Acides Aminés, Peptides Et Protéines Flashcards
Quelles sont les différentes fonctions que peuvent avoir les protéines ? Donner des exemples
Les prot peuvent avoir 6 fonctions :
1- Créer et maintenir une structure (prot du cyto sque –> microfilament, microtubule, filament intermed, kératine + prot tissu de soutien –> collagène)
2- Bouger / se déplacer (prot a fonction motrice –> actine, myosine + troponine / tropomyosine + prot de mvt cellulaire –> kinésine, dynéine)
3- Transformer (enz catalysantes)
4- Transporter ( transporteurs de petite molec –> Hb, Mb + Transporteurs mbranaire (transporteurs actif/passif)
5- Informer / signaler ( récepteurs + ligands –> canal ionique , recepteur-enz , recepteur nucleaires , … + interrupteur moléculaire –> recept a 7 domaine couplé aux prot G )
6- Reconnaître et se défendre (prot chaperonnes + Immunoglobulines)
Combien existe t-il de niveau de structure des protéines ?
Il existe 4 niveau de structures : I , II , III sont dans toutes les prot fonctionnelles et IV permet assemblage de pls sous u .
A quoi correspond la structure I ? Quel est le type de liaison ?
La structure I = Enchainement ac am –> liés par des liaisons peptidiques
De quoi sont constitués les ac am ?
Ac Am = fonction ac carbox ( COOH / COO- ) + fonction amine (NH3 + / NH2) + chaine latérale qui deter les prop physico chim de l’ac am
Que peut on dire sur les fonctions des ac am ?
Les ac am possèdent au moins 1 fonction amine et 1 fonction ac carbox –> ce sont des amphotères (1 fonction ac + 1 fonction basique)
De quelle série sont les ac am naturels ?
Les ac am naturels sont tous de série L SAUF Gly qui ne contient pas de C*
Quelle est la masse moyenne d’un ac am ?
Masse Moyenne d’un ac am = 120 Daltons
Quels sont les ac am apolaire ?
Les ac am apolaire sont : Gly , Ala , Val , Leu , Ile , Pro , Trp , Phe , Met
Quels sont les ac am chargé - ?
Acide - : ac aspartique (Asp) ac glutamique (Glu)
Quels sont les ac am chargé + ?
Base + : Lysine (Lys) Arginine (Arg) Histidine (His)
Quels sont les ac am polaires neutres ?
ac am polaires neutres : Ser , Thr , Tyr , Cys , Asn , Gln
Quels sont les ac am aromatiques ?
ac am arom : Phe , Trp , Tyr
Quels sont les ac am phosphorylables ?
ac am phosporylables : Ser , Thr , Tyr
Quels sont les ac am hydroxylables ?
ac am hydroxylables : Lys , Pro
Quels sont les caractéristiques de la liaison peptidique ?
¤ Une chaine polypeptidique commence par fonction amine et se termine par fonction ac carbox ¤ liaison pep se forme par condensation du gp α carboxyle avec l’α aminé de l’ac am suivant ¤ liaison pep = rigide + covalente + plane + polaire + hybride de résonance en 2 formes extrême + plus stable sous la forme TRANS
Par quoi sont stabilisées les structures II ?
Structure II : stabilisées par liaisons faibles (LH) entre ac am proches
Décrire la structure de l’hélice α et donner des exemples de proteines où on peut en trouver
Hélice α (structure II) : riche en Ala + pauvre en Gly et Pro + LH intrachaine + 1 tour hélice α = 3,6 ac am (5,4 Å) –> prot globulaires (Hb = 70% hélice α) , facteur de transcription (liaison au gd sillon de l’ADN) , prot transmbranaire (residus hydrophobes pour traverser les mbranes) , hélice amphiphile (1 partie hydrophobe + 1 hydrophile)
Décrire la structure des feuillets β
Feuillet β (structure II) : riche en Val + Pauvre en Gly et Pro + anti// plus stable que feuillet // + stabilisé par LH –> retrouvé dans immunoglobulines
Combien de résidus possèdent les boucles et les coudes ?
¤ Coude : qq résidus d’ac am ¤ Boucles : jusqu’à 20 ac am
Quels sont les ac am essentiellement presents dans une boucle ? Et comment peut on décrire celle ci ?
Boucle = riche en Gly + Pro –> Structure non régulières et non repetitives –> connection entre les différents structures II
Qu’est ce qu’une structure super secondaire ? donner des exemples
Structure super II = assemblage de pls structure II –> définissent motif retrouvé dans de nbreuse prot + role biologique ex : ¤ motifs simple : Boucle βαβ , connexion droite simple entre feuillet β , feuillet β twistés , coin α-α ¤ motif cplx : Batillet αβ
Donner un exemple de changement conformationnel lié a un changement de conformation de la structure secondaire.
Prot prion normale = riche en hélices α
prot prion infectieuse = riche en feuillets β
Par quoi sont stabilisés les structures III ?
structures III stabilisées par des liaisons covalentes = ponts dissulfure inter ou intra chaîne.
Que met en place la structure III d’une prot? en donner les caractéristiques.
dans la structure III: observation de domaines.
- régions regroupant des acides aminés pouvant être très éloignés dans la structure I.
- ensemble de structure II et III
- région fonctionnelle.
- détermine l’appartenance d’une prot à une famille et son activité.
Qu’est-ce qu’une structure IV?
Que permet-elle?
structure IV = assemblage par des liaisons faibles le plus souvent de plusieurs sous-unités ou monomères.
-sous unités = isologue ( même surface en contact) ou hétérologues( surface en contact différente)
structure IV –> prot oligomérique avec fonctionnement allostérique (le plus souvent) et effet coopératif entre les sous unités.
Comment détruire les liaisons faibles?
les liaisons faibles sont détruites par le SDS et l’urée SM.
Comment détruire les ponts dissulfures S=S ?
le béta mercaptoéthanol permet de détruire les ponts S=S
Comment détruire les liaisons peptidiques?
pour détruire une liaison peptidique il faut avoir recourt à l’hydrolyse acide (100°C pendant 24_48 h)
Comment se comportent les résidus hydrophobes en milieu aqueux?
En milieu aqueux les résidus hydrophobes sont dans la protéine.
Quelles sont les formes pouvant être adoptées par les protéines ayant une structure IV?
Deux formes pour les protéines ayant une structure IV:
-forme globulaire: prot de transport/ régulation (Hb)
OU
-forme fibrillaire: prot de structure/ maintien ( collagène/ élastine/ cytokératine)
Quelle structure IV possède le collagène?
collagène = prot fibrillaire très résistante à la traction.
Présenter la structure I du collagène.
structure I du collagène:
- 2 acides aminés polaires inhabituels: hydroxyproline + hydroxylysine –> liaisons hydrogènes avec H2O
- riche en Gly et Pro
- riche en motifs répétitifs: “GLY- X - Y “ où X = PRO ( le + souvent) et Y = hydroxyproline ( le + souvent) –> un GLY tous les 3 acides aminés environ.
Présenter la structure II du collagène.
structure II du collagène = 3 hélices gauches.
Présenter la structure III et IV du collagène.
La structure III et IV du collagène:
- super enroulement des hélices gauches –> super hélice droite = TROPOCOLLAGENE. (stabilisé par LH interchaines grace aux résidus hydroxylysine et hydroxyproline)
- COLLAGENE formé par connexion entre nombreuses molécules de tropocollagène.
Quelle est la structure de l’élastine?
élastine = prot fibrillaire , forme de ressort , impliquée dans la contraction musculaire
–> contient des séquences répétitives : VAL - PRO - GLY - VAL
Quelles sont les différences entre la Mb et la Hb? ( structure / localisation/ fonction/ affinité pour O2/ propriétés allostériques/courbe de saturation)
*Structure:
- Mb: 1 sous unité –> pas de structure IV
- Hb: 4 sous unités ( 2 chaine α et 2 chaine β maintenues par interaction non covalentes( pont salins)
MAIS Mb et Hb = hétéroprotéines: 1 partie protéine = globine + 1 groupement prosthatique = hème qui referme Fe capable de lier O2
*Localisation: Mb dans les muscles / Hb dans les globules rouges
*Fonction: Mb= stockage O2 dans le muscle / Hb=transport sanguin poumon vers tissus ==> P50 augmente
*Affinité pour O2: Mb forte / Hb modérée / modulable.
*Propriétés allostériques: Mb = non/ Hb= structure IV –> effet coopératif.
*Courbe de saturation: Mb = hyperbole/ Hb= sigmoïde
Hb est-elle une enzyme allostérique?
Hb n’est pas une une enzyme allostérique –> hétéroprotéine, multimérique à fonction allostérique ( 1 ou plusieurs sites de liaison pour le ligand = O2)
Quelles sont les deux formes de Hb?
Hb possède deux formes:
- R = relâchée –> ACTIVE –> fixation de O2. forme R favorable à la coopérativité
- T = tendue –> INACTIVE –> ne permet pas la fixation de O2. forme T défavorable à la coopérativité.
Présenter les régulations allostériques de Hb.
- activateur allo–> stabilise forme R –> augmentation de l’affinité pour O2. exemple d’activateur: O2.
- inhibiteur allo –> stabilise formeT –> diminue l’affinité pour O2. exemple d’inhibiteur: baisse de pH/ augmentation de [H+]/ CO2, 2-3 bis PG
Comment se comportent les courbes de saturation de Hb lors d’un ajout d’un activateur? lors de l’ajout d’un inhibiteur?
ajout activateur => augmentation de affinité Hb pour O2 –> courbe vers la gauche.
ajout inhibiteur => baisse de affinité Hb pour O2 –> courbe vers la droite.
Donner les différentes dénominations de Hb en fonction de son affinité pour O2.
- OxyHb = feroHb => Fe2+ dans le plan de l’hème ( lié à une histidine et à O2) => forme R active ( forte affinité)
- désoxyHb = MetHb= Ferri Hb => Fe3+ hors du plan de l’hème / pas d’O2 / fer lié à deux HIS –> forme inactive ( faible affinité )
Présenter les différentes formes de Hb pour leur structure et leurs propriétés
Hb A ( adulte) = tétramère α2β2 après naissance. Hb f ( foetale) = tétramère α2γ2 avant naissance. HbS (drépanocytose) = tétramère α2β2 MAIS mutation GLY --> VAL donc modification de la structure de Hb : Oxy HbS --> desoxyHbS qui a tendance à s'agréger ( hématie falciforme)
Hbf et Hb A ont elles la même affinité pour O2? qu’en est il de leur P50? de leur affinité pour 2.3 BPG?
affinité Hbf pour O2 > à affinité HbA pour O2
- -> P50 Hbf < P50 HbA
- -> par rapport a Hbf, HbA est majoritairement sous forme T.
- -> Hbf aura moins d’affinité pour 2.3 BPG que HbA
Que détermine la structue I ?
structure I deter structure tridim et fonction des prot
Comment reconnaître des prot d’une même famille a partir de la structure I ?
prot avec structure assez proche présentent une structure tridimensionnelle proche : permet de définir des familles de prot proches
quel est la chaine lat de la méthionine ? Quelle est sa fonction ?
Met : fonction thioether avec un atome de souffre –> donneur de gpt méthyls
quel ac am est porteur d’un méthyl ?
Alanine
Quel est la chaine lat de la valine ?
Isopropyl
Quels sont les groupement présent sur la Leucine et l’isoleucine ? En quoi sont ils différents ?
Leucine : Isobutyl
Isoleucine : Isobutyl contenant un 2nd C asym
Quel est le gpt présent sur la proline ? que génère t-il ?
Proline : pyrolidine –> génère un encombrement stérique ayant des conséquences sur la structure de la prot
Quels sont les ac am précurseurs de neurotransmetteurs ?
Catécholamines pour la Phe
Sérotonine pour le Trp
Que fait la phénylalanine hydroxylase ?
phénylalanine hydroxylase ajoute un OH sur la phénylalanine pour produire de la tyrosine
Qu’est ce que la phenylcétonurie ?
mutation de phenylalanine hydroxylase, ce qui entraine une accumulation de phénylalanine
Quel est la chaine lat du Trp ?
Trp : indol
chaine lat de Phe ?
Phe : Phenyl
Quels sont les ac am a fonction alcool ?
Ser : alcool I
Thr : alcool II
Tyr : phenol
quelle est la chaine lat de cystéine ?
Cys : sulfhydryle (fonction thiol) avec 1 atome de souffre
Que forme la cystéine en condition oxydante ?
en condition oxydante –> formation cystine
Quels sont les ac am a fonction amide ?
fonction amide : Glutamine + Asparagine
Quel est la chaine lat de His ?
His : Imidazole
Chaine lat de Arg ?
arginine : guanidinium
