminue l’affinité pour O2. exemple d’inhibiteur: baisse de pH/ augmentation de [H+]/ CO2, 2-3 bis PG
40
Q

Comment se comportent les courbes de saturation de Hb lors d’un ajout d’un activateur? lors de l’ajout d’un inhibiteur?

A

ajout activateur => augmentation de affinité Hb pour O2 –> courbe vers la gauche.
ajout inhibiteur => baisse de affinité Hb pour O2 –> courbe vers la droite.

41
Q

Donner les différentes dénominations de Hb en fonction de son affinité pour O2.

A
  • OxyHb = feroHb => Fe2+ dans le plan de l’hème ( lié à une histidine et à O2) => forme R active ( forte affinité)
  • désoxyHb = MetHb= Ferri Hb => Fe3+ hors du plan de l’hème / pas d’O2 / fer lié à deux HIS –> forme inactive ( faible affinité )
42
Q

Présenter les différentes formes de Hb pour leur structure et leurs propriétés

A 
Hb A ( adulte) = tétramère α2β2 après naissance.
Hb f ( foetale) = tétramère α2γ2 avant naissance.
HbS (drépanocytose) = tétramère α2β2 MAIS mutation  GLY --> VAL donc modification de la structure de Hb : Oxy HbS --> desoxyHbS  qui a tendance à s'agréger ( hématie falciforme)
43
Q

Hbf et Hb A ont elles la même affinité pour O2? qu’en est il de leur P50? de leur affinité pour 2.3 BPG?

A

affinité Hbf pour O2 > à affinité HbA pour O2

  • -> P50 Hbf < P50 HbA
  • -> par rapport a Hbf, HbA est majoritairement sous forme T.
  • -> Hbf aura moins d’affinité pour 2.3 BPG que HbA
44
Q

Que détermine la structue I ?

A

structure I deter structure tridim et fonction des prot

45
Q

Comment reconnaître des prot d’une même famille a partir de la structure I ?

A

prot avec structure assez proche présentent une structure tridimensionnelle proche : permet de définir des familles de prot proches

46
Q

quel est la chaine lat de la méthionine ? Quelle est sa fonction ?

A

Met : fonction thioether avec un atome de souffre –> donneur de gpt méthyls

47
Q

quel ac am est porteur d’un méthyl ?

A

Alanine

48
Q

Quel est la chaine lat de la valine ?

A

Isopropyl

49
Q

Quels sont les groupement présent sur la Leucine et l’isoleucine ? En quoi sont ils différents ?

A

Leucine : Isobutyl

Isoleucine : Isobutyl contenant un 2nd C asym

50
Q

Quel est le gpt présent sur la proline ? que génère t-il ?

A

Proline : pyrolidine –> génère un encombrement stérique ayant des conséquences sur la structure de la prot

51
Q

Quels sont les ac am précurseurs de neurotransmetteurs ?

A

Catécholamines pour la Phe

Sérotonine pour le Trp

52
Q

Que fait la phénylalanine hydroxylase ?

A

phénylalanine hydroxylase ajoute un OH sur la phénylalanine pour produire de la tyrosine

53
Q

Qu’est ce que la phenylcétonurie ?

A

mutation de phenylalanine hydroxylase, ce qui entraine une accumulation de phénylalanine

54
Q

Quel est la chaine lat du Trp ?

A

Trp : indol

55
Q

chaine lat de Phe ?

A

Phe : Phenyl

56
Q

Quels sont les ac am a fonction alcool ?

A

Ser : alcool I
Thr : alcool II
Tyr : phenol

57
Q

quelle est la chaine lat de cystéine ?

A

Cys : sulfhydryle (fonction thiol) avec 1 atome de souffre

58
Q

Que forme la cystéine en condition oxydante ?

A

en condition oxydante –> formation cystine

59
Q

Quels sont les ac am a fonction amide ?

A

fonction amide : Glutamine + Asparagine

60
Q

Quel est la chaine lat de His ?

A

His : Imidazole

61
Q

Chaine lat de Arg ?

A

arginine : guanidinium

PACES Biochimie (7 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions